AA Flashcards
(150 cards)
1
Q
Funciones generales
A
Hormonas
Neurotransmisores
Receptores
Canales
Enzimas
2
Q
De los más de 300 AA que ocurren en la naturaleza cuántos constituyen los monomeros de las proteínas
A
20
3
Q
Que es lo que hace distintivo a cada AA
A
Su cadena lateral
4
Q
El carbono alfa con que se enlaza
A
Con los grupos amino, carboxilato y cadena R
5
Q
Que AA no tiene carbono quiral
A
La glicina
6
Q
El AA es una biomolecula anfótera?
V o F
A
Verdadero
7
Q
El carbono alfa quiral es asimétrico?
A
SI
8
Q
Que es anfótero?
A
Sustancia que puede actuar como ácido y base
9
Q
Que estereoisomero es el que reconoce nuestro organismo?
A
El L-AA
10
Q
Trp a que da origen
A
A la niacina y serotonina
11
Q
Recordando vitaminas como es conocida la niacina y su deficiencia con que se asocia?
A
Vitamina B3 y se asocia con pelagra !
12
Q
AA precursor de las porfirinas como el heme
A
La Gly
13
Q
Quien es precursor del óxido nitrico
A
La arginina
14
Q
El Asp, Gly y Gln son precursores de?
A
Nucleotidos
15
Q
Quien da origen a la Tyr
A
La Phe
16
Q
De que hormas es precursor la Tyr
A
De hormonas tiroideas
17
Q
La tyr da origen a ?
A
L-DOPA
18
Q
Que es la L-DOPA?
A
Es un precursor de la dopamina, neurotransmisor localizado en la substancia nigra
19
Q
El α-C a que está unido
A
Al grupo NH3 y COOH
20
Q
De que es precursora la glicina
A
De las porfirinas como el heme
21
Q
La Arginina de que es precursor
A
Del óxido nitrico
22
Q
Que AA son precursores de nucleotidos
A
Asp (ácido aspartico)
Gly (glicina)
Gln (glutamina)
23
Q
Que origina la L-DOPA
A
A la dopamina, norepinefrina y epinefrina
24
Q
Como se le conoce al número igual de grupos ionizables de carga opuesta
A
Zwitterion
25
AA no polares alifáticos
Glicina
Alanina
Valina
Leucina
Isoleucina
Metionina
26
Grupos R aromáticos
Fenilalanina
Tirosina
Triptofano
27
Grupos R cargados positivamente
Lisina
Arginina
Histidina HiLia
28
Grupos R sin carga
Serina
Prolina
Treonina
Cisteina
Glutamina
Asparagina
29
Grupos R negativos
Asparato
Glutamato
30
Menciona a los AA esenciales
Fenilalanina
Isoleucina
Leucina
Lisina
Metionina
Treonina
Triptofano
Valina
Arginina
Histidina
31
FEr HISO un LIo TREmendo y VALEntina LE MEtio un TRIPTOFANO
son las iniciales de los AA esenciales
Phe his iso lys Thr Val Leu Met Trp
32
AA que solo son esenciales en periodos de crecimiento celular
Arginina e Histidina
33
AA q solo es esencial en niños
Fenilalanina
34
AA que son precursores de el piruvato
Alanina
Valina
Leucina
Isoleucina
VALI
35
AA que no Forman parte de las proteínas
Ornitina y citrulina
36
AA precursores del 3 fosfoglicerato
Serina
Glicina
Cisteina
37
AA precursor de la ribosa 5-fosfato
Histidina
38
AA precursores del oxalacetato
Metionina
Aspartato
Asparigina
Lisina
Treonina MAALT
39
AA precursores de el alfa-cetoglutarato
Glutamato
Glutamina
Prolina
Arginina PAGG
40
AA precursores del fosfoenolpiruvato y eritrosa 4-fosfato
Triptofano
Fenilalanina
Tirosina TFT
41
En donde se da el enlace peptidico
Entre el extremo amino libre de un peptido y en el carboxilo del otro
42
Recuerda al pentapéptido
Serilgliciltirosilalanilleucina
Ser-gly-Tyr-Ala-Leu
SGYAL
43
Características del enlace peptidico
Carácter de doble enlace parcial
Sin carga pero polar
Configuración trans
44
En que proporción está favorecida la configuración trans
4:1
45
AA en oligopeptido
Menos de 10
46
Polipéptido
10 a 100
47
Proteína
Más de 100
48
En la nomenclatura de peptidos cual conserva su nombre
El último AA
49
Que cambios ocurrieron en las secuenciad primarias de las proteínas durante la evolución
Los conservadores
Los no conservadores
50
En que se dividen las holoproteínas
