Área 1 Flashcards
(132 cards)
1
Q
Constante dieletrica da água
A
80 kappa
2
Q
Kw
A
Kw = [H+].[OH-] = 10<-14
3
Q
pH sanguíneo
A
Entre 7,35 e 7,45
4
Q
Ka
A
Ka = [A-].[H+]/[HA]
5
Q
pKa
A
= - Log Ka
6
Q
Principal responsável pela acidez dos ácidos Carboxilicos
A
Ressonância, que, ao permitir a distribuição dinâmica de cargas em uma molécula, torna o íon mais estável
7
Q
Equação de Henderson-Hasselbach
A
pH = pK + log [A-]/[HA]
Ou
pH = pK + log [aceptor de protons]/[doador de protons]
8
Q
Principal proteína para o efeito tempão nos humanos
A
Albumina
9
Q
Aminoácido que, quando em grande quantidade em proteínas, lhes conferem caráter tamponante + razão
A
Histidina, isso acontece pois seu radical imidazol apresenta pKa 6,1
10
Q
Como o efeito tamponante é conferido às proteínas
A
Pelos aminoácidos das extremidades das cadeias ou por AAs com cadeias laterais polares ionizáveis
11
Q
Principal local de ligação dos íons H+ à Hemoglobina
A
Resíduo His na posição 146 das subunidades Beta (HisHC3)
12
Q
Participação dos rins nos tamponamentos
A
Reabsorve bicarbonato nos túbulos renais proximais e eliminei a H+ nos túbulos distais
O H+ é eliminado majoritariamente na forma não-ionizada, em compostos como Amônio, Ácido Úrico, Ácido Sulfúrico, Ácidos Tricarboxilicos e Fosfatos
13
Q
Papel da anidrase carbônica
A
H2CO3 <> H2O + CO2
14
Q
Relação do pH e quantidades de bicarbonato e dióxido de carbono
A
pH é proporcional ao log de [HCO3-] sobre a pCO2
15
Q
Concentração de H+ e velocidade respiratória
A
Aumento da [H+] = aumento da vel. respiratória
Diminuição de [H+] = diminuição da vel. respiratória
16
Q
Papel da anidrase carbônica
A
H2CO3 <> H2O + CO2
17
Q
Acetazolidina
A
Inibidora da anidrase carbônica
18
Q
Causas dos distúrbios ácido-base metabólicos
A
Acidose:
- Doença renal
- Diabetes
- Envenenamento
- Hipóxia
- Diarreia Crônica e acidose tubular renal
Alcalose:
- Perda de H+ no vômito
- ingestão de alcali
- Deficiência de potássio
19
Q
Causas dos distúrbios ácido-base respiratórios
A
Acidose:
- Asfixia
- Broncopneumonia
- DPOC
Alcalose:
- Superventilação Mecânica
- Respiração excessiva histérica
- Pressão intracraniana elevada
20
Q
Racemases
A
Convertem L AAs em D AAs
21
Q
Mnemonic for the essential AAs
A
Professional Volleyball trainer Tim Hall always argues never tires
Phe Val Tre Trp Ile Met His Arg Leu Lys, sempre Arginina, nunca Tirosina
22
Q
Exceções da regra de 2 estereoisomeros por AA
A
Isoleucina, Treonina e Glicina
23
Q
Nome dado para isômeros especulares e não especulares
A
Enântiomeros e diasterisômeros, respectivamente
24
Q
Sec
A
- Origina-se de Ser modificada durante a tradução.
- Codificada por um stop códon UGA e uma sequência de inserção no mRNA.
25
Classificação dos AAs
Apolares
GAVIão LIMPando FÊMEa TRIste
GAVI → Glicina, Alanina, Valina, Isoleucina
LIMP → Leucina, Isoleucina, Metionina, Prolina
FeMeTi → Fenilalanina, Metionina, Triptofano
Polares sem Carga
Ser Três Cistos Glutaminosos Assustam
Polares carregados negativamente
Glutamato é ácido
Polares carregados negativamente
He Argues Little
26
AA que confere rigidez a proteína
Prolina
27
A anemia falciforme é uma doença genética causada por uma substituição não-conservativa nas cadeias de beta-globina, onde o Glu6 é substituído por...
