Modul 9 : Le catabolisme des acides aminés

Question 1

Nommez trois sources d’azote biologiquement utilisable dans l’environnement.

Answer 1

 La fixation de l’azote par les bactéries diazotrophes.
 Les éclairs et les radiations ionisantes.
 Les procédés industriels - Introduction via les engrais en agriculture.

Question 2

Comment appelle-t-on les organismes capables de fixer l’azote gazeux?

Answer 2

Des organismes diazotrophes.

Question 3

La fixation de l’azote est un processus coûteux, bien que favorable (∆G négatif). Expliquez comment cela est possible?

Answer 3

La fixation d’une seule molécule de N2 demande l’hydrolyse d’au moins 16 ATP. Cependant, la réduction de l’azote en ammoniaque est un processus exergonique (- 33 kJ/mole).

C’est la stabilité de la triple liaison entre les deux atomes d’azote qui explique cette situation. La fixation de l’azote requiert donc une énergie d’activation extrêmement grande, de sorte que dans des conditions normales N2 est pratiquement inerte chimiquement.

L’hydrolyse de l’ATP n’est pas nécessaire pour rendre thermodynamiquement favorable la réduction de l’azote, mais elle est nécessaire pour réduire la hauteur des barrières d’énergie d’activation, rendant ainsi le processus cinétiquement possible.

Question 4

Pourquoi est-ce une bonne pratique agricole d’ensemencer un champ avec de la luzerne à des intervalles de quelques années?

Answer 4

Les bactéries des nodules fixent d’énormes quantités d’azote (des centaines de fois plus que leurs cousines vivant libres dans le sol). Dans les faits, la quantité d’azote produite surpasse les besoins de la plante et l’excès d’ammoniaque produit est secrété dans le sol, contribuant ainsi à enrichir le sol en azote assimilable. C’est pourquoi la rotation des cultures avec des plantes légumineuses (trèfle, alfalfa et le petit pois) est une pratique bénéfique en agriculture. Elle permet de maintenir dans le sol un certain niveau d’azote sous une forme biologiquement utilisable.

Question 5

Les plantes dont les nodules racinaires contiennent des bactéries symbiotiques fixatrices d’azote synthétisent une protéine contenant un hème : la leghémoglobine.
Quelle est la fonction de cette protéine dans les nodules racinaires?

Answer 5

Le complexe de la nitrogénase est extrêmement sensible à l’O2. La leghémoglobine (comme l’hémoglobine et la myoglobine) est une protéine fixatrice d’O2. La leghémoglobine fixe tout l’O2 qui entre dans le nodule et le donne à la cytochrome oxydase de la chaîne respiratoire de la bactérie. De cette manière, l’O2 ne peut pas interférer avec la fixation d’azote.

Question 6

Quelles autres stratégies utilisent les bactéries diazotrophes non symbiotiques pour remplir la même fonction?

Answer 6

Fixer l’azote en anaérobie : Certains diazotrophes ne vivent qu’en absence d’O2 ou répriment la synthèse de la nitrogénase quand l’O2 est présent.

Spécialisation d’une partie des cellules : Chez les cyanobactéries, la fixation de N2 a lieu dans un nombre restreint de cellules spécialisées, les hétérocystes, qui limitent la diffusion de l’O2.

Découplage partiel du transport d’e- de la synthèse d’ATP : D’autres découplent partiellement le transfert d’électrons de la synthèse d’ATP ce qui permet de consommer l’O2 aussitôt qu’il pénètre dans la cellule.

Question 7

Quels sont les 2 points d’entrée de l’azote réduit chez les plantes et les bactéries?

Answer 7

Deux acides aminés, le glutamate et la glutamine, constituent le point d’entrée principal de l’azote réduit.

 La glutamine est produite par amination du glutamate par la glutamine synthétase. La
glutamine fournit ensuite l’atome d’azote, par l’intermédiaire son groupement amide,
lors de la biosynthèse de toute une série de composés importants.

