Acides aminés et protéines Flashcards
(109 cards)
1
Q
Combien y a-t-il d’acides aminés?
A
20 (en chimie il y en a 100)
2
Q
De quoi est composé un acide aminé?
A
- 1 carbone alpha
- 1 groupe carboxyle
- 1 groupe amine
- Chaîne R
3
Q
Qu’est-ce qui change d’un acide aminé à un autre?
A
La chaîne R
4
Q
Code à 3 lettres de l’acide aspartique
A
Asp
5
Q
Code à 1 lettre de l’acide aspartique
A
D
6
Q
Code à 3 lettres de l’acide glutamique
A
Glu
7
Q
Code à 1 lettre de l’acide glutamique
A
E
8
Q
Code à 3 lettres de l’arginine
A
Arg
9
Q
Code à 1 lettre de l’arginine
A
R
10
Q
Code à 3 lettres de la lysine
A
Lys
11
Q
Code à 1 lettre de la lysine
A
K
12
Q
Code à 3 lettres de l’histidine
A
His
13
Q
Code à 1 lettre de l’histidine
A
H
14
Q
Code à 3 lettres de l’asparagine
A
Asn
15
Q
Code à 1 lettre de l’asparagine
A
N
16
Q
Code à 3 lettres de la glutamine
A
Gln
17
Q
Code à 1 lettre de la glutamine
A
Q
18
Q
Code à 3 lettres de la serine
A
Ser
19
Q
Code à 1 lettre de la serine
A
S
20
Q
Code à 3 lettres de la thréonine
A
Thr
21
Q
Code à 1 lettre de la thréonine
A
T
22
Q
Code à 3 lettres de la tyrosine
A
Tyr
23
Q
Code à 1 lettre de la tyrosine
A
Y
24
Q
Code à 3 lettres de l’alanine
A
Ala
25
Code à 1 lettre de l'alanine
A
26
Code à 3 lettres de la glycine
Gly
27
Code à 1 lettre de glycine
G
28
Code à 3 lettres de la valine
Val
29
Code à 1 lettre de la valine
V
30
Code à 3 lettres de la leucine
Leu
31
Code à 1 lettre de la leucine
L
32
Code à 3 lettres de l'isoleucine
Ile
33
Code à 1 lettre de l'isoleucine
I
34
Code à 3 lettres de la proline
Pro
35
Code à 1 lettre de la proline
P
36
Code à 3 lettres de la phénylalanine
Phe
37
Code à 1 lettre de la phénylalanine
F
38
Code à 3 lettres de la méthionine
Met
39
Code à 1 lettre de la méthionine
M
40
Code à 3 lettres du tryptophane
Trp
41
Code à 1 lettre du tryptophane
W
42
Code à 3 lettres de la cystéine
Cys
43
Code à 1 lettre de la cystéine
C
44
Si dit pas le pH, on assume que le pH est de...
7
45
Quels sont les 15 acides aminés aliphatiques?
- Glycine (G)
- Alanine (A)
- Valine (V)
- Leucine (L)
- Isoleucine (I)
- Serine (S)
- Thréonine (T)
- Cystéine (C)
- Méthionine (M)
- Asparagine (N)
- Glutamine (Q)
- Acide aspartique / Aspartate (D)
- Acide glutamique / Glutamate (E)
- Lysine (K)
- Arginine (R)
46
Quels sont les 4 acides aminés aromatiques?
- Phénylalanine (F)
- Tyrosine (Y)
- Tryptophane (W)
- Histidine (H)
47
Quel est l'acide aminé iminé?
Proline (P)
48
Propriété de la proline
Quand elle est inséré dans une protéine, ce site est plus rigide qu'où il y a d'autres acides aminés
49
Le NH3 dans la lysine lui donne une propriété...
Basique (va chercher un H+)
50
L'arginine joue un rôle dans quel cycle?
Le cycle de l'urée (essentiel pour se débarrasser des surplus d'azote (fonction métabolique))
51
Quel est l'astuce pour se souvenir des acides aminés aromatiques?
Ils sont cycliques comme le benzène et le benzène a un arome fort
52
Qu'est-ce que la phénylcétonurie?
Trop de phénylalanine dans l'urine
53
Quels sont les 8 acides aminés non essentiels (que notre corps est capable de synthétiser)?
