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MYCLASS YASS UE2 > BIOCHIMIE AA > Flashcards

BIOCHIMIE AA Flashcards

(59 cards)

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1
Q

AA hydrophile

A

Dibasique et Diacide

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Q

AA hydrophobes

A

Alaline, valine, leucine, isoleucine, méthionine, phénylalaline, tryptophane, proline

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Q

AA neutre

A

Glycine, sérine, thréonine, tyrosine, cystéine, Aspargine, glutamine

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4
Q

Propriété réactionelle lié a COOH et NH2

A

Donne des réactions coloré ou dégagement d’azote

–> permet leur dosage et identification

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5
Q

Pathologie génétique lié a délétion AA

A
  • Mucovicidose : géne CFTR : SF508 = délétion d’une phénylalaline en position 508
  • Mélanome = V600E remplacement de Valine par Glu en position 600
  • Myopathie = gène dystrophine
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6
Q

AA indispensable

A

Le très lyrique tristan phé vachement Marrer iseult (HA chez enfant)
ATTENTION CARACTERE INDISPENSABLE DEPEND DE L’ESPECE !!!

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7
Q

Particularité des AA hydroxylé

A

modif post traductionelle = Phosphorylation (permet signalisation cellulaire) et O-Glycosylation

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8
Q

D’ou provient la cystine?

A

De la déshydrogénation de 2 cysteine !!

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9
Q

Particularité des Di-basique

A

le NH2 peut faire des modification post-traductionelle

  • Acétylation (lysine au niveau des histone diminue l’interaction de prot avec ADN)
  • Méthylation
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10
Q

Sélénocysteine

A

Présent au niveau du site actif Gluthation peroxydase = rôle dans la détoxification

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11
Q

Molécule derivé de Tyrosine

A
  • Hormone thyro
  • cathéco
  • Eumélanine-phéomélanine
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12
Q

Molécule dérivé de tryptophane et comment

A

La sérotonine par hydroxylation et décarboxylation carbone alpha

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13
Q

Que permet la comparaison de protéine orthologue ?

A

La mise en évidence des AA conservé = résidu invariant ne supportant pas la mutation

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14
Q

Quesque le polymorphisme génétique SNP ?

A

C’est la modification d’AA dans une séquence chez une même espèce.

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15
Q

Différence ocytocine et vasopressine

A 
2 nonapeptide :
- 1 pont disulfure chacun INTRACHAINE
- diffère de 2 AA
- leur région C-ter (glycine) engagé dans liaison amine
= glycinamide
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16
Q

Protéine prion

A

Maldie neuro-dégénerative
= Infection, génétique ou sporadique
Mutation d’un ASP 178 par ASN ou mauvaise conformation

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17
Q

Structure en doigt de Zinc

A

25 AA stab par ion Zn2+ rélié par 2CYS-2HIS ou 4CYS
répétitif souvent 2 ou 3 et se lie à ADN + domaine liaison au ligand

Les récépteur Stéroidiens contien 2 ions Zn2+

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18
Q

Stabilisation de proteine globulaire

A

liaison H
Pont S-S
Formation avec complexe ions métalique (Hb)

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19
Q

Exemple de protéine globulaire

A 
Myohemerythrine
ImunoGlobuline
Pyruvate kinase
Préalbumine ( surtout Beta, seulement 2 hélice Alpha )
Myoglobine et Hb (alpha +++)
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20
Q

Exemple protéine fibrillaire

A

Intra Cellulaire =
Prot cytosquellette (tubuline), myofibrilles, kératine
Extra Cellulaire =
Colla, fibronectine, laminine, séricine (soie)

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21
Q

Solubilité des proteine

A

Dépend du solvant = pH et Concentration en sel
Insolube = fibrillaire
Soluble = globulaire +++
Proteine basque soluble = protamine et histone

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22
Q

Coloration des protéine

A

Les protéine fixent colorant de facon NON covalente

= permet identification

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23
Q

Structure insuline finale

A

ATTENTION proteine qui dispose que de structure III, 2 péptide A (21AA et 2 hélice alpha) et B (30AA et 1 hélice alpha)