 Le glutamate est produit par la glutamate synthase (absente des animaux). Le glutamate fournit le groupement -amine de la plupart des acides aminés, au cours
d’une réaction de transamination.

Question 8

Comment le glutamate est-il formé chez les animaux?

Answer 8

Le glutamate est principalement formé par transamination de l’α-cétoglutarate lors du catabolisme des acides aminés.

Question 9

Quelles sont les sources d’acides aminés pour le catabolisme?

Answer 9

Les acides aminés sont obtenus :

a) De la dégradation des protéines de l’alimentation
b) Du recyclage normal des protéines (protein turnover)
c) De la dégradation des protéines musculaires durant un jeune ou dans le cas de diabète.

Question 10

Quatre acides aminés ont des fonctions particulières dans le métabolisme de l’azote.
A. Quels sont ces acides aminés?
B. Leur précurseur respectif?
C. Leur rôle particulier dans le métabolisme de l’azote

Answer 10

A. L’alanine, l’aspartate, le glutamate et la glutamine.
B. Alanine : pyruvate
Asparate : oxaloacétate
Glutamate et glutamine : α-cétoglutarate
C. Alanine : Transporteur des groupes amines du muscle vers le foie.
Aspartate : Source d’azote dans le cycle de l’urée.
Glutamate: Donneur de groupement amine lors des réactions de biosynthèse des composés azotés. Transporteur des groupements amines dans la mitochondrie pour la désamination.
Glutamine: Donneur de groupement amine lors des réactions de biosynthèse des composés azotés. Transporteur des groupes amines des tissus extra hépatiques vers la mitochondrie du foie pour la désamination.

Question 11

Dans quels types de réactions retrouve-t-on le cofacteur PLP?

Answer 11

Transamination, décarboxylation et racémisation.

Question 12

Les protéines sont dénaturées par l’acide de l’estomac. Pourquoi cette dénaturation en fait-elle de meilleurs substrats pour la protéolyse?

Answer 12

Le pH du suc gastrique provoque le dépliement des protéines globulaires rendant ainsi les liens peptidiques internes accessibles aux enzymes protéolytiques (protéases). Si la structure tridimensionnelle d’une protéine est maintenue, de nombreuses liaisons peptidiques ne sont pas accessibles aux enzymes protéolytiques.

Question 13

Donnez la définition de zymogène. Quel est l’avantage de produire les enzymes digestives sous cette forme?

Answer 13

Un zymogène est la forme inactive d’une enzyme dont l’activation se fait par coupure protéolytique (modification covalente irréversible, BCM-1001 : Cahier d’accompagnement Module 6).

Les protéases et peptidases sont produites sous forme de zymogène par les glandes gastriques et le pancréas avant d’être sécrétées dans l’estomac et le petit intestin. Si elles étaient produites sous forme active, elles attaqueraient les glandes et le tissu pancréatique, alors que les muqueuses gastriques et intestinales nous protègent contre l’action de ces enzymes.

Question 14

Comment la plupart des acides aminés sont-ils désaminés?

Answer 14

La plupart des acides aminés sont désaminés via une réaction de transamination qui transfère leur groupement aminé à l’α-cétoglutarate pour former du glutamate. Les groupes aminés du glutamate sont ensuite utilisés pour la synthèse de molécules azotées ou convertis en ions ammonium par désamination oxydative du glutamate catalysée par la glutamate déshydrogénase.

Question 15

Les groupements amines sont transportés du muscle au foie sous forme d’alanine. Quelle est la séquence de réaction menant de l’alanine à la production d’un ion ammonium?

Answer 15

 Dans le cytosol des cellules hépatiques, le groupement amine de l’alanine est transféré à l’α-cétoglutarate par une transaminase ce qui forme du glutamate et du pyruvate.

 Le glutamate est transporté dans la mitochondrie pour être désaminé par la glutamate déshydrogénase ce qui produit du NH4+.

