6. Le ribosome Flashcards
(134 cards)
1
Q
Quelle est l’entité responsable de la coordination de la synthèse des peptides ?
A
Le ribosome.
2
Q
De combien de sous-unités est composé un ribosome ?
A
Deux sous-unités : une grande et une petite.
3
Q
Quelle est la fonction principale de la grande sous-unité du ribosome ?
A
Elle contient le centre peptidyl-transférase, responsable de la formation des liaisons peptidiques.
4
Q
Quelle est la fonction principale de la petite sous-unité du ribosome ?
A
Elle interagit avec l’ARNm et contient le centre de décodage pour lire les codons via les ARNt.
5
Q
Selon quel critère classifie-t-on les ribosomes ?
A
Selon leur vitesse de sédimentation en ultracentrifugation.
6
Q
Que signifie une valeur S plus élevée pour un ribosome ?
A
Plus la valeur S est élevée, plus la sédimentation est rapide et la molécule est grosse.
7
Q
Vrai ou faux : la relation entre taille et vitesse de sédimentation est linéaire.
A
Faux.
8
Q
Vrai ou faux : la structure et la fonction des ribosomes eucaryotes sont très similaires à celles des ribosomes de procaryotes comme E. coli.
A
Vrai.
9
Q
Vrai ou faux : la structure primaire des ARNr est conservée entre procaryotes et eucaryotes.
A
Faux, seule la structure secondaire est conservée.
10
Q
Quels ribosomes sont plus gros et complexes, ceux des eucaryotes ou des procaryotes ?
A
Ceux des eucaryotes.
11
Q
Quelle est la composion en ribosome d’une cellule d’E. coli ?
A
Une cellule d’E. coli contient environ 20 000 ribosomes, représentant 80 % du contenu en ARN et 10 % du contenu en protéines.
12
Q
Quels sont les éléments qui composent un ribosome ?
A
- Un ou plusieurs ARN ribosomiques (ARNr)
- De nombreuses protéines ribosomiques.
13
Q
Quelle proportion de la masse du ribosome procaryote est constituée d’ARN ?
A
Plus des deux tiers de la masse du ribosome procaryote sont constitués d’ARN.
14
Q
Quelle est la taille moyenne des protéines ribosomiques et des ARNr dans un ribosome procaryote ?
A
- Protéines ribosomiques : environ 15 kDa
- ARNr 16S et 23S : jusqu’à 1000 kDa pour le 23S.
15
Q
Comment a-t-on déterminé la structure du ribosome d’E. coli ?
A
Par microscopie électronique et cristallographie.
16
Q
Quelle est la structure de la petite sous-unité du ribosome ?
A
Elle a la forme d’une mitaine avec quatres régions : la tête, la base, la plate-forme, et une crevasse.
17
Q
Quelle est la structure de la grande sous-unité du ribosome ?
A
Elle est sphéroïde avec trois protubérances : une crête, une vallée et une tige.
18
Q
Quelle est la fonction du tunnel à la base de la vallée de la grande sous-unité ?
A
Il sert au passage du polypeptide en cours de synthèse de sortir du ribosome.
19
Q
Où se trouve le site de liaison pour l’ARNm sur le ribosome ?
A
Sur la petite sous-unité.
20
Q
Quels sont les deux sites de liaison pour les ARNt sur la grande sous-unité, et quelles sont leurs fonctions ?
A
- Site P : maintient l’ARNt portant la chaîne polypeptidique en croissance.
- Site A : maintient l’ARNt avec l’acide aminé suivant à ajouter.
21
Q
Quel est le rôle des ribosomes dans la synthèse des protéines ?
A
Ils maintiennent l’ARNm et les ARNt ensemble et connectent les acides aminés au site A à la chaîne polypeptidique.
22
Q
Que contient le pré-ARNr des ribosomes procaryotes ?
A
Les copies des ARNr 16S, 23S et 5S.
23
Q
Comment le pré-ARNr procaryote est-il transformé en ARNr mature ?