Val
28
As proteínas precipitam..
No pi
29
A maior parte da cadeia do colágeno é constituída por um politripedtideo, cuja sequência de aminoácidos se inicia pelo AA…
Gly
30
Aminoácidos de grande volume
Asparigina Thr Ser Cys
31
Estrutura beta folha
Formada por segmentos de cadeias colocados paralelamente ou antiparalelamente, ligados perpendicularmente por ligações de hidrogênio
Os radicais se situam fora do plano da cadeia
32
Hexokynases
Hexokinase is an enzyme that catalyzes the first step of glycolysis, where it phosphorylates glucose to glucose-6-phosphate (G6P) using ATP.
Key Points About Hexokinase:
• Reaction:
\text{Glucose} + \text{ATP} \rightarrow \text{Glucose-6-phosphate} + \text{ADP}
• Function: Traps glucose inside the cell by adding a phosphate group, preventing it from leaving.
• Location: Found in most tissues, especially muscle and brain.
• Affinity (Km): Has a low Km, meaning it works efficiently even at low glucose concentrations.
• Inhibition: Inhibited by its product, glucose-6-phosphate (G6P)
33
Glucokynases
Differently from the hexokynases, it has higher Km levels, making it adapted to work in places such as the liver, where the ocasional high level of sugar would be to much for the hexokynase to work properly
34
Motivo de uma proteína
Pode ser chamado de estrutura super secundária
É um padrão de enovelamento geométrico específico que envolve combinações de estruturas secundárias e a conexão (ou conexões) entre eles:
Todo α
Todo β
α/β (segmentos α e β intercalados)
α+β (regiões α e β um pouco separadas)
35
Como se ligam as cadeias da estrutura quarternaria de uma proteína
Por meio de ligações não-covalentes (iônica, de hidrogênio, dissulfeto, interações hidrofóbicas)
36
Proteínas fibrosas
Proteínas com estrutura secundária majoritária de alfa hélice, são arranjadas em longos filamentos ou folhas, são adaptadas para funções estruturais
37
Degradação proteica
Frequentemente, proteínas são dobradas incorretamente, essas proteínas são marcadas para a destruição por ubiquitinação (ligação com cadeias da proteína ubiquitina) e, consequentemente, são degradadas por proteassomos
38
Peptídeo C
Resíduo da modificação pós-traducional da insulina
É usado para o diagnóstico de diabetes (tem meia vida maior)
39
Creatina quinase
Catalisa a reação de fosforilação da creatina a partir do ATP e vice-versa
Apresenta 3 isoformas: CK1 BB (brain), CK2 Mb (Músculo cardíaco) e CK3 (Músculo esquelético)
Nos casos de infarto do miocárdio a ISO forma CK2 é pode ser medida, pois, nesses casos, ocorre uma elevação nos seus níveis de 4-8 horas depois da dor precordial, com pico de 12-24 horas depois (em casos normais ocorre uma diminuição após esse período)
40
Metabolização do álcool no fígado
A primeira parte é feita principalmente pela enzima Acetaldeído Desidrogenase que oxida o álcool a aldeído (causa rubor, vasodilatação e acelera os bat. Cardíacos), liberando H+ e formando NADH.
80% desse processo é feito pela isoforma mitocondrial (ALDH2) a qual tem um Km mais baixo e alta especifidade. A maior parte do restante é metabolizado pela isoforma citosolica (ALDH1).
41
Remoção de proteínas de membrana
Proteínas integrais só podem ser retiradas com o uso de detergentes
Proteínas perifericas são mais frouxas e podemos se soltar com mudanças no pH, adição de agentes quelastes, ureia, carbonato;
Proteínas anfipáticas podem se soltar e agarrar reversivelmente por meio de processos regulatórios, como palmoilação e fosforilação
42
Domínio de um peptídeo
Os domínios são as unidades funcionais fundamentais com estrutura tridimensional em um polipeptídeo.
Peptídeos maiores podem apresentar mais de um domínio.
Cada domínio apresenta as características de uma proteína globular pequena e compacta, estruturalmente independente de outros domínios na ca- deia polipeptídica.
