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Aminoácidos Flashcards

(65 cards)

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1
Q

Estrutura básica dos aminoácidos?

A
  1. Grupo amino e carboxila;
  2. Átomo de hidrogênio (H) e carbono alfa;
  3. Grupo R que dá a identidade ao aminoácido
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Q

V ou F?

Para todos os aminoácidos, o carbono alfa está ligado a 4 diferentes grupos, fazendo dele um carbono quiral, exceto a glicina.

A

Verdadeiro

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3
Q

V ou F?

Os aminoácidos são opticamente ativos (desviam o plano da luz polarizada), possuindo dois esteroisômeros possíveis: levógiro (L) e dextrógiro (D).

A

Verdadeiro

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4
Q

Estereoisômero metabolizado pelo organismo humano?

A

Levógiro (L)

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5
Q

Classificação dos aminoácidos? (5)

A
  1. Aminoácidos apolares
  2. Aminoácidos aromáticos
  3. Aminoácidos polares não carregador
  4. Aminoácidos polares carregados positivamente
  5. Aminoácidos polares carregados negativamente
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6
Q

Aminoácidos apolares:

A

ALguém VAi PRO MÉxico? GLIcia, LEUcir e ISOlina

ALanina;
VAlina;
PROlina;
MEtionina;
GLIcina;
LEUcina;
ISOleucina.

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7
Q

V ou F?

A glicina contribui para interações hidrofóbicas devido à sua estrutura simples.

A

Falso.

A glicina não contribui para interações hidrofóbicas devido à sua estrutura simples.

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8
Q

A cadeia R dos aa apolares tendem a se agrupar dentro das proteínas, estabilizando a estrutura proteica por meio de interações…

A

hidrofóbicas

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9
Q

Aminoácidos polares não carregados:

A

GLUci ASpira SER CISmada e TREinada

GLUtamina;
ASparagina;
SERina;
CISteína;
TREonina.

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10
Q

O grupo dos aa polares não carregados é ____________ (hidrofílico/hidrofóbico).

A

Hidrofílico.

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11
Q

V ou F?

O grupo dos aa polares não carregados possui grupos funcionais que formam ligações de hidrogênio com a àgua.

A

Verdadeiro

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12
Q

A cisteína (polar) ao oxidar-se, forma a…

A

cistina (apolar) por meio das pontes dissulfeto

(um resíduo hidrofóbico)

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13
Q

A cisteína possui uma polaridade ____ (alta/baixa), pois faz fracas ligações de hidrogênio.

A

Baixa

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14
Q

V ou F?

A asparagina, serina, cisteína, treonina e glutamina são insolúveis em água.

A

Falso.

A asparagina, serina, cisteína, treonina e glutamina são solúveis em água.

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15
Q

Aminoácidos polares carregados positivamente:

A

Li ARistóteles Hoje

Lisina;
ARginina;
Histidina.

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16
Q

Os aa polares carregados positivamente são altamente ____________ (hidrofílicos/hidrofóbicos)

A

Hidrofílicos.

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17
Q

V ou F?

Os aa polares carregados positivamente são aminoácidos nos quais os grupos R possuem carga positiva significante em pH = 7.

A

Verdadeiro

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18
Q

A ________ (arginina/histidina) é importante na ligação do centro ativo de proteínas com os seus substratos, funcionando como doador/receptor de prótons.

A

Histidina.

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19
Q

Aminoácidos polares carregados negativamente:

A
  1. Aspartato;
  2. Glutamato.
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20
Q

Características dos aa polares carregados negativamente:

A
  1. Altamente hidrofílico;
  2. Carga negativa significante em pH = 7;
  3. Possuem dois grupos carboxila.
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21
Q

Aminoácidos aromáticos:

A

FElipe TIRou TRInta

  1. FEnilalanina;
  2. TIRosina;
  3. TRIptofano.
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22
Q

V ou F?

A tirosina e o triptofano são menos apolares que a fenilalanina, pois possuem grupos em sua estrutura que permitem a formação de ligação de hidrogênio.