A
Par clivage des ribonucléases III, P et F, suivi d’un trim des ribonucléases M16, M23 et M5.
24
Q
Quels segments d’ARNr contient le pré-ARNr des eucaryotes ?
A
Les séquences d’ARNr dans l’ordre 18S, 5.8S et 28S.
25
Où se trouve un ARNt dans le pré-ARNr des procaryotes comme E. coli ?
Entre les séquences 16S et 23S.
26
Pourquoi un déficit en ARNr 5S est-il plus délétère pour E. coli que pour les ARNr 16S ou 23S ?
Les cellules dépourvues d’ARNr 5S ont une capacité réduite à produire des protéines, ce qui impacte davantage la viabilité que la perte des ARNr 16S ou 23S.
27
Comment sont nommées les protéines ribosomiques, et d’où provient leur numéro ?
- Les protéines ribosomiques reçoivent un préfixe S (small) ou L (large) selon qu’elles appartiennent à la petite ou à la grande sous-unité.
- Leur numéro provient de leur position sur un gel d’électrophorèse bidimensionnelle, les plus petites migrent en bas à droite.
28
Vrai ou faux : La plupart des protéines ribosomiques sont présentes en une seule copie par ribosome.
Vrai.
29
Vrai ou faux : Les protéines ribosomiques montrent une grande similarité de séquence entre elles.
Faux.
30
Quels acides aminés sont riches dans les protéines ribosomiques, et pourquoi ?
Les protéines ribosomiques sont riches en Lysine (Lys) et Arginine (Arg), des acides aminés basiques qui favorisent les interactions avec l’ARN.
31
Quel motif structural est partagé par plusieurs protéines ribosomiques ?
Le RNA-Recognition Motif (RRM).
32
De quoi se compose un domaine RRM typique ?
Un domaine RRM typique comprend quatre feuillets bêta antiparallèles et deux hélices alpha disposées en motif β-α-β-β-α-β, avec des chaînes latérales qui s'empilent sur les bases de l’ARN.
33
Où débute l’assemblage des ribosomes dans les cellules eucaryotes ?
Dans le nucléole, où des protéines interagissent d’abord indépendamment avec l’ARN pour former un échafaudage, permettant ensuite à d’autres protéines de s’y fixer.
34
Que se passe-t-il après l’assemblage initial des sous-unités ribosomiques ?
Les sous-unités sont exportées vers le cytoplasme où elles sont maturées en sous-unités fonctionnelles 40S et 60S.
35
Quelle molécule détermine largement la structure tertiaire de la sous-unité 30S ?
L’ARN ribosomique (ARNr).
36
Comment sont organisés les ARNr dans les ribosomes ?
Les ARNr sont majoritairement constitués de tiges hélicoïdales (stems) reliées par des boucles simples brins, stabilisées par des interactions avec les domaines globulaires et les extensions des protéines ribosomiques.
37
Quelle est la composition principale de l’intérieur de la grande sous-unité du ribosome ?
L’intérieur est majoritairement constitué d’ARNr, tandis que les protéines sont principalement situées en surface.
38
Quelle est la fonction des prolongements de certaines protéines dans la grande sous-unité ?
Ces prolongements, riches en acides aminés basiques, interagissent avec l’ARN négativement chargé à l’intérieur du complexe.
39
Où est localisé le site peptidyl-transférase, et que contient-il principalement ?
Le site peptidyl-transférase est situé au milieu de la grande sous-unité. Il est essentiellement dépourvu de protéines et est constitué principalement d’ARN.
40
Quelle propriété enzymatique possède le ribosome ?
Le ribosome est un ribozyme, une molécule d’ARN avec une activité enzymatique.
41
Qu’est-ce qui détermine principalement la forme des sous-unités ribosomiques ?
La structure tertiaire des ARNr.
42
Où se trouvent principalement les protéines dans les sous-unités ribosomiques, et où sont-elles rares ?
