biochimie

Question 1

décrit en trois points ce qu’est une enzyme

Answer 1

protéine douté d’un pouvoir catalytique fabriqué par des organismes vivant biocatalyseur protéique agissant sur les réactions chimique des systèmes biologiques

Question 2

en présence d’un inhibiteur compétitif, le km fait quoi?

Answer 2

Il y a une augmentation apparente de la Km. L’enzyme n’est pas modifiée mais puisqu’il y a une compétition entre le substrat et l’inhibiteur, c’est comme si l’enzyme avait moins d’affinité pour son substrat, d’où l’appellation « Km apparente ».

Question 3

Où et comment ces enzymes( sucs pancréatiques) sont-elles activées?

Answer 3

Dans l’intestin. Le trypsinogène est transformé (perte d’un hexapeptide) en trypsine par l’entéropeptidase, une enzyme sécrétée par le duodénum. Ensuite, la trypsine elle-même va catalyser sa propre activation (autoactivation). La trypsine catalyse aussi la transformation des autres proenzymes.

Question 5

si le but est de saturer 50% des molécules de substrat en rpésence d’inhibateur compétitif. quel quantité doit t’on utiliser?

Answer 5

le km apparent

Question 6

quel mécanisme de contrôle permet une adaptation rapide aux besoins de l’organisme ou de la cellule ?

Answer 6

surtout allostérie , mais aussi MC

Question 7

nommez deux mécanisme qui agissent sur la productivité d’une enzyme

Answer 7

allostérie modification covalente

Question 8

Qu’est-ce qu’un inhibiteur compétitif?

Answer 8

Un inhibiteur compétitif est une substance dont la structure chimique ressemble à celle du substrat. En présence du substrat et de l’enzyme, l’inhibiteur fera compétition au substrat pour se fixer au même endroit sur l’enzyme.

Question 9

Décrit ce que la structure secondaire d’une protéine.

Answer 9

l’organisation dans l’espace (structure non linéaire) des A.A on peut trouver dees hélices alphas feuillets plissés béta arrangements sans régularités

Question 10

Décrit ce que la structure quarténaire d’une protéine.

Answer 10

survient seulement si il y a plus qu’une chaîne polypeptidique association multiples chaine forme protéine fonctionnelle

Question 11

plus un enzyme a km élevé , plus elle a de l’affinité avec son substrat?

Answer 11

faux relation inversement proportionelle

Question 12

si la concentration enzyme change est-ce que km change ? si oui de quelle manière?

Answer 12

non, propriété de l’enzyme

Question 13

v/f la synthèse de tout les types d’enzyme et sujette à un controle

Answer 13

Non. Il y a des enzymes dont la synthèse est constante. On nomme ces enzymes, « enzymes constitutives ». Il y a des enzymes dont la synthèse est constante dans certains tissus et variable dans d’autres tissus.

Question 14

Comparez le pH optimal des enzymes protéolytiques d’origine pancréatique à celui de la pepsine, une enzyme protéolytique qui agit dans l’estomac.

Answer 14

Le pH est de 7,5 à 8,5 pour la trypsine, la chymotrypsine et la carboxypeptidase et de 10,0 pour l’élastase. Remarquer le parallèle entre le pH optimal de l’enzyme et le pH de l’intestin. Le pH est de 1.0 à 2.0 pour la pepsine (estomac). Remarquer le parallèle entre le pH optimal de l’enzyme et le pH de l’estomac. Donc le pH optimal est en général comparable au pH où l’enzyme doit accomplir sa fonction.

Question 15

vrai ou faux? l’holoenzyme est l’apoenzyme sans cofacteur

Answer 15

Faux , l’apoenzyme est inactive (partie protéique de holo) holoenzyme= apoenzyme + cofacteur WHOLe

Question 16

donne les produit de ces substrats maltose/maltoriose Dextrine Saccharose

Answer 16

maltose-glucose dextine-maltose-glucose saccharose-fructose/glucose lactose- glucose/glactose

Question 17

Définissez les termes suivants : sang, plasma et sérum.

Answer 17

Sang: le liquide qui circule dans le coeur, les artères, les capillaires et les veines et qui est constitué d’un liquide clair, le plasma, dans lequel on retrouve des cellules soit les érythrocytes (globules rouges), les leucocytes (globules blancs) et les thrombocytes (plaquettes). Plasma: la portion du sang sans les cellules sanguines. Il contient, entre autres, les protéines, sous forme inactives, chargées de la coagulation (ex. fibrinogène). Sérum: fraction liquide du sang obtenue in vitro après coagulation et retrait du caillot (par centrifugation) contenant la fibrine et les cellules sanguines. Il ne contient plus de fibrinogène qui a été transformé en fibrine lors du processus de coagulation. sérum =plasma coagulé plasma et sérum = centrifugé

Question 18

Comment nomme-t-on le mécanisme qui augmente la synthèse de molécules d’une enzyme donnée et celui qui la diminue?

