Acides aminés, protéines et enzymologie Flashcards

1
Q

Décrit la structure des acides aminés (4)

A
  • Groupement amine primaire (NH2)
  • Groupement carboxyle (COOH)
  • Un atome d’hydrogène
  • Une chaîne latérale
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Q

Les acides aminés sont des molécules __________. À un pH physiologique, leur groupement COOH et NH3 sont __________.

A
  • Amphotères

- Ionisés

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3
Q

Qu’est-ce qu’une peptide et qu’est-ce qu’une protéine ?

A
  • Peptide : chaîne d’acides aminés (normalement courte chaîne de 15 à 20 AA)
  • Protéine : Composée d’une ou plusieurs chaines peptidiques (polypeptide)
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4
Q

Le carbone _____ de chaque AA est impliqué dans la lisaison peptidique.

A

Alpha

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5
Q

Qu’est-ce que le lien peptidique ?

A
  • Liason entre 2 acides aminés (CO-NH)
  • Polmérisation d’AA
  • Déshydratation (sortie d’H2O)
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6
Q

La réaction de 2 groupements thiol permet la formation d’un pont ________ (déshydratation, liaison covalente). Ces ponts jouent un rôle important dans la _____________.

A
  • Disulfure

- Stabilisation de ;a structure des protéines

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7
Q

Qu’est-ce qui caractérise la stéréochimie des AA (3) ?

A
  • Arrangement spatial (3D) des atomes
  • Les AA ont tous une activité optique à l’exception de la glycine (dérivent la lumière vers la gauche ou vers la droite)
  • Image miroir non superposable (chiral)
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8
Q

Qu’est-ce qui caractérise la projection de Fisher (3) ?

A
  • Projection à plat
  • Identifie toutes les molécules comme étant de forme L- ou D-
  • Tous les acides aminés dévrivés de protéines possèdent une configuraiton L-AA
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9
Q

Qu’est-ce qu’un mélange racémique ?

A

Mélange avec des quantités égales des 2 isomères

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10
Q

Qu’est-ce que l’énantiomérie ?

A

C’est une propriété de certaines molécules stéréoisomères, dont deux des isomères sont l’image l’un de l’autre dans un miroir plan, mais ne sont pas superposables.

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11
Q

Nomme les différents rôles que les protéines de fontion peuvent jouer (4)

A
  • Catalyse
  • Transport
  • Régulation de l’expression génique
  • Protection
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12
Q

Quel type de structure aide les tissus et les cellules à garder leur intégrité ?

A

Protéine de structure (actine, collagène, kératine)

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13
Q

La structure d’une protéine établie sa _______.

A

Fonction

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14
Q

Qu’est-ce qui caractérise la structure primaire ?

A

C’est la séquence (plan rigide) d’acides aminés d’une protéine reliés par des liens peptidiques.

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15
Q

La majorité des liens peptidiques ont une conformation _____. Les ________ sont de part et d’autre de la liaison peptidique.

A
  • Trans

- Carbone alpha

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16
Q

Que comporte la chaîne principale d’une protéine ?

A

Les atomes participant aux liens peptidiques

17
Q

Dans la structure secondaire, les angles de torsion sont limités par ________. Les forces de torsion influencent la _________.

A
  • L’emcombrement stérique

- Structure tridimensionnelle de la protéine (prend la structure la plus stable énergiquement)

18
Q

Qu’est-ce qui caractérise la structure secondaire hélice alpha (3) ?

A
  • Arrangement de la chaîne peptidique
  • Structure en forme de spirale
  • Stabilisée par des ponts hydrogène
19
Q

Comment est stabilisée la structure secondaire en feuillet B ? Quelles sont les 2 configurations possibles ?

A
  • Stabilisée par des liaisons hydrogènes entre de AA distants (comme dans les hélices, mais plutôt linéaire)
  • Parallèle (extrémités pas du même côté) et antiparallèle (extrémités du même côté)
20
Q

Qu’est-ce que la structure tertiaire ? Qu’est-ce qui la stabilise (4) ?

A
  • L’arrangement tridimensionnel de tous les acides aminés
  • Stabilisée par :
    Liaisons hydrophobes
    Forces électrostatiques
    Ponts disulfures
    Liasons peptidiques
21
Q

Les protéines de plus de _____ AA forment des structure appelées ________. Elles exercent des fonctions indépendantes telle que l’activité enzymatique, pore membranaire et interaction moléculaire.

A
  • 200

- Domaines

22
Q

Vrai ou Faux :

Les structures quaternaires sont stabilisées par des liens peptidiques.

A

Faux : par des liens hydrogène