Biochimie chapitre 1 Flashcards
(74 cards)
1
Q
Qu’est ce qu’une protéine? (2)
A
- Polymère d’acides aminés reliés par des
liaisons peptidiques
Structure en trois dimensions (parfois
quatre pour certaines enzymes
2
Q
Décriver la structure primaire
A
Acides aminés liés de bout à bout
3
Q
Décriver de la structure secondaire
A
repliement de la structure primaire
4
Q
Décriver la structure tertiaire
A
repliement de la structure secondaire
5
Q
QU,est ce que la structure quaternaire?
A
Repliement de la structure tertiaire
6
Q
QU’est ce qui influence la structure tridimensionnelle?
A
- la séquence des AA car chacun a une chaine latérale spécifique
- Le milieu dans lequel baigne la protéine
7
Q
Dans quelles structures de la protéine se situent les
- sites catalytiques de l’enzyme
- domaines qui est comme un récepteurs
A
structure tertiaire
8
Q
De quoi sont constitués les AA?
A
Un carbone, groupement amine et groupement carboxyle. Il ont aussi une chaine latérale qui leurs sont uniques.
9
Q
Qu’est ce qu’une enzyme
A
Une protéine qui ont un pouvoir catalytique.
10
Q
Expliquez le mécanisme d’action d’un biocatalyseur (3)
A
-liaison spécifique des substrats
- Abaisse énergie d’activation
-accélère la vitesse de réaction
11
Q
C’est quoi le domaine catalytique?
A
Partie de la structure de l’enzyme où le substrat est reçu.
12
Q
Qu’est-ce qu’un enzyme simple
A
Enzyme qui remplit sa fonction seul
13
Q
Holoenzyme
A
apoenzyme + cofacteur
14
Q
C’est quoi l’apoenzyme
A
Partie protéique de l’holoenzyme inactive sans cofacteur
15
Q
Qu’est-ce qu’un cofacteur?
A
Ion metallique ou coenzyme (NAD NADP FAD ETC)
16
Q
Comment fonctionnent les enzymes ?
A
Plus on mets de substrats, plus les enzymes les convertissent en produits.
17
Q
À quoi correspond la vitesse maximale
A
Il s’agit du moment où toutes les molécules sont occupées par des substrats (saturation)
18
Q
Comment trouver le nombre d’enzymes dans un prélèvement sanguins?
A
On doit atteindre la limite de saturation des enzymes on ajoutant du substrat.
19
Q
Quels sont les raisons d’une dénaturation de l’enzyme?
A
-Variation de pH
-Variation de la température corporelle
20
Q
Comment nomme t on on le mécanisme qui augmente la synthèse de molécules d’une enzyme donnée et celui qui la diminue?
A
- Induction: plus d’enzymes
-Répression : moins d’enzymes
21
Q
Pourquoi les alcooliques ont une plus grandes résistance à l’éthanol?
A
Parce qu’il consomme régulièremement, et ils vont induire leur machine enzymatique ce qui fait qu’ils vont métaboliser beaucoup plus vite les molécules d’éthanol.
22
Q
Nommez les caractéristiques d’une enzyme(3)
A
Protéine douée d’un pouvoir catalytique
Fabriquée et présente chez les organismes vivants
Biocatalyseur càd qu’elle agit sur les rx chimiques des systèmes biologiques
23
Q
Expliquer le mécanisme d’action d’un biocatalyseur
A
- substance qui accélère vitesse de rx chimique en abaissant e d’activation
-Création de liaison enzymes (chaines latérales des AA)-Substrat qui favorisent le transformation du substrat en produits
24
Q
Quelles sont les trois types d’enzymes?
A
Enzyme simple, apoenzyme, holoenzyme
25
Caractéristiques de l'enzyme simple (2)
- Constituée uniquement d'AA
- On ne retrouve que les chaînes latérales
26
Caractéristiques de l'holoenzymes (2)
- Besoin obligatoire de cofacteur pour être active et faire la catalyse
- Sans coenzyme, elle est sous sa forme inactivée et on la nomme apoenzyme
27
Caractéristiques de l'apoenzyme (2)
- Partie protéique de l'holoenzyme
- éthymologie : apo = élément de
28
Qu'est ce qu'un cofacteur ?
