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MMD1043-Acide aminées et protéines > AA -protéines > Flashcards

AA -protéines Flashcards

1
Q

Définition amination

A

Prend un amonium et le mettre sur une structure carbonné, donc ajout successif de 2 azotes

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Q

Définition transamination

A

Échange d’azote entre un acides aminés et un acide cétonique par l’aide d’enzyme transaminases

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3
Q

Nomme les 2 enzymes responsable de l’amination

A
  1. Glutamate déshydrogénase

2. Glutamine synthétase

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4
Q

Que fait la glutamate déshydrogénase

A

crée de la glutamate à partie de l’a-cétoglutamate

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5
Q

que fait la glumatate synthétase

A

crée de la glutamine à partir de glutamate

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6
Q

Quelles enzymes font la transaminaton?

A
  1. ALT: alanine transaminase

2. AST: aspartate transaminase

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7
Q

Explique ce que fait ALT: alanine transaminase

A

Pyruvate «–» alanine

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8
Q

Explique ce que fait AST: aspartate transaminase

A

Oxaloacétate- «-» aspartate

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9
Q

Les AA sont les précurseurs de quelles molécules?

A
  • Neurotransmetteurs (GABA, catécholamines, dopamine, sérotonine)
  • Hormones thyroïdiennes
  • Hème
  • Histidine
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10
Q

Explique la synthèse de GABA à partir du glutamate

A

En enlevant le COO- du glutamate, on est capable de faire du GABA avec l’intermédiaire de l’enzyme glutamate decarboxylase

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11
Q

Quelle est la 1ère étape du catabolisme de la plupart des acides aminés en excès?

Pour former quoi? à partir de quoi?

A

La transamination

Elle permet de former le glutamate à partir d’a-cétoglutarate

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12
Q

Une fois convertie en glutamate, quelles sont les 2 voies possibles ?

A

• Être désaminé –» libération de l’ammonium (NH4+)

• Être converti en glutamine (glutamine synthétase)
– »La glutamine joue un rôle majeur dans le transport de l’ammonium vers le foie

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13
Q

Définition de la déamianation

A

Libération de l’ammonium (NH4+) à partir d’un acide aminé

Elle peut être oxydative ou désoxydative

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14
Q

Qu’est-ce que la déamination oxydative?

A

La désamination oxydative produit du NADH + H+

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15
Q

Qu’est-ce que la déamination non-oxydative?

A

La désamination non-oxydative ne produit pas du NADH + H+

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16
Q

Quelles sont les enzymes de la déamination oxydative?

A

oxydase des acides aminés

glutamate déshydrogénase

17
Q

Quelle est la particularité du glutamate déshydrogénase?

A

Il peut faire de l’amination (a-cétoglutarate–» glutamate)

Ou faire de la désamination oxydative ( glutamate –» a-cétoglutarate-)

18
Q

Que permet la désamination oxydative du glutamate?

A

•Sa désamination oxydative permet d’éliminer l’azote des acides aminés en excès sous forme de NH4+dans les reins, ou d’urée dans le foie.

19
Q

Quelles sont les AA essentiels?

A

PVT -TIM- LL

Phénaylalaline
Valine
Thryptophane

TIM:
Thréonine
Isoleucine
Méthionine

LL:
Leucine
Lysine

20
Q

Quelles sont les 3 réactions impliqués dans le catabolisme des acides aminés?

A
  1. Transamination
    • Production de glutamate
  2. Désamination (oxydative ou non-oxydative)
    • Production d’ammonium (NH4+) TOXIQUE
  3. Dégradation du squelette carboné
21
Q

À quoi mène la désamination des AA?

A

à la formation NH4+ et d’acides alpha-cétoniques

22
Q

Que peuvent faire les acides aminés désaminés?

A
  1. Être «ré-aminés» pour former des acides aminés
  2. Être oxydés dans le cycle de Krebs -»production d’énergie
  3. Être transformés en intermédiaire du métabolisme du glucose, des lipides ou des corps cétoniques
  4. Être décarboxylés (dégradés
23
Q

Quelles sont les 3 catégories d’acides aminés?

A
  1. Acides aminés glucogéniques
    - - » synthèse de glucose à partir d’oxaloacétate
  2. Acides aminés cétogéniques
    - -» synthèse de cétotique à partir de l’acétyl-CoA
  3. Glucogéniques / cétogéniques
24
Q

La plupart des acides aminés sont….

A

glucogéniques

25
Q

Quelle est l’acide aminée glucogénique le plus important?

A

alanine

26
Q

Que sont les acides aminés cétogéniques?

A

Les acides aminés cétogéniques sont ceux directement transformés en acétoacétate ou en acétyl-CoA

27
Q

Quelles sont les 4 moyens d’éliminer le NH4 produit?

A
  • Cycle de la glutamine
  • Cycle alanine-glucose
  • Cycle de l’urée
  • NH4+en provenance de la dégradation de l’urée par les bactéries intestinales
28
Q

Explique le cycle de la glutamine

A
  1. Dans les tissus périphériques (incluant cerveau et muscles), la glutamine synthétase transforme le glutamate en glutamine
    - -» Ceci permet le transport du NH4+sous une forme non toxique
  2. Dans le foie, la glutaminase dégrade la glutamine en glutamate, ce qui libère le NH4+

–» 80% sera éliminés sous forme d’urée

  1. Dans les reins, la glutamine peut également être transformée en glutamate par l’action de la glutaminase
    - -» Libération de NH4+qui sera directement éliminé dans l’urine, ce qui représente environ 20% de l’azote urinaire
29
Q

De ou provient l’azote de la flore intestinale?

A

Le NH4+ intestinal provient de la dégradation bactérienne de l’urée et des acides aminés

30
Q

Comment l’azote de la flore intestinale est éliminée?

A

Le NH4+ est absorbé dans la circulation portale et transporté vers le foie pour y être retransformé en urée

31
Q

Quelle est le rôle du cycle de l’urée?

A

Convertir l’azote (NH4+) provenant du catabolisme des acides aminés en urée pour excrétion urinaire

32
Q

De ou provient les 2 azotes dans le cycle de l’urée?

A
  1. NH4+ tissulaire, transporté par la glutamine et l’alanine
    • Cycle de la glutamine et cycle de l’alanine-glucose
  2. Aspartate
    • Formé dans le foie par transamination de l’oxaloacétate (par AST)
33
Q

Le furamate produit dans le cycle de l’urée peut être converti en quoi?

A

il est converti en malate par la fumarase cytosolique

34
Q

Le malate formé peut être transformé en quoi? par quoi?

A

en oxaloacétate par la malate déshydrogénase

35
Q

Que forme la transamination par AST de l’oxaloacétate?

A

forme de l’aspartate, qui va pouvoir alimenté le cycle de l’urée

MMD1043-Acide aminées et protéines (3 decks)

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