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AA > AA > Flashcards

AA Flashcards

1
Q

Funciones generales

A

Hormonas
Neurotransmisores
Receptores
Canales
Enzimas

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Q

De los más de 300 AA que ocurren en la naturaleza cuántos constituyen los monomeros de las proteínas

A

20

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3
Q

Que es lo que hace distintivo a cada AA

A

Su cadena lateral

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4
Q

El carbono alfa con que se enlaza

A

Con los grupos amino, carboxilato y cadena R

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Q

Que AA no tiene carbono quiral

A

La glicina

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6
Q

El AA es una biomolecula anfótera?
V o F

A

Verdadero

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7
Q

El carbono alfa quiral es asimétrico?

A

SI

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8
Q

Que es anfótero?

A

Sustancia que puede actuar como ácido y base

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9
Q

Que estereoisomero es el que reconoce nuestro organismo?

A

El L-AA

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10
Q

Trp a que da origen

A

A la niacina y serotonina

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11
Q

Recordando vitaminas como es conocida la niacina y su deficiencia con que se asocia?

A

Vitamina B3 y se asocia con pelagra !

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12
Q

AA precursor de las porfirinas como el heme

A

La Gly

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13
Q

Quien es precursor del óxido nitrico

A

La arginina

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14
Q

El Asp, Gly y Gln son precursores de?

A

Nucleotidos

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15
Q

Quien da origen a la Tyr

A

La Phe

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16
Q

De que hormas es precursor la Tyr

A

De hormonas tiroideas

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17
Q

La tyr da origen a ?

A

L-DOPA

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18
Q

Que es la L-DOPA?

A

Es un precursor de la dopamina, neurotransmisor localizado en la substancia nigra

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19
Q

El α-C a que está unido

A

Al grupo NH3 y COOH

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20
Q

De que es precursora la glicina

A

De las porfirinas como el heme

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21
Q

La Arginina de que es precursor

A

Del óxido nitrico

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22
Q

Que AA son precursores de nucleotidos

A

Asp (ácido aspartico)
Gly (glicina)
Gln (glutamina)

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23
Q

Que origina la L-DOPA

A

A la dopamina, norepinefrina y epinefrina

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24
Q

Como se le conoce al número igual de grupos ionizables de carga opuesta

A

Zwitterion

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25
Q

AA no polares alifáticos

A

Glicina
Alanina
Valina
Leucina
Isoleucina
Metionina

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26
Q

Grupos R aromáticos

A

Fenilalanina
Tirosina
Triptofano

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27
Q

Grupos R cargados positivamente

A

Lisina
Arginina
Histidina HiLia

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28
Q

Grupos R sin carga

A

Serina
Prolina
Treonina
Cisteina
Glutamina
Asparagina

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29
Q

Grupos R negativos

A

Asparato
Glutamato

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30
Q

Menciona a los AA esenciales

A

Fenilalanina
Isoleucina
Leucina
Lisina
Metionina
Treonina
Triptofano
Valina
Arginina
Histidina