Les protéines sont majoritairement situées dans les régions qui lient les ARNt et l’ARNm. Elles sont généralement absentes dans les régions en contact avec l’autre sous-unité.
43
Vrai ou faux : Les trois sites de liaison pour ARNt dans le ribosome peuvent être occupés simultanément.
Faux, cela ne se produit pas normalement.
44
Quels événements se produisent respectivement sur les sous-unités 30S et 50S du ribosome ?
1. La liaison et le décodage de l’ARNm se produisent sur la sous-unité 30S.
2. Les ARNt remplissent l’espace entre les sous-unités 30S et 50S.
3. Une nouvelle chaîne polypeptidique est synthétisée et sort du ribosome par un tunnel dans la sous-unité 50S.
4. La réaction de peptidyl-transférase a lieu dans la sous-unité 50S.
45
Que se passe-t-il avec les sous-unités ribosomiques pendant chaque cycle de traduction ?
La petite et la grande sous-unité s’associent et se dissocient au cours de chaque cycle de traduction.
45
Dans quelle direction les ribosomes lisent-ils les ARNm ?
Les ribosomes lisent les ARNm dans la direction 5' → 3'.
46
Dans quelle direction se fait la synthèse des polypeptides ?
La synthèse des polypeptides procède du bout N-terminal vers le bout C-terminal.
47
Que se passe-t-il lorsqu’un ARNm est traduit par plusieurs ribosomes en même temps ?
Plusieurs ribosomes traduisent le même ARNm en même temps, formant un polyribosome (ou polysome).
48
Quelle est la distance minimale entre deux ribosomes voisins dans un polysome ?
Chaque ribosome est séparé de son voisin par au moins 80 nucléotides (50 à 150 Å).
49
Combien de ribosomes, en moyenne, sont attachés à un ARNm eucaryote à un moment donné ?
En moyenne, environ 8 ribosomes sont attachés à un ARNm eucaryote simultanément.
50
Quels sont les trois sites de fixation des ARNt sur le ribosome, et leurs fonctions ?
- Site P : fixe le peptidyl-ARNt.
- Site A : fixe l’aminoacyl-ARNt.
- Site E : lie de façon transitoire l’ARNt qui s’en va.
51
Que se passe-t-il lors de la première étape de synthèse de polypeptides ?
Le peptidyl-ARNt situé au site P est transféré sur l’aminoacyl-ARNt arrivé au site A, formant un peptidyl-ARNt avec un résidu supplémentaire.
52
Que se passe-t-il lors de la deuxième étape de la synthèse de polypeptides ?
Le ribosome se déplace de trois nucléotides :
- L’ARNt déacylé quitte le site P pour le site E.
- Le nouveau peptidyl-ARNt prend la place au site P
53
Que se passe-t-il lors de la troisième étape de la synthèse de polypeptides ?
Avec l’arrivée d’un nouvel aminoacyl-ARNt au site A, l’ARNt déacylé quitte le site E.
54
Quelle réaction est responsable de la formation des liaisons peptidiques dans le ribosome ?
La réaction de peptidyl-transférase.
55
Comment se déroule la réaction de peptidyl-transférase pour former une nouvelle liaison peptidique ?
1. Les extrémités 3’ du peptidyl-ARNt (site P) et de l’aminoacyl-ARNt (site A) sont mises en contact.
2. Le groupe amine (-NH₂) de l’aminoacyl-ARNt attaque le groupe carbonyle (-C=O) de l’acide aminé du peptidyl-ARNt pour former une nouvelle liaison peptidique.
56
Où se déroule la traduction chez les procaryotes, et quelles sont ses caractéristiques principales ?
La traduction chez les procaryotes a lieu directement après la transcription, dans la même zone, sans modification de l’ARNm.
57
Où et comment se déroule la traduction chez les eucaryotes ?
