Aminosäuren Flashcards
(18 cards)
Was ist Blut chemisch gesehen?
Eine Suspension aus zellulären Bestandteilen und flüssigem Blutplasma, das aus 90 % Wasser, Hormonen, Mineralien, Gasen und mehr als 120 verschiedenen Proteinen besteht.
Was ist die Serumelektrophorese?
Eine medizinische Laboruntersuchung, bei der Proteine des Blutserums (Albumine und Globuline) im elektrischen Feld aufgetrennt werden.
Welche Hinweise geben Abweichungen in der Serumelektrophorese?
Hinweise auf Krankheitsbilder.
Was unterstützt die Funktion des Gasaustausches im Blut?
Blut transportiert Kohlenstoffdioxid zur Lunge, wo es ausgeatmet wird.
Welches Enzym katalysiert die Gleichgewichtsreaktion zwischen Kohlenstoffdioxid und Hydrogencarbonat-Ionen?
Carboanhydrase (CAH).
Was beschreibt die Primärstruktur eines Proteins?
Art und Reihenfolge der Aminosäuren.
Wie viele Aminosäuren hat eine Peptidkette im Insulin?
Eine Peptidkette hat 21 Aminosäuren, die andere hat 30 Aminosäuren.
Was sind die Bausteine des Modells zur Veranschaulichung der Primärstruktur?
Lange, flache Holzquader und runde Holzperlen.
Was stabilisiert die Tertiärstruktur eines Proteins?
Wechselwirkungen zwischen Aminosäureresten.
Welche Wechselwirkungen treten zwischen den Aminosäureresten auf?
- Van-der-Waals-Wechselwirkungen
- Wasserstoffbrücken
- Ionische Wechselwirkungen
Wie unterscheiden sich die Löslichkeiten von Glycin und Leucin im Wasser?
Glycin ist deutlich besser löslich als Leucin.
Erklären Sie die strukturellen Voraussetzungen für die Wechselwirkungen zwischen Aminosäureresten.
Positive und negative Ladungen sowie Dipole in den Molekülen ermöglichen Wechselwirkungen.
Füllen Sie die Lücke aus: Insulin ist ein _______ Polypeptid.
körpereigenes
Was sind die Vorteile des Modells zur Darstellung der Primärstruktur?
- Verdeutlichung der Aminosäureabfolge
- Biegen und Verformen der Primärstruktur möglich
- Unterschiedliche Formen der Bauteile sind gut unterscheidbar
Nennen Sie zwei Verbesserungsvorschläge für das Modell zur Darstellung der Primärstruktur.
- Büroklammern aufbiegen für unterschiedliche Formen
- Biegen des Drahtes zur Verdeutlichung der Bindungswinkel
Wie verändert sich die Löslichkeit von Glycin und Leucin bei pH < 1?
Es kommt zu einer starken Zunahme der Löslichkeit.
Was ist die Ursache für die geringere Löslichkeit von Leucin im Vergleich zu Glycin?
Der unpolare Rest von Leucin hat einen hydrophoberen Charakter.
Was passiert mit der Carboxygruppe der Aminosäuremoleküle bei pH < 1?
Protonierung führt zu besserer Hydratisierung.
