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Bioquimica I > Regulación de la enzimas > Flashcards

Regulación de la enzimas Flashcards

1
Q

Los cambios de velocidad de una via metabólica se debe a que

A

Por lo menos una enzima de la vía, la enzima reguladora ha sido activada o inhibida, o porque la cantidad de la enzima esta incrementada o disminuida.

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2
Q

La velocidad la todas la enzimas depende

A

De la concentración de sustrato

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3
Q

Las enzimas exhiben una Cinética de Saturacion sus velocidades

A

aumentan con el incremento en la concentración de sustrato

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4
Q

La enzima alcanza una velocidad máxima

A

cuando la enzima se satura con el sustrato

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5
Q

Las enzimas son inhibidas reversiblemente por

A

análogos estructurales y productos

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6
Q

Los activadores o inhibidores alostericos son

A

compuestos que se unen a sitios diferentes al sitio de actividad catalítica y regulan la enzima a través de cambios conformacionales que afectan el sitio catalítico

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7
Q

La actividad enzimática puede ser regulada

A

por una modificación covalente como la fosforilación de un residuo de serina, treonina o tirosina por una proteína cinasa

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8
Q

La actividad enzimatica puede ser modulada por

A

por la union reversible de una proteína moduladora, como la calmodulina

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9
Q

Las proteinas G monomericas (son proteinas unidoras de trisfosfato de guanosina)

A

activan proteínas blanco mediante una unión reversible

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10
Q

Zimogenos

A

enzimas que son sintetizadas como precursores inactivos, son activas por proteolisis (ejemplo: la enzima digestiva quimiotripsina)

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11
Q

La concentración de una enzima puede ser regulada

A

por cambios en la velocidad de la síntesis de la enzima o en la velocidad de degradación

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12
Q

En la regulación por retroalimentación

A

el producto final controla directa e indirectamente su propia velocidad de síntesis

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13
Q

Regulación por prealimentación

A

el sustrato controla la velocidad de la via

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14
Q

Las vías biosintéticas y de degradación son controladas a través

A

de regulaciones de la vía

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15
Q

Las enzimas reguladoras son frecuentemente

A

isoenzimas tejido-específica cuyas propiedades reflejan las diferentes funciones de una vía en un tejido particular

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16
Q

Mecanismos utilizados para regular las enzimas:

A

1) regulación por compuestos que se unen reversiblemente al sitio activo.
2) Regulación por cambios en la conformación del sitio activo
3) La regulación por cambios en la concentración de enzima

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17
Q

Ecuación de Michaelis-Menten describe

A

la respuesta de una enzima a cambios en la concentración de sustrato

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18
Q

Cuando la concentración del sustrato aumenta

A

la concentración de ES aumenta y la velocidad de la reacción se incrementa proporcionalmente

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19
Q

La aproximación al limite finito de la Vmax

A

Cinética de saturación

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20
Q

La cinética de saturación es

A

una propiedad característica de todos los procesos de velocidad que dependen de la unión de un compuesto a una proteina

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21
Q

La velocidad de una enzima es mas sensible a

A

cambios en la concentración de sustrato dentro de un intervalo de concentración por debajo de su Km

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22
Q

Hexocinasa encontrada en los eritrocitos

A

cataliza el primer paso en el metabolismo de la glucosa en la mayoría de las células, transferencia de un ATP a la glucosa = glucosa 6 fosfato

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23
Q

Hexocinasa I (en eritrocitos) tiene un Km

A

para la glucosa aprox. o.o5 mM

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24
Q

Hexocinasa que se encuentra en el hígado llamada

A

Glucosina y tiene un Km >

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25
Q

La velocidad de una reacción es proporcional a

A

la concentración de la enzima

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26
Q

Enzima que no se ajusta al modelo de Michaelis-Menten

A

Glucosina (enzima multisustrato)

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27
Q

Forma de alterar la actividad enzimática

A

la unión de compuestos en el sitio activo. Si estos compuestos no son parte de la reacción normal, inhibe la enzima

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28
Q

Inhibidor de una enzima se define

A

como un compuesto que disminuye la velocidad de la reacción al unirse a la enzima

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29
Q

Inhibidor reversible

A

si no se une de manera covalente a la enzima y puede disociarse a una velocidad significativa

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30
Q

Los inhibidores reversibles se clasifican en

A

Competitivo, no competitivo e incompetitivo

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31
Q

Inhibidor competitivo

A

“compite” con un sustrato por unirse al sitio de reconocimiento de sustrato de la enzima y usualmente es análogo estructural cercano del sustrato.

