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BCM - Proteinas Flashcards

(74 cards)

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1
Q

As proteínas são constituídas por

A

Associações lineares de aminodicidas em cadeias polipéptidicas

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Q

Como/onde são sintetizadas as proteínas

A

São sintetizadas nos ribossomas ( tradução) com base na informação o cadeias de TRNA que são produzidas no núcleo a partir do DNA (transcrição)

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Q

Funções proteínas: (11)

A
  • Catalisadores (enzimas)
    -transportadores (hemoglobina)
  • armazenamento (caseína)
  • proteção imune (anticorpos)
  • reguladores ( insulina)
  • movimento ( actina e miosina )
  • estruturais (colagénio)
  • transmissão De impulsos nervosos (neurotronsmissores)
  • crescimento e diferenciação celular (fatores de crescimento)
  • coagulação sanguínea ( fibrina)
  • manutenção da distribuição De água entre o compartimento intersticial e vascular (albumina)
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4
Q

Os aminoácidos ligam-se através de

A

Ligações péptidicas

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Q

O que são ligações peptídicas

A

Ligações covalentes entre o terminal amina ( o N ) (+) de um aa e o terminal carboxilo ( o C) (-) do seguinte
Resulta da remoção de una molécula de água (desidratação)

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6
Q

Como são formadas as ligações peptídicas

A

Desidratação, com consumo de energia

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7
Q

Como são formadas as ligações peptídicas

A

Desidratação, com consumo de energia

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8
Q

O que define o aminoácido (estruturalmente)

A

Grupo R

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9
Q

Consequência da variabilidade do grupo R

A

Influência a estrutura das proteínas dependendo da sua estrutura e complexidade

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10
Q

Que tipo de estrutura tem o esqueleto polipeptídico?

A

Semirígida

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11
Q

Descrição do esqueleto polipeptídico

A
  • Os 4 átomos que formam a ligação química CO-NH estão no mesmo plano
  • C-N é uma ligação dupla parcial (não podendo girar sobre si própria )
  • C=O e N=H são trans uma em relação à outra ( direções opostas)
  • C-C e C-N são de livre rotação (num mesmo aminoácido) ao contrário das ligações C-N
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12
Q

O que são aminoácidos essenciais

A

Não são sintetizados pelo ser humano tem de ser ingeridos

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13
Q

Se o grupo R é apolar o aminoácido é

A

Hidrofóbico

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14
Q

Se o grupo R for polar sem carga o aminoácido é

A

Hidrofílico

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15
Q

Se o grupo R for polar e com carga positivo

A

O aminoácido tem carga em pH fisiológico

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16
Q

Se o grupo R for carregado negativamente

A

O aminoácido apresenta carga negativa em pH fisiológico

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17
Q

Comportamento das cadeias laterais
Apoiares em meios aquosos

A

Agrupam-se em determinadas regiões no interior das proteínas de modo a evitar o contacto com a água influenciando assim a estrutura das proteínas

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18
Q

Aminoácidos com enxofre

A

Císteina e metionina

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19
Q

Quantos dos 20 aminoácidos que constituem as nossas proteínas são essenciais

A

9

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20
Q

O que quer dizer os aminoácidos serem estereoisómeros

A

Os átomos dos aminoácidos estão ligados na mesma ordem, havendo diferença apenas na organização espacial da molécula

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21
Q

Na sua forma livre os aminoácidos podem apresentar-se na forma…

A

L ou D

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22
Q

O único aminoácido que na sua forma livre não se pode apresentar na forma L ou D é..

A

Prolina

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23
Q

Nas proteínas aminoácidos esta em que forma

A

L

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24
Q

Aminoácido polar com carga positiva

A

É básico, comporta-se como base ( recebe protões H +)

