Biochimie Flashcards

(54 cards)

0
Q

Quels sont les 2 transporteurs mobiles de la chaîne respiratoire?

A
  • Coenzyme Q (entre I ou II et III)

* Cytochrome C (entre III et IV)

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
1
Q

Quelle est la classification des enzymes?

A
  1. Oxydoréductase
  2. Transférase
  3. Hydrolase
  4. Lipase
  5. Ligase
  6. Isomérase
How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
2
Q

Quel est le rendement thermodynamique de la chaîne respiratoire?

A

42%

Le reste est dissipé sous forme de chaleur

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
3
Q

Quels sont les 3 types de corps cétoniques?

A
  • Acétoacétate
  • B-hydroxybutyrate
  • Acétone
How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
4
Q

Qu’est-ce que la cétongénèse et où a-t-elle lieu?

A

C’est la synthèse des corps cétoniques à partir d’acétyl-CoA issu de la B-oxydation (dérivent donc des acides gras) des acides gras et du catabolisme de certains acides aminés

Elle a lieu dans le foie

Ça a lieu dans les conditions où le glucose vient à manquer

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
5
Q

Que dire du stockage du glucose?

A

Il est stocké sous forme de glycogène dans le foie et les muscles

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
6
Q

Que dire du stockage des acides gras?

A

Ils sont stockés sous forme de triglycérides dans le foie et surtout dans les tissus adipeux

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
7
Q

Quelles sont les caractéristiques des voies cataboliques?

A

• Dégradations
• Oxydatives (donne des électrons)
• Fournit de l’énergie
• Les voies sont convergentes
• Utilisent NAD+ et FAD comme porteurs d’électrons (accepteurs)
-> partenaire qui conduit à la prochaine réaction

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
8
Q

Quelles sont les caractéristiques des voies anaboliques?

A
• Biosynthèse
• Réductives (nécessite des électrons)
• Nécessite de l'énergie
• Les voies sont divergentes
• Utilisent NADPH comme donneur d'électrons 
 -> partenaire qui fournit des électrons
How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
9
Q

Quand dit-on d’une réaction qu’elle est à l’équilibre?

A

Lorsque les deux vitesses (v1 et v2) sont égales

/!\ La réaction est stabilisée et non arrêtée!

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
10
Q

Qu’est-ce que Keq?

A

C’est K1/K2

Elle nous permet d’avoir les propriétés chimiques d’une réaction

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
11
Q

Qu’est-ce que /\G?

A

C’est la VARIATION de la SPONTANÉITÉ d’une RÉACTION

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
12
Q

Donnez la formule qui exprime /\G’° et celle qui exprime /\G

A

/\G’° = -RT•ln(Keq)

/\G = /\G’° + RT•ln(Keq)

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
13
Q

Comment peut-on rendre une réaction endergonique possible?

A
  1. La réaction est poussée par un rapport produit/substrat très favorable
  2. La réaction est couplée à une réaction exergonique
How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
14
Q

De quoi dépend la vitesse de réaction?

A

De /\G#

C’est la différence d’énergie libre entre l’état initial et l’état de transition

La vitesse de réaction est inversement proportionnelle au /\G#

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
15
Q

Comment peut-on passer la barrière de l’état de transition?

A
  1. On chauffe
  2. On introduit des enzymes
    => /!\ ils ne modifient pas la réaction mais la vitesse
How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
16
Q

Qu’est-ce qu’un équivalent réducteur?

A

C’est un électron qui est transféré dans une réaction d’oxydoréduction

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
17
Q

Qu’est-ce qu’une enzyme?

A
  • Une protéine (codé par gène donc mutation possible)
  • Un catalyseur biologique de réactions biochimiques
  • Elle augmente la vitesse de réaction
  • Elle ne change pas la constante d’équilibre Keq (=ne change pas la propriété)
  • Elle diminue l’énergie d’activation
  • Elle est spécifique à son substrat
  • Elle est régulable
How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
18
Q

Comment se fait la relation ES (enzyme-substrat)?

