Brainscape's Knowledge GenomeTM

Browse over 1 million classes created by top students, professors, publishers, and experts.


See full index

Communication cellulaire (S4) > Adressage des protéines au sein de la cellule - ADAMI > Flashcards

Adressage des protéines au sein de la cellule - ADAMI Flashcards

1
Q

Étapes du fractionnement subcellulaire

A

1) rupture de la membrane plasmique par action mécanique, chimique ou physique

2) séparation des organites par centrifugation différentielle :
on obtient dans les culots les éléments les plus lourds, on récupère le surnageant pour continuer les centrifugations

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
2
Q

Ultracentrifugation à partir de quand

A

Au-delà de 20 000g

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
3
Q

Définition cytosol

A

Fraction soluble de la cellule, compartiment dans lequel baigne les organites

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
4
Q

Lieu de la synthèse des protéines

A

Dans le cytosol

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
5
Q

Nom de la synthèse des protéine

A

Traduction

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
6
Q

Lieu de la synthèse des ARN

A

Dans le noyau

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
7
Q

Nom de la synthèse des ARN

A

Transcription

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
8
Q

Définition séquence d’adressage

A

Suite d’acides aminés permettant de déterminer où la protéine va réaliser sa fonction

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
9
Q

Caractéristiques de séquence d’adressage

A
  • continue ou discontinue (aa contigus ou non)
  • aux extrémités ou interne à la protéine
  • peut être éliminée au cours du passage de la membrane
How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
10
Q

Rôles des récepteurs spécifiques d’organites

A

permet :
- l’entrée de la protéine dans l’organite
- la sélection des protéines à transporter et leur concentration

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
11
Q

Définition interaction directe d’un récepteur

A

La séquence d’adressage est ce qui permet ou non d’interagir avec le récepteur afin de rejoindre un compartiment donné

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
12
Q

Définition interaction directe d’un récepteur

A

La séquence d’adressage se lie avec une protéine d’escorte afin d’interagir avec le récepteur pour permettre l’entrée de la protéine

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
13
Q

Processus de dégradation des protéines

A

Dans le cytosol par le protéasome

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
14
Q

3 modes de déplacement des protéines

A

1) transport à ouverture contrôlée
2) transport membranaire
3) transport vésiculaire

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
15
Q

Transport à ouverture contrôlée

A

Les protéines passent d’un compartiment à l’autre grâce aux pores nucléaires

(dans les 2 sens)

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
16
Q

Transport membranaire

A

Les protéines passent d’un compartiment à l’autre grâce à des protéines de translocation (protéine de transport qui s’associe à protéine)

dans un sens unique

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
17
Q

Transport vésiculaire

A

Les protéines passent d’un compartiment à l’autre dans des vésicules de transport

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
18
Q

Quel adressage pour déplacement du cytosol au noyau

A

Adressage direct

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
19
Q

Exemples d’adressages directs

A

Du cytosol aux mitochondries, au noyau, aux plastes, aux péroxysomes

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
20
Q

Adressage pour déplacement du cytosol au RE

A

Adressage indirect

les protéines sont amenées à ressortir par une voie de sécrétion

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
21
Q

Formation d’un lysosome

A

Protéines sécrétées par le RE, puis triées par l’appareil de Golgi forment un lysosome

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
22
Q

Rôle lysosome

A

Dégradation des éléments venant de l’intérieur ou de l’extérieur de la cellule

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
23
Q

Différents rôles pouvant être attribué aux protéines

A
  • lysosome (plusieurs prot) : dégradation
  • protéines membranaires : alimenter membrane
  • vésicule de sécrétion : exocytose
How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
24
Q

Définition vésicule

A

bout de membrane arraché au compartiment donneur et se dirigeant vers le compartiment récepteur

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
25
Q

Maintien de la taille du compartiment

A

Flux rétrograde (gain de surface membranaire) compensé par un flux antérograde (transport vésiculaire)

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
26
Q

Définition exocytose

A

Sécrétion de molécules hors de la cellule

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
27
Q

Définition endocytose

A

Transport de molécules à l’intérieur de la cellule

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
28
Q

2 types de ribosomes et leur rôle

A
  • ribosome fixé au REG : adressage des protéines aux compartiments de la voie de sécrétion
  • ribosomes libres : adressage des protéines au noyau
How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
29
Q