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31
Q

FEr HISO un LIo TREmendo y VALEntina LE MEtio un TRIPTOFANO

A

son las iniciales de los AA esenciales
Phe his iso lys Thr Val Leu Met Trp

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32
Q

AA que solo son esenciales en periodos de crecimiento celular

A

Arginina e Histidina

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33
Q

AA q solo es esencial en niños

A

Fenilalanina

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34
Q

AA que son precursores de el piruvato

A

Alanina
Valina
Leucina
Isoleucina
VALI

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35
Q

AA que no Forman parte de las proteínas

A

Ornitina y citrulina

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36
Q

AA precursores del 3 fosfoglicerato

A

Serina
Glicina
Cisteina

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37
Q

AA precursor de la ribosa 5-fosfato

A

Histidina

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38
Q

AA precursores del oxalacetato

A

Metionina
Aspartato
Asparigina
Lisina
Treonina MAALT

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39
Q

AA precursores de el alfa-cetoglutarato

A

Glutamato
Glutamina
Prolina
Arginina PAGG

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40
Q

AA precursores del fosfoenolpiruvato y eritrosa 4-fosfato

A

Triptofano
Fenilalanina
Tirosina TFT

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41
Q

En donde se da el enlace peptidico

A

Entre el extremo amino libre de un peptido y en el carboxilo del otro

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42
Q

Recuerda al pentapéptido

A

Serilgliciltirosilalanilleucina
Ser-gly-Tyr-Ala-Leu
SGYAL

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43
Q

Características del enlace peptidico

A

Carácter de doble enlace parcial
Sin carga pero polar
Configuración trans

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44
Q

En que proporción está favorecida la configuración trans

A

4:1

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45
Q

AA en oligopeptido

A

Menos de 10

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46
Q

Polipéptido

A

10 a 100

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47
Q

Proteína

A

Más de 100

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48
Q

En la nomenclatura de peptidos cual conserva su nombre

A

El último AA

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49
Q

Que cambios ocurrieron en las secuenciad primarias de las proteínas durante la evolución

A

Los conservadores
Los no conservadores

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50
Q

En que se dividen las holoproteínas

A

En globulares y filamentosas

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51
Q

menciona las globulares

A

Albuminas
Globulinas
Gluteinas
Prolaminas

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52
Q

Filamentosas:

A

Colágeno
Elastina
Queratina

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53
Q

Menciona a las heteroproteinas

A

Cromoproteinas
Glucoproteinas
Lipoproteinas
Nucleoproteinas
Inmunoglobulinas

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54
Q

Nucleoproteinas

A

Ribosomas

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55
Q

Lipoproteinas

A

HDL
LDL

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56
Q

Proteínas de transporte

A

Hemoglobina y citocromos

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57
Q

Hormonas

A

Insulina
gastrina
tiroideas
somatotropina

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58
Q

Proteínas de acción muscular

A

Miosina y actina

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59
Q

Ejemplos de enzimas

A

Amilasa proteasa lipasa
ASA blah blah blah

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60
Q

Proteínas de reserva energética

A

Ovoalbumina y caseína

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61
Q

Proteínas de soporte

A

Lipoproteinas
Colágeno
Elastina
α-Queratina

62
Q

Como se le conoce a las proteínas fibrosas

A

Escleroproteinas

63
Q

Como se les conoce a las proteínas globulares

A

Esferoproteinas

64
Q

Características proteínas globulares

A

estructura compacta
Solubles en agua y lípidos
Estructura secundaria compleja de alfa hélice y beta plegadas
Estructura cuaternaria con enlaces NO covalentes

65
Q

Características fibrosas

A

Estructura extendida
Insoluble en agua y lípidos
Estructura secundaria de solo un tipo
Estructura cuaternaria estable CON enlaces covalentes

66
Q

Estructura secundaria se puede presentar de forma

A

Alfa- hélice
Beta plegada

67
Q

Que tanto se pueden acercar los átomos en la estructura secundaria de las proteínas

A

Lo que le permita sus radios de Van der Walls

68
Q

Que son las representaciones de ramachandran

A

Mapas que representan las rotaciones presentes alrededor de 180 grados

69
Q

Proteína fibrosa tipo I

A

Piel
Hueso
Tendón
Vasos sanguíneos
Córnea

70
Q

Tipo II

A

Cartílago
Discos intervertebrales
Cuerpo vítreo

71
Q

Tipo III

A

Vasos
Piel
Musculo

72
Q

VIII

A

Córnea y endotelio vascular

73
Q

Distancia entre los carbonos alfa adyacentes de las cadenas polipéptidicas

A

0.36 nm

74
Q

La estructura alfa hélice es dipolo?
V o F

A

VERDAD

75
Q

En donde ocurre el plegamiento de las proteínas

A

En el retículo endoplasmico

76
Q

Que presenta la estructura terciaria de proteínas

A

Interacciones no polares hidrofóbicas
Puentes disulfuro
Puentes de hidrógeno
Grupos polares

77
Q

Ejemplo de estructuras cuaternarias

A

Deoxihemoglobina
Carbaminohemiglobina

78
Q

Es el arreglo tridimensional de complejos de varias subunidades proteicas

A

Estructura cuaternaria

79
Q

En que está implicada la proteína prionica Prp

A

En encefalopatías espongiformes transmisibles

80
Q

Menciona agentes desnaturalizantes

A

Urea
Ph
Etanol
Temperatura

81
Q

El cuerpo almacena aminoácidos?