A

Verdadeiro

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23
Q

Classificação de acordo com a forma como são adquiridos? (2)

A
  1. Essenciais;
  2. Não essenciais.
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24
Q

Aminoácidos essenciais:

A

Aqueles que são indispensáveis ao organismo, sendo obtidos por meio da dieta, uma vez que não são sintetizados pelo corpo.

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25
Quais são os aminoácidos essenciais (9)?
1. Triptofano 2. Valina 3. Fenilalanina 4. Treonina 5. Lisina 5. Isoleucina 6. Leucina 7. Metionina 8. Histidina. 9. Treonina
26
Aminoácidos não essenciais:
São aqueles que nosso organismo consegue sintetizar.
27
Quais são os aminoácidos não essenciais (11)?
1. Aspartato; 2. Glutamato; 3. Alanina; 4. Arginina; 5. Asparagina; 6. Cisteína; 7. Glicina; 8. Glutamina; 9. Prolina; 10. Serina; 11. Tirosina.
28
Zwitterion
São aminoácidos sem o grupo R ionizável que, quando dissolvidos em água com pH neutro, adotam características anfóteras (age como base ou como ácido).
29
Zwitterion Importância da característica anfótera?
Poder tamponante.
30
V ou F? Em pH básico, o aminoácido atua como um ácido, liberando H+ para o meio, tamponando a solução.
Verdadeiro
31
O poder de tamponamento dos aminoácidos varia de acordo com o número de…
- Grupos ionizáveis em sua estrutura molecular - Estado de ionização desses grupos depende do pH do meio em que o aminoácido se encontra.
32
Precursor da serotonina e da melatonina?
Triptofano.
33
V ou F? A absorção de aminoácidos e peptídeos é regulada por fatores intrínsecos e extrínsecos.
Verdadeiro
34
Local de maior atividade de absorção dos aminoácidos?
Íleo
35
Vias de degradação? (2)
1. Cetogênica; 2. Glicogênica.
36
V ou F? O Na+ é fundamental para a absorção da maioria dos aminoácidos.
Verdadeiro
37
Enantiômeros:
Isômeros que são imagens especulares um do outro e eles não são sobreponíveis, não “encaixam"
38
Constante de dissociação dos acídos:
É um número que indica a força dos ácidos (é a constante de equilíbrio com outro nome)
39
Curva de titulação:
- Mede o aumento do pH da solução à medida que a solução se torna mais neutra e então básica. - Quando o OH é adicionado, o pH aumenta e o ácido começa a dissociar (libera H), neutralizando a base e impedindo que o pH suba muito rapidamente. - Depois de certo ponto o pH começa a subir rápido de novo pois não há mais ácido na solução.
40
Aminoácidos e Ph:
- Cada aminoácido possui dois ou mais pKs - O grupamento ácido carboxílico possui pKa menor, ou seja, é mais forte, dissocia mais facilmente em pH menor.
41
Qual é a função estrutural dos aminoácidos nas proteínas?
Os aminoácidos formam a estrutura primaria das proteínas.
42
Qual a diferença entre L-aminoácidos e D-aminoácidos?
L-aminoácidos são biologicamente ativos e predominam em organismos vivos, enquanto D-aminoácidos são encontrados em alguns peptídeos de bactérias e antibióticos
43
O que determina a propriedade química de um aminoácido?
A cadeia lateral distinta de cada aminoácido é responsável por suas propriedades químicas
44
Quantos aminoácidos primários existem?
Existem 20 aminoácidos primários.
45
O que são aminoácidos essenciais e não essenciais?
- Essenciais: não podem ser sintetizados pelo corpo e devem ser obtidos pela dieta. - Não essenciais: podem ser produzidos pelo corpo
46
O que são aminoácidos apolares?
Aminoácidos apolares possuem cadeias laterais de hidrocarbonetos que não interagem com a água
47
O que é uma ligação peptídica?
É uma ligação covalente formada entre o grupo carboxila de um aminoácido e o grupo amina de outro aminoácido por uma reação de condensação
48
Como o estado de ionização dos aminoácidos varia com o pH?
- pH baixo: o aminoácido é totalmente protonado - pH fisiológico: é um zwintterion - pH alto: desprotonado
49
Como a fenilcetonúria afeta o metabolismo dos aminoácidos?
Na fenilcetonúria, a enzima que converte fenilalanina em tirosina é deficiente, resultando em acúmulo de fenilalanina e deficiência de tirosina
50
Como a polaridade de um aminoácido afeta a sua localização em uma proteína?