En globulares y filamentosas
51
menciona las globulares
Albuminas
Globulinas
Gluteinas
Prolaminas
52
Filamentosas:
Colágeno
Elastina
Queratina
53
Menciona a las heteroproteinas
Cromoproteinas
Glucoproteinas
Lipoproteinas
Nucleoproteinas
Inmunoglobulinas
54
Nucleoproteinas
Ribosomas
55
Lipoproteinas
HDL
LDL
56
Proteínas de transporte
Hemoglobina y citocromos
57
Hormonas
Insulina
gastrina
tiroideas
somatotropina
58
Proteínas de acción muscular
Miosina y actina
59
Ejemplos de enzimas
Amilasa proteasa lipasa
ASA blah blah blah
60
Proteínas de reserva energética
Ovoalbumina y caseína
61
Proteínas de soporte
Lipoproteinas
Colágeno
Elastina
α-Queratina
62
Como se le conoce a las proteínas fibrosas
Escleroproteinas
63
Como se les conoce a las proteínas globulares
Esferoproteinas
64
Características proteínas globulares
estructura compacta
Solubles en agua y lípidos
Estructura secundaria compleja de alfa hélice y beta plegadas
Estructura cuaternaria con enlaces NO covalentes
65
Características fibrosas
Estructura extendida
Insoluble en agua y lípidos
Estructura secundaria de solo un tipo
Estructura cuaternaria estable CON enlaces covalentes
66
Estructura secundaria se puede presentar de forma
Alfa- hélice
Beta plegada
67
Que tanto se pueden acercar los átomos en la estructura secundaria de las proteínas
Lo que le permita sus radios de Van der Walls
68
Que son las representaciones de ramachandran
Mapas que representan las rotaciones presentes alrededor de 180 grados
69
Proteína fibrosa tipo I
Piel
Hueso
Tendón
Vasos sanguíneos
Córnea
70
Tipo II
Cartílago
Discos intervertebrales
Cuerpo vítreo
71
Tipo III
Vasos
Piel
Musculo
72
VIII
Córnea y endotelio vascular
73
Distancia entre los carbonos alfa adyacentes de las cadenas polipéptidicas
0.36 nm
74
La estructura alfa hélice es dipolo?
V o F
VERDAD
75
En donde ocurre el plegamiento de las proteínas
En el retículo endoplasmico
76
Que presenta la estructura terciaria de proteínas
Interacciones no polares hidrofóbicas
Puentes disulfuro
Puentes de hidrógeno
Grupos polares
77
Ejemplo de estructuras cuaternarias
Deoxihemoglobina
Carbaminohemiglobina
78
Es el arreglo tridimensional de complejos de varias subunidades proteicas
Estructura cuaternaria
79
En que está implicada la proteína prionica Prp
En encefalopatías espongiformes transmisibles
80
Menciona agentes desnaturalizantes
Urea
Ph
Etanol
Temperatura
81
El cuerpo almacena aminoácidos?
No
82
Que implica la primera fase del catabolismo del recambio proteico
La eliminación de los grupos alfa amino (transaminacion y desanimación oxidativa)
83
Que implica la segunda fase del catabolismo del recambio proteico
Los alfa cetoacidos se convierten en intermediarios comunes de vías metabólicas productoras de energía
84
Cada día que porcentaje de proteínas se recambia?
Del 1 a 2%
85
Menciona las 3 fuentes q abastecen las proteínas
AA proporcionados por la degradación de proteínas endógenas
AA derivados de la dieta (exógena)
Conversión de AA en glucosa, glucógeno, y cuerpos cetonicos
86
Cuánto se estima que se recambia de proteínas al día
300 a 400 gr
87
Vida media de las proteínas
30 minutos a 150 horas
88
Vida media de proteínas de housekeeping
Más de 100 horas
89
Menciona los dos sistemas enzimáticos que se encargan de degradar las enzimas
-sistema Ub (proteosoma dependiente de ATP del citosol)
-sistema de enzimas degradadoras independientes de ATP de los lisosomas
90
Que hace el proteosoma
Desubiquitina, rompe recicla y libera peptidos
91
Que es la ubiquitina (Ub)
Proteína globular pequeña no enzimática
92
Las proteínas se pueden absorber en el intestino?
