Aminoácidos e proteínas

Question 1

Todos os aminoácidos são formados por…

Answer 1

grupamento carboxila, um grupamento amina e um radical variável.

Question 2

Existem quantos aminoácidos naturais e essenciais? O que são?

Answer 2

Existem 20 tipos de aminoácidos necessários para o bom funcionamento do organismo humano. Sendo onze deles naturais (sintetizados pelo próprio organismo) e nove essenciais (adquiridos exclusivamente pela alimentação).

Question 3

Quais as principais funções dos aminoácidos?
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Answer 3

• Precursores dos peptídeos e proteínas
• Atuam como neurotransmissores
• Realizam transporte de nitrogênio no organismo
• Precursores energéticos
  (Armazenam energia, que pode ser utilizada pelo organismo, entre as suas ligações)

Question 4

Dois aminoácidos podem unir-se através de uma desidratação, formando uma…

Answer 4

ligação peptídica.

Question 5

Um conjunto de aminoácidos constitui um peptídeo, já um conjunto de peptídeos constitui..

Answer 5

uma proteína.

Question 6

PROTEÍNAS
Função estrutural: 
Função reguladora: 
Função catalisadora: 
Função transportadora:
Função protetora:
Função energética:

Answer 6

Função estrutural: queratina do cabelo; colágeno dos ligamentos e tendões
Função reguladora: hormônio insulina
Função catalisadora: enzimas
Função transportadora: hemoglobina
Função protetora: anticorpos
Função energética: em casos de desnutrição severa, o organismo utiliza as proteínas como fonte de energia

Question 7

PROTEÍNAS

Estrutura primária: compreende uma sequência ……….. de aminoácidos associados por ligações peptídicas.

Answer 7

Estrutura primária: compreende uma sequência linear de aminoácidos associados por ligações peptídicas.

Question 8

PROTEÍNAS
Estrutura secundária: na estrutura secundária, os grupamentos laterais da estrutura primária associam-se através de ligações ………………., formando ……………. Existem dois tipos de estruturas secundárias: …………… e ……………..

Answer 8

Estrutura secundária: na estrutura secundária, os grupamentos laterais da estrutura primária associam-se através de ligações não covalentes, formando novelos. Existem dois tipos de estruturas secundárias:

Question 9

PROTEÍNAS

Estrutura terciária: a estrutura terciária de uma proteína é formada pela ………………

Answer 9

Estrutura terciária: a estrutura terciária de uma proteína é formada pela junção de alfa hélices e beta folhas.

Question 10

PROTEÍNAS

A estrutura terciária é a que …………… alteração pela adição ou perda de aminoácidos.

Answer 10

A estrutura terciária é a que mais sofre alteração pela adição ou perda de aminoácidos. Isso ocorre, pois pode ocorrer a formação ou não ne novas pontes dissulfeto. A estrutura secundária, por sua vez, é a que menos sofre alterações.

Question 11

PROTEÍNAS
As ligações da estrutura terciária ocorrem por meio de ……………………., que são ligações não covalentes entre dois aminoácidos cisteína. São essas ligações que estabilizam a molécula, assegurando seu aspecto tridimensional.

Answer 11

As ligações da estrutura terciária ocorrem por meio de pontes dissulfeto, que são ligações não covalentes entre dois aminoácidos cisteína. São essas ligações que estabilizam a molécula, assegurando seu aspecto tridimensional.

Question 12

PROTEÍNAS
Estrutura quaternária: consiste na……………….. Cada …………………, que compõe a unidade quaternária, é denominada subunidade.

Answer 12

Estrutura quaternária: consiste na junção de diversas estruturas terciárias. Cada unidade terciária, que compõe a unidade quaternária, é denominada subunidade.

Question 13

PROTEÍNAS

Na estrutura quaternária, ………………. ocorrem entre as diferentes cadeias, estabilizando as moléculas

Answer 13

Estrutura quaternária: consiste na junção de diversas estruturas terciárias. Cada unidade terciária, que compõe a unidade quaternária, é denominada subunidade.

Question 14

A desnaturação envolve …………………. Como consequência…………………….

Geralmente, a desnaturação ocorre por ………………………

Answer 14

A desnaturação envolve a perda da forma terciária de uma proteína. Como consequência da desnaturação, muitas proteínas perdem sua função, podendo recuperá-la ou não.

Geralmente, a desnaturação ocorre por mudança de pH, temperatura ou salinidade.

Question 15

O que é glicoproteína?

Answer 15

compreende carboidratos associados a proteínas

Question 16

O que é Lipoproteína?

Answer 16

compreende proteínas, que após serem sintetizadas recebem, por ligação covalente, alguns lipídios

Question 17

O que são quelatos?