- Sérine (S)
- Glycine (G)
- Alanine (A)
- Asparagine (N)
- Aspartate (D)
- Glutamate (E)
- Glutamine (Q)
- Proline (P)
54
Quels sont les 2 acides aminés semi-essentiels?
- Cystéine (C)
| - Tyrosine (Y)
55
Quels sont les 10 acides aminés essentiels (qu'on doit manger)?
- Thréonine (T)
- Méthionine (M)
- Isoleucine (I)
- Leucine (L)
- Valine (V)
- Tryptophane (W)
- Phénylalanine
- Histidine (H)
- Lysine (K)
- Arginine (R)
56
Quel acide aminé est essentiel pour l'enfant mais pas pour l'adulte?
Histidine (H)
57
Quel acide aminé est produit par l'humain mais est converti en urée rapidement?
Arginine (R) (essentiel dans le cycle de l'urée pour se débarrasser des surplus d'azote (fonction métabolique))
58
Quel acide aminé est le seul à ne pas avoir de carbone asymétrique?
La Glycine (G)
59
Tous les acides aminés sont... ( dire si L ou D)
L
60
Tous les sucres sont... ( dire si L ou D)
D
61
Qu'est-ce que L représente (nom)?
Levrogyre
62
Qu'est-ce que D représente (nom)?
Dextrogyre
63
Comment fonctionne la méthode L / D?
- L et D sont déterminé avec la projection de fisher
- Polarimètre, on met en solution ces molécules, on fait passer une lumière et on voit de quel côté la lumière est détournée
64
À quoi servent les acides aminés?
- Structure des protéines
- Précurseur de neurotransmetteur
- Synthèse des hormones
- Réactions métaboliques
65
Ajouter un groupe carboxyle rend une molécule plus (polaire ou non-polaire)...
Polaire
66
Ajouter un groupe métyl sur un acide aminé le rend (hydrophobe ou hydrophile)...
Hydrophobe
67
Ajouter un groupe acétyl sur un acide aminé le rend plus (polaire ou non-polaire)...
Polaire
68
Molécule synthétisée à partir d'un acide aminé
Dopamine
69
Neurotransmetteur dérivé de l'acide glutamique
GABA
70
Molécule dérivée de l'histidine
Histamine
71
Hormone de la glande thyroïde dérivée de la tyrosine
Thyroxine
72
Quelles molécules ne sont pas considérées comme tant des acides aminés?
La citrulline et l'ornithine
73
Quelle est la formule de pI?
pI = (pk1 + pk2) / 2
74
Quelle est la formule de pI acide?
pI acide = (pk1 + pkR) / 2
75
Quelle est la formule de pI basique?
pI basique = (pkR + pk2) / 2
76
Quelles sont les 4 structures des protéines?
1. Primaire: séquence des acides aminés
2. Secondaire: motif structural local
3. Tertiaire: repliement + pont S-S
4. Quaternaire: dimérisation
77
Qu'est-ce qui détermine l'architecture 3D des protéines?
1. La rigidité du lien peptidique (liaison covalente très
forte nécessite de l'énergie pour briser le lien)
2. Les liaison électrostatiques (Interactions de longue
distance)
3. Les interactions de Van de Waals (Interactions de
courte distance)
- London: Apolaire - Apolaire
- Keesom: attraction Dipôle - Dipôle (dans certains
cas particuliers les interactions de Keesom forment
des ponts hydrogènes)
- Debye: attraction Dipôle - Apolaire
- Force de répulsion: Aux 3 forces d'attractions, il faut
ajouter des forces de répulsions qui prédominent à
très courte distance dès que les orbitales
moléculaires tendent à s'interpénétrer
4. Les ponts disulfures (liaison covalente)
78
Les polypeptides et les protéines commence toujours par quel acide aminé?
Méthionine
79
À quel point les liens peptidiques sont-ils stables?
- Ils sont très stables (ça prend beaucoup d'énergie
pour les briser)
- Ils ne tournent pas beaucoup car il sont très rigides
80
Vrai ou Faux: Les liens disulfides sont aussi solides que les liens peptidiques
Faux. Les liens disulfides ne sont pas aussi solides que les liens peptidiques mais ils sont aussi très stables (pas autant que liens peptidique tho)
81
Les liens disulfides sont-ils importants dans la structure des protéines?