Conséquences pour une protéine d’avoir plusieurs séquences d’adressage

A

–> plusieurs signaux de tri spécifiques
–> transitent par plusieurs compartiments (1 par signal)
–> subissent des modifications dans chaque compartiment
–> rejoignent leur destination finale

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
30
Q

Condition pour qu’une protéine entre dans la mitochondrie

A

Il faut que la protéine possèdent un gradient électro-chimique

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
31
Q

Structure de la séquence d’adressage mitochondriale

A

Structure en hélice alpha avec face hydrophile chargée + et une face hydrophobe non chargée

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
32
Q

Définition complexe de translocation

A

complexe protéique permettant de traverser la membrane

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
33
Q

Localisation de la séquence d’adressage mitochondriale

A

Souvent en N-ter mais parfois en interne

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
34
Q

Condition pour éliminer la séquence d’adressage mitochondriale

A

Qu’elle soit en N-ter

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
35
Q

Rôle protéine chaperon

A

S’associe à la protéine voulant entrer dans la matrice mitochondriale pour l’empêcher de se replier (garder conformation étirée) afin de pouvoir passer dans un pore

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
36
Q

Moyen d’association et de séparation de protéine cytologique et protéine chaperon

A
  • association spontanée
  • dissociation avec hydrolyse (nécessite de l’ATP)
How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
37
Q

Rôles translocateurs TOM et TIM

A

Forment un canal permettant à la protéine de traverser 2 membranes mitochondriales sans passer par l’espace intermembranaire

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
38
Q

Localisation translocateur TOM

A

Sur la membrane externe de la mitochondrie

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
39
Q

Localisation translocateur TIM

A

Sur la membrane interne de la mitochondrie

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
40
Q

Ce qui attire la protéine à l’intérieur de la mitochondrie

A

Séquence d’adressage est chargée négativement et intérieur de mitochondrie aussi (charges - attirent charges -)

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
41
Q

Entrée de protéine dans l’espace intermembranaire de la mitochondrie

A

–> tout comme pour protéine qui va dans ma matrice
–> la protéine porte une seconde séquence qui fonctionne comme séquence d’arrêt de transfert
–> protéine coincée par TIM
–> protéine ne poursuit pas son transfert et reste dans espace intermembranaire

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
42
Q

1ère voie d’adressage à la membrane interne (su Cytochrome oxydase)

A
  • séquence d’arrêt est plus loin que la séquence d’adressage
  • protéine transmembranaire se bloque dans la membrane interne
  • absence de protéase : la séquence d’adressage n’est pas coupée
How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
43
Q

2ème voie d’adressage à la membrane interne (su ATP synthase)

A
  • séquence transmembranaire hydrophobe
  • séquence transmembranaire reconnue par protéine Oxa1
    –> insertion dans membrane interne grâce à Oxa1
How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
44
Q

3ème voie d’adressage à la membrane interne (ATP/ADP translocase)

A
  • système de translocation (TOM et TIM)
  • système d’importation (sortie ATP et entrée ADP)
  • pas de séquence d’adressage en N-ter mais à l’intérieur de la séquence primaire
  • association de protéines chaperons pour protéger les zones hydrophobes = éviter repliement
How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
45
Q

Rôle protéines G

A

se lient à la protéine effectrice et l’active ou l’inactive selon à quoi la protéine G est liée

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
46
Q

Protéine G active

A

lorsqu’elle est liée au GTP
=> active la protéine effectrice

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
47
Q

Protéine G inactive

A

lorsqu’elle est liée au GDP
=> inactive la protéine effectrice

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
48
Q

Caractéristiques protéines G

A
  • peuvent lier un nucléotide lorsque la base est la guanine
  • peuvent être actives ou inactives en fonction de ce à quoi elles sont liées
  • GTPases = capables d’hydrolyser le GTP et d’échanger un GTP contre un GDP
  • contrôlent de nombreux processus cellulaires
How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
49
Q

Augmentation vitesse d’hydrolyse des protéines G

A

s’associent à la protéine GAP (GTPase Activating Protein)

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
50
Q

Rephosphorylation possible du GDP en GTP ?

