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Biochimie - cours 2 Flashcards

(48 cards)

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1
Q

Quels sont les rôles d’une protéine de fonction ?

A
  • Catalyse
  • Transport (lipide, oxygène)
  • Régulation l’expression génique
  • Protection
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Q

Quels sont les rôles d’une protéine de structure ?

A

Aident les tissus et les cellules à garder leur intégrité (Actine, collagène, kératine)

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3
Q

Vrai ou faux : La structure d’une protéine établie sa fonction.

A

Vrai, la façon dont la protéine est repliée établie sa fonction.

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4
Q

Quels sont les 4 niveaux de structure des protéines ?

A
  • Primaire
  • Secondaire
  • Tertiaire
  • Quaternaire
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5
Q

Quels sont les caractéristiques de la structure primaire des protéines ?

A
  • La séquence d’acide aminé d’une protéine représente sa structure primaire
  • Les acides aminés sont reliés par des liens peptidiques
  • Extrémité N-terminale groupement aminé NH2
  • Extrémité C-terminale groupement carboxyle COOH
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6
Q

Qu’est-ce qu’une mutation de l’ADN ?

A

Modification de la structure primaire des protéines

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7
Q

Quelles sont les fonctions de la structure primaire de l’hémoglobine ?

A
  • Présente en grande quantité dans les érythrocytes
  • Transporte l’O2 dans le sang
  • Transporte le CO2 vers les poumons
  • Tétramère (4 chaînes peptidiques)
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8
Q

Vrai ou faux : La majorité des liens peptidiques

ont une conformation cis.

A

Faux, la majorité ont une conformation trans.

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9
Q

Dans la structure secondaire des protéines, par quoi les angles sont-ils limités ?

A

Ils sont limités par l’encombrement stérique des résidus des acides aminés.

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10
Q

Quelles sont les caractéristiques de l’hélice a dans la structure secondaire des protéines ?

A
  • Arrangement de la chaîne peptidique
  • Structure en forme de spirale
  • Stabilisée par des ponts hydrogène
  • Chaque hélice contient 3.6 AA/tr et en moyenne 12 AA au total
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11
Q

Quelles sont les caractéristiques du feuillet b dans la structure secondaire des protéines ?

A
  • Stabilisée par des liaisons hydrogènes entre des AA distants
  • 2 configurations possibles : Parallèle ou Antiparallèle (dans chaque cellule, il y a un peu des 2)
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12
Q

Qui suis-je ? Arrangement tridimensionnel de tous les d’acides aminés de la protéine
Repliement global de toutes les structures secondaires et superstructures
Stabilisée par
Liaisons hydrophobes Forces électrostatiques Ponts disulfures
Liaisons peptidiques

A

Structure tertiaire des protéines

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13
Q

Qu’est-ce qu’un domaine protéique ?

A
  • Les protéines de › 200 acides aminés forment des structures appelées domaines
  • Domaines formés par la structure tertiaire
  • 1 chaîne polypeptidique
  • Exercent des fonctions indépendantes :
    Activité enzymatique
    Pore membranaire
    Interaction moléculaire …
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14
Q

Décrit la structure quaternaire des protéines.

A
  • Protéine globulaire multimérique : assemblage de plusieurs chaînes de polypeptides
  • Décrit le nombre et la position des sous-unités (1 unité = 1 chaîne protéique)
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15
Q

Quels sont les 3 points pour lesquels la structure des protéines est importante ?

A
  1. Repliement des protéines : un processus complexe
  2. Confère à la protéine sa fonction, son activité
  3. Les protéines mal repliées sont « habituellement » dégradées, sinon→ accumulation de protéines mal repliées → implication dans diverses maladies
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16
Q

Quelles sont les 4 caractéristiques des protéines fibreuses ?

A
  1. Rôle primordial dans le maintien de l’intégrité tissulaire
  2. Insolubles dans l’eau (à l’inverse des protéines globulaires)
  3. Constituants de la matrice extracellulaire
  4. Structure IIR caractéristique structure IR particulière
    ◦ Collagène, kératine
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17
Q

Quelles sont les 6 caractéristiques des enzymes ?

A
  1. Catalyseurs biologiques = transforment les molécules
  2. Produites par l’organisme pour favoriser les réactions chimiques
  3. Accélèrent la vitesse d’une réaction (106 à 1012 fois)
  4. Restent inchangée
  5. Capacité d’agir de façon sélective sur un petit nombre de substrats (grande spécificité)
  6. Des milliers d’enzymes différentes
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18
Q

De quelle façon les enzymes sont-elles spécifiques ?

A
  • dans la liaison avec leur substrat

- dans la réaction qu’elles catalysent

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19
Q

Par quoi la spécificité des enzymes est-elle programmée ?

A

Par le site de liaison auquel elles se fixent.

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20
Q

Qu’est-ce qu’un enzyme simple ?