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25
Aminoácido polar com carga negativa
Comporta-se como ácido
26
Características da estrutura primária
- Níverl estrutural mais simples do qual deriva todo o arranjo da molécula - sequência linear dês aminoácidos unidos por ligações peptídicas - apresenta sempre um terminal amina e outro carboxilo - específica para cada molécula e determinada geneticamente - descreve o no, tipo e sequência de aminoácidos sem preocupação da orientação espacial - número e tipo variável de resíduos de aminoácidos - pode ser destruída por hidrólise química ou enzimática( forma pequenos péptidos ou aminoácidos livres)
27
O que é a estrutura/conformação nativa
Estrutura que confere à proteína uma função biológica específica, conformação mais estável e com menor energia livre
28
O que são resíduos de aminoácidos
aminoácidos inseridos na cadeia polipeptídica
29
Modificações pós- tradicionais que podem ser feitas nos aminoácidos
- Hidroxilação da prolina e lisina - metilação da lisina - glicosilação - fosforilação -acetilação -Ubiquitinação
30
O que é uma hidroxilação
Introdução de um grupo hidroxila
31
O que é uma metilação
Adição de um grupo metal
32
O que é uma glicolisação
Adição De hidratos De carbono
33
Fosforilação e acetilação o q éA
Adição grupo fosfato / acetil
34
O que é uma ubiquitinação
Juntar ubiquitina à proteína
35
Características estrutura secundária ( hélice alfa)
- Esqueleto covalente ( C -C-N-C-C-N) - forma espiral enrolada para a direita, com espaçamento de 3.6 resíduos de aminoácidos por volta - as cadeias laterais voltam - se para fora da hélice -O enovelamento é estabilizado por pontes dehidrogénio entre átomos (O e H) das ligações peptídicas de qualquer aminoácido (exceto prolina)
36
Síntese De proteínas
Tem por base a informação genética contida no DNA e é feito através da produção que ocorre nos ribossomas
37
Estrutura nativa é normalmente
Terceária
38
Estrutura geral do aminoácido
- Núcleo de carbono (carbono alfa) - grupo carboxilo ( COOH) - grupo amina (NH2) - hidrogénio - cadeia lateral variável - R
39
pH fisiológico
7
40
O grupo amina ( nitrogénio) é(- ou +) logo comporta-se como...
+, base
41
o grupo carboxilo é (+ ou -) logo comporta-se cono....
-, ácido
42
Normalmente quando a cadeia r do aminoácido tem muitos hidrocarbonetos (C e H) o aminoácido é
Hidrofóbico
43
O que permite com a um aminoácido ser hidrofílico
- Presença de grupos OH nas suas cadeias laterais
44
O que permite com a um aminoácido ser hidrofílico
- Presença de grupos OH nas suas cadeias laterais
45
A estrutura secundária pode apresentar duas formas
- Hélices alfa - folhas beta pregueadas
46
Estrutura de suporte interno principal das proteínas
Secundária
47
Estrutura de suporte interno principal das proteínas
Secundária
48
Estrutura secundária é estabilizada através de...
Pontes de hidrogénio entre os átomos da cadeia principal (backbone) dos aminoácidos da proteína
49
Características estrutura secundária: folha beta pregueada
- Cadelas dispõem-se lateralmente (em paralelo) e fazem pontes de h entre os átomos da ligação peptídica - cadeias laterais R dos aminoácidos voltam-se para cima ou para baixo do plano da folha
50
O que são motivos conservados da estrutura secundária / estrutura super-secundária
Arranjos consecutivos de elementos da estrutura secundária (2003) que funcionam como assinaturas de uma função específica
51
A estrutura terciária é determinada pela
Estrutura primária (sequência de aminoácidos) devido às interações entre as suas cadeias laterais
52
Na estrutura terciária as cadeias laterais dos aminoácidos podem se ligar através de
- Ligações não covalentes (3): - interações hibrofóbicas: cadeias laterais r apolares - pontes de hidrogénio: cadeias laterais polares - ligações iónicas → pontes salinas entre cadlia) laterais carregadas com o sinal contrário - ligações covalentes : pontes De enxofre ( ponte dissulfeto) entre duas cisteínas
53
Ligações colantes são importantes em que tipo do proteínas
Proteínas secretadas para fora da célula ambiente mais agressivo → ligação covalente é mais forte
54
O que são domínios estruturais e funcionais
As grandes proteínas apresentam domínios que são regiões particulares De uma mesma proteína, que apresentam uma estrutura e função específica. Assim uma mesma proteína pode ter mais do que uma função
55
"Folding"
Processo pelo qual as proteínas passam para evoluir do sua estrutura primária para a sua conformação nativa
56
"Folding"
Processo pelo qual as proteínas passam para evoluir do sua estrutura primária para a sua conformação nativa
57
Na teoria quantas conformações uma proteína com n resíduos de aminoácidos pode formar
8 x n conformações distintas
58
Num processo De folding a proteína tende sempre a...
Ir para a sua conformação nativa ( forma + estável de molécula)
59
Chaperones o que são?
- Facilitam o folding
60
2 classes de chaperones
- Moleculares - chaperoninas
61
Descreva o mecanismo de funcionamento dos chaperones moleculares
Estes ligam-se a proteínas com uma conformação não nativa proteínas não-funcionais levando - as a serum degradadas nos proteossomas
62
Descreva a atividade das chaperoninas
- Conhecidas como proteinas do stress ou do choque térmico - "catalizam o folding da proteina"
63
Misfolding
Controlo de folding falha devido a stress celular elevado e prolongado, por exemplo
64
Consequência do misfolding
- acumulação de proteínas com erros que não são degradadas - as proteínas acabam por se agregar - formação de pré-fibrilhas que podem evoluir para fibrilhas amiloides - fibrilhas amiloides são extremamente n solúveis, muito resistentes e toxicas para a célula, estando muitas vezes associadas a doenças neuro degenerativas quando ocorrem no sistema nervoso central ( SNC)
65
Características estrutura quaternária
-associações são quase sempre reversíveis - 2 ou mais cadeias polipeptidicas - ligações fracas ( n covalentes) entre as várias cadeias q se associam
66
Arranjos / estrutura supramolecular
Grandes conjuntos proteínas ( centenas de cadeias polipeptidicas) com funções diferentes mas com um objetivo comum
67
As proteínas podem ser ainda classificadas de acordo com o seu né de cadeias polipeptidicas
-Monoméricas- uma cadeia polipeptidica -Oligomérica - dua ou mais cadeias -dímero: 2 cadeias ( homo ou hetero) -trímero: 3 -tetrâmero: 4
68
Classificação de proteínas de acordo com a sua conformação
- globulares - fibrosas
69
Que são proteínas globulares
Com forma de esfera Relativamente solúveis em água Vários papeis funcionais Ex: mioglobina e hemoglobina
70
Que são proteínas globulares
Com forma de esfera Relativamente solúveis em água Vários papeis funcionais Ex: mioglobina e hemoglobina
71
O que são proteínas fibrosas
Forma de fibra ( cilíndrica) Pouco solúveis em água Papel essencialmente estrutural Ex: queratina, colagénio e miosina
72
Classificação de proteína de acordo com a sua composição
Simples ou compostas
73
O que são proteínas simples
Forma de esfera Relativamente solúveis em água Vários papeis funcionais
74
O que são proteínas compostas
Contém outras biomoleculas ou átomos - grupos prostéticos - carbohidratos - lipidos - metais

BCM (2 decks)

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