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bio mol > 7. Les protéines et la traduction > Flashcards

7. Les protéines et la traduction Flashcards

1
Q

Protéines définition

A

polymères d’acides aminés

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Q

Qu’est-ce qui retient les AA?

A

Liaisons peptidiques

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3
Q

Qu’est-ce qui détermine la séquence de AA?

A

la séquence de l’ADN (codons)

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4
Q

Nombre acides aminés protéionogènes

A

20 (+2)

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5
Q

Construction AA

A 
Carbone central : C alpha
H
COOH (acide)
NH2 (amine)
R : chaine latérale variable
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6
Q

Qu’est-ce qui différencie les acides aminés entre eux ?

A

groupement r : donne caractéristique AA et influence caractéristique protéine

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7
Q

Nomenclature AA

A

nom, lettres, lettre

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8
Q

Glycine

A

AA le plus simple et petit (R:H)

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9
Q

Cb de nt codent un AA? Nom?

A

Triplet : 3 nt

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10
Q

Nbre codons possibles

A

64 (4^3)

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11
Q

Nbre AA non standards

A

2

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12
Q

dégénérescence du code

A

plusieurs triplets codent le même acide aminé

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13
Q

ARNt

A

Intermédiaire : décoder les acides nucléiques ET lier spécifiquement les AA

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14
Q

Quelle région de l’ARNt lie l’ARNm?

A

Anticodon

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15
Q

COLINÉARITÉ

A

triplets se suivent dans le même ordre que les acides aminés qu’ils codent. Pas de chevauchement

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16
Q

CADRE DE LECTURE (nbre)

A

trois possibilités de cadre de lecture pour chaque ARNm

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17
Q

Cadre de lecture d’un séquençage

A

Premiers et derniers nt inconnus : différents cadres de lectures

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18
Q

Solution aux 3 codes de lecture possibles dans un séquençage

A
  • essaie erreur : absence codon stop/codon stop trop tôt -> longueure inadéquate
  • séquence autour ATG : nt particuliers
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19
Q

Nombre codons stops

A

3

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20
Q

Code génétique : tableau et cercle

A 
Tableau 
- colonne 1 : 1 BA
- ligne : 2 BA
- colonne 2 : 3 BA
Cercle
- Centre : 1er BA
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21
Q

Vrai ou faux. Le code génétique est universel.

A

Vrai, mais il y a des variations (4)

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22
Q

Qu’est-ce que l’universalité du code génétique implique?

A

produire une protéine d’un organisme A dans un organisme B

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23
Q

AA non standards définition

A

indirectement codés par le code génétique

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24
Q

AA non standards

A

Sélenocystéine et Pyrrolysine

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25
Q

Sélenocystéine

A

UGA -> Selenocysteine insertion sequence

Similaire à cystéine

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26
Q

Pyrrolysine

A

UAG -> Pyrrolysine insertion sequence
Dérivé de lysine
Présent chez quelques bactéries et Archaea méthanogènes. Pas chez l’humain

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27
Q

Incorporation AA non standards

A

incorporation co-traductionnelle via des codons-stops avec des séquences d’insertion :
séquences d’insertion -> formation de tige-boucle reconnue par la machinerie enzymatique de traduction -> détourne la terminaison pour l’incorporation AA

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28
Q

Incorporation Sec

A

Recodage UGA
Pas de réserve Sec : Modification d’une sérine associée à un ARNtSec en plusieurs étapes
Besoin : présence de facteurs d’élongation spécialisés

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29
Q

Incorporation Pyl

A

Réassignation UAG
Pyl AA libre (pas de facteur d’élongation particulier) : Besoin gènes codant pour l’ARNt et les enzymes de synthèse de la Pyl

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30
Q

Vrai ou faux. Les protéines sont toujours de la même longueur.

A

Faux, longueur variable

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31
Q

Qu’est-ce qui permet la grande diversité des protéines?

A

Variété chimique des AA

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32
Q

De quoi dépend la charge nette d’un AA?