43
Onde ocorre a adição de glicose na hemoglobina
N-terminal do resíduo Val das subunidades beta
44
Valores Hb-Glicada
Normal=4-8%
Diabetes controlada=7%
Diabetes>12%
45
Tipos de Hb e funções
Hb a: 2 cadeias alfa e 2 cadeias beta,
HbA1c: a reação de glicacao e lenta e depende da [glicose] no sangue. Sua diminuição pode indicar perda de eritrócitos.
HbA2: formada por duas cadeias alfa e duas cadeias sigma, 2-3% da Hb em indivíduos normais, ‘e maior em portadores de talassemia.
HbF: Duas cadeias alfa e duas cadeias gama, começa a ser produzida na quinta semana fetal e, no momento do nascimento, representa 75% da Hb
46
Alterações nos níveis do hematócrito
Diminuição: anemia, hemorragia, gravidez (normal)
Aumento: desidratação (diminuição do nível do plasma)
47
Motivo da gravidade da anemia falciforme
Causada por um defeito no gene Hbb, há uma substituição do Glu-6 por uma Val.
Essa troca de aminoácido ácido por apolar determina a aparição de pontos hidrofóbicos adesivos formados pela ligação da Val-6 com o grupo Heme, a Phe (β-85) e a Leu(β-88) da cadeia de βs-globina da molécula adjacente de HbS. Tal fenômeno favorece a formação de agregados proteicos, os quais alteram a forma do eritrócito (isso ocorre na forma desoxigenada da HbS).
48
O que é levado em consideração para a determinação da classificação de L ou D de um aminoácido
A posição do gliceraldeido. O desvio de luz NÃO é usado para isso.
49
Alanina
Radical R = Grupo metil
Transporte de amônia
50
Quais D-aminoácidos são neuromoduladores no sistema nervoso central humano?
D-serina e D-aspartato.
51
Como a D-serina atua no cérebro humano?
Como agonista no receptor NMDA, importante na memória, aprendizado e plasticidade neural.
52
Que alterações em D-aminoácidos estão associadas a doenças neurodegenerativas?
Níveis anormais de D-serina e D-aspartato estão relacionados a Alzheimer, epilepsia e esquizofrenia.
53
Como os D-aminoácidos são sintetizados nos organismos?
Por enzimas como racemases (que convertem L em D) e transaminases específicas.
54
Que enzima degrada D-serina no cérebro?
D-aminoácido oxidase (DAO).
55
Por que os D-aminoácidos foram subestimados na biologia?
Por muito tempo acreditava-se que apenas os L-aminoácidos tinham função biológica.
56
Que papel evolutivo os D-aminoácidos podem ter tido?
Inicialmente tóxicos, foram integrados ao metabolismo e adquiriram funções úteis com a evolução.
57
Qual a aplicação médica potencial dos D-aminoácidos?
Desenvolvimento de antibióticos, imunossupressores, adoçantes e neuromoduladores.
58
Valina
Polar
Radical R = Isopropil
59
Glutamina
Transporte de amônia no cérebro
Importante para a formação de pontes de H na estrutura de proteínas
60
Por que a histidina, mesmo tendo pKr ~6.0, é considerada básica e não ácida?
Porque o grupo imidazol da histidina aceita prótons (H⁺), ou seja, atua como uma base fraca.
O pKr baixo (≈6.0) significa que ela perde o próton com facilidade, mas sua função principal é básica, não ácida.
Grupos ácidos, como o do glutamato, têm pKr baixo também, mas sua natureza é doar prótons, enquanto a histidina os aceita.
61
AAs exclusivamente cetogenicos
Lisina
Leucina
Produzem acetil-CoA ou aceto acetato, nao podem virar glicose
62
AAs tanto glicogênicos quanto cetogenicos
I? WTF?? Y???
I=Isoleucin, W=Tryptophan, T=Threonine, F=Phenylanine, Y=Tyrosine
63
Forma mais comum de medir o pH do sangue, urina e em laboratórios
Gasômetro
Fitas de pH
pHmetro
64
Respiração de Kussmaull
Rápida e profunda
Compensação da acidose metabólica
65
O que é a queratina e como sua estrutura contribui para sua função?
