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Bioquimica II Segundo Periodo > Repaso > Flashcards

Repaso Flashcards

1
Q

La palabra griega de la cual proviene “proteína” que significa “primero”

A

Proteios

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Q

Unidad básica de las proteínas:

A

Polímeros de condensación de los aminoácidos.

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3
Q

Se encuentran en el tejido conectivo y unen la piel con el hueso, se contraen.

A

Fibras Proteínicas

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4
Q

Son moléculas que contienen un grupo amino (NH2) y uno carboxilo (COOH)

A

Aminoácidos

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Q

Son los aminoácidos más significativos que contienen un grupo amino en el segundo átomo de hidrógeno.

A

α- aminoácidos

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6
Q

Son las cadenas laterales de los aminoácidos

A

Grupo R

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7
Q

Núméro de aminoácidos que contienen los seres vivos aproximadamente

A

20

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8
Q

Tiene como cadena lateral un alcohol no aromático

A

Segundo grupo de aminoácidos

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9
Q

Contiene los aminoácidos que tienen cadenas laterales aromáticas

A

Tercer grupo de aminoácidos

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10
Q

Lo forman 2 aminoácidos que contienen azufre.

A

Cuarto grupo de aminoácidos

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11
Q

Presenta una reacción para formar otro aminoácido que contiene azufre denominado cristina.

A

Cisteína

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12
Q

Grupo en la cisteína que se oxida fácilmente para producir un puente disulfuro

A

El grupo tiol-SH

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13
Q

Son enlaces importantes que ayudan a mantener la estructura tridimensional de las proteínas.

A

Puentes disulfuro

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14
Q

Cadenas que poseen el ácido aspártico (Asp) y el ácido glutámico (Glu) que tienen un segundo grupo carboxilo

A

Cadenas laterales ácidas

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15
Q

Se utiliza para aumentar el sabor de los alimentos

A

Glutamato monosódico (MSG)

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16
Q

Más básico de los aminoácidos, contiene un grupo guanidino

A

Arginina

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17
Q

Tienen un segundo grupo amino en sus cadenas laterales y que puede aceptar un H

A

Aminoácidos básicos

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18
Q

Se clasifica en un grupo aparte debido a su estructura. Su cadena lateral está unida al átomo de nitrógeno que a su vez está unido al carbono α

A

La prolina (Pro)

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19
Q

Se requieren en la dieta ya que no se pueden biosintetizar.

A

Aminoácidos escenciales

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20
Q

Son los 8 aminoácidos escenciales.

A
  1. Isoleucina
  2. Lisina
  3. Fenilalanina
  4. Triptófano
  5. Leucina
  6. Metionina
  7. Treonina
  8. Valina
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21
Q

Enfermedad que se da en los niños que reciben dietas deficientes en proteínas. Los síntomas incluyen edema severo, lesiones en la piel, crecimiento retardado y aumento en el tamaño del hígado

A

Enfermedad Kwashiorko

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22
Q

La Tolerancia Diaria Recomendada (TDR) de proteína en la dieta es de:

A

0.8 de proteína por kilogramo de masa corporal.

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23
Q

Propiedad de un aminoácidos que hace que éste pueda aceptar y donar iones de H

A

Anfotonicas

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24
Q

Propiedad de los aminoácidos que consiste en iones dipolares

A

Zwitteriones

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25
Q

Carga de un aminoácido que existe con un ion dipolar

A

Neutro

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26
Q

Propiedad de los aminoácidos que hace que éstos se carguen negativamente (anionica) por que los iones hidróxido sacan los H de las moléculas.

A

pH alto

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27
Q

Forma predominante de los aminoácidos en las células:

A

Ion dipolar

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28
Q

Son las estructuras proteínicas más pequeñas, constituidos por cadenas cortas de aminoácidos unidos.

A

Péptidos

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29
Q

Formados por moléculas de cadenas con más de 10 aminoácidos unidos.

A

Polipéptidos

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30
Q

Aminoácidos unidos en una cadena peptídica.