Question 16

Un autre acide aminé peut servir au transport des groupements α-amines provenant des tissus extrahépatiques. Quel est cet acide aminé? Quelle enzyme catalyse sa formation? Comment le groupement amine de ce transporteur est-il transformé en ion ammonium dans le foie?

Answer 16

Les groupements amines des tissus périphériques sont transportés sous forme de glutamine. La glutamine est formée par la condensation d’un ion ammonium et d’un glutamate catalysée par la glutamine synthétase. Dans les mitochondries du foie, la glutamine est désaminée par une glutaminase pour former du glutamate et libérer un ion ammonium.

Question 17

Identifiez la source des 2 atomes d’azotes de l’urée.

Answer 17

Le premier atome d’azote entre sous forme de groupement carbamoyl provenant du carbamoyl phosphate. Le carbamoyl phosphate est lui-même obtenu lors d’une étape préparatoire de condensation entre un ion ammonium et un ion bicarbonate. L’ion ammonium provient de la désamination du glutamate par la glutamate déshydrogénase ou de la désamination de la glutamine par la glutaminase. Le second atome d’azote entre sous forme d’aspartate. L’aspartate est produit dans la mitochondrie par transamination de l’oxaloacétate.

Question 18

Complétez les phrases suivantes :

Lorsqu’il y a un excès d’ammonium et trop peu d’aspartate, le A donne son groupement amine à B dans une réaction catalysée par une transaminase ce qui produit de l’aspartate et de C.

Answer 18

A. glutamate
B. oxaloacétate
C. α-cétoglutarate

Question 19

Complétez les phrases suivantes :

Les acides aminés dont le catabolisme de leur squelette carboné produit de A ou de B sont dits cétogènes, tandis que ceux qui produisent des intermédiaires du cycle de Krebs ou de la glycolyse sont dits C.

Answer 19

A. acétyl- CoA
B. acétoacétyl-CoA
C. glucogéniques

Question 20

Décrivez chacune des étapes du cycle de l’urée.

Answer 20

Le cycle de l’urée comprend 4 réactions :
 Étape 1
Transfert du groupement carbamoyl à l’ornithine. Formation de la citrulline.
Catalysée par l’ornithine transcarbamoylase.
 Étape 2
Condensation de la citrulline et de l’aspartate.
Formation de l’argininosuccinate.
Catalysée par l’argininosuccinate synthétase.
 Étape 3
Clivage de l’argininosuccinate.
Libération de fumarate et formation de l’arginine. Catalysée par l’argininosuccinase.
 Étape 4
Clivage de l’arginine.
Libération de l’urée et formation de l’ornithine.
Catalysée par l’arginase.

Question 21

Quel est le bilan énergétique du cycle de l’urée? Si le fumarate (l’un des produits du cycle de l’urée) retourne au cycle de Krebs, quelle sera la conséquence sur le bilan énergétique?

Answer 21

La production d’une molécule d’urée requiert 4 équivalents ATP. Cependant, le fumarate généré par le cycle de l’urée est converti en malate qui entre dans le cycle de Krebs. Un NADH est ensuite généré par la réaction catalysée par la malate déshydrogénase. Étant donné que chaque molécule de NADH peut générer jusqu’à 2,5 molécules d’ATP via la respiration, ceci réduit le coût énergétique associé au cycle de l’urée.

Question 22

On peut observer une augmentation de l’activité du cycle de l’urée dans 2 circonstances qui semblent très différentes : lorsque l’alimentation est riche en protéine et lors d’un jeûne prolongé. Expliquez ce paradoxe.

Answer 22

Lors d’un régime riche en protéine, puisque les acides aminés ne peuvent être ni stockés ni entreposés, la quantité d’acides aminés à cataboliser est très grande. Lors d’un jeûne prolongé, la dégradation des protéines musculaires commence à fournir la majeure partie de l’énergie métabolique, la production d’urée augmente aussi de façon significative. Dans les 2 situations, la quantité de groupements amines libérés est très grande. Pour éliminer efficacement les groupements amines, le cycle de l’urée doit être plus actif.