A

Non car demande trop d’énergie

51
Q

Protéines entrant dans le noyau

A

protéines impliquées dans :
- réplication
- transcription
- structure de la chromatine
- épissage = maturation
- réparation des erreurs lors de l’incorporation de nucléotides

52
Q

Protéines sortant du noyau

A

protéines qui accompagnent les ARN, se lient à des protéines complexes pour sortir

53
Q

3 types de séquences d’adressage conditionnant les molécules qui traversent les pores nucléaires + sens de transport

A
  • NLS : Nuclear Localisation Sequence (cytoplasme –> noyau)
  • NES : Nuclear Exportation Sequence (noyau –> cytoplasme)
  • NRS : Nuclear Retention Sequence (bloque la sortie du noyau pour les molécules qui sont déjà entrées)
54
Q

2 faces du pore nucléaire

A
  • face nucléaire
  • face cytoplasmique
55
Q

Anneaux concentriques formant le pore nucléaire

A
  • anneau nucléoplasmique
  • anneau interne
  • anneau externe
  • anneau cytoplasmique
56
Q

Passage des particules dans le pore nucléaire selon leur taille

A
  • taille < 40kDa : passage sans énergie
  • taille > 40kDa : passage nécessitant énergie
57
Q

Ce qui prédispose une protéine à entrer dans le noyau

A

posséder une séquence NLS = Nuclear Localisation Sequence

58
Q

Composition séquences NLS

A
  • 5 à 10 AA basiques chargés + (Lys, Arg)
  • 2 séquences courtes séparées par un espace (au moins 5 charges +)
59
Q

Éléments du système d’importation

A
  • adaptateurs
  • récepteurs d’importation et d’exportation
  • protéines G Ran
60
Q

Rôle adaptateurs du système d’importation

A

faire le lien enter la séquence NLS de la protéine à transporter et le récepteur

61
Q

Définition protéines cargos

A

protéines portant une séquence NLS et qui va être transporter à travers un pore nucléaire

62
Q

Rôles récepteur d’importation et d’exportation

A
  • lier le complexe “cargo-adaptateur”
  • interagir avec pore nucléaire
  • se lier aux protéines G Ran
63
Q

Rôles protéines G Ran

A
  • dissocier les complexes d’importation
  • participer à la formation des complexes d’exportation

–> nécessite association au GTP

64
Q

Association du système d’importation : se fait spontanément ou non ?

A

l’association se fait spontanément, mais la dissociation non
(comme un aimant)

65
Q

Association du complexe d’importation et entrée dans le noyau

A
  • formation du complexe adaptateur + cargo
    –> interaction avec récepteur d’information
    –> passage dans le noyau
66
Q

Dissociation du complexe d’importation et association du complexe d’exportation

A
  • dans le noyau : protéines Ran-GTP permettent dissociation importateur et cargo+adaptateur –> idem pour cargo et adaptateur –> formation du complexe d’exportation : adaptateur + exportateur
67
Q

Recyclage des protéines de transport du complexe importateur

A

passage des complexes dans le cytoplasme –> protéines GAP se lient à Ran-GTP –> hydrolyse du GTP –> changement conformation Ran –> libération du récepteur d’importation

68
Q

Recyclage des protéines de transport du complexe exportateur

A

passage des complexes dans le cytoplasme –> protéines GAP se lient à Ran-GTP –> hydrolyse du GTP –> Ran se dissocie –> récepteur et adaptateur se dissocient aussi

69
Q

Recyclage de Ran-GDP

A

passage dans le noyau –> protéine GEF modifie conformation –> Ran-GDP devient Ran-GTP –> Ran-GTP = conformation active

70
Q

Différence entre séquence d’adressage à la mitochondrie et au noyau

A

la séquence d’adressage à la mitochondrie est clivée

71
Q

Par quoi sont synthétisés les protéines mitochondriales et nucléaires

A

des ribosomes LIBRES

72
Q

Type d’adressage des protéines à la voie d’excrétion

A

adressage direct

73
Q

Séquence d’adressage au RE

A

1 aa chargé + au début puis 15-25 aa très hydrophobes non chargés

74
Q

Entrée des protéines dans le REG

A

ribosome libre traduit ARN –> séquence signal reconnue par complexe SRP lorsque aa sont incorporés –> association du complexe sur la membrane du REG sur un récepteur de SRP –> complexe de translocation hydrolyse les GTP du récepteur et du complexe SRP –> complexe SRP libéré –> passage de protéine dans le RE

75
Q

Rôle complexe SRP

A

reconnaître et se fixer à la séquence signal pour arrêter la traduction, arrêt du ribosome

76
Q

Étapes du mécanisme d’entrée des protéines dans le noyau

A

1) constitution complexe d’importation et entrée dans le noyau
2) dissociation du complexe d’importation
3) recyclage des protéines cytologiques impliquées dans le transport
4) recyclage de Ran-GTP dans le noyau