A

Residuos de aminoácido

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31
Q

Hormona peptídica pituitaria, que ayuda a controlar el balance de los fluidos en los humanos promoviendo la reabsorción de agua por las células del riñón.

A

Vasopresina

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32
Q

Enfermedad que se genera si hay insuficiencia de vasopresina..

A

Diabetes insípida

33
Q

Otro nombre con que se le conoce como a la vasopresina.

A

Hormona antidiurética (ADH)

34
Q

Es otra hormona peptídica pituitaria que produce contracciones del múculo liso del útero durante el parto y también la liberación de leche materna y se utiliza como droga para inducir el parto.

A

Oxitocina

35
Q

Glándula endocrina localizada en la base del cerebro.

A

Glándula pituitaria / Hipófisis

36
Q

Tienden a agruparse entre sí de tal manera que tengan un contacto mínimo con las moléculas polares de agua en la célula.

A

Grupos no polares

37
Q

Enlaces iónicos en las proteínas.

A

Puentes salinos

38
Q

Se forman cuando las cadenas laterales de dos moléculas de cisteína se oxidan.

A

Puentes disulfuro

39
Q

Cada cadena polipeptidica en las proteínas que están constituidas por más de una cadena de aminoácidos.

A

Subunidad

40
Q

Es el arreglo espacial de las subunidades de una proteína. Explica cómo se empacan las subunidades para conformar la estructura global de la proteína.

A

Estructura cuaternaria

41
Q

Tiene estructura cuaternaria. Sus cuatro subunidades son: dos α y dos β. Cada subunidad contiene un grupo hemo.

A

Hemoglobina

42
Q

Cuando la forma de la proteína se camia sin alterar su estructura primaria. Involucra la alteración de la estructura secundaria y terciara de la proteína.

A

Desnaturalización

43
Q

Forma que adquiere la proteína cuando se le agrega un agente desnaturalizante y se desenreda.

A

Espiral aleatoria

44
Q

Cuando una desnaturalización irreversible ocurre dentro de la producción de un compuesto insoluble.

A

Proceso de coagulación

45
Q

Sustancia en el huevo que produce vómito.

A

Emético

46
Q

Se utilizan como ungüentos contra quemaduras de piel desnaturalizando sus proteínas.

A

Ácido tánico y ácido pícrico:

47
Q

Cuando la proteína se expone ácidos o bases fuertes durante mucho tiempo.

A

Hidrólisis

48
Q

Se utilizan como agentes antisépticos, porque desnaturalizan las proteínas y matan las bacterias.

A

Etanol e Isopropanol

49
Q

Puede entrar en las paredes celulares de las bacterias.

A

Isopropanol

50
Q

Se coloca en ojos de niños recién nacidos para matar el microorganismo que produce la gonorrea.

A

Solución acuosa diluida de nitrato de plata (AgNO3)

51
Q

La energía adicional rompe las fuerzas de dispersión y los enlaces de hidrógeno. En el huevo, desnaturaliza las toxinas proteínicas y las proteínas que se encuentran en las bacterias.

A

Calor

52
Q

Rompe las fuerzas de dispersión y los enlaces de hidrógeno, al igual que el calor. Ante una exposición intensa, desnaturaliza las proteínas del tejido de la piel.

A

Luz ultravioleta

53
Q

Rompen los enlaces iónicos y los enlaces de hidrógeno dentro de las moléculas proteínicas. Hace que los aniones carboxilato y las sales aminas ganen o pierdan H, cambiando el PH. (EJ: Ácido tánico y ácido pícrico)

A

Ácidos y bases

54
Q

Rompen enlaces de hidrógeno intermoleculares e intramoleculares. (EJ: Etanol, isopropanol)

A

Solventes orgánicos

55
Q

Se combinan con los aniones carboxilato, los puentes disulfuro hacen precipitar de la solución como complejos insolubles metal-proteína. Se utilizan como agentes antisépticos. (EJ: Ag, Hg, Pb)

A

Sales de iones metálicos pesados

56
Q

Tipos de proteínas:

A

Simples

Conjugadas

57
Q

Proteínas que están exclusivamente compuestas por una o más cadenas polipépdicas.