L’activateur allostérique de la CPS, le N-acétylglutamate, sera produit puisque que du glutamate (substrat) et de l’arginine (activateur de la N-acétylglutamate synthase) sont disponibles en grande quantité. Ces changements entrainent également l’activation de la synthèse des protéines du cycle de l’urée ce qui augmente l’activité de ce dernier.

Question 23

Nommer les 7 métabolites pouvant être produits lors de la dégradation des différents acides aminés. Quel est le destin de chacun de ces métabolites?

Answer 23

Le pyruvate peut être transaminé en alanine, carboxylé en oxaloacétate (pour regarnir le cycle de Krebs ou entrer dans la gluconéogenèse) ou oxydé en acétyl-CoA (pour entrer dans le cycle de Krebs)

L’α-cétoglutarate, le succinyl-CoA, le fumarate et l’oxaloacétate sont tous des intermédiaires du cycle de Krebs et peuvent éventuellement entrer dans la gluconéogenèse (après leur conversion en oxaloacétate).

L’acétyl-CoA peut entrer dans le cycle de Krebs, servir de substrat à la synthèse d’acides gras ou encore être converti en corps cétonique. L’acétoacétyl-CoA est converti en acétoacétate (un corps cétonique) et exporté dans la circulation sanguine afin de servir de carburant à d’autres tissus qui peuvent le convertir en acétyl-CoA.

Question 24

Quels acides aminés sont uniquement cétogènes?

Answer 24

Lysine

Leucine

Question 25

VRAI ou FAUX. Pourquoi?

Les acides aminés provenant de l’alimentation sont utilisés exclusivement pour la synthèse protéique.

Answer 25

FAUX. Bien que les acides aminés soient utilisés préférentiellement pour la synthèse protéique, les acides aminés en excès sont catabolisés afin d’obtenir de l’énergie ou des squelettes carbonés servant à la synthèse d’autres molécules (biosynthèse des lipides, gluconéogenèse).

Question 26

VRAI ou FAUX. Pourquoi?

L’urée est synthétisée dans les reins.

Answer 26

FAUX. Le cycle de l’urée a lieu dans le foie.

Question 27

VRAI ou FAUX. Pourquoi?

La fixation de l’azote catalysée par le complexe de la nitrogénase est un processus qui requiert de l’énergie.

Answer 27

VRAI.

Question 28

VRAI ou FAUX. Pourquoi?

La glutamine sert de donneur de groupement amine dans plusieurs réactions de synthèse de molécules azotées, en plus de servir pour le transport de ces groupements entre les différents tissus et le foie.

Answer 28

VRAI.

Question 29

VRAI ou FAUX. Pourquoi?

Chacun des 20 acides aminés standards est soit glucogénique, soit cétogénique.

Answer 29

FAUX. En fait, certains acides aminés sont à la fois cétogénique et glucogénique.

Question 30

VRAI ou FAUX. Pourquoi?

Le cycle de l’urée consomme 4 équivalents ATP pour produire une molécule d’urée.

Answer 30

VRAI.

Question 31

VRAI ou FAUX. Pourquoi?

Les enzymes cytosoliques du cycle de l’urée s’associent entre elles pour former des complexes.

Answer 31

VRAI.

Question 32

Associez chacune des réactions du cycle de l’azote avec le terme correspondant.

1. Conversion du NH3 en NO3-
2. Conversion du NO3- en NH3
3. Conversion des biomolécules azotées en NH3
4. Conversion du N2 en NH3
5. Conversion du NO3- en N2
6. Incorporation des ions NH4+ dans des molécules azotées

Answer 32

1. Nitrification
2. Ammonification
3. Décomposition
4. Fixation
5. Dénitrification
6. Assimilation

Question 33

Associez chacune des descriptions avec le terme correspondant.

1. Hormone stimulant la production de plusieurs protéases pancréatiques
2. Hormone stimulant la production de HCl et de pepsinogène
3. Enzyme protéolytique de l’estomac
4. Enzyme protéolytique de l’intestin
5. Hormone stimulant la production de bicarbonate

Answer 33

1. Cholécystokinine
2. Gastrine
3. Pepsine
4. Trypsine
5. Sécrétine

Question 34

Lequel de ces énoncés décrit correctement la pepsine?

