AA, protéines, enzymes 4 Flashcards

(36 cards)

1
Q

les protéines sont des pierres constitutives d’acides aminées

A

les AA sont des pierres constitutives de protéines

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2
Q

structure de l’acide aminé:
-fonction amine COOH
-chaine latérale R

A

-fonction amine NH12
-fonction acide carboxylique COOH
-chaine latérale R

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3
Q

les AA sont classé en 3grp en fonction des structures de la chaine latérale

A

en 4grp en fonction des propriétés de la chaine latérale

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4
Q

la fonction neurotransmetteur des AA active directement des récepteurs qui lui sont propre

A

vrai
–> cas des acides glutamique et aspartique

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5
Q

8 acides aminés doivent être amener par l’alimentation

A

9

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6
Q

chaine latérale acide: chargé positivement sur la chaine latérale à pH physiologique

A

chaine latérale basique: chargé positivement -> soluble
chaine latéral acide: chargé négativement -> soluble
chaine latérale polaire: soluble ds l’eau
chaine latérale apolaire: hydrophobe

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7
Q

chaine latérale apolaire: soluble ds l’eau

A

chaine latérale basique: chargé positivement -> soluble
chaine latéral acide: chargé négativement -> soluble
chaine latérale polaire: soluble ds l’eau
chaine latérale apolaire: hydrophobe

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8
Q

les peptide ne nécessite pas d’énergie

A

elles en nécessite, sous forme d’atp

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9
Q

la substitution d’un acide aminé ds une chaine peptique entraine des modifications partielles des propriétés de la protéine

A

des modification profondes

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10
Q

la drépanocytose est une maladie de la protéine

A

de l’hémoglobine

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11
Q

les protéines ont 3 niveaux de structure

A

-structure primaire
-structure secondaire
-structure tridimensionnelle
-structure quaternaire

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12
Q

la protéine est relativement négative

A

relativement stable

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13
Q

la protéine est entièrement stable

A

relativement stable

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14
Q

les protéines de structure sont essentiellement des protéines globulaires

A

prot de structure: protéine fibreuse

prot de fonction: protéines globulaires

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15
Q

l’hydrolyse de la proteine se fait dans l’oesophage

A

dans le tube digestif

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16
Q

l’hydrolyse de la protéine se fait d’abord par l’hydrolyse amine au niveau de l’estomac

A

d’abord l’hydrolyse acide au niveau de l’estomac

17
Q

élimination d’une partie des acides aminés par les bactéries du tube digestif

A

métabolisation d’une partie des acides aminés par les bactéries du tubes digestifs

élimination de l’autre partie par le rein et la voie fécale

18
Q

acheminement des acides aminés au foie par les bactéries du tube digestif

A

acheminement des acides aminés au foie par le syst porte

19
Q

composés obtenus suite à la digestion:
-intermédiaires métaboliques
-urée

A

-intermédiaires métaboliques:
du cycle de l’acide citique
fonction amine
fonction acidebcarboxulique

-urée -> élimination par rein, fruit du catabolisme des prot

-créatinine ->élimination par rein

20
Q

la chaine respiratoire mitochondriale est une pompe à ion mitochondriale

21
Q

l’hemoglobine est localisé dans les érythocytes

22
Q

l’hemoglobine est chargée de 2 chaines polypeptidiques

23
Q

l’emoglobina est chargée de 4chaines peptiditiques

A

polypeptidiques

24
Q

l’hémoglobine foetale a naturellement moins d’affinité que l’hémoglobine maternelle

A

elle a + d’affinité

25
le monoxide de carbone possède une affinité cinquante fois supérieur à l'O2 pour l'hémoglobine
cent fois
26
la fixation de d'oxygène sur une sous unité alpha ou béta n'engendre pas de conformation de l'hémoglobine
elle en engendre
27
le d'oxygène est soluble dans le sang à 38°c
il est peu soluble dans le sang à 37°c --> + soluble quand le température baisse
28
environ 400 gènes du génome humain codent pour une enzyme
environ 4000
29
l'enzyme a une structure protéique: le co-enzyme
l enzyme se structure par: -une partie protéique: l'apo-enzyme -une partie non-protéique: le co-enzyme
30
cas d'intoxication par les métaux lourds: fixation de l'ion métallique léger a la place du metal de transition, de manière irréversible
fixation de l'ion métallique lourd a la place du metal de transition, de manière irréversible
31
les enzymes ont un role dans la traduction du signale et la messagerie intracellulaire
transduction
32
a la fin de la réaction l'enzyme est déformée
a la fin de la réaction l'enzyme reste intact: ni transformée ni consommée
33
à 60° on a une rupture des liaisons peptidiques
60°: rupture liaisons hydrogène --> dénaturation de la protéine au dela de 100°: rupture de liaisons peptidiques:liaisons covalentes --> protéine dénaturée de manière irréversible
34
l'alanine amino transférase est présente dans le muscle, le pancréas et le coeur
ALAT présente dans: -muscle -foie --> transfere une groupement amine de l'acide glutamique sur l'acide pyruvique: pour former de l'alanine
35
l'aspartate amino-transferase est présente de le muscle, foie,pancréas est les reins
ASAT présente dans: -muscle -coeur -foie -reins
36