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32
Q

Aumentan la concentración de sustrato necesaria para suturar la enzima y no tienen efecto en la Vmax

A

Inhibidores competitivos

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33
Q

Casi nunca se encuentra en la medicina

A

Inhibidor incompetitivo

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34
Q

Inhibidor no competitivo

A

Es un análogo estructural del sustrato B, puede acoplarse al sitio de unión para el sustrato B, pero el inhibidor puede resultar un inhibidor no competitivo con respecto a otro sustrato (S. A)

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35
Q

Disminución en la velocidad de una enzima causada por la acumulacion de su propio producto

A

Inhibición por producto simple

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36
Q

Inhibición por producto simple papel importante en vias metabolicas:

A

previene que una enzima en una secuencia de reacciones genere un producto más rápidamente que lo que puede ser usado por las siguientes enzima de la secuencia.

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37
Q

Mecanismos reguladores

A

1) Activación e inhibición alostérica
2) Fosforilación u otras modificaciones covalentes
3) Interacciones proteína-proteína
4) Escisión proteolítico

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38
Q

Activadores e inhibidores alostéricos

A

son compuestos que se une al sitio alostérico y causan un cambio conformacional que afecta la afinidad de la enzima por el sustrato.

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39
Q

Sitio separado del sitio catalítico

A

sitio alostérico

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40
Q

Unen activadores en el sitio alostérico

A

enzimas alostéricas

41
Q

La unión de una activador alostérico

A

cambia la conformación del sitio catalítico manera que se incrementa la afinidad de la enzima por el sustrato

42
Q

Cambian la Km pero no varían la Vmax de la enzima

A

Efectores alostéricos “efectores K”

43
Q

Son activadores alostéricos

A

ADP y AMP

44
Q

AMP activa

A

A la glucógeno fosforilasa y a la fosfofructocinasa 1

45
Q

Los inhibidores alostéricos tienen un efecto mucho mayor que

A

los inhibidores competitivos y los no competitivos en el sitio catalítico activo

46
Q

Muchas enzimas están reguladas a través de

A

la fosforilación por una proteína cinasa o mediante desfosforilación por una proteína fosfatasa

47
Q

Las proteínas cinasas de serina/treonina transfieren

A

grupos fosfato del ATP al grupo hidroxilo de una serina específica de una enzima blanco

48
Q

Transforma de glucógeno a glucosa 1-fosfato

A

glucógeno fosforilasa muscular

49
Q

Glucógeno fosforilasa puede ser activa

A

a través de fosforilación por glucógeno fosforilasa cinasa

50
Q

Proteína cinasa A

A

fosforila varias enzimas que regulan diferentes vías metabólicas

51
Q

Conocido como segundo mensajero hormonal

A

3’ 5’- AMP cíclico

52
Q

Incrementa indirectamente al AMPc

A

Adrenalina

53
Q

Activa a la proteína cinasa A

A

AMPc

54
Q

Fosforila y activa la glucógeno fosforilasa cinasa

A

proteína cinasa A

55
Q

La secuencia de eventos en los que una cinasa fosforila a otra cinasas se denomina

A

Cascada de fosforilación

56
Q

Calmodulina Ca

A

Proteína moduladora disociable que se una a varias proteínas diferentes y regula su función

57
Q

Presente en el citosol donde funciona como proteína unidora

A

Calmodulina Ca

58
Q

Enzima activada por la Calmodulina Ca, también activada por la proteína cinasa A es

A

glucógeno fosforilasa cinasa muscular

59
Q

Modelos de regulación a través de la asociación reversible de proteínas en la célula son

A

proteínas monoméricas G

60
Q

Proteínas monoméricas G

A

pequeñas proteínas de una sola unidad que pueden hidrolizar al GTP

61
Q

GTP

A

nucleótido de purina que, como el ATP contiene enlaces de fosfoanhidrido de alta energía que liberan energía al ser hidrolizados