Cite a formação da sua estrutura
A queratina é uma proteína simples, insolúvel e muito resistente, sendo o principal componente da epiderme, cabelo e unhas.
Sua estrutura:
• Possui hélice alfa (estrutura secundária)
• Forma uma espiral enrolada supertorcida (coiled coil) — estrutura terciária
• É rica em aminoácidos hidrofóbicos (Ala, Val, Leu, Ile, Met e Pro)
• É estabilizada por pontes de dissulfeto entre cistinas, conferindo resistência
• Se organiza em protofilamentos → protofibrilas → filamentos intermediários, formando a estrutura do cabelo.
66
Exemplos de proteínas simples
Albumina sérica: secretada pelo fígado, constitui 60% das proteínas plasmáticas.
Histonas
Globulinas: proteínas de transporte.
Queratinas
67
Qual é o papel da vitamina C na síntese do colágeno?
Atua como cofator das enzimas prolil-hidroxilase e lisil-hidroxilase, promovendo a hidroxilação da prolina e lisina.
68
Por que a hidroxilação da prolina e lisina é importante no colágeno?
Porque forma hidroxiprolina e hidroxilisina, que estabilizam a tripla hélice do colágeno e permitem ligações cruzadas entre as fibras.
69
O que acontece com a síntese do colágeno na deficiência de vitamina C?
A hidroxilação não ocorre adequadamente → colágeno instável e disfuncional → causa o escorbuto.
70
Exemplos de glicoproteínas
Colágeno
Imunoglobulina: 4% glicídios
Mucina: até 60% glicidios
Glicoproteinas de membrana: até 20% glicidios
71
O que é o colágeno e qual sua importância estrutural no organismo?
O colágeno é uma proteína fibrosa, rígida e resistente, considerada a proteína mais abundante dos mamíferos (25–35% das proteínas totais). É essencial para a resistência à tração de tecidos conjuntivos como pele, ossos, tendões, cartilagens e vasos sanguíneos.
72
Qual é a composição típica de aminoácidos do colágeno?
• ~33% Glicina
• ~21,6% Prolina e 4-hidroxiprolina
• ~11% Alanina
• Contém ainda 5-hidroxilisina, que pode ser glicosilada.
73
Qual a importância da glicina na estrutura do colágeno?
A glicina, por ser o menor aminoácido, permite o ajuste apertado entre as cadeias α na tripla-hélice. Ela aparece a cada terceira posição na sequência repetitiva Gly-X-Y, garantindo o contato próximo entre as cadeias.
74
O que são as posições X e Y na sequência Gly-X-Y do colágeno?
Na repetição Gly-X-Y, as posições X e Y geralmente são ocupadas por prolina e hidroxiprolina, respectivamente. Esses aminoácidos conferem torção e estabilidade à hélice.
75
Como é a estrutura terciária do colágeno?
A estrutura terciária do colágeno é uma hélice α estendida, com 3 resíduos por volta, composta pela repetição Gly-X-Pro/Hyp.
76
Como é formada a estrutura quaternária do colágeno?
Três hélices α se unem formando uma super-hélice (tripla-hélice ou tropocolágeno). Essa estrutura é estabilizada por pontes de hidrogênio, interações hidrofóbicas e forças de Van der Waals, principalmente graças às glicinas voltadas para o interior.
77
O que são colágenos formadores de fibrila, de rede e associados a fibrilas?
• Formadores de fibrila: estrutura semelhante a corda, com grande resistência à tração
• Formadores de rede: formam malhas tridimensionais
• Associados a fibrilas: ligam fibrilas entre si ou às estruturas da matriz extracelular.
78
Qual a importância das ligações covalentes nas fibrilas de colágeno?
As ligações covalentes entre Lys, Hy-Lys ou His reforçam as fibrilas e aumentam a rigidez. Com a idade, o acúmulo dessas ligações leva a um tecido conjuntivo mais rígido e quebradiço.
79
Por que a gelatina derivada do colágeno tem baixo valor nutricional?
Porque o colágeno tem baixa quantidade de aminoácidos essenciais, tornando a gelatina pobre como fonte proteica.