A

pH sol

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33
Q

point isoélectrique (pI)

A

charge globale/nette de l’acide aminé est nulle/neutre

différent selon AA

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34
Q

Types AA

A

Non polaire, polaires (neutre, acide, basique)

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35
Q

AA non polaires

A

hydrophobes

C et H

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36
Q

AA polaires

A

hydrophiles

O, souffre, azote

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37
Q

AA polaires neutres

A

Permet formation liaison H

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38
Q

AA polaires acides

A

Présence d’un groupe carboxylique (COOH).

Donneur de liaison hydrogène.

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39
Q

AA polaires basiques

A

Présence d’un atome d’azote.

Accepteur de liaisons hydrogènes.

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40
Q

Composition prot intracellulaire

A

AA hydrophobes

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41
Q

Prot hydrophiles ayant segment hydrophobe

A
  • transmembranaire

- partie hydrophobe cachée

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42
Q

Glycine

A

Plus petit AA

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43
Q

Cystéine

A

Ponts disulfures

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44
Q

Proline

A

Cycle : rigide

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45
Q

Facteur influençant localisation de la protéine

A

Composition en AA hydrophobes/hydrophiles

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46
Q

Facteur influençant structure tertiaire

A

Composition en AA hydrophobes/hydrophiles

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47
Q

Liaison peptidique

A

Liaison covalente entre COOH et NH2 de 2 AA

caractère double lien partiel

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48
Q

caractère double lien partiel de liaison peptidique

A

liaison double à l’O peut se déplacer au N de part et d’autre de la liaison peptidique

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49
Q

Polarité chaîne AA

A

une extrémité NH2 et une extrémité COOH

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50
Q

Structure primaire protéine

A

Séquence des aa

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51
Q

Structure des protéines dépendant directement du code génétique

A

Structure primaire

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52
Q

Nomenclature protéines

A

extrémité NH2-terminal vers le COOH-terminal

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53
Q

Stabilise la structure secondaire que prendra la protéine

A

Restriction stérique par le groupe variant (R) Caractéristique double lien entre le C et le N

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54
Q

Structure secondaire protéine

A

hélices α et feuillets β

Coude et boucles

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55
Q

Liens structure secondaire protéine

A

Liens H

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56
Q

Arrangement secondaire des protéines le plus stable

A

Hélices α

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57
Q

Orientation R de AA ds hélices α et conséquence

A

chaînes latérales de tous les aa sont orientées vers l’extérieur de l’hélice, ce qui les positionne pour réagir

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58
Q

Feuillets β

A

Surface plane

parallèles ou antiparallèles

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59
Q

Orientation R de AA ds feuillets β

A

les chaînes latérales émergent de chaque côté du plan

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60
Q

Liaisons H ds hélice α

A

à tous les 4 acides aminés

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61
Q

AA hélice α

A

Tous sauf proline (résidus glycine (G), tyrosine (Y) et sérine (S) rares)

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62
Q

Facteur influençant stabilité des AA ds structure secondaire

A

caractéristiques des chaînes latérales

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63
Q

Coude et boucle

A

Structures non répétitives qui unissent entre eux des tronçons de structures secondaires

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64
Q

Structure tertiaire

A

Fonctionnelle, agencement d’hélices a , feuillets b et de coudes/boucles

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65
Q

Vrai ou faux. Faible variété de structures 3D de protéines car faible nombre de structures secondaires.

A

Malgré le faible nombre de structures secondaires, une incroyable variété de structures en 3D peuvent en être tirées.

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66
Q

Structure quaternaire

A

Association de 2 ou plusieurs chaînes polypeptidiques

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67
Q

une sous-unité de protéine (quaternaire)

A

une chaîne

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68
Q

hélice α

A

cylindre stabilisé par des liaisons h

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69
Q

Liaisons ds tertiaire/quaternaire

A

liens H, ponts S-S, contacts hydrophobes, rapprochement des charges

70
Q

Modularité des protéines

A

Domaines des protéines adoptent même structure

71
Q

Comment peut-on reconnaître les motifs structuraux?

A

alignement des séquences d’aa

72
Q

Que confèrent les propriétés physico-chimiques de l’ensemble des AA d’une protéine, en relation avec son analyse?

