aula 02- enzimas Flashcards
(27 cards)
o que são as enzimas?
são proteínas (normalmente terciárias) que aceleram as reações químicas a partir da diminuição da energia de ativação.
o que é o sítio ativo?
é onde ocorre a reação química, é encontrado a partir de proteínas que possuem estruturas terciárias.
qual o modelo mais apropriado que explica o funcionamento das enzimas?
o modelo encaixe-induzido, em que uma enzima muda sua conformação do sítio ativo quando se liga ao substrato
qual a importância da diminuição da energia de ativação?
é aumentar a a velocidade das reações e diminuir o gasto energético.
o que são coenzimas?
são enzimas que necessitam de um componente químico adicional, os cofatores.
o que pode alterar a velocidade de uma reação?
a ativação ou a inativação da enzima e também a quantidade aumentada ou diminuída da enzima em questão.
quais são os mecanismos que regulam as enzimas?
alteração na concentração da enzima, concentração do substrato pra se ligar ao sítio ativo e alteração na conformação do sítio ativo (reguladores alostéricos, modificações covalentes, interações proteína-proteína e quebra de zimogenio).
quando a velocidade máxima de uma enzima é atingida?
quando todos os sítios são ocupados pelos substratos.
o que é o km de uma enzima?
o Km da enzima é a concentração de substrato necessária para que atinja 1/2 da vel máxima.
qual a relação entre o Km e a afinidade da enzima com o substrato?
quanto menor for o Km, maior será a afinidade da enzima com o substrato.
quais são as formas de regulação por inibição das enzimas?
as enzimas podem ser inibidas de maneira irreversível ou reversível (do tipo competitiva ou não competitiva)
como funciona a inibição irreversível?
nessa inibição, o inibidor combina-se permanentemente com a enzima, através de ligações covalentes muito fortes, tornando-a inativa ou provocando sua destruição.
(ex: DDT, mercúrio, cianeto)
como funciona a inibição reversível competitiva?
nela, o inibidor compete com o substrato pelo sítio ativo da enzima, ja que o inibidor tem estrutura similar ao substrato
(o aumento do substrato pode impedir a ligação ao inibidor)
como funciona a inibição reversível do tipo não competitiva?
nela, o inibidor não compete com o substrato pelo sítio ativo da enzima,
(não é análogo estrutural do substrato)
de quais formas pode ocorrer a mudança na conformação do sítio ativo?
por ação dos regulares alostéricos, modificações covalentes, interações proteínas-proteínas e quebra do zimogenio)
como funciona a regulação alostérica?
efetores alostéricos se ligam a outros sítios da enzima que não são os sítios ativos, e a regulam por alterações conformacionais.
o que é a enzima alostérica?
é a enzima que possui 2 sítios, um ativo e um alostérico, no qual se ligarão os efetores alostéricos positivos e negativos
o que os efetores alostéricos negativos fazem?
eles reduzem a velocidade da reação a partir da diminuição da afinidade entre a enzima e o substrato.
o que fazem os efetores alostéricos positivos?
eles aumentam a afinidade da enzima pelo substrato, ou seja, elevam a velocidade da reação.
como funciona a regulação enzimática por modificação covalente?
as enzimas reguladas por mod covalentes reversíveis tem estágios ativos e inativos devido às alterações covalentes
que mecanismo ocorre na modificação covalente?
a fosforilação e a desfosforilação
*o fosfato é um resíduo grande que interage c/ a enzima para criar uma alteração conformacional no sítio
o que a regulação proteína-proteína faz?
provoca modificações conformacionais no sítio ativo da enzima
*precisa do Cálcio-calmodulina
o que são os zimogênios (enzimas preocursoras de proteases)?
são enzimas que quebram ligações peptídicas
*essa quebra proteolítica é irreversível
porquê enzimas precursoras (pró-enzimas) precisam sofrer quebra proteolítica?
pois só assim podem ativar sua forma funcional
