Autre protéines

Question 1

Comment le foie utilise les a.a

Answer 1

– synthèse de ses propres protéines
– synthèse de protéines spécialisées
– élimination de l’azote (urée)

a.a alimentaires arrivent par la veine porte

Question 2

D’ou proviennent les protéines sécrétées dans le TGI

Answer 2

Salive 
 Suc gastrique 
 Bile 
 Suc pancréatique 
 Mucus +++++++

Question 3

Que se passe-t-il dans l’estomac pendant la digestion

Answer 3

L’acide chlorhydrique (HCl) dénature les protéines et active les enzymes gastriques

protéines –> + petit peptides (grace aux pepsines et HCl)

Question 4

Que se passe-t-il dans intestin pendant la digestion

Answer 4

Les enzymes pancréatiques et du petit intestin (protéases) scindent les polypeptides (–> tripeptides, dipeptides et a.a)

Ensuite, les enzymes à la surface des cellules du petit intestin hydrolysent ces peptides, et les cellules les absorbent (peptides –>a.a absorbés)

Question 5

La majorité des acides aminés peuvent être utilisés pour la synthèse du glucose: ils sont :

Answer 5

glucogéniques

Question 6

Certains acides aminés sont transformés directement en acétyl-CoA : ils sont

Answer 6

cétogéniques

Question 7

Certains acides aminés peuvent entrer directement dans le cycle de Krebs: ils sont :

Answer 7

glucogéniques

Question 8

Qu’est ce qui forme l’urée

Answer 8

2 ammoniaques + CO2 - H2O

Question 9

Acides aminés semi-essentiels :

Answer 9

tyrosine, cystéine

Question 10

a.a synthétisés dans l’organisme à partir d’autres a.a

Answer 10

proline, arginine, glutamine

Question 11

a.a non essentiels

Answer 11

Alanine
sérine
acide aspartiques
acide glutamique

Question 12

a.a conditionnellement essentiels

Answer 12

glycine
cystéine 
arginine
tyrosine 
proline

Question 13

Avantages de l’indice chimique

Answer 13

Identifie l’AA limitant

Mesure la valeur de complémentarité des protéines

Question 14

Désavantage indice chimique

Answer 14

• Ne tient pas compte de
– la digestibilité des protéines
– la biodisponibilité des AA
– l’utilisation des AA par l’organisme humain

Question 15

Calcul PDCAAS

Answer 15

Indice chimique X coefficient de digestibilité

Question 16

Calcul valeur biologique

Answer 16

          Azote absorbé

Question 17

Calcul Utilisation protéique nette

Answer 17

Azote ingéré retenu
———————————- x100
Azote ingéré

Question 18

Est-ce que VB = UPN

Answer 18

SI PROTÉINES COMPLÈTEMENT DIGÉRÉEs

Question 19

Avantage coefficient d’Efficacité protéique

Answer 19

Techniques simples et très utilisées

Question 20

Désavantage coefficient d’efficacité protéique

Answer 20

La valeur de CEP peut être sous-estimée pour certaines protéines chez le rat car le besoin du rat en acides aminés soufrés est plus élevé que chez l’humain.

Question 21

Calcul bilan azoté

Answer 21

B = I – (U + F + T)

B = N utilisé par l’organisme pour la synthèse protéique

Question 22

Combinaison d’a.a

Answer 22

Protéine complète (animale) et protéine incomplète (végétale)

Combiner des protéines incomplètes ensemble

Question 23

Source riche en lysine

Answer 23

légumineuses

Question 24

source pauvre en lysine

Answer 24

céréales, noix et graines, arachides, beurre d’Arachide

Question 25

source riche en méthionine

Answer 25

céréales, noix et graines

Question 26

source pauvre en méthionine

Answer 26

légumineuses, arachide, beurre d’arachides

Question 27

source riche en cystéine

Answer 27

céréales, noix et graines

Question 28

source pauvre en cystéine

Answer 28

légumineuses

Question 29

source pauvre en tryptophane

Answer 29

légumineuse, céréales

Question 30

source pauvre en thréonine

Answer 30

noix et graines, céréales

Question 31

source pauvre en isoleucine

Answer 31

noix et graines

Question 32

traitement malnutrition protéino-énergétique

Answer 32

1) Eau et électrolytes (augmentation de la pression sanguine et renforcement des battements cardiaques)
2) Protéines de haute qualité et glucides en petites quantités, augmentation graduelle selon tolérance
3) Gras introduit quand les protéines corporelles sont suffisantes

Question 33

Supplément de tyrptophane (personne dépressive ou insomniaque)

Answer 33

Risque ++ de développer le syndrome d’éosinophilie myalgique (présence de contaminants)

Toutefois des doses élevées de tryptophane sans contaminants peuvent causer le syndrome d’éosinophilie myalgique.)