A

No

82
Q

Que implica la primera fase del catabolismo del recambio proteico

A

La eliminación de los grupos alfa amino (transaminacion y desanimación oxidativa)

83
Q

Que implica la segunda fase del catabolismo del recambio proteico

A

Los alfa cetoacidos se convierten en intermediarios comunes de vías metabólicas productoras de energía

84
Q

Cada día que porcentaje de proteínas se recambia?

A

Del 1 a 2%

85
Q

Menciona las 3 fuentes q abastecen las proteínas

A

AA proporcionados por la degradación de proteínas endógenas
AA derivados de la dieta (exógena)
Conversión de AA en glucosa, glucógeno, y cuerpos cetonicos

86
Q

Cuánto se estima que se recambia de proteínas al día

A

300 a 400 gr

87
Q

Vida media de las proteínas

A

30 minutos a 150 horas

88
Q

Vida media de proteínas de housekeeping

A

Más de 100 horas

89
Q

Menciona los dos sistemas enzimáticos que se encargan de degradar las enzimas

A

-sistema Ub (proteosoma dependiente de ATP del citosol)
-sistema de enzimas degradadoras independientes de ATP de los lisosomas

90
Q

Que hace el proteosoma

A

Desubiquitina, rompe recicla y libera peptidos

91
Q

Que es la ubiquitina (Ub)

A

Proteína globular pequeña no enzimática

92
Q

Las proteínas se pueden absorber en el intestino?

A

No, se tienen q degradar en di y tripeptidos para su absorción

93
Q

Funciones del HCl

A

Bactericida que desnaturaliza proteínas

94
Q

Proteasa que es decretada x celulas principales del estómago

A

Pepsina

95
Q

% de AA de cadena ramificada que se van a la circulación porta

A

20%

96
Q

AA que derivan del 3- fosfoglicerato

A

Serina
Glicina
Cisteina

97
Q

Alfa-cetoglutarato es precursor de AA:

A

Glutamato
Glutamina
Arginina
Prolina GGAP

98
Q

AA que derivan del piruvato

A

Valina
Alanina
Leucina
Isoleucina. VALI

99
Q

El oxalacetato es precursor de

A

Asp
Asn
Met
Lys
Thr

100
Q

AA que viene del 3-fosfoglicerato y glicina

A

Serina

101
Q

Función del ciclo de la urea

A

Neutralizar el NH4

102
Q

Enzima clave del ciclo de la urea

A

Carbamoil fosfato sintasa I

103
Q

Formas de excreción del nitrógeno

A

Amonio urea y ácido úrico

104
Q

Enzimas involucradas en la ubiquitinacion

A

E1- activa la Ub
E2- ligada que se une a Ub activa
E3- transferasa q se une a la proteína blanco

105
Q

AA que son EXCLUSIVAMENTE
cetogénicos

A

Leucina
Lisina
Triptofano

106
Q

Enfermedades génicas autosomicas recesivas del met de AA

A

Albinísimo
Fenilcetonuria
Histidinemia
Homocistinuria

107
Q

AA que Forman Alfa cetoglutarato

A

Glutamina
Arginina
Prolina
Histidina. GAPH

108
Q

AA que es beta azufrado

A

Taurina

109
Q

AA que Forman piruvato

A

Alanina
Serina
Glicina
Cisteina
Treonina

110
Q

Principal aminoácido gluconeogenico

A

Alanina

111
Q

AA que Forman fumarato

A

Fenilalanina
Tirosina

112
Q

AA que Forman succinil coenzima A

A

Metionina
Valina
Isoleucina
Treonina

113
Q

La Metionina contiene azufre ?