Chez les eucaryotes, l’ARNm est modifié avant de quitter le noyau (ajout d’une coiffe 5’ et d’une queue poly-A 3’). La traduction se déroule ensuite dans le réticulum endoplasmique rugueux, physiquement séparée de la transcription.
58
Quelle est la différence principale entre les ARNm procaryotes et eucaryotes en termes de structure et de fonction ?
Les ARNm procaryotes sont polycistroniques (codant pour plusieurs protéines), tandis que les ARNm eucaryotes sont monocistroniques (codant pour une seule protéine).
59
Comment les ARNm procaryotes permettent-ils la synthèse de plusieurs protéines à partir d’une seule chaîne d’ARN ?
Ils possèdent plusieurs sites de liaison aux ribosomes (RBS), comme les séquences Shine-Dalgarno, permettant la synthèse de différentes protéines à partir du même ARNm.
60
Quelle structure aide à définir le codon d’initiation dans les ARNm eucaryotes, et quel est son rôle ?
La coiffe 5’ et le motif Kozak entourant le codon AUG aident à définir le codon d’initiation pour la traduction.
61
Quelle est la différence entre Shine-Dalgarno et Kozak dans la localisation du codon d’initiation ?
Shine-Dalgarno est situé environ 8 bases en amont du codon AUG chez les procaryotes, tandis que Kozak entoure directement le codon AUG chez les eucaryotes.
62
Quel est généralement le premier codon traduit dans la traduction, et y a-t-il des exceptions ?
Le premier codon traduit est généralement AUG. Des codons alternatifs (GUG, UUG) sont rares chez les procaryotes et encore plus rares chez les eucaryotes.
63
Quelle est la différence entre l’ARNt initiateur des procaryotes et celui des eucaryotes ?
Chez les procaryotes, l’ARNt initiateur est fMet-ARNtfMet (formylméthionine), tandis que chez les eucaryotes, c’est Met-ARNtiMet (méthionine non formylée).
64
Par quel acide aminé commence presque toujours la synthèse peptidique chez les procaryotes, et pourquoi ?
Par une méthionine (AUG), car elle est reconnue comme codon d’initiation par les ribosomes.
65
Combien d’ARNt pour la méthionine existent chez les procaryotes, et quelles sont leurs fonctions respectives ?
Deux ARNt :
- ARNtfMet, utilisé pour l’initiation (formylméthionine).
- ARNtmMet, utilisé pour l’élongation (méthionine classique).
66
Qu’est-ce qui différencie l’ARNtfMet de l’ARNtmMet chez les procaryotes, et quelle est leur importance respective ?
L’ARNtfMet est chargé avec une méthionine formylée et est utilisé uniquement pour l’initiation, tandis que l’ARNtmMet est utilisé pour l’élongation.
67
Comment l’ARNtfMet est-il chargé et modifié pour l’initiation de la traduction chez les procaryotes ?
L’ARNtfMet est aminoacylé par la méthionyl-ARNt synthétase (MetRS) pour former Met-ARNtfMet, puis formylé par la transformylase pour donner fMet-ARNtfMet.
68
Quelle enzyme ajoute un groupe formyle au Met-ARNtfMet, et comment procède-t-elle chez les procaryotes ?
La transformylase ajoute un groupe formyle, en transférant ce groupe depuis le 10-Formyl-tétrahydrofolate au Met-ARNtfMet.
69
Pourquoi la transformylase chez les procaryotes ne reconnaît-elle pas le Met-ARNtmMet ?
La transformylase est spécifique au Met-ARNtfMet et ne peut interagir qu’avec cet ARNt initiateur.
70
Quelles sont les modifications co-traductionnelles typiques de la méthionine initiale chez E. coli ?
La protéine est souvent déformylée, et la méthionine est retirée dans environ 50 % des cas.
71
Quelles sont les caractéristiques des ARNm polycistroniques chez les procaryotes ?
Ils possèdent plusieurs codons d’initiation (AUG) et plusieurs codons-stop, permettant de coder plusieurs protéines à partir d’un seul ARNm.