A

Proteínas simples

58
Q

División de las proteínas simples:

A

Fibrosas

Globulares

59
Q

Proteínas simples que son insolubles en agua y se localizan en pelo, piel y tejidos conectivos. Están compuestas de moléculas alargadas que son cadenas helicoidales.

A

Fibrosas

60
Q

Clases principales de proteínas simples fibrosas:

A

Colágenos
Elsatinas
Queratinas

61
Q

Tipo de proteínas simples fibrosas más importantes en el tejido conectivo y más abundantes. Son componentes de tendones, ligamentos, dientes y huesos.

A

Colágenos

62
Q

Tipo de proteínas simples fibrosas que son componentes del tejido conectivo y de las paredes de vasos sanguíneos, son elásticas y se pueden alargar para que los vasos se expandan bajo la presión del corazón.

A

Elastinas

63
Q

Tipo de proteínas simples fibrosas que se encuentran en pelo, piel, uñas, plumas, algodón y lana. Fueron las primeras proteínas cuya estructura se identificó. Contienen grandes cantidades de cisteína. (pelo: 14% de cisteína)

A

Queratinas

64
Q

Tipo de proteínas simples que se dispersan en agua y forman dispersiones diploides. Tienden a ser más compactas, algunas son esféricas y otras helicoidales Ej. Enzimas, inmunoglobulinas y proteínas de la sangre.

A

Globulares

65
Q

Clases principales de proteínas simples globulares:

A

Albúmina
Globulinas
Histonas

66
Q

Tipo de proteínas simples globuares que ayudan al transporte de sustancias hidrofóbicas a través del cuerpo y forman parte de la estructura de moléculas que transportan lípidos en sangre. Regulan presión osmótica de la sangre.

A

Albúmina

67
Q

Tipo de proteínas simples globulares que componen a enzimas y a los anticuerpos. Muchas se encuentran en la sangre, unen y transportan moléculas o atacan y neutralizan proteínas extrañas.

A

Globulinas

68
Q

Tipo de proteínas simples globulars que contienen un gran porcentaje de aminoácidos básicos como arginina y lisina. Son relativamente pequeñas y se encuentran en células unidas a moléculas de ADN.

A

Histonas

69
Q

Porteínas compuestas de moléculas con un grupo no proteínico llamado grupo prostético unido a cadenas polipéptidas.

A

Proteínas conjugadas

70
Q

Tipo de proteínas conjugadas con agregados de proteínas y moléculas lipídicas que contiene una parte interior hidrofobica y una parte hidrofilica. Suspenden y transportan lípidos a través del torrente sanguíneo.

A

Lipoproteínas

71
Q

Tipo de proteínas conjugadas compuestas de carbohidratos o derivadas de éste y proteínas. Son componentes de las membranas celulares y muchas son responsables del transporte de sustancias a través de la membrana celular.

A

Glicoproteína

72
Q

Son ejemplos de glicoproteínas

A

Globulinas Y
Mucina
Interferón

73
Q

Tipo de glicoproteínas que combaten enfermedades infecciosas.

A

Globulinas y

74
Q

Tipo de glicoproteína que se encuentra en la saliva y en el jugo gástrico, funciona en el proceso digestivo.

A

Mucina

75
Q

Tipo de glicoporteína pequeña producida por células en respuestas infecciosas virales, inhibe la reproducción del virus interfiriendo en su capacidad para producir proteínas.

A

Interferón

76
Q

Número de aminoácidos que componen un interferón

A

150

77
Q

Son moléculas complejas grandes compuestas de ácidos nucleicos (DNA y RNA) y proteínas.

A

Nucleopreteínas

78
Q

Contienen el grupo “hemo” además de la parte proteínica de la molécula.

A

Hemoproteínas

Bioquimica II Segundo Periodo (6 decks)

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