Question 34

Supplément créatine athlète

Answer 34

La créatine phosphate est un substrat énergétique essentiel au niveau cellulaire.
– un supplément de créatine permet à l’athlète (sports de courte durée –sprint- et les exercices requérant de la puissance - musculation) de faire plusieurs répétitions et/ou séries d’entraînement, et d’augmenter la créatine musculaire de 20 à 50%.

– un supplément de créatine se consomme avec dose minimale de 370 g glucides/jour pour un maximum de 20g/jour 4 à 6 jours.

– effets secondaires si consommée à >20 g/jour plus de 5 jours
• rétention liquidienne, douleurs aux articulations, crampes musculaires, difficultés à respirer, vomissements, diarrhée, nervosité, anxiété, fatigue, migraine

Contre-indiquée chez les jeunes en croissance et les athlètes diabétiques et ceux atteints de maladies rénales

Question 35

Supplément d’arginine

Answer 35

peut contribuer à diminuer le risque cardiovasculaire, mais ne favorise ni la lipolyse, ni le développement musculaire, ni la sécrétion de l’hormone de croissance

Question 36

Supplément de lysine

Answer 36

Pourrait supprimer l’herpès chez certaines personnes (peut être consommé <3 g/jour étalé au cours des repas tout au long de la journée) mais ce concept n’est pas établi.

Question 37

Supplément de glutamine

Answer 37

Chez athlètes et divers patients (grands brûlés, sidéens, post- chirurgie, etc.), on observe une diminution des lymphocytes, des réactions d’hypersensibilité retardées, des propriétés immunodépressives dues à la synthèse accrue de PGE2:

• Une supplémentation ponctuelle (5 jours) pourrait améliorer l’état immunitaire.
• Il semble qu’une dose quotidienne moyenne de 0,5 g/kg poids corporel soit adéquate pour améliorer l’état immunitaire.
• Cependant, la durée et la dose efficaces de supplémentation en glutamine varient selon les pathologies et les protocoles de traitement.

Question 38

Comment sont obtenus les peptides bioactifs

Answer 38

1) Au cours de la digestion des protéines
2) Leur préparation peut se faire suite à une hydrolyse enzymatique in vitro
3) Lors de la fermentation naturelle de diverses denrées par le jeu d’enzymes bactériennes

Question 39

Propriétés des peptides bioactifs (OU)

Answer 39

➪soit dans le tractus digestif, sans que leur absorption soit indispensable
➪ soit à distance dans l’organisme, ce qui suppose leur absorption puis transport par le sang

Question 40

Sources de peptides bioactifs

Answer 40

Toute source protéique alimentaire peut apporter des peptides fonctionnels. Ceux du lait ont été les + étudiés et peuvent représenter un atout pour la santé.
Il en existe de d’autres origines, issus de l’hydrolyse enzymatique : des fèves de soja, des grains de maïs, de la gélatine, de la chair de thon ou de sardine

Question 41

Effets bénéfiques des peptides bioactifs

Answer 41

• agonistes ou antagonistes des opiacés (ex. morphine) (chez le rat)
• agents antithrombose (chez des nouveaux-nés) ou antihypertension artérielle (chez des patients hypertendus)
• transporteurs de minéraux ( absorption calcium) (rat)
• régulateurs de l’immunité (in vitro et chez la souris)
• agents antioxydants

Question 42

Facteurs de croissance dans le lait

Answer 42

• L’IGF-1 (insulin-like growth factor), agent anabolique : pourrait être utilisé dans certains cas de malnutrition
et dans le traitement de nombreux désordres gastro- intestinaux (maladie inflammatoire du tube digestif, dommages causés par les anti-inflammatoires non stéroïdiens).

• Le TGFβ (transforming growth factor):
Le TGFα, avec le TGFβ, participe à la croissance et à la différenciation des cellules épithéliales intestinales.