80
O que é a Síndrome de Ehlers-Danlos (SED) e como se relaciona ao colágeno?
A SED é uma colagenopatia caracterizada por pele elástica, articulações hipermóveis e fragilidade tecidual, causada por:
• Mutação nos genes do colágeno (tipos I, III e V)
• Ou deficiência em enzimas de processamento como lisil-hidroxilase e N-pró-colágeno peptidase.
81
O que ocorre no colágeno na Síndrome de Ehlers-Danlos variante de Paganini?
Substituição de uma glicina por um aminoácido volumoso (como cisteína ou serina) rompe o padrão Gly-X-Y, prejudicando a formação da tripla-hélice → articulações duplas e frouxidão ligamentar.
82
O que é a osteogênese imperfeita e sua relação com o colágeno?
É uma colagenopatia causada, em 80% dos casos, por mutações dominantes nos genes do colágeno tipo I. Provoca ossos frágeis e fraturas frequentes, mesmo com traumas mínimos.
83
Flavoproteinas
Proteínas que apresentam a flavina como grupo prostético
Flavina=derivado da riboflavina=B2
84
Quais são os nomes das vitaminas do complexo B, de B1 a B12?
• B1: Tiamina
• B2: Riboflavina
• B3: Niacina (também chamada de ácido nicotínico ou nicotinamida)
• B5: Ácido pantotênico
• B6: Piridoxina (e seus derivados: piridoxal e piridoxamina)
• B7: Biotina (também conhecida como vitamina H)
• B9: Ácido fólico
• B12: Cobalamina
85
Onde ocorrem as transformações pós-traducionais da insulina
A remoção da sequência de sinais da pré-pro-insulina ocorre no retículo endoplasmatico
A remoção do peptídeo C ocorre no Complexo de Golgi
86
Como a inibição competitiva afeta os gráficos de Michaelis-Menten e Lineweaver-Burk?
Michaelis-Menten: a curva sobe mais lentamente, mas atinge a mesma Vmáx. Hipérbole se desloca para baixo.
Lineweaver-Burk: aumenta Km (maior inclinação), mas intercepto Y (1/Vmáx) é o mesmo. Curva fica mais inclinada.
87
Como a inibição não-competitiva afeta os gráficos?
Michaelis-Menten: curva atinge uma Vmáx menor, mas Km permanece igual.
Lineweaver-Burk: intercepto Y (1/Vmáx) aumenta, mas intercepto X (-1/Km) não se altera.
88
Qual o efeito visual da inibição alostérica negativa em um gráfico de atividade enzimática?
Gera uma curva sigmoide achatada, com redução de Vmáx e aumento de S0,5 (ou K0,5), indicando menor afinidade e atividade da enzima.
89
Como a anemia pode causar sopro cardíaco
Diminuindo a viscosidade do sangue e consequentemente aumentando a probabilidade de turbulência
90
Haptoglobina
Glicoproteína decretada pelo fígado que se liga à hemoglobina e é necessária para que essa seja degradada pelos macrófagos
91
O que são coenzimas substratos, coenzimas/grupos prostéticos, cofatores?
Coenzimas cossubstratos são pequenas moléculas orgânicas que se associam transitoriamente com a enzima e a modificam.
Coenzimas ou grupos prostéticos são pequenas moléculas orgânicas que se associam permanentemente à molécula da enzima e retornam ao seu estado original na própria molécula enzimática.
Cofatores são íons metálicos.
92
Enzimas homotrópicas
modulador alostérico = substrato; sítio ativo = sítio alostérico
93
Enzimas Heterotrópicas
modulador alostérico ≠ substrato; sítio ativo ≠ sítio alostérico
94
Tipos de modelos que descrevem a atividade alosterica
Modelo concertado: as conformações de todas as subunidades mudam simultaneamente
Modelo sequencial: a mudança conformacional de uma subunidade é transmitida sequencialmente para as outras subunidades.
95
Quais AAs normalmente são fosforilados?
Ser, Thr e Tyr
96
Como a fosforilação afeta a estrutura conformational da proteína?
