Enzimas

Question 1

Que es catalizar?

Answer 1

Causar un proceso de reaccion

Question 2

funciones generales de las enzimas

Answer 2

• Todas las reacciones del cuerpo estan mediadas por ellas
• catalizadoras proteicas que incrementan velocidad de reaccon sin consumirse en estas
• Dirigen procesos metabolicos

Question 3

Clases de enzimas según su función catalizadora

Answer 3

• Oxidorreductasas: oxido-reducción
• Transferasas: transferencia grupos con C-,N-,P
• Hidrolasas: Rompimiento enlaces por adición de H2O
• liasas: Rompimiento de enlaces C-C, C-S y C-S
• Isomerasa: Reacomodo de isomeros opticos
• Ligasas: formacion de enlaces C y O,S y N

Question 4

Que es un complejo enzima sustrato

Answer 4

enzima+sustrato (union no cavalente)

Question 5

que hace el complejo enzima sustrato?

Answer 5

Se da un cambio conformacional en la enzima y se da catalisis

Question 6

complejo enzima sustrato + catalisis=

Answer 6

enzima-producto

Question 7

Que es el numero de recambio?

Answer 7

de moleculas de sustrato convertidas en producto por causa de una enzima

Question 8

las enzimas son muy especificas en el momento de catalizar?

Answer 8

Si

Question 9

Que es una Holoenzima?

Answer 9

Enzima activada con su componente no proteico

Question 10

Que es una Apoenzima?

Answer 10

Enzima activada sin su componente no proteico (carece de actividad)

Question 11

Que es un cofactor?

Answer 11

Cuando la parte no proteica es un ion metálico

Question 12

Que es una Coenzima?

Answer 12

Cuando la parte no proteica es una molécula orgánica pequeñas

Question 13

Que es un Cosustrato?

Answer 13

Coenzima que se asocia de manera transitoria con la enzima

Question 14

Que es un grupo protestico?

Answer 14

Coenzima que se asocia permanentemente con la enzima y regresa a su forma original

Question 15

En que parte del cuerpo se encuentran las enzimas?

Answer 15

en organelas especificas de la celula

Question 16

Que es el estado de transicion?

Answer 16

un estado que se forma durante la conversion de reactivo a producto

Question 17

como sera la velocidad de reacción a menor energia de activacon?

Answer 17

mayor

Question 18

Que mas puede hacer el grupo activo para incrementar la formación del estado de transición?

Answer 18

puede proporcionar grupos cataliticos

Question 19

Como es la curva de las enzimas alostericas?

Answer 19

sigmoidea

Question 20

En cuales situaciones se puede aumentar la velocidad de reaccion?

Answer 20

aumentando la concentracion de solutos y la temperatura hasta que se sature la enzima o alcance velocidad max

Question 21

A cuantos grados C se causa disminución en la vel de reacción?

Answer 21

> 40c y esto puede conllevar a desnaturalizacion

Question 22

El ph puede influir en la velocidad de reeacion?

Answer 22

depende de la enzima ya que cada una cataliza a ph diferentes

Question 23

a ph extremos tambien puede haber desnaturalizacion de enzmas?

Answer 23

si

Question 24

que sucede cuando el sustrato es mucho menor que la constante de michaellis (Km)?

Answer 24

la velocidad de reacción es casi proporcional a la concentración del soluto

Question 25

la vel de reaccion es independiente a la concentración del soluto?

Answer 25

Si

Question 26

para que se utiliza la ecuación de la grafica de lineweaber-burk?

Answer 26

para calcular Km, Vmax y determinar el mecanismo de acción de los inhibidores enzimaticos

Question 27

que es un inhibidor enzimatico?

Answer 27

cualquier sustancia que reduce la vel de reacción catalizada por enzimas

Question 28

Tipos de inhibidores

Answer 28

Reversibles e irreversibles

Question 29

Como actúan los inhibidores Irreversibles?

Answer 29

Se unen a la enzima a traves de enlaces covalentes

Question 30

Como actuan los inhibidores reversibles?

Answer 30

Se unen a la enzima por enlaces NO covalentes, y se puede recuperar la actividad enzimatica

Question 31

Tipos de inhibiciones reversibles?

Answer 31

Competitiva y No competitiva

Question 32

Caracteristcas de la inhibición competitiva?

Answer 32

• Cuando el inhibidor compite por el sitio activo del sustrato
• Su efecto se revierte al aumentar las cantidades de sustrato
• este incrementa la Km para un sustrato–> se necesitan mas sustratos para alcanzar la mitad de la vmax

Question 33

Caracteristcas de la inhibición competitiva?

Answer 33

• el inhibidor y el sustrato se unen a la enzima en sitios diferentes (se une a la enzima libre o al complejo es)
• Se reduce la vmax de reaccion
• Km no cambia

Question 34

Quien regula a las enzimas alostericas? y como actuan estas

Answer 34

.moleculas llamadas efectores

• estan compuestas de multiples subunidades
• Se unen de forma No covalente un sitio diferente al activo

Question 35

Tipos de efectores que inhiben actividad de la enzima y su funcion?

Answer 35

• negativos: Inhiben actividad de la enzima
• positivos: Aumentan actividad de la enzima

-estas pueden afectar la afinidad de la enzima hacia el sustrato. modificando su vmax

Question 36

Que es un efector Homotropico? y caracteristicas

Answer 36

• Cuando el mismo sustrato actúa como efector.
• Este mejora propiedades cataliticas de los otros sitios de union del sustrato
• curva sigmoidea

Question 37

Casi siempre como funciona un sustrato alosterico?

Answer 37

como efector positivo

Question 38

Que es un efector Heterotropico? y caracteristicas

Answer 38

-son efectores diferentes al sustrato

Question 39

Como afecta una fosforilacion a una enzima?

Answer 39

depende de la enzima a unas les puede incremetar la actividad y a otras disminuir

Question 40

como regula una modificacion covalente a las enzimas?

Answer 40

por medo de la eliminacion o adicion de Pi de serina, treonina o tirosina

Question 41

Que es la energia libre?

Answer 41

energia utilizada por un sistema para realizar un trabajo biologico