77
Q

Rôle protéine disulfide isomérase dans traduction

A

corriger les ponts disulfures entre les cystites mal placées pour avoir un bon repliement

78
Q

Quand se fait l’entrée de la protéine dans le RE par rapport à a traduction

A

en même temps –> processus co-traductionnel

79
Q

Quand se fait l’entrée de la protéine dans le noyau par rapport à a traduction

A

après –> processus post-traductionnel

80
Q

Protéine membranaire possédant un seul segment transmembranaire et l’extrémité Cter dans le cytoplasme

A

la protéine possède une séquence d’adressage en Nter et une séquence d’arrêt de transfert
–> la protéine s’allonge –> reste côté cytosol –> la protase coupe la séquence signal mais pas celle d’arrêt de transfert –> séquence d’arrêt de transfert hydrophobe donc reste dans la bicouche

= protéine Cter cytosolique et Nter côté RE

81
Q

Protéine membranaire possédant un seul segment transmembranaire et l’extrémité Cter dans le cytoplasme et dont la séquence signal sert de séquence d’arrêt de transfert

A

séquence d’adressage pas en Nter –> séquence adressage est la séquence d’arrêt de transfert –> tout ce qui suit la séquence signal est dans la lumière

= partie Nter cytosolique et Cter du côté lumière

82
Q

Protéine membranaire possédant plusieurs fragments transmembranaires

A

séquence d’adressage pas en Nter, alternance de séquences e début et d’arrêt de transfert

83
Q

Rôle du RE

A
  • acquisition de structures 3D correctes
  • acquisition de structures quaternaires des protéines
  • établissement des ponts disulfures
  • insertion des protéines membranaires dans ma membrane
  • contrôle de la qualité de la structure 3D des protéines
  • N-glycosylation
84
Q

But N-glycosylation

A

compléter le polypeptide par des éléments de nature glucidique

85
Q

Localisation N-glycosylation

A

du côté cytosolique

86
Q

Étapes de la N-glycosylation

A

1) constitution de l’arborisation de 7 unités sucre sur le dolichol
2) bascule de l’arborescence dans la lumière du RE grâce à flipase
3) fin de la construction de l’arborisation à 14 sucres
4) transfert de l’arborescence sur la protéine en cours de synthèse et de transfert dans le RE
5) modification de l’arborescence par élimination de 3 glucose et 1 mannose

87
Q

transfert de l’arborescence de sucre sur la protéine pendant la N-glycosylation

A

création d’une liaison covalente entre un sucre et l’azote d’un résidu d’asparagine de la protéine

88
Q

Quand se fait l’insertion des protéines membranaires par rapport à la traduction

A

en même temps
–> processur co-traductionnelle

89
Q

Quand se fait la N-glycosylation par rapport à la traduction

A

en même temps –> processus co-traductionnelle

90
Q

Destination de la protéine après la N-glycosylation

A

sortie du RE et entrée dans l’appareil de Golgi

91
Q

Définition transport vésiculaire

A

transfert des protéines d’un compartiment à l’autre

92
Q

Étapes du transport vésiculaire

A

déformation de la membrane –> formation d’une vésicule –> vésicule déshabillée (recyclage de couverture de protéines) –> déplacement vers organite grâce aux microtubules qui servent de rails –> organite recueille le contenu de la vésicule

93
Q

Définition protéines moteurs

A

protéines qui permettent déplacement des vésicules le long du cytosquelette

94
Q

Protéines moteurs et lieu de transport

A
  • kinésines : vers l’extrémité + sur les microtubules
  • dynéines : vers l’extrémité - sur les microtubules
  • myosine : vers l’extrémité + sur les microfilaments d’actine
95
Q

Différents types de couverture protéique

A
  • couverture à base de clathrine
  • autre système de couverture : systèmes COP
96
Q

Couverture à base de clathrine

A
  • fonctionne avec des complexes AP ou Adaptines + une protéine G Dynamine
  • se polymérise avec elle-même
97
Q

Rôle des complexes AP

A
  • sélectionner le chargement à transporter
  • constituer une interface entre la membrane et la cage de clathrine
  • permettre la polymérisation de la cage de clathrine et la formation de vésicule
98
Q