Oui, ils sont la deuxième liaison covalente la plus importante dans la structure des protéines après les liens peptidiques
82
Quelles sont les forces qui déterminent l'architecture 3D des protéines?
1. Les liaisons électrostatiques
2. Les liaisons hydrogènes
3. Les liaisons de Van der Waals
83
Sous quelle condition l'insuline devient-elle sous sa forme active?
Il faut couper les ponts disulfure (S-S)
84
Quelle est la forme de protéine la plus représentative de l'espace occupé en 3D?
La forme éclatée
85
Nommez les 3 motifs structuraux majeurs
1. Hélices alpha
2. Feuillets plissés beta
3. Coudes beta
86
de résidus / tour de l'hélice alpha
3.6 acides aminés par tour
87
Distance par tour, mesurée le long de l'axe de l'hélice
0.54 nm
88
Distance, mesurée le long de l'axe de l'hélice, séparant les atomes semblables situés sur des résidus adjacents
0.54 / 3.6 = 0.15 nm
89
Comment sont les hélices retrouvées dans les protéines?
Droite (dans le sens des aiguilles d'une montre)
90
Quelle est la longueur d'une hélice en moyenne?
40 A (10 à la -10 m) mais peut atteindre 1000 A
91
Où sont toujours les groupes R dans l'hélice?
Ils sont toujours à l'extérieur
92
Où sont situés les groupes R hydrophobes et les groupes R hydrophiles?
- Groupes R hydrophobes: collés à une membrane
cytoplasmique (couche lipidique)
- Groupes R hydrophiles: capable de se mélanger à
l'eau
93
Qu'est-ce qui contient seulement des hélices alpha?
Myoglobine
94
Comment est la chaîne polypeptidique d'un feuillet plissé beta?
Presque totalement étirée
95
Quelle est la distance entre les acides aminés dans un feuillet plissé beta?
3.5 A (10 à la -10 m)
96
Combien y a-t-il d'acides aminés en moyenne par feuillet plissé beta?
6 acides aminés et peut atteindre 15
97
Vrai ou Faux: Les feuillets plissés beta antiparallèles sont plus stables
Vrai
98
Pourquoi le feuillet plissé beta antiparallèle est-il plus stable?
Les ponts H du feuillet plissé beta antiparallèle sont en ligne plutôt que d'être en angle. Plus de stabilité en ligne droite et plus fort car les deux ponts H tirent dans la même direction alors que dans le feuillet plissé beta parallèle, les ponts H tirent dans des directions différentes
99
Combien de flèches au minimum doit-il y avoir pour que ce soit un feuillet plissé beta?
2 sinon c'est une séquence d'acides aminés
100
Dans quel feuillet plissé beta trouve-t-on des coudes (antiparallèle ou parallèle)?
Antiparallèle
101
Que permettent les coudes beta aux chaînes polypeptidiques?
Ils leur permettent de changer de direction
102
Donnez un exemple de protéine qui contient des feuillets plissés beta mais aucun hélice alpha
Concanavaline A
103
Comment doivent être placées les chaînes polypeptidiques pour pouvoir s'insérer dans la membrane cytoplasmique
Hydrophobe de l'extérieur mais hydrophile de l'intérieur donc peut s'insérer dans la membrane cytoplasmique et laisser passer des choses hydrophiles à l'intérieur (transporteur)
104
Un coude avec proline sera plus... (stable ou instable)
Stable
105
Une glycine avec une proline fera en sorte que le repliement sera plus... (lent ou rapide)
Rapide
106
Que permet de faire le domaine d'une protéine?
- Reconnaître des séquences spécifiques d'ADN
| - Interagir avec d'autres facteurs de transcriptions
107
Que se passe-t-il si on change le domaine d'une protéine (peut seulement se faire en laboratoire)?
Peut affecter la fonction de la protéine
108
Quels sont les 2 éléments dont la structure tertiaire est composée?
- Récepteur nucléaire
| - Facteur de transcription
109
Comment fonctionne le récepteur de Vitamine D?
Il reconnaît la séquence dans le gène et active le récepteur en mettant le ligand
