Baltymai

Question 1

Which of the following amino acids should have the greatest conformational flexibility of its side chain?
Lysine
Alanine
Proline
Cysteine

Answer 1

Lysine
Lysine has the longest side chain of the above amino acids. Because Proline is an imino acid, it has very restricted side chain conformational flexibility.

Question 2

Kur ramachandran skirsnyje bus kilpų regionai?

Answer 2

Visose zonose, nes kilpoje aminorūgštis gali įgyti bet kokią psi ir phi kampų kombinaciją, jei ji stereochemiškai toliaruojama

Question 3

Why is an aqueous solvent so important for protein folding?

Answer 3

Water (and the aqueous solvent generally) is crucial for the hydrophobic effect. The collapse of the hydrophobic core of the protein is entropically favored by the solvent.

Question 4

Why are there a limited number of protein folds in nature?

Answer 4

Proteins of highly divergent sequence can still adopt the same fold. correct

It is likely that there are a limited number of stable, functional protein folds; nature utilizes most of them. correct

Question 5

Why are there a limited number of protein folds in nature?

Answer 5

Proteins of highly divergent sequence can still adopt the same fold. correct

It is likely that there are a limited number of stable, functional protein folds; nature utilizes most of them. correct

Question 6

Antrinę struktūrą labiausiai stabilizuojantis ryšys

Answer 6

vandenilinis

Question 7

What statement best describes how chaperones perform their function?

Answer 7

They prevent intermolecular hydrophobic interactions while the protein folds. It is important to remember that the main function of chaperones is to prevent unwanted intermolecular hydrophobic interactions!

Question 8

Keli peptido peptidinio ryšio atomai yra vienoje plokštumoje?

Answer 8

6 C(alfa)-CO-NH-C(alfa +1)

Question 9

Kampas phi

Answer 9

Kampas phi aprašo sukimąsi apie kovalentinį ryšį N->C(alfa)

Question 10

Kampas psi

Answer 10

Kampas psi aprašo sukimąsi apie kovalentinį ryšį C(alfa)->C

Question 11

Ramachandran skirstymas

Answer 11

Psi ir phi kampų pasiskirstymas

Question 12

superantrinė struktūra/motyvas

Answer 12

Dažnai baltymuose pasikartojančios struktūros
vadinamos superantrine struktūra arba motyvais
Tai yra alfa spiralės ir beta juostos derinys, sudarytas susijungiant kilpoms arba linkiams

Question 13

Cinko pirštai

Answer 13

Aptinkami DNR surišančiuose baltymuose, trankripcijos faktoriuose (lemia, kokie genai bus labiau išreikšti) ;
Cys2His2 - cinkas koordinuotas dviejų histidinų ir cisteinų

Question 14

Leucino užtrauktukas

Answer 14

Alfa spiralės sąveikauja HIDROFOBINĖMIS sąveikomis ir apsiveja viena kitą. Leidžia stabilizuoti ilgas struktūras (sujungia į dimerą – transkripcijos faktorių monomerų sujungimas į dimerą, kuris taip gali atpažinti ilgesnius DNR sekos rajonus)

Question 15

disulfidinių tiltelių susidarymas ląstelės viduje ir išorėje

Answer 15

Ląstelės viduje – redukuojanti aplinka, išorė – oksiduojanti. T.y. disulfidiniai tilteliai formuosis ląstelės išorėje

Question 16

Kokiu analizės būdu nustatyta apie 90% baltymų, esančių duomenų bazėse, tretinė (3D) struktūra?

Answer 16

X-ray crystallography; rentgenostruktūrine analize

Question 17

Domenai

Answer 17

Domenai – savarankiškai susiklostantys funkciniai ir struktūriniai 3D baltymų struktūros elementai

Question 18

Baltymų klasifikacija pagal formą

Answer 18

 Globuliniams baltymams būdingas kompaktiškas polipeptidinių grandinių išsidėstymas, susidaro panaši į rutulį (globulę) struktūra (insulinas, kraujo plazmos baltymai, fermentai)
 Fermentai – dažniausiai globulinės struktūros (labai padeda aktyvaus centro suformavimui ir stabilizavimui) ryšiais polipeptidinės grandinės (kolagenas, keratinas, miozinas, elastinas, fibroinas). Molekulės ilgos, sudaro pluoštus bei siūlus (fibriles)
 Membranų baltymai yra susiję arba prijungti prie ląstelės ar organelės membranos. Daugiau kaip pusė visų ląstelės baltymų sąveikauja su membranomis
o Membraniniai baltymai turi turėti hidrofobinį paviršių
 Fibrilinius baltymus sudaro viena ant kitos susiklosčiusios ir susijungusios vandeniliniais ir kovalentiniais (disulfidiniais)

