Brainscape's Knowledge GenomeTM

Browse over 1 million classes created by top students, professors, publishers, and experts.


See full index

PHA-1213 > acides aminés, protéines et enzymologie > Flashcards

acides aminés, protéines et enzymologie Flashcards

1
Q

quelles est la structure générale des acides aminés

A

chaine latéral(R)
groupement amine (NH2)
groupement carboxyle (COOH)
un hydrogène

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
2
Q

qu’est ce qu’un carbone asymétrique (Alpha) et les isomères possibles?

A

un carbone portant quatre groupement différents
levogyre et dudule

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
3
Q

Comment forme t’un une liaison peptidique et quelle est le centre stéréogène?

A

-déshydrations d’un hydrogène du groupement amine et d’un oxygène du groupement carboxyle
- centre hétérogène le carbone alpha

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
4
Q

comment se forme un pont disulfure et le rôle de celui-ci

A

-par déshydratation de deux groupement thiol (-SH)
-stabilisé la structure des protéines

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
5
Q

qu’est ce que la notion de chiralité et qu’est ce que cela peut opportune?

A

un composé qui n’est pas superposable à son image dans un miroir plan et qui peut avoir un impact sur la fonction des protéines

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
6
Q

qu’est ce que l’isomérie?

A

formation d’un composé de différente manière, même molécule mais avec un arrangement différents

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
7
Q

qu’est ce que l’énantiomérie

A

deux isomères qui sont l’image l’une de l’autre dans un miroir plan, mais qui ne sont pas superposable

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
8
Q

qu’est ce que nous dit la projection de Fisher quand les molécules sont en configurations L-AA?

A

Que se sont des dérivé de la molécule originale et que les ponts peuvent être plus difficile à former

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
9
Q

Quelles sont les types de protéines

A

-De structure
-De fonction

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
10
Q

Quelle est la fonction des protéines de structures

A

aider les tissus et les cellules à garder leur intégrité

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
11
Q

Quelles sont les fonctions des protéines de fonctions

A

-catalyse
-transport
-régulation de l’expression génique
-protection

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
12
Q

Quelles sont le rôle et les caractéristiques des enzymes?

A

-rôle: catalyseurs biologiques qui transforme les molécules
-favoriser les réactions chimiques
- accélère la vitesse d’une réaction
-agit sur un petit nb de substrats (très spécifiques)
- réutilisable

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
13
Q

Quelles sont les diverses structures de la protéine

A

-primaire
-secondaire
-tertiaire
-quaternaire

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
14
Q

Quelle est la structure tridimensionnelle et quelle sont ses caractéristiques?

A

structure tertiaire
-3D de tous les AA protéines
-repliement globale de toutes les structures secondaires et superstructure

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
15
Q

la structure tertiaire est très instable avec quoi elle est stabilisé

A

-liaisons hydrophobes
-ponts bisulfures
-liaisons peptidiques
-forces électrostatiques

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
16
Q

quelles sont les différents types de structures secondaires?

A

-hélice alpha
-feuillet béta

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
17
Q

Qu’est ce qui caractérise les feuillets béta

A

-stabilisé par des liaisons hydrogènes entre AA distants
-deux configurations: parallèles et antiparallèle

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
18
Q

Qu’est ce qui caractérise les hélices alpha

A

-structure en forme de spirale
-stabilisé par ponts hydrogènes
-chaque hélice contiens 3,6AA/tr (entré et sorti des différents côté) pour une moyenne totale de 12 AA total

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
19
Q

Comment les structures secondaire peuvent-elles formés des motif?

A

par la liaison de deux hélice alpha avec un ions de calcium pour une fonction précise

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
20
Q

Quelles sont les caractéristiques de la structure quaternaire

A

-protéine globulaire multimétrique: assemblage de plusieurs chaine de polypeptides

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
21
Q

Quelles sont les caractéristiques des protéines de structures

A

-insoluble dans l’eau
-constituants de la matrice cellulaire
-sur ces protéines que les cellules se posent et forme la membrane basale

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
22
Q

quelles sont les constituants nécessaire au bon fonctionnement des enzymes?

A

les cofacteurs inorganique et organiques

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
23
Q

fonctionnement du co-substrat?

A

-Associer de façon transitoire à l’Enzyme
-le retour à sa forme normale est souvent catalyse par une autre réaction

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
24
Q

fonctionnement du groupement prosthétique?

A

-associer de façon permanente à l’enzyme
-retour à la forme initial nécessite une étape de plus à la réaction enzymatique

25
Q

Qu’est ce qu’une alloenzyme?

A

inactive sans la présence de cofacteur

26
Q

qu’est ce qu’une holoenzymes

A

une enzyme active importante

27
Q

Quelles sont les deux types de cofacteurs

A

-cofacteurs organique (coenzyme)
-cofacteur inorganique (ions métalliques, ex:fe3+)

28
Q

qu’est ce qu’un cofacteur et son utilité?

A

-une molécule qui donne les activateurs au enzyme
-nécessaire au enzyme pour les réaction d’oxydoréduction et le transfert d’un groupement fonctionnel

29
Q

VF la ligase lie les molécules et la kinase coupe les liens?