Answer 17

Estrutura carbônica estável associada a um íon importante (complexos organometálicos). Íons muito reativos costumam estar em quelatos a uma molécula, isso impede sua grande reatividade. O grupo heme, da hemoglobina, é um exemplo de uma estrutura orgânica ligada a um íon metálico

Question 18

O que são proteínas fibrosas?

Answer 18

Proteínas fibrosas: cadeias polipeptídicas organizadas em filamentos

• Mais insolúvel
• Não possuem estrutura terciária mas possuem a quaternária

Question 19

O que são proteínas globulares?

Answer 19

Proteínas globulares: cadeias polipeptídicas dobradas em forma esférica ou globular

• Mais solúveis em água
• Possui estrutura terciária e quaternária

Question 20

O que é Grupo prostético?

Answer 20

Compreende um grupamento de uma proteína que não é um aminoácido, no entanto é indispensável para a construção dessa proteína. O grupo prostético mais comum é o grupo heme da hemoglobina.

Question 21

O que são Enzimas?

Answer 21

são proteínas que têm como principal função catalisar as reações químicas do organismo.

Question 22

As enzimas são seletiva?

Answer 22

As enzimas são extremamente seletivas, atuando apenas em reações especificas. Isso é de extrema importância, uma vez que permite que o organismo controle essas reações e impeça que aquelas que sejam indesejadas ocorram.

Question 23

As enzimas são consumidas durante o processo?

Answer 23

Por serem catalisadoras, as enzimas não são consumidas ao longo do processo da reação.

Question 24

Como as enzimas são classificadas?

Answer 24

Todas as enzimas são classificadas de acordo com as reações em que elas atuam.

Question 25

O que são apoenzimas?

Answer 25

Uma apoenzima consiste na parte proteica de uma enzima, determinando sua especificidade.

Question 26

O que é cofator?

Answer 26

Um cofator é um composto químico essencial para o funcionamento da enzima, sem ele, o substrato não encaixaria na enzima.

Question 27

O que é holoenzima?

Answer 27

A holoenzima é o conjunto: cofator e enzima.

Question 28

Os cofatores podem sofrer alterações?

Answer 28

Os cofatores podem sofrer alterações durante as reações enzimáticas.

Question 29

O que são Sítios alostéricos?

Answer 29

Sítios alostéricos são regiões de uma enzima que não fazem parte do sítio ativo, no entanto, servem de ligação para outros elementos.

Question 30

O que são coenzimas?

Answer 30

Coenzimas são cofatores orgânicos. Coenzimas não sofrem alteração durante as reações enzimáticas.

Question 31

Uma reação enzimática pode ser descrita através da equação:

Answer 31

substrato+enzima ⇄enzima-substrato⇄enzima+produto

Question 32

Através de interações fracas (covalentes ou não covalentes) que a enzima promove entre ………….. e ………….., ocorre a ……………do sistema, aumentando assim a velocidade da reação.

Answer 32

Através de interações fracas (covalentes ou não covalentes) que a enzima promove entre o sítio ativo e o substrato (ou o complexo enzima-substrato), ocorre a redução da energia de ativação (entropia) do sistema, aumentando assim a velocidade da reação.

Question 33

Qual a diferença entre: Catálise ácido-base; Catálise covalente; Catálise mediada por íons metálicos:

Answer 33

Catálise ácido-base: compreende enzimas com um sítio catalítico ácido, que irá reagir com um substrato básico
Catálise covalente: compreende a quebra ou a confecção de ligações covalentes entre a enzima e o substrato
Catálise mediada por íons metálicos: compreende o uso de cofatores metálicos

Question 34

Para que uma reação ocorra da forma mais eficiente possível, a enzima deve ……………., evitando assim sua …………………….

Answer 34

Para que uma reação ocorra da forma mais eficiente possível, a enzima deve trabalhar em seu pH, salinidade e temperatura ideais, evitando assim sua desnaturação.

Question 35

O que mede a Cinética enzimática?

Answer 35

A cinética enzimática mede a velocidade com que ocorrem as reações das enzimas, determinando assim a velocidade de catálise (Vo).

Question 36

Quando a velocidade máxima é atingida, significa ………………., não é possível ………………………

Answer 36

Quando a velocidade máxima é atingida, significa que todas as enzimas estão ocupadas por substratos, portanto, não é possível ocorrer mais reações enzimáticas.

Question 37

O que ocorre na Cinética de inibição?

Answer 37

As inibições enzimáticas permitem que uma enzima perca sua função, definitivamente ou temporariamente, sem a perda de sua estrutura terciária.

Question 38

A inibição enzimática é um importante mecanismo encontrado pelo corpo para …………………….

Answer 38

A inibição enzimática é um importante mecanismo encontrado pelo corpo para regular diversas reações que ocorrem no organismo, controlando-as.

Question 39

ENZIMAS

O que é Inibição competitiva?