A. C’est un zymogène.
B. Elle requiert l’action de la gastrine pour être active.
C. Elle est particulièrement active à pH 7.
D. Elles coupent les protéines en acides aminés libres.

Answer 34

B. Elle requiert l’action de la gastrine pour être active.

La pepsine est la forme active d’un zymogène : la pepsinogène. La pepsine n’est pas le zymogène, mais bien sa forme active.
La gastrine stimule la sécrétion de HCl dans l’estomac créant un environnement très acide dans lequel l’activité de la pepsine est optimale. Le pH optimal de la pepsine est entre 1 et 2,5. De plus, le faible pH agit comme agent dénaturant, la dénaturation des protéines rend leurs liens peptidiques internes plus accessibles à l’hydrolyse par la pepsine.
La pepsine hydrolyse des liens peptidiques impliquant un acide aminé aromatique, coupant la chaîne peptidique en peptides plus petits, pas en acides aminés.

Question 35

Laquelle de ces caractéristiques correspond à la plupart des réactions catalysées par des aminotransférases?

A. Le groupement amine est transféré à un α-cétoacide pour former l’acide aminé correspondant.
B. Toutes les réactions de transamination sont catalysées par la même enzyme.
C. Le groupement amine transféré provient d’une molécule d’ammoniaque.
D. Elles ont un delta G très négatif.

Answer 35

A. Le groupement amine est transféré à un α-cétoacide pour former l’acide aminé correspondant.

Question 36

Les réactions catalysées par les aminotransférases :

A. Requièrent toujours un α-cétoglutarate comme accepteur.
B. Génèrent de l’ammoniaque libre.
C. Impliquent 2 substrats.
D. Sont hautement exergoniques.

Answer 36

C. Impliquent 2 substrats.

Les aminotransférases requièrent 2 substrats : un acide aminé et un acide α-cétonique. Le groupement amine est transféré de l’acide aminé à l’acide α-cétonique pour former un nouvel acide aminé et un nouvel acide α-cétonique. Il est vrai que l’α-cétoglutarate est un accepteur fréquent de groupement amine. Cependant, parce que la transaminase est réversible, plusieurs acides α-cétoniques différents (comme l’oxaloacétate et le pyruvate) peuvent servir d’accepteur de groupement aminé lors de la réaction inverse.
Les aminotransférases catalysent le transfert du groupement amine d’une molécule à une autre (transamination) et ne génère pas d’ammoniaque libre. La libération du groupement amine sous forme d’ammoniaque est une réaction de désamination, comme celles catalysées par la glutamate déshydrogénase et la glutaminase.
Puisque la réaction de transamination est réversible, ce ne peut pas être une réaction exergonique.

Question 37

Quel cofacteur est nécessaire à toutes les réactions de transamination? (Répondre par l’acronyme)

Answer 37

PLP

Question 38

Associez chacune des descriptions avec l’intermédiaire du cycle de l’urée correspondant.

1. Réagit avec l’aspartate
2. Hydrolysé pour donner de l’urée
3. Le produit final
4. Se condense avec la première source d’azote
5. Deuxième source d’azote
6. Son clivage donne le fumarate
7. Formé à partir de NH4+ et de bicarbonate

Answer 38

1. Citrulline
2. Arginine
3. Urée
4. Ornithine
5. Aspartate
6. Arginosuccinate
7. Carbamoyl phosphate

Question 39

Les réactions du cycle de l’urée se produisent dans 2 compartiments. Lequel (ou lesquels) des intermédiaires du cycle de l’urée peut être transporté au travers de la membrane mitochondriale interne?

