Brainscape's Knowledge GenomeTM


Top Flashcards (Certified)
All Flashcards

Bioquimica > Aminoácidos, peptídeos e proteínas > Flashcards

Aminoácidos, peptídeos e proteínas Flashcards

(54 cards)

Start Studying
1
Q

Classificação dos aminoácidos pelos grupo R

A

R alifático e não polar: Hidrofóbico. Ex: Alanina, Valina, Leucina, Isoleucina, meionina, prolina e glicina
R aromático: relativamente hidrofóbico. Ex: Fenilanina, tirosina, triptofano
R não carregado, polar: mais hidrofílico. Serina, treomina, cisteína, aparagina e glutamina
R positivamente carregado, polar: hidrofílico. Ex: Lisina, Arginina e histidina
R negativamente carregado, polar: hidrofílico. Ex: Aspartato e glutamato

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
2
Q

Aminoácidos incomuns

A

Resíduos comuns já incorporados dentro de um polipeptídeo

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
3
Q

Ponto isoelétrico

A

pH isoelétrico

pH em que a carga elétrica líquida é zero

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
4
Q

Ligação peptídica

A

Desidratação, condensação

Equilíbrio deslocado para os aminoácidos isolados

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
5
Q

Proteínas de subunidades múltiplas

A

Dois ou mais polipeptídeos associados de forma não covalente

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
6
Q

Protômeros

A

Unidades idênticas

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
7
Q

Peso molecular médio de um resíduo de AA

A

110

Descobrir quantos resíduos de AA há: dividir a MM da proteína por 110

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
8
Q

Proteínas conjugadas

A

Com grupos protéticos
Lipoproteínas (GP = lipídeo)
Glicoproteínas (GP= açúcares)
Metaloproteínas (GP= metal)

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
9
Q

Estrutura primária

A

Ligações covalentes

Ordem dos aminoácidos

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
10
Q

Estrutura secundária

A

Arranjos estáveis de AA dando origem a padrões estruturais recorrentes

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
11
Q

Estrutura terciária

A

Todos os aspectos do enovelamento tridimensional de um polipeptídeo

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
12
Q

Estrutura Quartenária

A

Proteína possui dois ou mais polipeptídeos(arranjo espacial)

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
13
Q

Resíduos de aminoácidos

A

Perda dos elementos da água, quado um aminoácido é unido a um outro
Exclusivamente L- estereoisômeros

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
14
Q

Helicoidal

A

Alfa hélice
Ligações peptídicas rígidas
Arranjo mais simples
Rotação da mão direita

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
15
Q

5 restrições alfa hélice

A

1) repulsão/ atração eletrostática entre resíduos de AA sucessivos com grupos R carregados
2) O volume de grupos R adjacentes
3) Interações entre grupos R espaçando 3 ou 4 resíduos entre si
4) A ocorrência de resíduos de Pro e Gly
5) Interação entre resíduos de AA nas extremidades do segmento helicoidal e o dipolo elétrico inerente a uma alfa hélice

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
16
Q

Conformação ß

A

Folhas
Ziguezague
Paralelas ->possui a mesma orientação amino até a carboxila
Antiparalelas -> orientação do terminal amino para o terminal carboxila de cadeias adjacentes é inversa
Proteínas globulares -> 1/3 dobras ß
Ocorrem perto da superfície de uma proteína

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
17
Q

Proteínas fibrosas

A

Cadeias polipeptídicas arranjadas em longas fitas ou folhas. Único tipo de estrutura secundária
Fornecem apoio, forma e proteção
alfa-queratina, colágeno e fibroína
Insolúveis em água

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
18
Q

Proteínas globulares

A

Cadeias polipeptídicas enovelamento em forma esférica ou globulares. Vários tipos de estruturas secundárias
Maior parte das enzimas e proteínas reguladoras

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
19
Q

alfa queratina

A 
Cabelo, unhas, camada externa da pele
Proteínas do filamento intermediário
Função estrutural
Espiral supertorcida -> aumenta resistência
Sentido da mão esquerda
How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
20
Q

Colágeno

A

Sentido da mão esquerda
3 resíduos de AA por volta
3 cadeias polipeptídicas
Superentrelaçamento é de sentido da mão direita
Ligações cruzadas por tipos não usuais de ligações covalentes
Criam resíduos de AA incomuns
Enrijecimento do tecido conjuntivo

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
21
Q

Fibroína de seda

A

Conformação ß

Numerosas interações fracas

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
22
Q

Globulares

Study These Flashcards
A

enzimas, proteínas de transporte, proteínas motoras, proteínas reguladoras, imunoglobulinas

23
Q

Mioglobulina

Study These Flashcards
A

1 cadeia polipeptídica + 1 grupo de protoporfinina férrica ou heme
Núcleo denso hidrofóbico