No, se tienen q degradar en di y tripeptidos para su absorción
93
Funciones del HCl
Bactericida que desnaturaliza proteínas
94
Proteasa que es decretada x celulas principales del estómago
Pepsina
95
% de AA de cadena ramificada que se van a la circulación porta
20%
96
AA que derivan del 3- fosfoglicerato
Serina
Glicina
Cisteina
97
Alfa-cetoglutarato es precursor de AA:
Glutamato
Glutamina
Arginina
Prolina GGAP
98
AA que derivan del piruvato
Valina
Alanina
Leucina
Isoleucina. VALI
99
El oxalacetato es precursor de
Asp
Asn
Met
Lys
Thr
100
AA que viene del 3-fosfoglicerato y glicina
Serina
101
Función del ciclo de la urea
Neutralizar el NH4
102
Enzima clave del ciclo de la urea
Carbamoil fosfato sintasa I
103
Formas de excreción del nitrógeno
Amonio urea y ácido úrico
104
Enzimas involucradas en la ubiquitinacion
E1- activa la Ub
E2- ligada que se une a Ub activa
E3- transferasa q se une a la proteína blanco
105
AA que son EXCLUSIVAMENTE
cetogénicos
Leucina
Lisina
Triptofano
106
Enfermedades génicas autosomicas recesivas del met de AA
Albinísimo
Fenilcetonuria
Histidinemia
Homocistinuria
107
AA que Forman Alfa cetoglutarato
Glutamina
Arginina
Prolina
Histidina. GAPH
108
AA que es beta azufrado
Taurina
109
AA que Forman piruvato
Alanina
Serina
Glicina
Cisteina
Treonina
110
Principal aminoácido gluconeogenico
Alanina
111
AA que Forman fumarato
Fenilalanina
Tirosina
112
AA que Forman succinil coenzima A
Metionina
Valina
Isoleucina
Treonina
113
La Metionina contiene azufre ?
SI
114
La formación de Cisteina que vitamins requiere
B6 (piridoxina)
115
AA que Forman acetil coA
Leucina
Isoleucina
Lisina
Triptofano
116
Fases del catabolismo de AA de cadena ramificada
Transaminacion
Descarboxilacion oxidativa
Deshidrogenación
117
Que es deficiente en la enfermedad de jarabe de arce
La descarboxilacion oxidativa de los Aa
118
Por que es causada la ictericia neonatal
Exceso de bilirrubina directa
119
En donde se produce la urea
En el hígado
120
AA precursor de porfirinas como el heme
Glicina
121
AA precursor de oxido nitrico
Arginina
122
Donde se producen las porfirinas
En el hígado y médula ósea
123
Cual es el grupo prostetico de la hemoglobina
El hemo
124
En que participa el citocromo C
En la participación de la cadena de transporte de electrones
125
Son moléculas cíclicas formadas por la unión de 4 anillos pirrol
Las porfirinas
126
La protoporfirina y el hemo contiene
Grupos de vinilo, metilo y propionato
127
En cuantos días se degrada un eritrocito
120 días
128
Es un metabolito tetrapirrolico generado en el intestino de los vertebrados
Urobilinogeno
129
Que le da la coloración a las heces fecales
El urobilinogeno que se desecha junto con los ácidos biliares y de ahí se oxida en el intestino delgado formando estercobilina que le da el pigmento a las heces fecales
130
Menciona las catecolaminas
Dopamina
Noradrenalina
Adrenalina
131
En donde se secreta la adrenalina y noradrenalina
Médula suprarrenal
132
En donde se secreta la dopamina y noradrenalina
En el cerebro
133
Mensajero químico (vasodilatador) que media respuestas a reacciones alérgicas, inflamatorias y secreción de ácido gástrico
Histamina
134
Cuánto decreta un adulto de creatinina al día
1-2 gr
135
De donde se sintetiza la melanina
De la Tirosina
136
Por que se da la homocistinuria
Por la deficiencia de cistationina sintasa
137
Enfermedad con sintomatología causada por la pérdida de Triptofano que tiñe las heces de color azul
Enfermedad de harnutp
138
Enfermedad en la que los pacientes excretan cetoacidos e hidroxiacidos en orina
Enfermas del jarabe de arce
139
Forma más común de las porfirinas
Porfiria aguda autonómica dominante
140
Porfiria más común en enfermedad crónica del hígado
Porfiria cutánea tardía
141
Porfiria más común
La Porfiria Intermitente aguda
142
Como se encuentra la bilirrubina directa
Conjugada con ácido glucoronico
143
Como se encuentra la bilirrubina indirecta
No conjugada es insoluble en agua
144
La ictericia se genera por
Hiperbilirubinemia
145
Ictericia prehepatica
Anemias hemolíticas
146
A q refiere la poshepatica
Eventos en árbol biliar y páncreas
147
Que es kernicterus
Cuando los niveles de bilirrubina son muy altos y afectan en la función del SNC
148
Como se encuentra la bilirrubina no conjugada y conjugada en la anemia hemolitica, hepatitis b y litiasis biliar
Niveles altos
149
Que sucede en la ictericia hemolitica
Aumento de hemólisis y aumento en la bilirrubina indirecta en bilis y heces
Orina sin bilirrubina (acoluria)
150
Que sucede en ictericia hepatocelular
Disminuye la formación de bilirrubina directa y aumenta la indirecta