62
Q

Incrementan la velocidad de hidrólisis del GTP por la proteína G

A

PAGs

63
Q

Enzimas que rompen uniones peptídicas especificas

A

Proteínas precursoras de las proteasas

64
Q

Proteínas precursoras de las proteasas llamadas

A

zimogenos

65
Q

El quimotripsinógeno es almacenado

A

dentro de vesículas en las células pancreáticas hasta que es secretado en los conductos que desembocan en el lumen intestinal

66
Q

La mayoría de las proteasas involucradas en la coagulación sanguínea son

A

zimogenos

67
Q

Zimógenos que circulan en la sangre en sus formas inactivas

A

Fibrinógeno y la protrombina

68
Q

La sintesis de proteinas comienza

A

con el proceso de transcripción del gen, transcribiendo el código genético para esa proteína del ADN en el ARNm

69
Q

El código del ADNm es traducido

A

a una secuencia primaria de aminoácidos de la proteínas

70
Q

Ubiquitina

A

proteína que señaliza a las proteínas para su degradación en las proteasomas, por la hormona esteroide cortisol

71
Q

La regulación por retroalimentación se refiere

A

a la situación en la que el producto final de una vía controla su propia velocidad de síntesis

72
Q

La hexocinasa y glucocinasa son

A

isoenzimas tejido-especificas con propiedades cinéticas diferentes

73
Q

Enzima de baja afinidad encontrada en el hígado

A

glucocinasa

74
Q

Glucocinasa

A

es una cadena polipeptídica simple que contiene un único sitio catalítico activo

75
Q

Las hexocinasas encontradas en

A

eritocitos, musculo esqueletico y otros tejidos

76
Q

La sintesis de glucogeno es activada mientras

A

la degradacion de glucogeno es inhibida

77
Q

Alcoholismo

A

niveles altos de NADH pueden inhibir a la alcohol deshidrogenasa, permitiendo la acumulacion de metabolitos toxicos

78
Q

Anorexia

A

desnutrición para la producción de energía

79
Q

Produce un color café rojizo

A

Dicromato de potasio

80
Q

Produce un color verde claro

A

Sulfato de cromo

81
Q

Citocromo P50-2E1

A

provee una vía adicional para la oxidación del etanol a acetaldehído en el hígado

82
Q

La glucosa se convierte en glucosa 6 fosfato por las enzimas

A

hexocinasa y glucosinasa

83
Q

La síntesis de glucógeno está regulada

A

por prealimentación mediada por el suministro de glucosa e insulina y otras hormonas que indican disponibilidad de glucosa

84
Q

Px con diabetes del adulto de inicio juvenil (MODY)

A

forma rara de diabetes mellitus, la cantidad de insulina secretada por el páncreas es muy baja, resultando en hiperglucemia

85
Q

Glucosina pancreática

A

enzima estrechamente relacionada con la glucosina hepática

86
Q

Es parte del mecanismo que controla la liberación de insulina por el páncreas

A

Glucosina

87
Q

Fosforila la glucosa a glucosa 6 fosfato casi el doble de velocidad que durante el ayuno

A

Glucosina con un Km alto

88
Q

En el hígado, es un precursor de la síntesis de glucógeno y de grasas

A

Glucosa 6 fosfato

89
Q

Daños hepáticos como la cirrosis son ocasionados

A

por productos colaterales de la oxidación del etanol generados por el SMOE

90
Q

A medida que el etanol es oxidado en los hepatocitos

A

el NAD es reducido a NADH y el índice NADH/NAD se incrementa

91
Q

NADH

A

producto inhibidor de las enzimas en la vía que oxida a los acidos grasos

92
Q

La capacidad máxima del SMOE (citocromo P50-2E1) se incrementa en el hígado mediante

A

una ingesta continua de etanol por un mecanismo que involucra la inducción de la transcripción génica

93
Q

Fosfofructocinasa 1

A

enzima limitante de la velocidad de la glucolisis

94
Q

Glucosa fosforilasa

A

La enzima limitante de velocidad de la glucogenolisis

95
Q

Hormona liberada durante el estrés y las rutinas de ejercicio

A

Hormona epinefrina

96
Q

Liberado durante el ayuno

A

Glucagon

97
Q

Activan la sintesis de AMPc

A

Hormona epinefrina y glucagon

98
Q

Activa a la proteina cinasa

A

AMPc

Bioquimica I (10 decks)

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