Formation grâce à la clathrine

A
  • à partir du réseau trans Golgien :
    * des vésicules de sécrétion
    * des vésicules contenant les hydrobases acides lysosomiales
  • à partir des vésicules de condensation :
    * des vésicules de retour au Trans Golgi
  • à partir de la membrane plasmique :
    * des vésicules d’endocytose
99
Q

Rôle des protéines des systèmes COP

A
  • formation de la vésicule
  • sélection du chargement
100
Q

Formation grâce à COP I

A
  • à partir des saccules du Golgi :
    * des vésicules du transport rétrograde au travers du Golgi
    * des vésicules de retour au RE
  • à partir du réseau trans-Golgien :
    * des vésicules de la sécrétion constitutive
  • à partir des endosmose précoces :
    * des vésicules provenant des endosmose précoces (logique du coup)
101
Q

Formation grâce à COP II

A

à partir du RE :
des vésicules en direction du cis Golgi

102
Q

Flux entre le Golgi et le RE

A
  • flux antérograde : vers l’avant (du RE au Golgi)
  • flux rétrograde : flux de retour (du RE au Golgi)
103
Q

Liaison entre le système de couverture et les protéines membranaires du RE

A
  • motif “Y - (X) - aa acide - aa acide”
  • motif dihydrophobe
104
Q

Localisation motif dihydrophobe

A

proche de l’extrémité Cter

105
Q

3 types de saccules de l’appareil de Golgi

A
  • Golgi cis
  • Golgi médian
  • Golgi trans
105
Q

Entrée et sortie des protéines de l’appareil de Golgi

A
  • entrée au niveau du cis-golgi
  • sortie au niveau du réseau trans-golgi
106
Q

Modifications des glycoprotéines au niveau de l’appareil de Golgi

A
  • N-glycosylation
  • O-glycosylation : addition de nouveaux sucres
  • Phosphorylations
  • Sulfatations
  • acquisition du signal d’adressage lysosomial
107
Q

Transport rétrograde

A

Les protéines sortent du RE mais sont adressées au RE, elles font un aller-retour

108
Q

Protéines empruntant le transport rétrograde

A
  • protéines solubles ayant un signal de retour dans le compartiment du RE
  • protéines membranaires ayant un motif d’interaction avec les protéines COP I
109
Q

Séquence KDEL

A

au niveau des 4 derniers acides aminés en Cter –> signal de retour dans le compartiment du RE

110
Q

Motif RRXX ou KKXX

A

en Cter –> motif d’interaction avec les protéines COP I

111
Q

Rôle du réseau trans-golgien

A

centre de tri des protéines selon leur couverture

112
Q

Adressage des protéines membranaires

A

aucun adressage,
–> la membrane reçoit les protéines qui ne sont adressées à aucun autre compartiment = adressage par défaut

113
Q

2 types d’exocytose

A
  • constitutive : se fait en permanence
  • contrôlée : se fait lorsque la cellule en a donné l’ordre
114
Q

2 types des vésicules fabriquées par saccule golgienne

A
  • vésicules couvertes de clathrine
  • vésicules couvertes de COP I
115
Q

Type d’exocytose des vésicules couvertes de clathrine

A

sécrétion contrôlée

116
Q

Type d’exocytose des vésicules couvertes de COP I

A

sécrétion constitutive

117
Q

Composition lysosome

A

vésicules qui emmène les hydrolases acides + vésicules d’endocytose qui emmène ce qui va être dégradé

118
Q

Définition récepteur

A

protéine membranaire de la membrane plasmique

119
Q

Rôle essentiel de l’endocytose pour les cellules eucaryotes et composés unicellulaires

A

besoin de nutriments extérieurs à la cellule –> endocytose pour se nourrir

120
Q

Devenir des vésicules d’endocytose

A

elles rejoignent le compartiment endosomal

121
Q

4 types de compartiment endosomal

A
  • compartiment précoce : pH proche de neutralité
  • corps multivésiculaires : pH plus acide
  • endosmose tardif : pH encore plus acide
  • lysosome : avec hydrobases acides
122
Q

Acidification des endosomes

A

grâce à l’acquisition de la vATPase pompe à protons dès l’endosmose précoce

123
Q

Rôle de l’acidification des endosmoses

A
  • activation des hydrobases lysosomales
  • dissociation des complexes récepteur-ligand
  • recyclage des récepteurs

Communication cellulaire (S4) (3 decks)

Brainscape helps you reach your goals faster, through stronger study habits.
© 2024 Bold Learning Solutions. Terms and Conditions