A

SI

114
Q

La formación de Cisteina que vitamins requiere

A

B6 (piridoxina)

115
Q

AA que Forman acetil coA

A

Leucina
Isoleucina
Lisina
Triptofano

116
Q

Fases del catabolismo de AA de cadena ramificada

A

Transaminacion
Descarboxilacion oxidativa
Deshidrogenación

117
Q

Que es deficiente en la enfermedad de jarabe de arce

A

La descarboxilacion oxidativa de los Aa

118
Q

Por que es causada la ictericia neonatal

A

Exceso de bilirrubina directa

119
Q

En donde se produce la urea

A

En el hígado

120
Q

AA precursor de porfirinas como el heme

A

Glicina

121
Q

AA precursor de oxido nitrico

A

Arginina

122
Q

Donde se producen las porfirinas

A

En el hígado y médula ósea

123
Q

Cual es el grupo prostetico de la hemoglobina

A

El hemo

124
Q

En que participa el citocromo C

A

En la participación de la cadena de transporte de electrones

125
Q

Son moléculas cíclicas formadas por la unión de 4 anillos pirrol

A

Las porfirinas

126
Q

La protoporfirina y el hemo contiene

A

Grupos de vinilo, metilo y propionato

127
Q

En cuantos días se degrada un eritrocito

A

120 días

128
Q

Es un metabolito tetrapirrolico generado en el intestino de los vertebrados

A

Urobilinogeno

129
Q

Que le da la coloración a las heces fecales

A

El urobilinogeno que se desecha junto con los ácidos biliares y de ahí se oxida en el intestino delgado formando estercobilina que le da el pigmento a las heces fecales

130
Q

Menciona las catecolaminas

A

Dopamina
Noradrenalina
Adrenalina

131
Q

En donde se secreta la adrenalina y noradrenalina

A

Médula suprarrenal

132
Q

En donde se secreta la dopamina y noradrenalina

A

En el cerebro

133
Q

Mensajero químico (vasodilatador) que media respuestas a reacciones alérgicas, inflamatorias y secreción de ácido gástrico

A

Histamina

134
Q

Cuánto decreta un adulto de creatinina al día

A

1-2 gr

135
Q

De donde se sintetiza la melanina

A

De la Tirosina

136
Q

Por que se da la homocistinuria

A

Por la deficiencia de cistationina sintasa

137
Q

Enfermedad con sintomatología causada por la pérdida de Triptofano que tiñe las heces de color azul

A

Enfermedad de harnutp

138
Q

Enfermedad en la que los pacientes excretan cetoacidos e hidroxiacidos en orina

A

Enfermas del jarabe de arce

139
Q

Forma más común de las porfirinas

A

Porfiria aguda autonómica dominante

140
Q

Porfiria más común en enfermedad crónica del hígado

A

Porfiria cutánea tardía

141
Q

Porfiria más común

A

La Porfiria Intermitente aguda

142
Q

Como se encuentra la bilirrubina directa

A

Conjugada con ácido glucoronico

143
Q

Como se encuentra la bilirrubina indirecta

A

No conjugada es insoluble en agua

144
Q

La ictericia se genera por

A

Hiperbilirubinemia

145
Q

Ictericia prehepatica

A

Anemias hemolíticas

146
Q

A q refiere la poshepatica

A

Eventos en árbol biliar y páncreas

147
Q

Que es kernicterus

A

Cuando los niveles de bilirrubina son muy altos y afectan en la función del SNC

148
Q

Como se encuentra la bilirrubina no conjugada y conjugada en la anemia hemolitica, hepatitis b y litiasis biliar

A

Niveles altos

149
Q

Que sucede en la ictericia hemolitica

A

Aumento de hemólisis y aumento en la bilirrubina indirecta en bilis y heces
Orina sin bilirrubina (acoluria)

150
Q

Que sucede en ictericia hepatocelular

A

Disminuye la formación de bilirrubina directa y aumenta la indirecta

AA (1 decks)

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