A

Charge et masse

73
Q

L’analyse des protéines

A

i. SDS-PAGE (polyacrylamide gel electrophoresis)
ii. Gels 2D
iii. Western blot

74
Q

i. SDS-PAGE (polyacrylamide gel electrophoresis) définition

A

Séparation des molécules selon leur masse

75
Q

i. SDS-PAGE (polyacrylamide gel electrophoresis) étapes

A
  1. Échantillons dénaturés dans du SDS (charge négative conférée)
  2. Migration sur gel
76
Q

Gels 2D étapes

A

Sépare protéines selon charge (focalisation électrique), puis SDS-PAGE standard

77
Q

Gels 2D définition

A

Séparation des molécules selon leur masse et charge

78
Q

Séparation des protéines selon leur charge (gels 2D)

A
  • Si la protéine a une charge positive : côté basique (électrode négative).
  • Si la protéine a une charge négative : côté acide(électrode positive).
79
Q

ARNt structure secondaire

A

trèfle

80
Q

Résultat gel 1D

A

 Comparaison d’expression entre deux conditions/espèces/…
 Présence/absence d’une protéine précise (Western avec des anticorps).

81
Q

Résultat gel 2D

A

 Permet de séparer selon 2 caractéristiques : meilleure résolution.
 Comparaison des modif. post-traductionnelle
 Extraction pour analyses plus poussées

82
Q

Résultat gel 2D

A

 Permet de séparer selon 2 caractéristiques : meilleure résolution.
 Comparaison des modif. post-traductionnelle
 Extraction pour analyses plus poussées

83
Q

ARNt structure tertiaire

A

L

boucle de l’anticodon se retrouve opposée au bras accepteur de l’aa

84
Q

ARNt structure quaternaire

A

Selon les bases atypiques: boucle D et boucle TψCG.

Selon la fonction: boucle anticodon et bras accepteur de l’aa.

85
Q

Maturation ARNt

A
  • Clivage RNase P
  • Modification
    (épissage)
86
Q

Modification

A
  • U en 3’ sont remplacés par CCA
  • Méthylation
  • Conversion de U s
87
Q

Quel enzyme charge les AA sur les ARNt?

A

aminoacyl- ARNt-synthétase (AAS)

88
Q

Vrai ou faux. Chaque aminoacyl- ARNt-synthétase (AAS) est spécifique à 1 AA.

A

Vrai

89
Q

Règle de Wobble

A

La 3e position du codon peut cependant former des APPARIEMENTS INHABITUELS, ce qui permet une certaine flexibilité à cette position.
 La base située à l’extrémité 5’ de l’anticodon est moins confinée dans l’espace.
 Permet de former des liaisons hydrogènes inhabituelles.
 Doivent avoir la même distance que les appariements « standards » de nucléotides

90
Q

Nombre types ARNt

A

45

91
Q

appariements atypiques critères

A

3ème BA différente

2 codons codent même AA

92
Q

appariements atypiques types

A
  1. Appariement Guanine-Uracile

2. Présence d’une 5e base : l’inosine

93
Q

Avantages base fluctuante

A
  1. diminuer le nombre d’ARNt
  2. Facilite la dissociation de l’ARNt
  3. Mutations sans conséquence.
94
Q

Fonctions des AAS

A

lier spécifiquement un type d’acide aminé à son ARNt

95
Q

Reconnaissance de ARNt par AAS

A

bras accepteur et la boucle de l’anticodon

96
Q

Mécanisme de chargement de AAS

A
  1. AAS se lie à un
    acide aminé et une ATP
  2. hydrolyse de l’ATP en AMP qui se lie à l’acide aminé
  3. ARNt approprié déplace l’AMP du site actif tout en se liant à l’acide aminé toujours en place.
  4. AAS libère l’aminoacyl-ARNt ds cytoplasme : pool des AA-ARNt dispo pour traduction
  5. Sélection bon AA-ARNt en fct du codon lu sur ARNm par ribosome
97
Q

Ribosome structure

A

2 sous-unités (petite et grande) composées de PROTÉINES RIBOSOMALES et d’ARN RIBOSOMAUX

98
Q

Où les ARNr sont-ils produits?