- Peut être un ion métalique ou une molécule organique relativement simple (coenzyme)
- il est plus ou moins lié au site de liaison
- Sont des dérivés de vitamines
29
Quels sont les effets d'une variation de la concentration du substrat sur la vitesse de réaction dans des condtion ou la concentration en enzyme est constante?
- la vitesse va diminué car la quantité de produits augmente et il ya de moins en moins de substrats à transformer en produits.
30
Pourquoi lorsqu'il ya une faible concentration de substrats, la vitesse de réaction est directement proportionnelle à la concentration en substrats et non à celle de l'enzyme ?
Car trop de molécules d'enzymes sont libres de substrat, donc impact minime sur la vitesse de concentration.
31
Quelle est la vitesse initiale de réaction à forte concentration
la vitesse est maximale car toutes les molécules d'enzymes sont saturées
32
Que signifie la vitesse maximale?
Vitesse mesurée quand toutes les molécules d'enzymes sont saturées par des molécules de substrats.
33
À quelle moment la vitesse maximale est directement proportionnelle à la concentration
lorsque toutes les enzymes sont saturées en substrat
34
Qu'arrivent t ils aux enzymes lors d'une variation du pH ou de la température ?
L'enzyme est dénaturée . Sa structure est modifiée (changement de conformation) ce qui la rend non fonctionnelle.
35
Nommez les mécanismes de contrôle de rx enzymatiques (2)
- Contrôle affectant la qt d'enzymes
- Contrôle afectant l'activité d'enzymes
36
Quel est le mécanisme qui augmente la synthèse de molécules d'une enzyme?
induction
37
Quel est le nom du mécanisme qui diminue la synthèse de molécules d'une enzyme
répression
38
Qu'est-ce qu'une enzyme constitutive ?
Enzymes dont la synthèse est constante et dont la synthèse n'est pas affectée par l'induction et la répression
39
vrai ou faux: certaines enzymes sont à la fois constitutives et modifiable selon le tissus où elles agissent
vrai
40
Nommez les deux mécanismes qui modifient L'EFFICACITÉ catalytique des enzymes
Allostérie et modification covalente
41
Expliquer le fonctionnement des enzymes allostériques
- Les enzymes allostériques sont des enzymes régulatrice qui contiennent à la fois des sites de liaisons catalytiques et des sites de liaisons allostériques + et allostériques négatives
- Lorsque l'enzyme est activé par la fixatition d'une molécule de substrat au site catalytique, une molécule modulatrice peut se fixer au site allostérique + se qui augmente l'efficacité de l'enzyme
- À l'inverse, lorsqu'une molécule modulatrice se fixe au site allostérique négative, l'efficacité de l'enzyme diminue.
42
Expliquer le fonctionnement de la modification covalente
Changement de conformation de la structure tertiaire + changement de de rôle dûe à une modification des chaînes latérales de l'enzyme.
D'habitude, cela arrive avec l'ajout/retrait d'un groupement phosphate
43
les enzymes sont elles toutes susceptibles à un des deux mécanismes de controle ?
non, la majorité des enzymes ne sont pas controlées et celles qui le sont agissent au niveau des réactions clés des voies métaboliques
44
Quel mécanisme permet une adaptation rapide aux besoins de l'organismes ?
surtout l'allostérie mais aussi la modification covalente
45
Quel mécanisme permet une adaptation à long terme ?
-induction
-Répression
(augmentation et diminution du taux de synthèse)
46
expliquer l'inhibition compétitive
- l'inhibiteur compétitif a une structure chimique très similaire à celle du substrat
- Il peut donc se lier au site catalytique ce qui constitue une compétition pour le substrat qui ne pourra pas se lier au site
47
Quel est l'effet d'un inhibiteur compétitif sur la VMAX ?
- la vmax ne va pas changer car cette dernières est obtenue seulement quand toutes les enzymes sont saturées en molécules de substrat.
48
Qu'est ce qu'un inhibiteur non compétitif irréversibles
Il s'agit d'une substance qui réagit avec l'enzyme de façon irréversibles et de modifier la structure de l'enzyme ou encore d'empêcher que le substrat atteigne le site actif de l'enzyme. Ex: liaison covalente. Un groupement phosphate peut être ajouté et retiré de la molécule.
- Augmentation de la concentration en substrat ne rompt pas la liaison entre la molécule et l'inhibiteur ce qui est de la non compétitivité
49
Effet de inhibiteurs non compétitifs sur vmax?
La vmax diminue car plusieurs molécules d'enzymes actives sont détruites.