Os átomos de oxigênio do grupo fosforila podem fazer ligações de H com grupos amida (ligação peptídica) ou guanidino (Arg) e as cargas negativas podem afastar resíduos de Asp e Glu.
97
Fosforilase
utiliza Pi para quebrar ligação, gerando produto fosforilado (transferase).
98
Lactato desidrogenase (LDH)
Converte piruvato em lactato gerando NAD+ para que a glicólise continue
Aumento de 8 a 12 horas depois do infarto, com pico de 24 a 48 horas
Não é muito indicada para diagnóstico de infarto pois se distribui amplamente pelo corpo
99
Troponinas cardíacas – o que são, tipos, função e importância clínica?
O que são: proteínas reguladoras do músculo estriado cardíaco, ligadas ao controle da contração muscular (dependente de cálcio).
Tipos:
• Troponina C (TnC): liga o cálcio (não é específica do coração).
• Troponina I (TnI): inibe a interação actina-miosina (forma cardíaca específica: cTnI).
• Troponina T (TnT): liga o complexo à tropomiosina (forma cardíaca específica: cTnT).
Função fisiológica:
• Com o aumento de Ca²⁺ intracelular, TnC se liga ao íon, muda a conformação do complexo troponina-tropomiosina e permite a interação actina-miosina, gerando contração.
Importância clínica:
• Troponinas cardíacas (cTnI e cTnT) são marcadores específicos e sensíveis de lesão miocárdica.
• Usadas no diagnóstico de infarto agudo do miocárdio (IAM).
• Aumentam 3–6 h após o infarto, atingem pico em 12–24 h, e permanecem elevadas por 7–14 dias.
• Também podem estar elevadas em outras condições cardíacas e sistêmicas (ex.: miocardite, insuficiência renal, sepse).
100
Lipase pancreática – o que é, função, ativação e importância clínica?
• O que é: enzima digestiva produzida pelo pâncreas exócrino, secretada na forma ativa para o duodeno.
• Função:
• Hidrólise de triglicerídeos em ácidos graxos livres e monoglicerídeos no lúmen intestinal.
• Atua em conjunto com colipase (cofator essencial) e sais biliares (que emulsificam as gorduras).
• Ativação e ação ideal:
• É ativa em pH neutro a levemente alcalino (ótimo em torno de pH 7–8).
• Colipase, também produzida pelo pâncreas (como procolipase), é ativada por tripsina e ancora a lipase na interface lipídica.
• Importância clínica:
• Avaliação de insuficiência pancreática exócrina (ex.: pancreatite crônica, fibrose cística).
• Níveis séricos de lipase aumentam em casos de pancreatite aguda (mais sensível e específica que amilase).
• Permanece elevada por mais tempo que a amilase (até 7–14 dias).
101
Amilase – o que é, função, local de produção e importância clínica?
• O que é: enzima digestiva que catalisa a quebra de polissacarídeos (principalmente amido e glicogênio) em açúcares menores como maltose e dextrina.
• Função:
• Inicia a digestão dos carboidratos complexos, tornando-os mais fáceis de absorver no intestino.
• Local de produção:
• Produzida principalmente pelas glândulas salivares e pelo pâncreas exócrino.
• Ativa no duodeno, onde continua a digestão iniciada na boca.
• Importância clínica:
• Níveis séricos de amilase são usados no diagnóstico de pancreatite aguda (junto com a lipase).
• Aumenta nas primeiras 6–12h, mas retorna ao normal em 2–3 dias.
• Pode também estar elevada em outras condições: parotidite (caxumba), obstrução intestinal, trauma abdominal etc.
102
Fosfatase ácida – o que é, função, locais de produção e importância clínica?
• O que é: enzima que catalisa a remoção de grupos fosfato de moléculas (desfosforilação) em pH ácido (ótimo em torno de pH 5).
• Função:
• Envolvida em processos como reciclagem celular, degradação de fosfomoléculas e atividade lisossomal.
• Locais de produção:
• Presente em vários tecidos, incluindo:
• Próstata (rica em uma isoforma específica)
• Osteoclastos (reabsorção óssea)
• Fígado, baço, rins
• Leucócitos
• Importância clínica:
• A fração prostática da fosfatase ácida já foi usada como marcador tumoral para câncer de próstata metastático (hoje substituída pelo PSA).