Aminoácidos polares geralmente ficam na superfície da proteína, interagindo com a água, enquanto os apolares ficam no interior, estabilizando a estrutura
51
Qual seria o efeito da ausência de cisteína na formação de uma proteína?
A cisteína é crucial para formar pontes dissulfeto, que estabilizam a estrutura tridimensional da proteína. Sua ausência compromete a estabilidade da proteína.
52
O que aconteceria com a estrutura de uma proteína se o aminoácido prolina fosse inserido em uma hélice alfa?
Prolina induz uma conformação rígida e interrompe a hélice alfa, o que poderia desestabilizar a estrutura secundaria da proteína
53
O que pode acontecer se uma mutação causar a substituição de um aminoácido apolar por m aminoácido polar na cadeia proteica?
Isso pode alterar as interações hidrofóbicas, comprometendo a estrutura tridimensional da proteína e consequentemente a sua função
54
Como a glicina, sendo aquiral, afeta a flexibilidade das proteínas em que está presente?
A glicina, por ser a menor e mais flexível, permite a maior mobilidade na cadeia proteica, influenciando a conformação e a dinâmica da proteína
55
Qual é a importância clínica do ponto isoelétrico das proteínas no diagnostico laboratorial?
O ponto isoelétrico das proteínas é utilizado em técnicas como eletroforese para separar e identificar proteínas, útil no diagnostico de doenças como gamopatias monoclonais
56
Qual condição clinica está relacionada com a ausência da cisteína?
Como as cisteínas estão relacionadas com a formação das pontes dissulfeto, a sua ausência pode gerar proteínas mal dobradas, como acontece na fibrose cística
57
Como as mutações em genes codificadores de aminoácidos podem levar a doenças como anemia falciforme?
A anemia falciforme é causada pela substituição do ácido glutâmico por valina na hemoglobina, o que altera a forma das hemácias, causando problemas circulatórios
58
Como a deficiência de aminoácidos essenciais pode afetar pacientes com desnutrição grave?
A deficiência de aminoácidos essenciais leva a degradação de proteínas musculares e comprometimento de funções vitais, resultando em condições como Kwashiorkor
59
Como a prolina e o colágeno estão envolvidos na cicatrização de feridas?
A prolina é crucial para a formação do colágeno, uma proteína estrutural essencial para a regeneração e cicatrização dos tecidos
60
Qual a relação da homocisteína e doenças cardiovasculares?
Níveis elevados de homocisteína no sangue, resultantes de um metabolismo ineficiente de metionina, estão associadas a um maior risco de doenças cardiovasculares, como aterosclerose
61
Como a deficiência de triptofano pode estar relacionada à depressão?
O triptofano é precursor da serotonina, um neurotransmissor envolvido no humor. A deficiência de triptofano pode reduzir os níveis de serotonina, contribuindo para o desenvolvimento da depressão
62
Qual o impacto clínico das doenças que afetam a absorção de aminoácidos, como a síndrome de Hartnup?
A síndrome de Hartnup, que prejudica a absorção de aminoácidos como o triptofano, pode resultar em sintomas como a pelagra (dermatite, diarreia e demência) e alterações neurológicas
63
Como o tratamento com suplementos de aminoácidos pode ser benéfico para pacientes com doenças hepáticas crônicas?
Em doenças hepáticas crônicas, a suplementação de aminoácidos de cadeia ramificada pode ajudar a prevenir a perda de massa muscular e melhorar o metabolismo proteico em pacientes com cirrose
64
Qual a principal causa da anemia falsiforme e quais aminoácidos estão envolvidos na mutação?
A anemia falsiforme é causada pela substituição do aminoácido polar ácido glutâmico pelo aminoácido não polar valina na posição 6 da cadeia beta da hemoglobina, levando à alteração da estrutua primária da proteína
65
Como o estado de protonação dos aminoácidos afeta a estrutura da proteína?
A protonação dos grupos radicais dos aminoácidos pode alterar as interações de hidrogênio e eletrostáticas, causando a desnaturação da proteína

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