Nbr d'enzymes actives est proportionnelle a la vmax
50
Un inhibiteur non compétitif peut-il agir à un autre site qu'au site actif ?
Oui il peut s'attacher à l'enzyme autre part qu'au site actif ce qui modifiera quand même la structure de l'enzyme et donc affecté indirectement la structure du site actif et l'activité de l'enzyme
51
L'inibiteur compétitif peut il aussi agir au site actif de l'enzyme
oui
52
Où est déversé le suc pancréatique ?
Il est déversé dans le duodénum
53
Caractéristiques des enzymes pancréatiques déversées dans le duodénum
- synthétisées par le pancréas exocrine
- contient bicarbonate de sodium et de potassium qui neutralisent l'acide provenant de l'estomac
54
Nommer les principales enzymes du suc pancréatique
- TRYPSINOGÈNE
-Chymotrypsinogène
-Proélastase
-Procarboxypeptidase A
-Procarboxypeptidase B
- lipase
- amylase
55
fonctions des enzymes pancréatiques
- Permet la digestion des aliments au niveau de l'intestin
-
56
Quel est le roôle des enzymes pancréatiques suivantes : Trypsine, chymotrypsine, élastase, carboxypeptidase A, carboxypeptidase B
Hydrolysent les liaisons peptiddiques des protéines alimentaires
57
Quel est le rôle de la lipase?
hydrolyse les triacyglycérols en acides gras et en 2-acylycérol
58
rôle Amylase
hydrolyse des liaisons alpha (1-->4) de l'amidon (et glycogène) des aliments
59
Sous quelle forme sont sécrétées les protéoenzymes?
sous forme de proenzyme
60
Pourquoi les enzyme protéolytiques sont sécrétées sous forme de proenzymes?
Pour éviter l'autodigestion du pancréas qui réalise la synthèse d'enzymes potentiellement dangereuses
61
Ou les proenzymes sont elles activées ?
- Dans l'intestin
62
Expliquer l'activation des proenzymes
P.s: tout par de la trypsine
1) le trypsinogène est transformé en trypsine par la perte d'un hexapeptide. Cette réaction est catabolysée par l'entéropeptidase, une enzyme intestinale
2) Autoactivation de la trypsine
3) la trypsine catalyse aussi la transformation des autres proenzymes
63
Quels sont les pH optimaux des différentes enzymes protéolytiques ?
Enzymes pancréatiques (trypsine chymotrypsine, carboxypeptidase) = 7.5 à 8.5 ET 10 pour elastase
ensymes de l'estomac (pepsine)= 1,0 à 2
64
Nommez les trois principales enzymes chargées de la digestion des glucides
amylase
saccharase
lactase
65
Ou les enzymes chargées de la digestion des glucides sont elles synthétisées ?
-Par les cellules intestinales donc dans l'intestin et elles font parties des protéines membranaires de ces dernieres
66
Ou les enzymes chargées de la digestion des glucides agissent elles ?
Partie en contact avec la lumière de l'intestin grele (sur la membrane recouvrant les microvillosités )
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Quels sont les substrats et les produits de la saccharase lors de son activité saccharasique ?
substrats: saccharose + eau
produits: glucose et fructose
68
Quels sont les substrats et les produits de la saccharase lors de son activité isomaltasique?
substrats: eau et liaisons alpha 1 -->6 des dextrines
produits : oligosaccharides avec que des liaisons osidiques qui sont des liaisons alpha 1 à 4
ex: maltose et maltotriose
69
Quels sont les substrats et les produits de la saccharase lors de son activité maltasique?
substrats: eau maltose maltomatriose +oligosaccharides provenant de l'activité isomaltasique de la saccharase
Produit : glucose
70
Produits et substrats de la lactase
- subst: lactose et eau
-produits : glucose galactose
71
Qu'est ce que le sang?
le liquide qui circule dans le coeur, les artères, les capillaires et les veines et qui
est constitué d'un liquide clair, le plasma, dans lequel on retrouve des cellules soit les
érythrocytes (globules rouges), les leucocytes (globules blancs) et les thrombocytes
(plaquettes).
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qu'est ce que le plasma
Portion de sang sans les cellules sanguines
contient protéines chargées de la coagulation sanguine
73
C'EST quoi le sérum
Fraction liquide du sang obtenue in vitro après coagulation et retrait du caillot contenant la fibrine et les cellules sanguines
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