A

Nucléole

99
Q

Où les sous-unités du ribosome sont-elles assemblées?

A

En périphérie du nucléole

100
Q

Où les sous-unités du ribosome sont-elles exportées après leur assemblage?

A

Noyau

101
Q

Où les sous-unités du ribosome sont-elles unies?

A

Sur l’ARNm

102
Q

Vrai ou faux. Le ribosome des eucaryotes et des procaryotes est de la même taille.

A

Faux

103
Q

Vrai ou faux. Le ribosome des eucaryotes est toujours de la même taille.

A

Faux, variation entre espèce

104
Q

Nombre d’opérons codant pour l’ARNr des E. coli (procaryotes)

A

7

105
Q

En quoi est transcrit chaque opéron de l’ARNr des E. coli?

A

long précurseur : 30S

106
Q

Qu’est-ce qui produit les 3 ARNr matures?

A

Clivage du long précurseur de 30S

107
Q

Taille petite sous-unité ribosomale des E. coli

A

16 S

108
Q

Les ARN ribosomaux des eucaryotes sont codés par

A

gène 45S

109
Q

Le génome humain contient combien de copie du gène 45S codant pour les ARNr?

A

200

110
Q

Sur cb de chromosomes le gène 45S codant pour les ARNr eucaryote est-il disséminé?

A

5

111
Q

Comment est disséminé le gène 45S codant pour les ARNr eucaryote?

A

En tandem

112
Q

Vrai ou faux. Les « unité de transcription » du gène 45S codant pour les ARNr eucaryote se suivent.

A

Faux, séparée par un espaceur non transcrit

113
Q

Quels ARNr contient le gène 45S codant pour les ARNr eucaryote?

A

18S, 28S et 5,8S

114
Q

Vrai ou faux. Les ARNr produit par le gène 45S sont matures.

A

Faux, modifiés

115
Q

ARNr non codé par le gène 45 S (eucaryote)

A

5S

116
Q

Modifications du long précurseur d’ARNr (eucaryotes)

A
  • méthylation

- pseudouridines : solidifie/rigidifie

117
Q

Vrai ou faux. Les modifications du long précurseur d’ARNr des eucaryotes sont non spécifiques.

A

Faux, Chaque modification s’effectue à une position précise dans la séquence.

118
Q

But des modifications chimiques du long précurseur d’ARNr (eucaryotes)

A

configuration 3D particulière, des interactions ARN-ARN ou ARN-protéines, activités enzymatiques

119
Q

ARNsno (small nucleolar RNA) utilité

A

guide pour les modifications et clivage

120
Q

ARNsno (small nucleolar RNA) famille

A

introns

forme des ribonucléoprotéines

121
Q

Comment se placent les ARNsnoT

A

par appariement

122
Q

Quelle sous-unité contient le centre peptidyl- transférase (PTC)?

A

Grande

123
Q

Quelle sous-unité contient le le centre de décodage (DC?

A

Petite

124
Q

OÙ COMMENCER LA TRADUCTION?

A

La traduction est presque toujours initiée sur un codon AUG (Met) (exception : procaryotes)

125
Q

Sens traduction

A

Le ribosome décode toujours l’ARNm de 5’ vers 3’.

126
Q

Comment fonctionne RBS?

A

RBS est complémentaire à l’ARNr 16s, leur appariement positionne l’AUG sur le ribosome pour accueillir le premier ARNt : RBS-AUG = détermine le cadre de lecture et le début de la protéine.

127
Q

RBS

A

séquence de Shine-Dalgarno

128
Q

Reconnaissance du codon initiateur chez les eucaryotes

A
  • complexes de pré-initiation
  • La petite sous-unité liée à un Met-ARNt se positionne sur l’ARNm au niveau de la
    coiffe 5’ et scanne l’ARNm jusqu’au premier AUG
129
Q

Pourquoi le système de reconnaissance du codon chez les eucaryotes (le premier AUG en 5’ définit le cadre de lecture et le premier acide aminé) ne fonctionnerait pas chez les procaryotes?