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24
Q

Somatostatine

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A

14 AA synthétisé par pancréas et hypothalamus et certaine cellules intestinales = inhibe Insu et Glucagon

25
Electrophorese sérum
Les Ig correspond à fraction gamma et Beta
26
Composition d'un Ig
2 fraction CL = 23 000 Da CH = 53 a 75 000 Da
27
Type d'hémoglobine chez l'adulte
HbA1 = A2B2 = 97% HbA2 = A2D2 = 1,5-3% - parfois fotale persite = A2G2
28
Gène responsable synthèse globine
Locus Alpha = Chrs 16 | Locus Beta = Chrs 11
29
Composition et différence entre les chaine de globine
Chaine Alpha = 141 AA, Beta/Gama = 146 A/B = 80AA différente B/G = 40 AA différents B/D = 10 AA différents Stabilisation par Liaison H et force VDW
30
Quesqui permet la fixation de l'héme a la globine
L'azote de 2 histidine situé en F8 (proximal) et E7 (distale)
31
Fixation de Co2 a hémoglobine
Sur la globine par réaction de Carbamylation et condensation sur les fonction NH2 terminale des 4 chaines = Grace à Valine HbNH2 + CO2 --> Hb-NH-COOH
32
Glycosylation de Hb
dépend du temps et de la glycémie | c'est la condensation de glucose a l'extrémité N-ter des chaines Beta
33
Pathologie Hb
- Thalassémie = absence ou perte de chaine - Hb foetal = bénin non patho - Mutant structuraux = +500 variantes mais quelques une sont patho = Drépanocytose (Hb en faucilles) = Mutation GLUTAMINE par VALINE et B6.
34
Les 2 processus complémentaire du metabolisme AA
Anabolisme | Catabolisme
35
De quoi dépend la synthese des AA (METABOLISME)
Dépend de si AA essentiel ou non
36
Catabolisme endogène AA
``` 225g/j = 75% besoin Augmente pendant jeune pour ne pas être en déficit 2 grand système: - Lysosomiale - Protéosome ( grâce a ubiquitine) ```
37
Catabolisme Exogène AA
75g/j 25% besoin | Protéine dégradé par enzymes dig protéolytiques
38
la conversion des AA (METABO)
Met -> Cys Phé -> Tyr par hydroxylation Asp -> Asn par décarboxylation Pro - > Glu par cyclinisation
39
Par quoi est influencé le métabolisme des AA
Par les hormones En croissance : H Anabolisante En jeune : H Cataboliques
40
Elimination des AA
``` Direct = fécale, urinaire, peau, cheveux pathologique = Hémorragie et brulures ```
41
Les rôles de l'anabolisme des AA
- Synthèse de protéine tissulaire = 225g/j = rôle principale, permet équilibre avec protéolyse ( ATTENTION DIFFERENT SELON LES PERIODES) - Précurseur petites molécules --> : NeuroT = GABA, SERO, DOPA,DOPAMINE :Hormones = Tyroxines, CATHECO Molécule énergétiques = Créatine et Carnitine
42
les étapes du Catabolisme des AA
- Etapes commune a tous = Transamination/désamination pour enlever NH2 et Décarboxylation pour COOH - Réaction spé de chaque AA = Radicale = permet de former les AA glucoformateur et cétogènes
43
Réaction de Décarboxylation AA (métabo)
- IL FAUT DES CoE !!! Réaction IRREVERSIBLE - Enzyme SPECIFIQUE A CHAQUE AA = amino-acide-décarboxylase = élimine Co2 et génère amine Origine enzyme double = Tissu et bactérienne
44
AA cétogène
A partir des AG et AA cétoformateur = Le lit fait triper tyrion et iseult = Leu, Lys, Phé, Tryp, Tyr, Isoleu
45
AA cétogène et glucoformateur
Tyr, Phé, Ile, Trypto
46
AA qui rentre à l'étapge de Alpha-céto-glutarate
AGOPH Alpha | = ARG, Gly, Orn, Phé, His
47
AA précuseur du Propionyl-CoA = précurseur de Succinyl CoA
Thé va dans l'ile des méth | Thréo, Valine, Ile, Met
48
AA Intégré au stade de Fumarate
Phé --> Tyr
49
AA Intégré au stade de oxoaloacétate
ASN et ASP
50
Avec quoi sont en équilibre les AA glucoformateur?
Ils permettent de donner Pyruvate et Oxoaloacétate en équilibre avec la production de glucose
51
Quels sont les voies de détoxication de l'azote
- Glutaminogènese dans les tissus periphérique = Fixation d'un NH3 sur de l'acide glut pour former Glutamine - transport plasmatique sous forme non toxique jusqu'au Foie et au Reins - Retour à l'état d'Acide glutamique par libération de NH2 - -> Ammoniogènese dans Reins = NH4 - -> Urogenèse Foie = NH3 (Cycle krebs et Henseleit)
52
Pour quel élément de l'oganisme l'ammoniac est-il toxique?
SNC = Encéphalopathie
53
Localisation de ASAT/ALAT chez eucaryotes
Enzyme cellulaire = Cytosol et Mitochondries
54
Quel AA peut etre méthylé?
Seul la lysine = N-méthyl-lysine dans les myosines
55
Par quoi sont lié les sucres au protéines
Par les liaison O et N glycosidiques !!!
56
Diamètre Hb ?
55 A
57
Quel noyau présent dans Sérotonine
noyau indol
58
Quels sont les détérgent qui permettent dénaturation?
SDS ionique et Triiton
59
Quesque la conformation native d'une protéine?
C'est la conformation finale = structure III et IV

MYCLASS YASS UE2 (2 decks)

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