A

Grâce à un site de liaison.

Ça induit un changement de conformation

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
19
Q

Qu’est-ce que Km et que vaut-elle?

A

Elle indique la cadence de travail de l’enzyme
C’est la concentration de substrat lorsque l’enzyme est à demi-saturation

(K2+K3)/K1
([E]•[S])/[ES]

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
20
Q

Quelle est l’équation de Michaelis-Menten?

A

Vi= (Vmax•[S])/ (Km+[S])

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
21
Q

Que se passe-il à Vmax/2 ?

22
Q

Que permet de prédire la Km?

A
  • Si une enzyme opère proche de sa Vmax

* Si un changement dans la concentration du substrat va changer sa vitesse

23
Q

Que dire sur le site actif d’une enzyme?

A
  • C’est le site de liaison du/des substrat(s)
  • C’est le lieu de la réaction ES
  • Il est localisé au fond d’une poche de la zone interne de la protéine
  • C’est un modèle de clé-serrure
  • C’est un modèle d’ajustement induit
24
Pourquoi y a -t-il catalyse dans le site actif?
* Il y a une augmentation de la conce tration des réactants * Il y a une orientation propice des molécules * Il y a un abaissement de /\G#
25
À quoi sont sensibles les enzymes?
* À la température | * Au pH
26
Quels sont les différents types d'inhibiteurs?
* Les irréversibles : se lient de façon covalent à un groupe fonctionnel * Les réversibles : se lient à l'enzyme et le quittent ensuite - Compétitifs - Non compétitifs - Mixtes
27
Comment fonctionnent les inhibiteurs réversibles compétitifs?
Ce sont des analogues structuraux du substrat (ne donnent pas lieu à la création du substrat) Ils augmentent la Km mais ne changent pas la Vmax En quantité égale (substrat-inhibiteur) l'enzyme a une chance sur 2 de se tromper => il faut donc ajouter plus de substrat Ex: cyanure ou antabuse
28
Comment fonctionnent les inhibiteurs non compétitifs?
Ce ne sont pas des analogue structuraux du substrat (ne perturbent pas le site de liaison) Ne changent pas la Km mais diminuent la Vmax (propriétés de l'enzyme sont modifiées) Ex: les ions métalliques (cuivre, mercure, argent)
29
Comment une enzyme peut-elle être activée?
Par des activateurs: • Activation par des ions métalliques (calcium, magnésium,...) • Activation par protéolyse limitée (clivage de la séquence qui rend inactif) • Activation par modification covalente réversible (phosphorylation/déphosphorylation)
30
Quelle est la différence entre une enzyme allostérique et une enzyme michaelienne?
L'enzyme allostérique a une courbe sigmoïde (début lent et accélération à demi Vmax puis décélération)
31
Quels sont les 2 modèles de coopérativité?
* Modèle concerté | * Modèle séquentiel
32
Par quoi sont régulées les enzymes allostériques?
Par des effecteurs: • positifs (activateurs) • négatifs (inhibiteurs) Ces effecteurs augmentent ou diminuent l'affinité (saturabilité) envers le substrat
33
Que demande l'adaptation de l'offre métabolique à la demande cellulaire?
- Ajuster la concentration d'un métabolite spécifique au besoin cellulaire - Accélérer la production lorsque la demande est insatisfaite - Freiner la production lorsque la demande est satisfaite - l'enzyme régulant une voie métabolique catalyse la réaction limitante
34
Qu'est-ce qui peut moduler la vitesse de la réaction limitante?
- La disponibilité en substrat et en coenzyme associé - L'activité de l'enzyme (inhibiteur/avtivateur) - La concentration de l'enzyme
35
Quelles sont les caractéristiques de la réaction limitante?