72
Donnez un exemple d’ARNm polycistronique et expliquez sa fonction.
L’opéron Lac, qui encode les protéines Lac Z, Lac Y et Lac A, est un exemple d’ARNm polycistronique spécifique aux procaryotes.
73
Comment les ribosomes procaryotes reconnaissent-ils et recrutent-ils les ARNm ?
Par appariement de bases entre la séquence Shine-Dalgarno de l’ARNm et une séquence complémentaire de l’ARNr 16S de la petite sous-unité ribosomique (30S).
74
Quelle séquence spécifique de l’ARN 16S interagit avec Shine-Dalgarno ?
Une séquence riche en pyrimidines (U, C) située au bout 3’ de l’ARN 16S.
75
Où est située la séquence Shine-Dalgarno par rapport au codon AUG, et quel est son rôle ?
Elle est située environ 6 à 12 nucléotides en amont du codon AUG, et elle permet au ribosome d’identifier et de se positionner au niveau du codon d’initiation.
76
Quelle est la longueur typique de la séquence Shine-Dalgarno et où est-elle positionnée ?
La séquence Shine-Dalgarno mesure de 3 à 9 nucléotides consécutifs et se trouve 6 à 12 nucléotides en amont du codon AUG.
77
Quels sont les facteurs protéiques nécessaires à l'initiation de la traduction chez les procaryotes ?
Les facteurs nécessaires sont IF-1, IF-2 et IF-3.
78
Quel est le rôle du facteur IF-1 dans l'initiation de la traduction chez les procaryotes ?
IF-1 empêche la liaison prématurée des ARNt au site A du ribosome.
79
Quel est le rôle du facteur IF-2 dans l'initiation de la traduction chez les procaryotes ?
IF-2 facilite la liaison de fMet-ARNtfMet à la sous-unité ribosomale 30S.
80
Quel est le rôle du facteur IF-3 dans l'initiation de la traduction chez les procaryotes ?
IF-3 empêche l'association prématurée des sous-unités 30S et 50S et augmente la spécificité du site P pour fMet-ARNtfMet.
81
Avec quelle séquence l'ARNr 16S de la sous-unité 30S interagit-il pour initier la traduction chez les procaryotes ?
L'ARNr 16S interagit avec la séquence Shine-Dalgarno présente sur l’ARNm procaryote.
82
Quelles sont les étapes principales de l’initiation de la synthèse des protéines chez les procaryotes ?
1. IF-3 maintient la sous-unité 30S dissociée de la 50S.
2. IF-2 facilite l’entrée de fMet-ARNtfMet au site P.
3. IF-1 assure une entrée correcte dans le site P.
4. Les facteurs IF se dissocient et les deux sous-unités s’associent.
83
Quelles sont les principales différences dans l'initiation de la traduction entre procaryotes et eucaryotes ?
- Chez les eucaryotes, il n’y a pas de séquence Shine-Dalgarno, et l’AUG est reconnu grâce à la coiffe 5’ et au motif Kozak.
- Le fMet-ARNtfMet est remplacé par Met-ARNtiMet (non formylée).
84
Quel rôle joue le facteur eIF-4 dans l’initiation de la traduction chez les eucaryotes ?
eIF-4 reconnaît la coiffe 5’ de l’ARNm et guide la sous-unité 40S vers le codon de démarrage.
85
Comment l’AUG de démarrage est-il reconnu chez les eucaryotes ?
La petite sous-unité 40S, liée à l’ARNt initiateur et à des facteurs d’initiation, balaie l’ARNm jusqu’à rencontrer le premier AUG, généralement situé dans un motif Kozak (gccRccAUGG).
86
Quelles sont les sous-unités ribosomiques impliquées dans l’initiation de la traduction chez les eucaryotes, et comment se forment-elles ?
- La petite sous-unité 40S se lie à l’ARNtiMet avec l’aide des facteurs eIF-1, eIF1A, eIF-3 et eIF-5.