Question 19

Baltymų tirpale tipai

Answer 19

• Tirpalas
• Koloidas
• Suspensija

Question 20

Koloidinės baltymų savybės

Answer 20

 Mechaninės savybės apsręstos kovalentinių ir silpnųjų ryšių
o Koloidų rušys: tirpalas (skystas) arba gelis (kietas), Gelio formavimas vadinamas gelatinizacija
o Didelis dalelių paviršiaus plotas  Optinės savybės:
o Šviesos išbarstymas: Faraday- Tyndall efektas (opalescencija)
o Optinis aktyvumas: koloidinės dalelės gali pakeisti poliarizuotos šviesos sukimo kampą o Tirpalo spalva priklauso nuo dalelių dydžio

Question 21

Žmogaus ląstelės baltymų paplitimas pagal pI reikšmes

Answer 21

Baltymų, kurių pI sutampa su fiziologiniu pH (7,2-7,4) yra labai mažai - neutralus baltymas iškristų į nuosėdas ir nebeatliktų funkcijų.

Question 22

Fosforilinimo funkcija (aminor. modifikacija)

Answer 22

ląstelių signalo perdavimui; pasikeičia konformacija - kompaktizuojasi arba dekompaktizuojasi - dėl atsiradusio neigiamo krūvio

Question 23

N-acetilinimo/metilinimo funkcija (aminor. modifikacija)

Answer 23

transkripcijos reguliavimas (histonų lygmenyje)

Question 24

glikozilinimo funkcija (aminor. modifikacija)

Answer 24

ląstelių diferenciacija, imuniniai signalai; padidėja galimybė sudaryti vandenilinius ryšius (hidrofiliška), padidina baltymo pav. antigeniškumą

Question 25

Dvi dažniausios aminor. modifikacijose

Answer 25

serinas, lizinas

Question 26

Įtaka genų raiškai histonus metilinant ir acetilinant

Answer 26

Metilinimas – hidrofobinės dalies įnešimas, didina kompaktizaciją, raiška slopinama; Centromera - neturtinga genais;
Genų raiškos aktyvacija – acetilinimu. Struktūros dekompaktavimas užtikrina didesnę raišką;

Question 27

Ubikvitino prijungimo prie baltymo eiga

Answer 27

 Baltymas E1 suaktyvina ubikvitiną
 Po to ubikvitinas prijungiamas prie pernešančio baltymo E2
 Ubikvitino ligazė E3 atpažįsta baltymą-taikinį ir prijungia ubikvitiną
baltymų sistemos reikia reguliacijai – procesą galima valdyti per tarpinius etapus

Question 28

Proteosomos veikimo eiga

Answer 28

Proteosoma susiriša su ubikvitinu žymėtu baltymų; proteosomos viduje baltymas suskaidomas iki PEPTIDŲ, peptidai suskaidomi ląstelėje peptidazėje iki aminorūgščių ir panaudojami ląstelės metabolizmui. Prieš peptidų pašalinimą iš proteosomos pašalinamas ubikvitinas, kai proteosoma atsilaisvina nuo „suvirškintų“ baltymų, proteosoma pasiruošusi degraduodi kitą pažymėtą baltymą.

Question 29

Nuo ko priklauso bet kurio baltymo lygis ląstelėje kiekvienu konkrečiu momentu?

Answer 29

 Geno raiškos lygio
 Transliacijos efektyvumo
 Baltymo degradacijos greičio

Question 30

Proteominės analizės metodai (2)

Answer 30

 „Top-down“ – baltymai atskiriami, po to fragmentuojami ir identifikuojami peptidai.
 „Bottom-up“ – baltymų populiacija fragmentuojama, po to peptidai atskiriami ir identifikuojami.

Question 31

Proteomikos tyrimų problemos dėl kraštutinių pI reikšmių baltymų

Answer 31

Kraštutinių pI reikšmių problema – labai rūgštiniams baltymams reikia naudoti kitas proteazes, nes tripsinolizė neįmanoma (tripsinas atpažįsta bazines aminorūgštis, kurių rūgštiniuose baltymuose mažai); jei labai bazinis – tripsinolizė duos per daug smulkių fragmentų, tai gali būti iššūkis masių spektrometrijai.