• Também pode estar aumentada em:
• Doença de Paget
• Doenças ósseas com atividade osteoclástica aumentada
• Doenças de armazenamento lisossomal (como Niemann-Pick)
103
Proteína P27
Proteína intrinsicamente desordenada que controla a divisão celular em mamíferos. Ela se enrola em torno e inibe a atividade de enzimas que facilitam a divisão celular. A estrutura flexível da p27 permite que ela se acomode às suas proteínas-alvo distintas. Células tumorais humanas geralmente possuem níveis reduzidos de p27 (quanto menor o nível de p27, pior o prognóstico para o paciente).
104
Consequências do caráter parcial de ligação dupla entre o C e N de aminoácidos
Ressonância
Todos os átomos ligados ao C e ao N ficam num plano comum.
105
Motivo de uma proteína
Também chamado de estrutura super secundária
- É um padrão de enovelamento geométrico específico que envolve combinações de estruturas secundárias e a conexão (ou conexões) entre eles:
Todo α
Todo β
α/β (segmentos α e β intercalados)
α+β (regiões α e β um pouco separadas)
106
Prolina
AA que confere estabilidade as estruturas protéicas
Apresenta uma amina secundária, sendo frequentemente denominada de iminoacido
Suas ligações na estrutura proteica podem ser cis ou trans
107
Glutathione
•Ação antioxidante
•Proteção contra efeitos tóxicos dos radicais livres
•A carboxila do radical pode fazer ligação peptidica
108
Alteração das propriedades das proteínas desnaturadas
- Mudança na solubilidade (altera a posição de AAs hidrofóbicos/hidrofílicos)
- Aumento da digestibilidade (aumento da sup. de contato)
109
Ligação da BPG à hemoglobina
Uma única molécula de 2,3-BPG liga-se a uma concavidade positivamente carregada, formada pelas cadeias beta da desoxiemoglobina.
110
Motivo do ph ser um indutor de crises da anemia falciforme
O aumento da concentração de H+ diminui a solubilidade da HbS
111
Onde o CO2 se liga à hemoglobina
Nos grupos amino terminais das cadeias globínicas
112
Por quais fatores as enzimas marca-passo não são reguladas?
Temperatura, pH e ,normalmente, concentração de substratos e produtos
113
Tipos de enzimas
Tipos de Enzimas (EC 1 a 7)
1. Oxirredutases – Fazem trocas de H ou elétrons (redox).
Ex: Desidrogenase, oxidase.
2. Transferases – Movem grupos (fosfato, amino) para outra molécula.
Ex: Quinase, transaminase.
3. Hidrolases – Rompem ligações com água.
Ex: Protease, lipase, amilase.
4. Liases – Quebram ou formam ligações sem água ou ATP.
Ex: Descarboxilase, sintase.
5. Isomerases – Mudam a forma da molécula (isômeros).
Ex: Racemase, epimerase.
6. Ligases – Unem duas moléculas com gasto de ATP.
Ex: DNA ligase, sintetase.
7. Translocases – Movem íons/moléculas por membranas.
Ex: ATP sintase, translocase mitocondrial.
114
Relação da proteína tau e amiloides com Alzheimer
Beta-amiloide (Aβ):
• Origem: fragmento da APP
• Acúmulo: extracelular
• Forma: placas senis
• Papel: inicia a cascata patológica
• Efeitos: neurotoxicidade, inflamação
• Correlação com sintomas: fraca
Tau:
• Origem: proteína dos microtúbulos
• Acúmulo: intracelular
• Forma: emaranhados neurofibrilares
• Papel: causa disfunção e morte neuronal
• Efeitos: perda de transporte axonal
• Correlação com sintomas: forte
115
A enzima cujos níveis no soro apresentam importância clínica no diagnóstico e monitorização do câncer de próstata é...
Fosfatase ácida
116
A …………… é uma enzima encontrada principalmente no fígado envolvida no transporte de aminoácidos e peptídeos através das membranas celulares, na síntese proteica e na regulação dos níveis de glutatião tecidual, cuja alteração do nível sérico pode ser sugestiva de alcoolismo.
gama‐glutamiltransferase
117
As Ribozimas são...
