8. Több szubsztrátos inhibíciók modelljei (kinetika nélkül!). A hőmérséklet és a pH hatása az enzimaktivitásra Flashcards
Többszubsztrátos reakciók 2 fajtája
A. Egyszerre több különböző szubsztrát kell a termékképzéshez:
pl.: hexokináz: glükóz + (Mg)ATP –> glükóz - 6 - P + (Mg)ADP
B. A reakció keverékben több alternatív szubsztrát
pl.: biopolimer-hidrolizáló enzimek: amiláz, amilo-glikozidáz, celluláz, proteináz
lehetnek exo- és endoenzimek is (depolimerizáló enzimek, exo: láncvégről, endo: láncközben kezdi a bontást)
bi-bi reakciók
Két különböző S:
mind S mind P oldalról bimolekuláris
- Random bi-bi reakciók: a két S belépésének sorrendje
véletlenszerű - Határozott sorrendű bi-bi reakciók: a sorrend kötött
- Ping-pong mechanizmus: az enzim két állapot között
alternál
Random bi-bi
nagyon hasonlít a lineáris kevert típusú inhibícióra
csak ES1S2 –> EP1P2
Határozott sorrendű bi-bi
mint az unkompetitív, csak az egyik S bekötődése után jön a másik
Ping-pong mechanizmus
pl.: hexokináz –> (Mg)ATP –> (Mg)ADP leválik, foszforilált hexokináz felveszi a glükózt –> glükóz-6-P és hexokináz is visszalakult
Alternatív szubsztrátok kinetikája
kompetitív inhibíció
Hatások az enzimaktivitásra
pH, T, ionerősség, nyírás, fény, hang
ionizálható csoportok, amik az enzimaktivitást megváltoztatják
savas -COOH: Asp, Glu
bázikus: -NH2: Arg, Lys
savamid: -OH-NH2: Asn, Gln
poláris: -OH: Thr, Ser, -SH: Cys, -S-CH3: Met
His: imidazol
Guanidin: Arg
pH hatása
csak E- aktív
felírható egy Michaelis-féle pH fv. –> aktív enzim hányad alapján Y- = E-/E0
pH hatásra igaz
– Ks és Kmet is befolyásolja, de gyakorlatban a pH változásnak van jelentősége
– A Michaelis-féle pH fv. csak pH optimumnál igaz, assszimmetrikus görbe
– az optimális pHn érdemes tárolni az enzimet (legstabilabb)
Hőmérséklet hatása
- enzim aktivitás nő vagy csökken –> denaturáció miatt (legtöbb fehérje már 45-50fokon) –> lehet reverzibilis vagy irreverzibilis
Hőmérséklet hatása Kmre
Kmre és inhibíciós állandók is függetlenek tőle