A. Arginine
B. Ornithine
C. Citrulline
D. Arginosuccinate

Answer 39

B. Ornithine

C. Citrulline

Question 40

Le cycle glucose-alanine :

A. Sert de lien entre la gluconéogenèse et la glycolyse dans le foie.
B. Transfert le groupement amine de l’alanine au glutamate pour former la glutamine.
C. Permet le transport du pyruvate sous forme d’alanine.
D. Transporte l’alanine du foie aux muscles.

Answer 40

C. Permet le transport du pyruvate sous forme d’alanine.

La glycolyse dans le muscle génère du pyruvate qui, en anaérobie, peut être transporté au foie sous forme d’alanine. Le cycle glucose-alanine lie la glycolyse des muscles squelettiques à la gluconéogenèse dans le foie. Lorsque l’alanine arrive au foie, elle est reconvertie en pyruvate, lequel sert de substrat pour la gluconéogenèse. Pour être reconverti en pyruvate, le groupement amine de l’alanine est transféré à l’α-cétoglutarate par une transaminase, ce qui forme un pyruvate et un glutamate. Pour compléter le cycle, le glucose produit dans le foie est transporté jusqu’aux muscles via la circulation sanguine.

Question 41

L’ammoniaque ne peut pas être transporté dans le sang sous forme :

A. D’urée.
B. De glutamate.
C. D’alanine.
D. De glutamine.

Answer 41

B. De glutamate.

Le glutamate est un transporteur intracellulaire de groupement amine.
Chez les mammifères, l’ammoniaque est convertie en urée dans la mitochondrie des hépatocytes. L’urée passe ensuite dans la circulation sanguine afin de rejoindre les reins et d’être excrétée sous forme d’urine.
Pour être transportée dans le sang, l’ammoniaque produit dans les tissus non hépatiques est converti en glutamine et en alanine afin d’assurer leur transport dans le sang jusqu’au foie où leur groupement amine sera converti en urée.

Question 42

Le cycle de l’urée :

A. A lieu dans la matrice mitochondriale des hépatocytes.
B. Génère de l’ATP.
C. Débute par l’entrée de l’ornithine dans le cycle.
D. Convertit l’ammoniaque en urée.

Answer 42

D. Convertit l’ammoniaque en urée.

Le cycle de l’urée convertit l’ammoniaque (sous forme de carbamoyl phosphate et d’aspartate) en urée.
Le cycle de l’urée a lieu dans 2 compartiments différents : il commence dans la matrice mitochondriale, mais les 3 étapes suivantes ont lieu dans le cytosol. Le cycle de l’urée requiert 3 molécules d’ATP (4 équivalents ATP) pour la synthèse d’une molécule d’urée. Le cycle de l’urée commence lorsque le carbamoyl phosphate transfère sont groupement carbamoyl à l’ornithine pour former la citrulline.

Question 43

En ne tenant pas compte du NADH généré par l’interconnexion au cycle de Krebs, combien de liens phosphoanhydride de haute énergie doivent être briser pour former une molécule d’urée?

Answer 43

4

Question 44

De quelle façon le cycle de Krebs et le cycle de l’urée sont-ils liés?

A. L’aspartate donne sont groupement amine sous forme de carbamoyl phosphate entrant dans le cycle de l’urée.
B. Le fumarate, généré par le cycle de l’urée, est utilisé dans le cycle de Krebs.
C. Le malate, intermédiaire du cycle de Krebs, se combine avec la citrulline dans le cycle de l’urée.
D. L’arginine produite lors du cycle de l’urée entre dans le cycle de Krebs sous forme d’α-cétoglutarate.

Answer 44

B. Le fumarate, généré par le cycle de l’urée, est utilisé dans le cycle de Krebs.

Le fumarate, généré par l’hydrolyse de l’arginosuccinate lors du cycle de l’urée, est transporté du cytosol vers la matrice mitochondriale (sous forme de malate) afin d’entrer dans le cycle de Krebs. Le fumarate est transformé en malate dans le cytosol avant d’être transporté dans la mitochondrie et d’entrer dans le cycle de Krebs.
Ce n’est pas le malate, mais l’aspartate qui se combine avec la citrulline afin de former l’arginosuccinate lors du cycle de l’urée.
Bien que l’arginine puisse être convertie en α-cétoglutarate, l’arginine produite par le cycle de l’urée est rapidement convertie en urée et en ornithine.