A

vrai

30
Q

qu’est ce qu’une coenzyme et son action?

A

-une molécule pour laquelle elle doit reprendre sa forme initiale pour complété la réaction
-fonctionne avec co-substrats et groupement prosthétiques

31
Q

Quelles sont les facteurs pouvant influé sur la cinétique enzymatiques?

A

-la concentration en substrat
-la concentration en enzymes
-le pH du milieu
-la température

32
Q

VF la température optimale pour l’activité enzymatique se situe en 35 et 40 degré Celsius?

A

vrai

33
Q

À quelle température l’enzyme sera t-elle dénaturé?

A

40°C

34
Q

VF le modèle de réaction enzymatique est énoncé comme dans l’image, si oui que signifie chaques paramètres

A

E=enzyme
S=substrat
ES=complexe enzyme substrat
P= produit
k-1 et k2= constante de dissociation
k1=constante d’association

35
Q

Que signifie le km d’une enzyme?

A

la concentration de substrat nécessaire à l’obtention de la moitié de la vitesse max?

36
Q

VF plus le km d’une enzyme est faible, plus l’affinité avec son substrat est grande?

A

vrai

37
Q

VF la vitesse de réaction est non proportionnel à la concentration d’enzyme présente?

A

Faux, directement proportionnelle

38
Q

quelles sont les différents types de mécanismes réactionnels?

A

-réaction séquentielle ordonné et aléatoire
-réactions ping-pong

39
Q

VF pour la réaction séquentiel ordonné, la liaison du substrat A est nécessaire pour la liaison du substrat B?

A

vrai

40
Q

VF pour la réaction séquentielle aléatoire, il est nécessaire que le substrat A se lie à un site avant le substrat B?

A

Faux

41
Q

pour le mécanisme de réaction ping-pong, qu’est ce qui est nécessaire au bon fonctionnement du système?

A

une modification de l’enzyme
-les 2 substrats ne se rencontrent jamais à la surface de l’enzyme

42
Q

VF un inhibiteur enzymatique se fixe à l’enzyme dans le but d’augmenter son activité?

A

faux, diminuer

43
Q

nomme les deux types d’inhibiteur enzymatiques

A

-Naturels (poisons et venin)
-chimiques (drogues et médicaments)

44
Q

nommez les deux types d’inhibition enzymatique

A

-inibitition compétitives
-inhibitions non-compétitives

45
Q

Quelles sont les principales caractéristiques de l’inhibition compétitives

A

-inhibiteur entre en compétitions avec le substrat pour le site actif
-inhibiteur à une ressemblance structure avec le substrat

46
Q

VF la liaison entre l’inhibiteur compétitif et le site actif est irréversible?

A

Faux réversible

47
Q

VF l’inhibition compétitive fait en sorte de modifié la vitesse max de la rx?

A

Faux elle n’a aucune effet

48
Q

VF l’inhibition compétitive augmente le Km d’une enzyme?

A

vrai, car on a besoin d’une [s] plus grande pour atteindre Vmax/2

49
Q

Quelles sont les principales caractéristique des inhibition non-compétitive

A

-inhibiteur se lie sur différents site de l’enzyme
-inhibiteur se lie soit a l’enzyme seule ou au complexe enzyme-substrat

50
Q

VF les inhibitions non-compétitive diminue la Vmax de la réaction, car l’augmentation [s] n’a aucune effet sur l’action des inhibiteurs?

A

Vrai

51
Q

est-ce que les inhibiteurs non-compétitif on un effet sur le Km des enzymes?

A

non, car ils n’interfère pas dans la liaison de l’enzyme avec son substrat

52
Q

Nommez les deux types de régulation de l’activité enzymatique

A

-régulation allostérique
-phosphorylation

53
Q

Avec quoi l’enzyme allostérique peut t’elle être régulé pour augmenté ou diminué l’activité enzymatiques?

A

un effecteur

54
Q

Qu’est qu’un effecteur à le pouvoir de faire?

A

-modifier l’affinité avec le substrat
-modifier l’efficacité de l’enzymes

55
Q

VF les enzymes allostériques vont souvent catalyser l’étape limitante d’une voie métabolique?

A

vrai

56
Q

Nomme les différents éffecteurs allostérique et leur fonction

A
  • effecteur inhibiteur va rendre l’Enzyme dans sa forme inactive
    -effecteur activateur met l’enzyme dans sa forme active
57
Q

VF La régulation par phosphorylation consiste à l’addition ou à la soustraction d’un groupement phosphate et se fait sur un résidu d’AA?
si oui sur quelle résidu?

A

vrai et se fait sur la sérine, thréonine et tyrosine

58
Q

la phosphorylation et la déphosphorylation sont régulé par quelles enzymes?

A

-phosphorylation: les kinase
-déphosphorylation: les phosphatases

PHA-1213 (3 decks)

Brainscape helps you reach your goals faster, through stronger study habits.
© 2024 Bold Learning Solutions. Terms and Conditions