Answer 18

induction et répréssion

Question 19

La glucokinase se retrouve dans le foie l’hexokinase est dans plusieurs tissus deux enzymes agissent dans le métabolisme des glucides compare leur km

Answer 19

hexokinase km bas: permet phosphorylation du glucose de même si concentration et basse et fdee façon rapide glucokinase: à cause du géant apport en glucose permet de ne pas se saturer trop rapidement et d’obtenir des vitesses élevé avec une grande quantité de substrat

Question 20

en présence d’un inhibiteur compétitif, le en présence d’un inhibiteur compétitif, que ce passe-t-il avec la Vmax?

Answer 20

La Vmax ne change pas, car elle est obtenue quand toutes les molécules d’enzyme sont saturées par des molécules de substrat. Il faut seulement plus de molécules de substrat pour l’atteindre.

Question 21

qu’est-ce qu’un inhibateur non compétitif

Answer 21

se fixe de façon IRREVERSIBLE sur l’enzyme pour modifier sa structure, ou empecher le substrat de s’Y fixer diminue le nombre d’enzyme actives mais touche pas aux autres

Question 22

vrai ou faux : certaine enzymes peuvent catalyser différentes réactions

Answer 22

Faux: enzyme sont SPÉCIFIQUE

Question 23

si amylase peut juste lien 1-4, quel protéine vient pschercher autres?

Answer 23

Dextrine peut s’occuper de 1-6

Question 24

vrai ou faux? une augmentation graduelle de concentration de substrat pour une même quantité d’enzyme va faire augmenter la vitesse initiale de réaction

Answer 24

faux expliquee

Question 25

Qu’est-ce qui peut influencer l’arrangement d’une protéine?

Answer 25

la séquence des A.A Le milieu dans lequel baigne la protéine

Question 26

Sous quelle forme retrouve-t-on les enzymes protéolytiques dans le suc pancréatique? Quel en est l’avantage pour le pancréas?

Answer 26

Elles sont sécrétées sous forme de proenzymes. La trypsine est sécrétée sous forme de trypsinogène, la chymotrypsine sous forme de chymotrypsinogène, l’élastase sous forme de proélastase, les carboxypeptidases A et B sous forme de procarboxypeptidases A et B. Avantage: pour empêcher une autodigestion du pancréas qui réalise la synthèse d’enzymes potentiellement dangereuses.

Question 27

quel inhibiteur est tjrs irrééversible?

Answer 27

non compétitif

Question 28

un patient présente un niveau de lipase et d’amylase très élevé donne une raison

Answer 28

le pancréeas secrète l’amylase et est l’organe principale de sécrétion de lipase comme le niveau de sécrétion est très élevé, le patient a probablement une pancréatite car une inflammation du pancréeas entraine une grande libération de liquide pancréatique pourrait avoir nécrose aussi

Question 29

Un inhibiteur non compétitif irréversible peut-il agir à un autre site qu’au site actif ? comment agit il sinon?

Answer 29

Oui. Il peut s’attacher à l’enzyme, modifier sa structure tertiaire et ainsi affecter indirectement la structure du site actif et donc l’activité de l’enzyme. Il peut aussi agir au site actif de l’enzyme et avoir une grande spécificité pour le site actif. On n’a qu’à penser au Sarin, à l’aspirine, à la pénicilline.

Question 30

si on augmente concentration de substrat, vmax demeure inchangé? v/f

Answer 30

vrai le vmax est fct du milieu réactionnel

Question 31

définition litérale de km

Answer 31

constante de michaelis concentration en substrat ;ibre pour que la vitesse initiale soit la moitié de la vitesse maximale

Question 32

À part l’amylase, nommez les deux principales enzymes chargées de la digestion des glucides.

Answer 32

Saccharase et lactase.

Question 33

Décrit des façons d’avoir des valeurs de référence

Answer 33

La façon habituelle d’établir des valeurs de référence est de faire la mesure chez des individus normaux et d’établir les limites en incluant 95% de ces individus (du 2,5ième au 97,5ième percentile). Notez que les valeurs de référence peuvent se rapporter à des sous-groupes de la population normale comme les hommes et les femmes pour l’ALT. Mentionnons aussi qu’il y a une façon autre que l’étude des sujets normaux pour établir des valeurs de référence. Il s’agit d’établir des limites au-delà ou en deçà desquelles il y a un risque de maladie peu importe les résultats obtenus dans la population dite normale. C’est de cette façon que l’on détermine les valeurs de référence pour les niveaux de cholestérol et des autres lipides sanguins. par rapport a daujtre pathologies aussi

Question 34

quel sont les deux types d’inhibition que peuvent rencontrer les enzymes

Answer 34

compétitif non-compétitif

Question 35

v/f le mécanisme d’allostérie est irréversible

Answer 35

FAUX l’activité est contrôlée par des molécules modulatrices effectrices qui interagissent avec l’enzyme de façon réversible non covalente.