Question 45

Lequel de ces acides aminés est dégradé dans le foie?

A. L’isoleucine
B. La valine
C. La thréonine
D. La leucine

Answer 45

C. La thréonine

Les 3 acides aminés ramifiés (la leucine, l’isoleucine et la valine) sont dégradés dans les tissus extrahépatiques comme le muscle, les adipocytes, les reins et le cerveau. La transaminase qui convertit ces 3 acides aminés en leur α-cétoacide correspondant est absente dans le foie.
Tous les autres acides aminés sont dégradés dans le foie.

Question 46

Le complexe déshydrogénase des acides aminés ramifiés :

A. Requière la coenzyme A comme cofacteur.
B. Catalyse une désamination oxydative.
C. Génère un α-cétoacide.
D. Transfert les groupements carboxyles à d’autres molécules.

Answer 46

A. Requière la coenzyme A comme cofacteur.

Le complexe de la déshydrogénase des acides aminés ramifiés catalyse la décarboxylation oxydative des acides α-cétoniques branchés, libérant un CO2 et produisant un acyle CoA. La réaction est analogue aux décarboxylations oxydatives catalysées par le complexe de la pyruvate déshydrogénase et le complexe de l’α-cétoglutarate déshydrogénase. Ces 3 complexes utilisent la coenzyme A comme cofacteur.

Question 47

Quel type d’acides aminés sont cétogéniques?

A.	Ceux étant dégradés en fumarate.
B.	Ceux étant dégradés en succinyl-CoA.
C.	Ceux étant dégradés en acétyl-CoA.
D.	Ceux étant dégradés en pyruvate.
E.	Ceux étant dégradés en α-cétoglutarate.

Answer 47

C. Ceux étant dégradés en acétyl-CoA.

Les acides aminés dégradés en fumarate, succinyl-CoA, pyruvate et α-cétoglutarate sont tous glucogéniques puisqu’ils peuvent (après avoir été converti en oxaloacétate) servir de substrat à la gluconéogenèse.
Les acides aminés dont l’un des produits de dégradation est l’acétyl-CoA ou l’acétoacétyl-CoA sont dits cétogéniques, puisqu’ils ne peuvent servir de substrat pour la synthèse de glucose, mais sont plutôt transformés en corps cétoniques.

Question 48

Lequel de ces énoncés sur le catabolisme des acides aminés est FAUX?

A. Le fumarate généré par le cycle de l’urée est converti en malate et entre dans le cycle de Krebs ce qui réduit le coût énergétique associé au cycle de l’urée.
B. Les squelettes carbonés sont dégradés par vingt sentiers cataboliques qui convergent pour former sept produits métaboliques : pyruvate, acétyl-CoA, acétoacétyl-CoA, α-cétoglutarate, succinyl-CoA, fumarate et oxaloacétate.
C. La déshydrogénase des acides aminés ramifiés est un complexe analogue au complexe de la PDC qui constitue un exemple d’une réaction « empruntée » via un mécanisme de duplication et divergence de gènes.
D. Les acides aminés aromatiques ne sont pas dégradés dans le foie, mais dans les tissus extra hépatiques, parce que le foie ne possède pas l’aminotransférase capable d’agir sur ces trois acides aminés.
E. Le N-acétylglutamate active allostériquement la CPS et donc le cycle de l’urée.
F. Les acides aminés convertis en acétyl-CoA ou en acétoacétyl-CoA sont appelés cétogèniques parce qu’ils provoquent une augmentation des corps cétoniques et des acides gras.

Answer 48

D. Les acides aminés aromatiques ne sont pas dégradés dans le foie, mais dans les tissus extra hépatiques, parce que le foie ne possède pas l’aminotransférase capable d’agir sur ces trois acides aminés.