Activité enzymatique Flashcards

p. 169 à 179

1
Q

Que fait que l’hydrolase ?

A

Assure la rupture d’une liaison chimique à l’aide de l’eau (dans le système digestif)

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Q

Que fait que la ligase ?

A

Assure la liaison de 2 molécules grâce à l’ATP

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3
Q

Que fait que la synthase ?

A

Assure la liaison de 2 molécules pour former un composé

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4
Q

Qu’est-ce qu’un substrat ?

A

Substrat - Réactif sur laquelle une enzyme réagit pour la transformer en produit

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5
Q

Qu’est-ce qu’un site actif ?

A

Trou où le substrat va se lier

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6
Q

Quel est le rôle de l’enzyme ?

A

Accélération de la vitesse des réactions chimiques

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7
Q

Quelle est la différence entre la dégradation enzymatique et la synthèse enzymatique ? Donne un exemple.

A

DE - Va CASSER le lien.
Ex.:
Substrat = lactose
Enzyme = lactase
SE - Va ajouter des liens
Ex. :
Substrat = glucose (monomère)
Enzyme = glycogène synthase

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8
Q

Qu’est-ce que la dénaturation d’un enzyme ? Quels sont les variables ?

A

Quand l’enzyme va se défaire ( se désserer).
La température

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9
Q

Quelles sont les variables de la vitesse de réaction ? (3)

A

Concentartion ( +C = +V)
Température (Humains = environ 37 degrés)
pH ( Humains = environ 7)

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10
Q

Explique pourquoi la température est importante dans une réaction enzymatique ? (2)

A

1) Parce qu’on veut une température idéale pour l’enzyme. Elle a la meilleure efficacité à une certaine température (pcq’elle est habitué à ça)
2) Pour éviter la dénaturation de l’enzyme

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11
Q

Explique pourquoi le pH est important dans une réaction enzymatique ?

A

Parce qu’on veut le pH idéale pour l’enzyme. Elle a la meilleure efficacité à un certain pH (pcq’elle est habitué à ça)

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12
Q

Pourquoi nos enzymes travaillent le mieux à 37*C ?

A

Pcq ton corps est (généralement) dans ces alentours de température

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13
Q

Pourquoi est-il mieux d’avoir une température plus basse que plus haute pour une réaction enzymatique ?

A

Pcq plus haute = dénaturation
Plus basse = fonctionne TRÈS lentement

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14
Q

Qu’est-ce qu’un inhibiteur compétitif ?

A

Unité qui ressemble au substrat, mais qui n’est pas transformée par l’enzyme (Va prendre la place du substrat dans le site actif pour empêcher ou ralentir la réaction enzymatique)

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15
Q

Qu’est-ce qu’un inhibiteur non compétitif ?

A

Unité qui va se lier au site allostérique pour empêcher ou ralentir la réaction enzymatique en modifiant la forme de l’enzyme (substrat ne peut plus se lier au site actif)

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16
Q

Quelles sont les différences entre un inhibiteur compétitif et non compétitif? (3)

A

Site d’attachement : Actif - Allostérique
Action sur l’enzyme : Prends la place du substrat - Modifie l’enzyme pour empêcher le substrat de passer
Produits créés : ex.: pénicilline — ex.: acide aminée

17
Q

Qui suis-je?

J’assure la liaison de 2 molécules pour former un composé

A

Synthase

18
Q

Qui suis-je?

J’assure la liaison de 2 molécules grâce à l’ATP

A

Ligase

19
Q

Qui suis-je

J’assure la rupture d’une liaison chimique à l’aide de l’eau (dans le système digestif)

A

Hydrolase

20
Q

Qui suis-je?

Je suis le réactif sur laquelle une enzyme réagit pour la transformer en produit

A

Substrat

21
Q

Qui suis-je?

Je sers d’accèlarateur de la vitesse des réactions chimiques

A

Enzyme

22
Q

Qui suis-je?

Je suis le site ou l’inhibiteur non compétitif va se lier?

A

Site allostérique

23
Q

Qui suis-je?

Je suis le site ou l’inhibiteur compétitif va se lier?

A

Site actif

24
Q

Comment on arrête une réaction enzymatique? explique.

A

Par inhibition non-compétitive

25
Q

Qui suis-je?

On est l’enzyme et substrat quand on boit du lait

A

Lactase - lactose

26
Q

Vrai ou faux

La température brise la structure primaire des protéines

A

faux. secondaire, tertaire mais pas primaire

27
Q
A