Biochemia Flashcards
(82 cards)
Opisz struktury białek
Białka mają cztery poziomy struktury: I-rzędowa, II-rzędowa, III-rzędowa, IV-rzędowa.
I-rzędowa to sekwencja aminokwasów, II-rzędowa to układy przestrzenne (helisy, arkusze), III-rzędowa to całkowita struktura białka, a IV-rzędowa to interakcje między różnymi łańcuchami polipeptydowymi.
Opisz formy II-rzędowej struktury białek
Formy II-rzędowej struktury białek obejmują:
* α-helisy
* β-arkusze
* pętle i skręty
Opisz wiązania stabilizujące poszczególne struktury białek.
Wiązania stabilizujące struktury białek to:
* wiązania wodorowe
* wiązania jonowe
* oddziaływania hydrofobowe
* mostki disiarczkowe
Opisz zachowanie białek w roztworach
Białka w roztworach mogą:
* denaturować
* rozpuszczać się
* tworzyć kompleksy z innymi cząsteczkami
Opisz specyficzność względną działania enzymów – podaj przykłady.
Specyficzność względna enzymów oznacza, że enzymy mogą działać na różne substraty, ale preferują konkretne. Przykłady:
* amylaza - rozkłada różne rodzaje skrobi
* laktaza - rozkłada laktozę
Opisz specyficzność bezwzględną działania enzymów – podaj przykłady.
Specyficzność bezwzględna enzymów oznacza, że enzym działa tylko na jeden substrat. Przykłady:
* ureaza - działa tylko na mocznik
* pepsyna - działa tylko na białka
Opisz i przedstaw na wykresach inhibicję kompetycyjną reakcji enzymatycznej.
Inhibicja kompetycyjna zachodzi, gdy inhibitor konkuruje z substratem o miejsce aktywne enzymu. Wzrost stężenia substratu może przezwyciężyć inhibicję.
Opisz i przedstaw na wykresach inhibicję niekompetycyjną reakcji enzymatycznej.
Inhibicja niekompetycyjna zachodzi, gdy inhibitor wiąże się z enzymem niezależnie od obecności substratu, co zmienia kształt enzymu i zmniejsza jego aktywność.
Wymień pięć różnic pomiędzy inhibitorem kompetycyjnym i niekompetycyjnym reakcji enzymatycznej.
Różnice:
* Inhibitor kompetycyjny konkuruje z substratem, niekompetycyjny nie
* Kompetycyjny można przezwyciężyć przez zwiększenie stężenia substratu, niekompetycyjny nie
* Kompetycyjny wpływa na Km, niekompetycyjny wpływa na Vmax
* Inhibitor kompetycyjny wiąże się z miejscem aktywnym, niekompetycyjny z innym miejscem
* Efekt kompetycyjny jest odwracalny przez substrat, niekompetycyjny jest trudniejszy do odwrócenia
Wymień i opisz cechy wspólne enzymów.
Cechy wspólne enzymów:
* Przyspieszają reakcje chemiczne
* Działają w określonych warunkach pH i temperatury
* Są specyficzne dla substratów
* Ulegają denaturacji w ekstremalnych warunkach
* Mogą być regulowane przez inhibitory i aktywatory
Opisz wiązania stabilizujące kompleksy enzym-substrat.
Wiązania stabilizujące kompleksy enzym-substrat to:
* wiązania wodorowe
* oddziaływania hydrofobowe
* wiązania jonowe
* mostki disiarczkowe
Wymień 10 koenzymów.
Koenzymy:
* NAD+
* FAD
* CoA
* TPP
* biotyna
* kwas foliowy
* witamina B6
* witamina B12
* NADP+
* ubichinon
Opisz transport elektronów w mitochondrialnym łańcuchu oddechowym.
Transport elektronów w łańcuchu oddechowym zachodzi przez szereg kompleksów białkowych, które przenoszą elektrony z NADH i FADH2, generując gradient protonowy.
Opisz transport protonów w mitochondrialnym łańcuchu oddechowym.
Transport protonów zachodzi wzdłuż błony wewnętrznej mitochondriów, gdzie protony są pompowane do przestrzeni międzybłonowej, co tworzy gradient elektrochemiczny.
Opisz mechanizm fosforylacji substratowej, podaj po jednym przykładzie z glikolizy i cyklu Krebsa.
Fosforylacja substratowa polega na przeniesieniu grupy fosforanowej na ADP, tworząc ATP. Przykłady:
* Glikoliza: przekształcenie 1,3-bisfosfoglicerynianu do 3-fosfoglicerynianu
* Cykl Krebsa: przekształcenie sukcynylo-CoA do bursztynianu
Opisz mechanizm fosforylacji oksydacyjnej według chemiosmotycznej teorii Mitchella, podaj po jednym przykładzie reakcji z glikolizy i cyklu Krebsa.
Fosforylacja oksydacyjna opiera się na chemiosmozie, gdzie gradient protonowy generowany przez transport elektronów napędza syntezę ATP. Przykłady reakcji:
* Glikoliza: NADH generowane podczas glikolizy
* Cykl Krebsa: FADH2 generowane podczas cyklu Krebsa
Wymień substancje rozkojarzające fosforylację oksydacyjną.
Substancje rozkojarzające:
* 2,4-dinitrofenol
* salicylan
* FCCP
* oligomycyna
Wymień substancje hamujące łańcuch oddechowy.
Substancje hamujące łańcuch oddechowy:
* rotenon
* amobarbital
* cyanek
* azotany
Opisz teorię chemiosmotyczną Mitchella funkcjonowania łańcucha oddechowego.
Teoria chemiosmotyczna Mitchella zakłada, że energia z transportu elektronów jest wykorzystywana do pompowania protonów przez błonę wewnętrzną mitochondriów, co generuje gradient protonowy, napędzający syntezę ATP.
Opisz budowę i funkcje poszczególnych kompleksów w łańcuchu oddechowym.
Kompleksy w łańcuchu oddechowym:
* Kompleks I: przenosi protony, utlenia NADH
* Kompleks II: przenosi elektrony z FADH2
* Kompleks III: przenosi protony, przekazuje elektrony do cytochromu c
* Kompleks IV: redukuje tlen, generując wodę
Opisz mechanizmy unieczynniania reaktywnych form tlenu w organizmie ludzkim.
Mechanizmy unieczynniania reaktywnych form tlenu obejmują:
* enzymy antyoksydacyjne (np. dysmutaza ponadtlenkowa)
* glutation
* witaminy C i E
* transportery elektronów
Wymień nazwy enzymów uczestniczących w glikolizie.
Enzymy uczestniczące w glikolizie:
* heksokinaza
* fosfofruktokinaza
* aldolaza
* dehydrogenaza 3-fosfoglicerynowego
* kinaza pirogronianowa
Wymień nazwy metabolitów powstających w glikolizie.
Metabolity powstające w glikolizie:
* glukoza-6-fosforan
* fruktozo-1,6-bisfosforan
* dihydroksyaceton
* pirogronian
Wymień nazwy enzymów uczestniczących w cyklu Krebsa.
Enzymy uczestniczące w cyklu Krebsa:
* cytrynianowa syntaza
* akonitaza
* dehydrogenaza izocytrynianowa
* dehydrogenaza α-ketoglutaranowa
* syntaza bursztynianowa