- La grande sous-unité 60S s’associe après la dissociation des facteurs d’initiation.
87
Quelle enzyme permet le mouvement de la petite sous-unité du ribosome chez les eucaryotes, et que nécessite ce processus ?
L’hélicase Ded1 facilite le mouvement de la petite sous-unité grâce à l’hydrolyse d’ATP.
88
Que se passe-t-il lorsque le complexe atteint le codon de démarrage chez les eucaryotes ?
Le facteur eIF-5 induit l’hydrolyse du GTP lié à eIF-2, permettant la dissociation des facteurs d’initiation et l’association de la grande sous-unité 60S.
89
Pourquoi l’ARNm eucaryote forme-t-il une structure circulaire pendant l’initiation ?
La circularisation est favorisée par l’interaction entre la protéine PABP (qui lie la queue poly-A) et eIF-4G, stabilisant l’ARNm et facilitant la traduction.
90
Quel est le rôle du facteur eIF-2 dans l’initiation de la traduction chez les eucaryotes ?
eIF-2, lié au GTP, recrute Met-ARNtiMet pour l’initiation de la traduction.
91
Quelles sont les étapes clés après la fixation de la petite sous-unité au codon AUG chez les eucaryotes ?
1. eIF-4 se dissocie.
2. eIF-5 induit l’hydrolyse du GTP lié à eIF-2.
3. Les facteurs d’initiation quittent le complexe.
4. La grande sous-unité 60S s’associe pour former le ribosome complet.
92
Quelle est la séquence typique entourant le codon AUG chez les eucaryotes, et quelle est son importance ?
La séquence gccRccAUGG est le contexte typique entourant le codon de démarrage, facilitant sa reconnaissance par le ribosome.
93
Quels sont les facteurs d’initiation constituant le complexe eIF-4 chez les eucaryotes, et quel est leur rôle global ?
eIF-4 est constitué de eIF-4E, eIF-4A, eIF-4G, eIF-4B et eIF-4H. Ce complexe reconnaît la coiffe 5’ et stabilise l’ARNm pour l’initiation.
94
Qu’est-ce qui distingue l’ARNtiMet de l’ARNtMet chez les eucaryotes ?
ARNtiMet est spécifique à l’initiation, avec une séquence distincte, tandis qu’ARNtMet est utilisé pour l’élongation.
95
Pourquoi les ARNm eucaryotes n’ont-ils pas besoin d’une séquence Shine-Dalgarno ?
Parce qu’ils sont presque toujours monocistroniques, et le premier AUG rencontré est le codon d’initiation.
96
Quels sont les facteurs nécessaires pour charger la petite sous-unité ribosomique chez les eucaryotes avant l’initiation ?
eIF-1, eIF-1A, eIF-3 et eIF-5 chargent la petite sous-unité avant l’initiation.
97
Comment le facteur eIF-4G contribue-t-il à la circularisation de l’ARNm eucaryote ?
eIF-4G interagit avec la PABP (qui lie la queue poly-A), ce qui stabilise l’ARNm et favorise l’initiation.
98
Quelle est la fonction de l’hydrolyse du GTP lié à eIF-2 lors de l’initiation chez les eucaryotes ?
Elle provoque la dissociation des facteurs d’initiation, permettant l’association de la grande sous-unité 60S.
99
Quelles enzymes sont nécessaires pour le balayage de l’ARNm par le complexe ribosomique chez les eucaryotes ?
L’hélicase Ded1 et l’hydrolyse d’ATP sont nécessaires pour balayer l’ARNm à la recherche du codon AUG.
100
Pourquoi l’initiation de la traduction chez les eucaryotes est-elle favorisée par une structure circulaire de l’ARNm ?
La structure circulaire stabilise l’ARNm et facilite le positionnement du ribosome pour démarrer la traduction.
101
Qu’est-ce qui favorise la fixation de la sous-unité 40S au 5’ de l’ARNm eucaryote ?