- Dans une chaîne de réactions, les enzymes sont en excès sauf pour la réaction limitant - L'étape régulatrice est en tout début de la chaîne (amont) - La première réaction de la chaîne doit être spécifique de la voie métabolique - La première réaction spécifique est irréversible
36
De quoi dépend la disponibilité en substrat?
- De l'approvisionnement en précurseur A et le flux métabolique - De la compétition avec une éventuelle autre réaction - De l'approvisionnement en coenzyme (et sa régénération)
37
De quoi dépend l'activité de l'enzyme?
- Activation par protéolyse (irréversible) - Activation par fixation d'une protéine de contrôle (réversible) - Contrôle par phosphorylation/déphosphorylation (covalent et réversible) - Contrôle allostérique (non covalent et réversible)
38
Sous quelles formes peut-on trouver l'ATP?
- Sous forme de substrat -> il aide à phosphoryler | - Sous forme d'effecteur allostérique (négatif) -> change la répartition des charges et rend l'enzyme moins actif
39
Que peut-on dire d'un effecteur allostérique négatif?
- C'est un inhibiteur - Il est non compétitif - Il est réversible - A des effets sur une enzyme allostérique
40
Qu'est-ce qu'un coenzyme?
- Ce n'est pas un protéine - C'est généralement une vitamine (alimentation) - Il participe à la stoechiométrie de la réaction - Il est indispensable à l'activité de certains enzymes - Il retrouve son état initial
41
Que peut transférer un coenzyme?
- Des électrons (surtout) - Des atomes - Des molécules
42
Quels sont les 2 mécanismes des coenzymes?
- ça peut être un cosubstrat (coenzyme libre) (comme NAD) | - ça peut être un groupe prosthétique (coenzyme lié à vie lors d'une modification post-traductionnelle) (comme FAD)
43
Quelles sont les fonctions des coenzymes?
- Oxydoréduction | - Transfère de groupements d'atomes
44
Quels sont les groupes de coenzymes qu'on retrouve dans les oxydoréductases?
- Oxydase - Déshydrogénase - Hydroperoxydase - Oxygènase
45
Qu'est-ce qu'un coenzyme A?
C'est un coenzyme de transfert de groupes d'atomes tels que - CO2 - Groupe pluricarbonés - Autres
46
Qu'est-ce que la cétolyse et où a-t-elle lieu?
C'est le catabolisme des corps cétoniques en acétyl-CoA qui fournit le cycle de l'acide citrique A lieu dans les muscles, le cerveau et les cortex rénal
47
À quoi servent les corps cétoniques? Et quand la cétogénèse et la cétolyse ont-ils lieu?
Ils servent de navette acétyl-CoA pour passer d'une cellule (tissus) à l'autre Elles sont actives dans les périodes de jeûne prolongé
48
Comment font les corps cétoniques pour arriver au cerveau (gluco-dépendant) lorsque le glucose vient à manquer?
- Le foie convertit la graisse en corps cétoniques (cétogénèse). - Les corps cétoniques peuvent quitter le foie car ils sont amphiphiles - Ils arrivent au cerveau, qui les reconvertit en acétyl-CoA => néoglucogénèse => le cerveau est un tissu consommateur
49
Pourquoi ne peut-on pas faire du glucose à partir de lipide?
Car c'est inefficace, car ça appauvrit l'oxaloacétate. Ce n'est donc pas une source de néoglucogénèse contrairement aux acides aminés
50
Pourquoi le cerveau ne peut pas stocker?
Car il ne peut pas modifier son volume
51
Le foie stocke-il des lipides?
Non, il y a certes une énorme circulation de lipide dans le foie, mais il ne le stocke pas!
52
Par quels organes sont essentiellement utilisés les corps cétoniques?
Par le cerveau et les muscles (myocarde)
53
Qu'est-ce que l'insuline et le glucagon?
Ce sont des hormones qui régulent la glycémie Le glucagon est une contre hormone, c'est une hormone de mobilisation et adaptive L'insuline est une hormone anabolisante, elle dit qu'il faut stocker