Answer 39

Inibição competitiva: ocorre quando um inibidor se liga ao sítio catalítico de uma enzima, formando o complexo enzima-inibidor, impedindo, portanto, o complexo enzima-substrato.

Question 40

ENZIMAS

O que é Inibição incompetitiva?

Answer 40

Inibição incompetitiva: ocorre quando um inibidor se liga a um local diferente do sítio catalítico da enzima, após esta já ter recebido o substrato.

Question 41

ENZIMAS

O que é Inibição não competitiva?

Answer 41

Inibição não competitiva: ocorre quando o inibidor se liga ao sítio alostérico da enzima, inativando-a e impedindo a formação do complexo enzima substrato, o que reduz a concentração de enzimas funcionais

Question 42

O que é Inibições irreversíveis?

Answer 42

em inibições irreversíveis, o inibidor liga-se covalentemente ao sítio ativo ou ao sítio alostérico da enzima, impedindo sua função de forma permanente. Isso ocorre, pois o inibidor dissocia-se muito lentamente de sua enzima alvo

Question 43

O que é efeito alostérico?

Answer 43

O efeito alostérico é a modificação conformacional sofrida por uma enzima, sem perda de sua função, para permitir que ela atue como elemento catalítico da reação, assegurando o “encaixe” correto do substrato.

Question 44

O que é enzima alostérica?

Answer 44

Uma enzima alostérica é aquela que necessita de um modulador, que se liga a um sítio diferente de seu sítio catalítico, para aumentar ou diminuir sua atividade. A esse efeito, dá-se o nome de cooperatividade.

Question 45

Os moduladores alostéricos podem ser reversíveis ou não, atuando de forma positiva ou negativa no ………………..

Answer 45

Os moduladores alostéricos podem ser reversíveis ou não, atuando de forma positiva ou negativa no resultado da catálise enzimática.

Question 46

ENZIMAS

Qual a diferença entre Moduladores positivos e Moduladores negativos?

Answer 46

Moduladores positivos:
Diminuem o valor de Km, aumentando a velocidade de catalização
Aumentam a velocidade máxima da reação, através da expansão do sítio catalítico da enzima
Moduladores negativos:
Aumentam o valor de Km, diminuindo a velocidade de catalização
Diminuem a velocidade máxima da reação, através da redução da capacidade de saturação da enzima

Question 47

Enzimas com sequencias distintas de aminoácidos, que catalisam a mesma reação química, mas de maneiras diferentes, sempre com os mesmos ………….

Answer 47

Enzimas com sequencias distintas de aminoácidos, que catalisam a mesma reação química, mas de maneiras diferentes, sempre com os mesmos cofatores (por exemplo: velocidade de reação ou um dos substratos diferentes).

Question 48

As propriedades catalíticas de muitas enzimas podem ser alteradas pela………….

Answer 48

As propriedades catalíticas de muitas enzimas podem ser alteradas pela ligação covalente de um grupo modificador.

Question 49

A fosforilação (adição de um grupo fosfato, através da ………..) e a desfosforilação (remoção de um grupo fosfato, através da ………) constituem os meios mais comuns de modificação ……….

Answer 49

A fosforilação (adição de um grupo fosfato, através da quinase) e a desfosforilação (remoção de um grupo fosfato, através da fosfatase) constituem os meios mais comuns de modificação covalente.

Question 50

A maioria das modificações covalentes são ……… e ……….. em praticamente todos os processos metabólicos.

Answer 50

A maioria das modificações covalentes são reversíveis e estão presentes em praticamente todos os processos metabólicos.

Question 51

Ativação proteolítica (regulação por clivagem)

Muitas enzimas inativas, em suas formas enoveladas, podem ser ativadas pela ………. de algumas ou até mesmo uma de suas ………. presentes em seus precursores inativos, denominados ………… ou ………..

A regulação por clivagem é ……………., ou seja, só ocorre uma vez na vida de uma molécula enzimática.

Answer 51

Ativação proteolítica (regulação por clivagem)

Muitas enzimas inativas, em suas formas enoveladas, podem ser ativadas pela hidrólise de algumas ou até mesmo uma de suas ligações peptídicas presentes em seus precursores inativos, denominados zimogênios ou proenzimas.

A regulação por clivagem é irreversível, ou seja, só ocorre uma vez na vida de uma molécula enzimática.

Question 52

As ………………… constituem um exemplo de regulação por clivagem, uma vez que são sintetizadas no pâncreas e no estomago na forma de …………. Outro exemplo de regulação enzimática por ativação …………. é a …………….

Answer 52

As enzimas digestivas constituem um exemplo de regulação por clivagem, uma vez que são sintetizadas no pâncreas e no estomago na forma de zimogênios. Outro exemplo de regulação enzimática por ativação proteolítica é a cascata de coagulação.