L’interaction entre la PABP liée à la queue poly-A et eIF-4G guide la sous-unité 40S vers l’extrémité 5’.
102
Que se passe-t-il lors de la première étape de l'élongation de la chaîne peptidique (5) ?
1. Le ribosome, assemblé au site P, recrute un ARNt sur le 2e codon au site A.
2. La peptidyltransférase de la grande sous-unité transfère la méthionine (Met) sur le 2e acide aminé (Thr).
3. L'énergie nécessaire provient du clivage entre la méthionine et l’ARNt.
4. L’ARNt de démarrage désacylé quitte le site P et occupe transitoirement le site E.
5. Le dipeptidyl-ARNt avance avec l’ARNm du site A au site P (translocation), libérant le site A pour un nouveau aa-ARNt.
103
Que se passe-t-il lors de la deuxième étape de l'élongation de la chaîne peptidique (5) ?
1. Un nouvel aa-ARNt est escorté par EF-Tu lié au GTP, assurant son positionnement correct au site A.
2. Après hydrolyse du GTP et départ d’EF-Tu, la peptidyltransférase transfère le peptide sur le nouvel acide aminé.
3. L’ARNt libre au site P est déplacé au site E, tandis que l’ARNm et le peptidyl-ARNt se déplacent vers le site P.
4. L’énergie pour la translocation provient du GTP lié à EF-G.
5. Un nouveau aa-ARNt se lie au site A, et l’ARNt désacylé quitte le site E.
104
Quand la synthèse d’une chaîne polypeptidique s’arrête-t-elle ?
La synthèse s’arrête lorsque le ribosome rencontre l’un des trois codons-stops (UAA, UAG, ou UGA).
105
Pourquoi les codons-stops terminent-ils la traduction ?
Les codons-stops n’ont pas d’ARNt complémentaire. À la place, le facteur de terminaison RF1 se lie au codon-stop dans le site A.
106
Que fait le facteur RF1 une fois lié au codon-stop ?
Il induit la peptidyltransférase à transférer la chaîne polypeptidique sur une molécule d’eau, provoquant son hydrolyse et libérant ainsi la protéine.
107
Que se passe-t-il après la libération de la protéine nouvellement synthétisée ?
L’ARNt quitte le complexe, RF1 part après l’hydrolyse du GTP, et le ribosome relâche l’ARNm avant de se dissocier en ses sous-unités.
108
Quelle est la vitesse typique de la biosynthèse des protéines ?
La synthèse se fait à une vitesse de 10 à 20 acides aminés par seconde. Un polypeptide de 400 acides aminés est synthétisé en moins d’une minute.
109
Quel est le taux d’erreur estimé de la traduction ?
Le taux d’erreur est d’environ 10⁻⁴ par codon, soit une erreur tous les 10 000 acides aminés.
110
Pourquoi est-il important que la traduction soit précise ?
La traduction ne dispose pas de mécanisme de réparation ; une erreur entraîne la dégradation de la protéine défectueuse.
111
Quels processus déterminent principalement la précision de la traduction ?
- Le chargement de l’acide aminé sur l’ARNt.
- L’appariement entre le codon et l’anticodon.
112
Pourquoi l’interaction codon-anticodon peut-elle conduire à des erreurs ?
Elle repose sur l’appariement de seulement trois bases, offrant peu de stabilité et augmentant les risques d’erreurs.
113
Quel mécanisme assure l’appariement correct entre codon et anticodon ?
Le contrôle cinétique de la traduction, qui vérifie l’appariement avant que la liaison peptidique ne soit formée.
114
Comment les aminoacyl-ARNt sont-ils guidés vers le ribosome ?
Ils se lient au facteur d’élongation eEF-1α, qui porte une molécule de GTP et escorte l’ARNt au ribosome.
115
Quel est le rôle de eEF-1α après la fixation de l’ARNt au site A ?
eEF-1α empêche la formation immédiate du lien peptidique en bloquant le résidu aminoacyle.