24
Q

Grupo heme

Study These Flashcards
A

Estrutura em anel (protoporfirina), ligada em um átomo de ferro

25
Desnaturação
Perda da estrutura terciária
26
Fatores de desnaturação
pH, calor, solventes orgânicos em miscíveis, solutos, detergentes
27
Mioglobina
Ligadora O2 | Família das proteínas globinas
28
alfa hélice
``` Arranjo mais simples Ligações peptídicas rígidas Estrutura helicoidal Grupos R dos resíduos de aminoácidos projetam-se para fora do esqueleto helicoidal Torção helicoidal da mão direita Faz uso máximo das pontes de H internas ```
29
5 restrições para a formação da alfa-hélice
1) Repulsão eletrostática entre resíduos de AA sucessivo com grupos de R carregados 2) O volume do grupos R adjacentes 3) Interações entre grupos R espaçando 3 ou 4 resíduos entre si 4) Ocorrência de resíduos de Pro e Gly 5) Interação entre resíduos de AA nas extremidades do segmento heliccoidal e o dipolo elétrico inerente a uma alfa-hélice
30
Conformação beta
Em folhas Pontes de H entre segmentos adjacentes Podem ser: PARALELAS: Mesma orientação amino até a carboxila ANTIPARALELAS: Orientação oposta para o terminal carboxila de cadeias adjacentes e o terminal amino Elas têm padrões de pontes de H diferentes Proteínas Globulares Perto da superfície de uma proteína
31
Proteínas fibrosas
Cadeias polipeptídicas arranjadas em longas fitas ou folhas. Com único tipo de estrutura secundária Apoio, forma e proteção Insolúveis em água
32
Proteínas globulares
Cadeias polipeptídicas arranjadas em novelo ou forma globular Com mais de um tipo de estrutura secundária Maior parte das enzimas e proteínas reguladoras Citocromo c (cadeia respiratória) Lisozima Ribonuclease Quimotripaina
33
alfa queratina
Proteínas Fibrosas Cabelo, unhas, camada externa da pele Proteínas do Filamento Intermediário (IF) Função estrutural Alfa hélice-> espiral supertorcida( +resistência) Sentido da rotação: rotação da mão esquerda Estrutura quartenária Pontes de dissulfeto estabilizam a estrutura quartenária
34
Colágeno
Proteínas Fibrosas Rotação no sentido da mão esquerda 3 resíduos de AA por volta 3 cadeias polipeptídicas Superentrelaçamento de sentido da mão direita Estrutura quartenária Ligações cruzadas por tipos não usuais de ligações covalentes -> resíduos de AA incomuns Enrijecimento do tecido conjuntivo, por causa do acúmulo de ligações cruzadas
35
Fibroína de seda
Proteína Fibrosa Conformação Beta Estrutura flexível -> dobras mantidas por várias ligações fracas
36
Mioglobulina
Proteína Globular 1 Cadeia polipeptídica + 1 grupo heme (protoporfirina férrica) Núcleo denso hidrofóbico -> típico das proteínas globulares
37
Grupo heme
Mioglobina, hemoglobina e citocromos | Protoporfirina ( grupo em forma de anel) ligada a um átomo de ferro
38
Domínios
2 ou mais unidades globulares estáveis Contato intenso entre elas Proteínas pequenas -> apenas um domínio Domínios de padrões de enovelamento semelhantes -> motivo idêntico, mesmo se suas alfa hélice e beta folha diferirem no tamanho. Ex: barril alfa/beta -> repetições do motivo mais simples = alço beta- alfa- beta
39
Família de proteína
Proteínas com estruturas primárias semelhantes
40
Superfamílias
Proteínas com estruturas primárias diferentes que fazem uso do mesmo motivo ou tem funções semelhantes
41
Multímero
Proteína com subunidades múltiplas
42
Oligômero
multímero com poucas subunidades
43
Subunidades não idênticas
Estrutura assimétrica e complicada
44
Subunidades idênticas/ repetições de subunidades não idênticas
Estrutura simétrica
45
Protômeros
Unidade estrutural de repetição
46
Hemoglobina
duas cadeias alfa e duas beta, no adulto Tem simetria rotacional ou helicoidal Há limites para o tamanho das proteínas: capacidade genéticas dos ácidos nucleicos; e a precisão do processo biossintetizante das proteínas Mais eficiente fazer muitas cópias de prot pequenas que uma cópia de uma prot grande
47
Desnaturação
Perda da estrutura terciária da proteína Fatores de desnaturação: Calor, pH, UV, solventes orgânicos miscíveis, solutos, detergentes... Renaturação: Estrutura terciária é decorrente da primária
48
Ajuste Induzido
Adaptação estrutural entre a proteína e o ligante
49
Kd
Constante de dissociação | Maior Kd, menor afinidade do ligante com a proteína
50
Interações Homotrópicas e Heterotrópicas
Ligante normal e modulador idênticos ou diferentes
51
nH (coeficiente de Hill)
=1 ligação do ligante não é cooperativa | >1 ligação do ligante é cooperativa
52
Efeito Bohr
pH baixo e alta concentração de CO2= baixa afinidade do Hb com o O2 pH alto e baixa concentração de CO2 = alta afinidade do Hb com o O2
53
IBPG
2,3- bifosfoglicerato Alostérico Reduz a afinidade da Hb pelo oxigênio Responsável pela adaptação fisiológica à altitude: Altas altitudes: mais IBGP para colocar mais oxigênio nos tecidos Estabiliza o estado T
54
Hemoglobina fetal e materna
Fetal libera o IBGP antes para captar o oxigênio provido pela mãe ao entrar IBGP na Hb dela

Bioquimica (3 decks)

Brainscape helps you reach your goals faster, through stronger study habits.
© 2025 Bold Learning Solutions. Terms and Conditions