A

Car opérons : plusieurs gènes pour le même ARNm -> les gènes suivant le 1er ne seraient pas traduits

130
Q

Que définit le premier AUG en 5’ chez les eucaryotes?

A

Codon initiateur : le cadre de lecture et le premier acide aminé

131
Q

séquence consensus (seq. de KOZAK) pour la reconnaissance du codon initiateur

A

CRCCaugG

R : purine (A ou G)

132
Q

Qu’arrive-t-il si les nucléotides encadrant le premier codon AUG s’éloignent trop du consensus?

A

ignoré

133
Q

Sites sur le ribosome

A

 site de liaison à l’ARNm
 site P (peptidyle) : au centre
 site A (aminoacyl ou accepteur) : retient l’ARNt portant le prochain AA
 site S (sortie). Site E en anglais pour exit.

134
Q

Que catalyse le ribosome?

A

Peptidyle transférase : Le ribosome catalyse une seule réaction :
La formation d’un lien peptidique entre 2 aa.

135
Q

Traduction (étapes)

A

Initiation
Élongation
Terminaison

136
Q

Élongation de la traduction (étapes)

A 
 Liaison des ARNt-aminoacyls au site A
 Formation du lien
peptidique
 Translocation du
ribosome
137
Q

Terminaison de la traduction

A

Codon-stop en position A

138
Q

Initiation de la traduction chez les procaryotes

A

co-transcriptionnelle

même compartiment

139
Q

Comment le ribosome se positionne-t-il sur l’ARNm ?

A

RBS

140
Q

Différence traduction entre les procaryotes et les eucaryotes

A

facteurs protéiques et les séquences reconnues

141
Q

Deux modèles de l’initiation de la traduction (eucaryotes)

A

modèle en boucle fermée
- structures en 5’ (coiffe) et 3’ (queue Poly (A)) sont liées par des protéines particulières
- stress
Linéaire

142
Q

Quel facteur reconnait la coiffe en 5’?

A

eIF4E (eucaryote initiation factor 4E) : recruter les autres sous-unités de eIF4E

143
Q

Complexe de préinitiation 43S

A

petite sous unité et eIF1, eIF1A, eIF3 et eIF5.

144
Q

Similarité initiation de la traduction procaryotes et eucaryotes

A

• ARNt initiateur dédié,
• Facteurs d’initiation pour former un complexe
de préinitiation
• Lie l’ARNm avant l’ajout de la grande sous-unité

145
Q

Initiation de la traduction (étapes)

A 
 Trouver le cadre de
lecture
 Liaison de l’ARNt-Met de
départ : sous-unités du complexe eIF4 s'associe à 5'
* eFI4E
* autres eFI4
 eIF1, eIF3 et eIF5
 Association des deux
sous-unités du ribosome
- complexe de préinitiation 43S : petite sous unité et eIF1, eIF1A, eIF3 et eIF5
- complexe de préinitiation + eIF2 associé à Met-ARNtiMET
- eIF4B stimule eFI4A (hélicase)
- complexe préinitiateur scanne
- reconnaissance codon initiateur
- eIF2 ATP -> ADP : immobilise
- eIF5 ATP -> ADP : grande sous-unité associée à eFI6 ARNt avec méthionine initiatrice au site P
146
Q

eFI4A

A

hélicase 5’ : défaire les structures secondaires de l’ARNm

147
Q

Liaison des ARNt-aminoacyls au site A (élongation de la traduction)

A
  • ARNt-aminoacyl associé à EF1α⋅GTP s’attache au site A
148
Q

Bon ARNt-aa

A

L’hydrolyse du GTP de EF1α -> changement de conformation du ribosome -> ARNt-aa des sites A et P rapprochés

149
Q

Formation du lien

peptidique (élongation de la traduction)

A

Catalysée par ARNr 28S

150
Q

Translocation du

ribosome (élongation de la traduction)