116
Qu’induit un bon appariement codon-anticodon dans l’ARNr ?
Il provoque un changement de conformation dans l’ARNr 18S (ou 16S), stabilisant l’interaction entre le codon et l’anticodon.
117
Comment l’interaction entre codon et anticodon est-elle stabilisée après un bon appariement ?
Trois bases de l’ARNr interagissent avec l’ARNt, stabilisant l’appariement codon-anticodon.
118
Que se passe-t-il si l’appariement codon-anticodon est incorrect ?
Aucun changement de conformation n’est induit, et l’ARNt est rejeté avant l’hydrolyse du GTP porté par eEF-1α.
119
Que se passe-t-il lorsque l’appariement codon-anticodon est correct ?
Le GTP porté par eEF-1α est hydrolysé en GDP + Pi, permettant le départ de eEF-1α et la formation du lien peptidique.
120
Que fait la peptidyltransférase après un appariement correct ?
Elle transfère le peptide sur le résidu aminoacyle du nouvel ARNt au site A.
121
À quelle famille de protéines appartient eEF-1α ?
eEF-1α appartient à la famille des protéines G, qui lient et hydrolysent le GTP.
122
Comment eEF-1α est-il régénéré après l’hydrolyse de son GTP ?
Il est régénéré grâce au facteur de relâche de guanyl-nucléotide eEF-1βγ, un GEF (guanine nucleotide exchange factor).
123
Quel est le rôle principal des protéines GAP et GEF ?
- Les GAP (GTPase activating protein) stimulent l’activité GTPasique.
- Les GEF (guanine nucleotide exchange factor) permettent l’échange de GDP pour du GTP.
124
Quelle est l’action des GAP dans la biosynthèse des protéines ?
Les GAP, comme le ribosome pour eEF-1α, stimulent l’hydrolyse du GTP en GDP + Pi.
125
Quelle est l’action des GEF dans la biosynthèse des protéines ?
Les GEF, comme eEF-1βγ, permettent à eEF-1α de libérer son GDP et de fixer un nouveau GTP.
126
Combien de liens phosphoanhydrides sont consommés pour chaque liaison peptidique formée ?
Au moins trois:
- un pour le chargement de l’acide aminé sur l’ARNt (ATP),
- un pour l’élongation (GTP)
- un pour la translocation (GTP)
….sans compter l’ATP utilisé par les hélicases.
127
Quels inhibiteurs spécifiques agissent sur la traduction procaryote (en connaitre un) ?
- Tétracycline : inhibe la fixation des aminoacyl-ARNt au site A (30S).
- Chloramphénicol : inhibe l’activité peptidyltransférase (50S).
- Érythromycine : bloque la translocation (50S).
128
Quel inhibiteur agit à la fois sur les procaryotes et les eucaryotes ?
La puromycine, qui provoque un arrêt de l’élongation par imitation moléculaire.
129
Quels inhibiteurs spécifiques agissent uniquement sur les eucaryotes (en connaitre un) ?
- Cycloheximide : inhibe l’activité peptidyltransférase (60S).
- Anisomycine : inhibe le transfert peptidyl (60S).
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Pourquoi la puromycine provoque-t-elle l’arrêt de l’élongation ?
La puromycine imite un aminoacyl-ARNt et accepte la chaîne polypeptidique en croissance, mais le lien amide qu’elle forme ne peut être prolongé.
131
Où la puromycine se fixe-t-elle dans le ribosome ?
Au site A, sans l’aide du facteur EF-Tu.
132
Que se passe-t-il après la formation du peptidyl-puromycine ?
Le peptidyl-puromycine est transloqué au site P, mais ne peut transférer le peptide au prochain aa-ARNt, arrêtant ainsi la synthèse.
133
Pourquoi le peptidyl-puromycine ne peut-il transférer le peptide au prochain aa-ARNt ?
Il forme un lien amide, et non ester, qui est incapable de réagir avec le groupement amino du prochain aa-ARNt.