RNAs catalíticos
118
𝛼1-antitripsina
é uma inibidora de proteases, como a elastase, que digere fibras elásticas nos alvéolos.
119
Methemoglobin’s
• A metemoglobina (Met-Hb) é uma forma oxidada da hemoglobina, na qual o ferro está em estado Fe³⁺ (ferrico), em vez de Fe²⁺.
• Essa forma não consegue ligar oxigênio, causando hipóxia tecidual, mesmo com níveis normais de oxigênio no sangue.
• Pode ser hereditária ou adquirida (mais comum, por exposição a drogas, como nitratos).
120
O que o lugol e o Benedict coram?
Lugol (Iodo-Iodeto de Potássio):
• Detecta: Amido
• Cor positiva: Azul-escuro ou roxo
• Negativo: Marrom-amarelado (cor do reagente)
Benedict:
• Detecta: Açúcares redutores (ex: glicose, frutose, maltose)
• Cor positiva: Verde → Amarelo → Alaranjado → Vermelho tijolo (quanto mais açúcar, mais intensa)
• Negativo: Azul (sem mudança)
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Efeito homo e hétero trópico
• Quando o substrato também atua como modulador alostérico, o efeito é chamado de homotrópico, não heterotrópico.
• Efeito heterotrópico ocorre quando o modulador é diferente do substrato (ex: ATP ativando a fosfofrutoquinase-1).
122
Qual AA normalmente sofre mutação na HbC?
Lisina da posição 6
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AA indicativo de lesão hepática
Alanina aminotransferase, ALT (TGP)
124
Pq as proteínas precipitam no pi
No pI, há um equilíbrio entre as cargas positivas e negativas (carga líquida nula) e as moléculas proteicas se atraem, aumentando o volume e diminuindo a superfície, precipitando o agrupamento de proteínas.
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Salting in e Salting out
Alteração na solubilidade das proteínas devido a adição de sais na solução.
Os íons dos sais competem com as moléculas protéicas para interagir com água, causando uma diminuição da solubilidade.
Salting in = diminuição [sal] e aumento solubilidade
Salting out = aumento [sal] e diminuição da solubilidade
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Efeito de solventes orgânicos e temperatura na solubilidade de proteínas
Solventes orgânicos:
Aqueles miscíveis em água (etanol, acetona) diminuem a solubilidade das proteínas, pelo abaixamento da constante dielétrica da solução. As moléculas de proteína se atraem e precipitam.
Temperatura:
• É um fator importante na solubilização de proteínas.
• Em geral, entre 0oC e 40oC o aumento da temperatura provoca aumento da
energia cinética das moléculas, facilitando a interação com o solvente e a
solubilização da proteína.
• Acima de 40oC, os movimentos moleculares são intensos, e os
grupamentos químicos se afastam além da distância permitida para se reassociarem, aproximando-se de outros com os quais se associam. Então, a proteína desnatura e precipita
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Efeito Haldane
Nos tecidos, CO2 do sangue desloca o oxigênio da hemoglobina (efeito Bohr). Nos pulmões, ao contrário, a oxigenação da hemoglobina desloca CO2 do sangue
para os alvéolos (Efeito Haldane).
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Efeito do CO na hemoglobina
Se prende a um ou dois grupos Heme e AUMENTA a afinidade da Hb pelo O2, fazendo que não seja liberado para os tecidos
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Doença HbH
Somente um alelo da alfa globina é mantido
Há produção de tetrâmeros de cadeia beta que logo são destruídos e é estabelecida a anemia
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Formação estrutural do colágeno
Estrutura primária:
Gly-X-Pro ou Gly-X-Hyp
Estrutura secundária:
Predominantemente alfa-hélice
Estrutura terciária:
Hélice-alfa do colágeno
Estrutura quaternária:
Tripla-hélice do colágeno, Super-hélice ou Tropocolágeno
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Sintase x Sintetase
Sintase é uma transferase (não requer ATP)
Sintetase é uma ligase (requer ATP)