Question 36

avec un inhibiteur non compétitif , qu’arrive au km et au vmax?

Answer 36

Ils éliminent des molécules d’enzymes; leur effet se traduit alors par une diminution d’enzymes actives. Ainsi les enzymes actives intactes conservent leur Km originale. La Vmax diminue, car plusieurs molécules d’enzymes sont détruites, ce qui respecte la proportionnalité entre la concentration en enzymes actives et la Vmax.

Question 37

Nommez les principales enzymes du suc pancréatique et indiquez leur fonction.

Answer 37

Les enzymes du suc pancréatique hydrolysent les molécules complexes du bol alimentaire en molécules plus simples pour permettre leur absorption par les cellules épithéliales de la muqueuse intestinale. Trypsine, chymotrypsine, élastase, carboxypeptidase A, carboxypeptidase B: hydrolyse de liaisons peptidiques des protéines alimentaires. Lipase: hydrolyse des triacylglycérols en acides gras et en 2-acylglycérol. Amylase: hydrolyse des liaisons Į (1ĺ4) (schéma 1-3) de l’amidon (et du glycogène) des aliments.

Question 38

Où ces saccharase e t lactase sont-elles synthétisées et où agissent-elles?

Answer 38

synthétisé par entérocytes agissent sur face externe de la membrane cytoplasmique recouvrant les microvillosité

Question 39

Quels sont les effets d’une variation du pH et de la température du milieu dans lequel agit une enzyme

Answer 39

Chaque enzyme a une température et un pH optimaux où son activité est maximale. En deçà et au delà de ces valeurs optimales, l’activité de l’enzyme diminue de plus en plus de sorte que la courbe de l’activité enzymatique en fonction de la température ou du pH a la forme d’un U inversé. Chez l’être humain, la température optimale des enzymes est souvent de 37 °C et le pH optimal de 7 bien que des exceptions existent.

Question 40

Quels sont les effets d’une variation de la concentration de l’enzyme sur la vitesse (initiale) de réaction dans des conditions où la concentration en substrat est très élevée (saturante; en excès par rapport aux concentrations d’enzyme)? Expliquez cette variation.

Answer 40

Puisque la concentration en substrat est assez élevée, plus il y a d’enzyme, plus la vitesse (initiale et maximale) est élevée.

Question 41

qu’est-ce que la structure primaire d’une protéine (bref)

Answer 41

l’ordre dans laquel sont liés les acides aminés

Question 42

quel mécanisme de contrôle permet une adaptation à long terme aux besoins de l’organisme ou de la cellule ?

Answer 42

induction répression(augmentation ou diminution du taux de synthèse).

Question 43

Pourquoi a-t-on exprimé les résultats en U/L?

Answer 43

Pour ce qui est des enzymes, on utilise fréquemment la capacité catalytique d’une enzyme pour détecter sa présence en plus ou moins grande quantité. Plus il y a d’enzyme, plus la quantité de substrat transformé en produit par unité de temps sera grande. Une « unité enzymatique » ou « U » représente la quantité d’enzyme nécessaire capable de transformer une quantité donnée de substrat par unité de temps (par exemple par minute). S’il y a deux fois plus d’enzyme, la quantité de substrat transformée sera double donc on aura deux unités. La concentration d’une enzyme est par conséquent exprimée en « U/L ».

Question 44

Décrit ce que la structure tertiaire d’une protéine.

Answer 44

repliement complet d’une protéine dans l’espace donne forme à protéine permet à des A.A qui sont loin dans primaire à être proche dans tertiaire

Question 45

Qu’est-ce qu’UNE PROTÉINE

Answer 45

c’est un polymère formé d’acides aminés lié par des liaisons peptidiquees et qui possède une structure primaire secondaire tertiaire parfois quartenaire

Question 46

Où est déversé le suc pancréatique et que contient-il principalement?

Answer 46

Il est déversé dans le duodénum. Il contient les enzymes digestives synthétisées par le pancréas exocrine. Il contient aussi du bicarbonate de sodium et de potassium chargé de la neutralisation de l’acide provenant de l’estomac.

Question 47

à quoi sert un catalyseur

Answer 47

augmenter la vitesse d’une réaction en abaissant l’énergie d’activation

Question 48

quel enzyme serait bon a tester pour pancréatite?

Answer 48

lipase car elle est presque exclusive au suc pancréatite amylase a chier car partout

Question 49

Qu’est-ce que le Vmax?

Answer 49

Vitesse initiale mesurée quand tout les molécules d’enzymes sont saturées parr des molécules de substrat