A

Ribosome se déplace le long de l’ARNm sur une distance égale à un codon

  • L’absence de liaison peptidique sur l’ARNt du site P et le changement partiel de localisation de l’ARNt du site A : accès pour EF2
  • hydrolyse GTP associé à EF2 -> modifie conformation -> atteint petite sous-unité -> stimule translocation
151
Q

Mauvais ARNt-aa

A

ARNt-aa diffuse et laisse le site libre

152
Q

Facteurs protéiques influençant la terminaison de la traduction

A

eRF1 (euca release factor 1) et eRF3 (euca release factor 3)

153
Q

eRF1 (euca release factor 1)

A

Ressemble à ARNt

Se positionne à codon stop

154
Q

eRF3 (euca release factor 3)

A

GTPase clivant le lien ester entre l’ARNt situé en P et la chaîne peptidique : la libérer

155
Q

Terminaison de la traduction (étapes)

A
  • eFR1 (codon stop)
  • eFR3 GTP (clivage)
  • Recyclage
156
Q

Recyclage du ribosome

A

Facteurs d’initiations + ABCE1 (protéine de la famille ATP-binding cassestte subfamily E) : dissociation

157
Q

Complexes protéiques facilitant le repliement des protéines

A

Chaperons

158
Q

Familles de chaperons

A

Chaperons moléculaires et chaperonines

159
Q

Chaperons moléculaires

A
  • Hsp70 lié à ATP : configuration ouverte -> poche hydrophobe -> lie régions hydrophobes des protéines
  • hydrolyse ATP : referme Hsp 70 -> aide repliement protéine
  • Liaison Hsp70 nouvelle ATP -> libération protéine
160
Q

chaperonines

A
  • Recrutement ATP : ouverture GroEl
  • incorporation : protéines pénètrent à l’intérieur du cylindre de la chaperonine
  • GroES se lie à extrémité
  • intéractions hydrophobes + hydrolyse ATPs : repliement
  • GroEs se détache : protéine libérée
161
Q

Modifications post-traductionnelles (types)

A 
Modifications des extrémités 
Modification des chaînes latérales
Glycosylation
Clivage
Ubiquitination
162
Q

Modifications post-traductionnelles affectent :

A

l’activité,
la stabilité
la localisation

163
Q

Modifications des extrémités

A

stabilité (durée de vie)

  • la plus commune est l’acétylation du résidu N-terminal de la chaîne
  • L’ajout de lipides : ancrer la protéine à la membrane
164
Q

Modification des chaînes latérales caractéristiques

A

Endroits clés et effets variés

165
Q

Modification des chaînes latérales types

A
  • Acétylation des Lys
  • Hydroxylation des Pro
  • Méthylation
  • Carboxylation
166
Q

Glycosylation

A
  • ajout de sucres (molécule complexe)
  • protéines de la membrane plasmique/surface cellulaire ou sécrétées
  • ds le RE et appareil de Golgi
167
Q

Clivage des pro-protéines

A

Protéolyse : précurseurs plus longs qui doivent être clivés par des endopeptidases
ex : hormones stockées sous une forme inactive, prêtes à être libérées dans les conditions appropriées

168
Q

Exemple d’hormone stockée sous forme inactive

A

Insuline
préproinsuline ds REG -> clivée selon séquence signale : proinsuline -> entreposage proinsuline ds trans-Golgi -> Clivage protéolytique de l’insuline et du peptide C -> Entroposage de de l’insuline mature pour libération rapide

169
Q

L’ubiquitination mécanisme

A

liaison avec protéine : ajout ubiquitine (petite protéine) à la chaîne d’un résidu Lys

  • enzyme d’activation E1
  • E1 + Ubiquitine
  • enzyme de transfert E2 : transfert ubiquitine à E3
  • ligase E3 : lien peptidique entre ubiquitine et substrat (rx spécifique et répétée)
  • Protéasome : dégrade
170
Q

L’ubiquitination rôle

A

d’acheminer les protéines cytosoliques vers le protéasome, pour leur dégradation

171
Q

Modification post-traductionnelles ajoutant un groupemement chimique

A

Modifications des extrémités Modification des chaînes latérales

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