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A
  • 1 seule chaîne polypeptidique
  • aucun autre groupement chimique que celui des acides
    aminés
21
Q

Qui suis-je ?
Requiert un cofacteur
Inorganique (ions métalliques, ex: Fe3+)
Organique => Coenzyme (ex: biotine, thiamine, ce sont
de précurseurs du coenzyme)
Sans cofacteur, l’apoenzyme (enzyme sans cofacteur) est
inactive

22
Q

Quels types de réaction nécessitent-elle un cofacteur pour permettre à un enzyme de les catalyser ?

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A
  • Oxydoréduction

- Transfert de groupement fonctionnel

23
Q

Quelle est la différence entre un co-substrat et un groupement prosthétique (2 coenzymes) ?

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A

Co-substrat : Associé de façon transitoire à l’enzyme
Le retour à sa forme initiale est souvent catalysé par une autre enzyme

Groupement prosthétique : Associé en permanence à l’enzyme => liaison covalente
Le retour à la forme initiale nécessite une étape supplémentaire à la réaction enzymatique

24
Q

Qui suis-je ?
- Elle étudie la relation entre la vitesse d’une réaction et les concentrations des réactifs et des produits
- Elle s’intéresse aux éléments qui influencent la vitesse
Concentration du substrat, de l’enzyme
Conditions réactionnelles (pH, température)
- Caractérise l’efficacité d’une enzyme
- Optimisation de la catalyse à des fins d’utilisation thérapeutique

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A

La cinétique enzymatique

25
Quels sont les 3 facteurs qui caractérisent une réaction enzymatique ?
- Concentration du substrat Si la [substrat] est ↑, la réaction se fait beaucoup plus rapidement Si la [substrat] est ↓, la réaction se fait moins rapidement - Température Optimale entre 35°C et 40°C Plus haut que 40°C → dénaturation des enzymes - pH Affecte la vitesse réactionnelle Affecte la dénaturation de l’enzyme
26
Vrai ou faux : La vitesse de réaction est directement proportionnelle à la concentration d’enzyme présent.
Vrai
27
Vrai ou faux : La cinétique enzymatique permet d’identifier un mécanisme réactionnel.
Faux, elle ne permet pas d'identifier un mécanisme réactionnel.
28
Quel est le but de beaucoup de réactions à plusieurs substrats ?
Plusieurs de ces réactions sont des réactions de transfert de groupement fonctionnel d’une molécule à l’autre.
29
Quels sont les 2 types de réactions à 2 substrats ?
1. Réactions séquentielles - Ordonnées - Aléatoires 2. Réactions ping-pong
30
Décrit une réaction séquentielle ordonnée.
- Liaison du 1er substrat (A) est requise pour la liaison du 2e substrat (B) - Le substrat A est appelé leading alors que le substrat B est appelé following
31
Décrit une réaction séquentielle aléatoire.
Les 2 sites de liaisons pour les substrats sont disponibles simultanément sur l’enzyme.
32
Décrit une réaction ping-pong.
- Implique une modification de l’enzyme | - Les 2 substrats ne se rencontrent jamais à la surface de l’enzyme.
33
Quels sont les 2 grandes catégories d'inhibiteurs ?
1. Naturels (poisons, venins) | 2. Chimiques (drogues, médicaments)
34
Qui suis-je ? - Molécule qui se fixe à une enzyme et diminue son activité - Empêche la formation du complexe ES - Empêche la séparation de l’enzyme et du produit (E+P)
Un inhibiteur
35
Quel mécanisme suis-je ? - L’inhibiteur entre en compétition avec le substrat naturel de l’enzyme - L’inhibiteur présente une ressemblance structurale avec le substrat - Bloque le site actif de l’enzyme
Une inhibition compétitive.
36
Quel mécanisme suis-je ? - L’inhibiteur et le substrat se lient sur différents sites de l’enzyme - L’inhibiteur se lie soit à l’enzyme seule, ou au complexe ES (enzyme- substrat)
Une inhibition non-compétitive.
37
Comment fonctionne la régulation allostérique ?
- L’enzyme est régulée par un Effecteur - Se lie de façon covalente à un site (autre que le site actif) sur l’enzyme : site de régulation - La présence de l’effecteur allostérique peut modifier l’affinité de l’enzyme pour son substrat et/ou modifier l’efficacité de l’enzyme elle-même - Les enzymes allostériques vont souvent catalyser l’étape limitante d’une voie métabolique
38
Comment fonctionne la régulation par modification covalente (phosphorylation) ?
- Addition ou soustraction d’un groupement phosphate - Se fait sur un résidu d’acide aminé (sérine, thréonine, tyrosine) spécifique sur l’enzyme - La phosphorylation enzymatique est l’une des régulations les plus importantes intervenant les processus biologiques
39
Qu'est-ce qu'une oxydoréductase ?
Catalysent le transfert d’électrons d’une molécule (donneur d’électrons) vers une autre molécule (accepteur d’électrons) A- + B → A + B-
40
Qu'est-ce qu'une transférase ?
Transfèrent des groupements fonctionnels spécifiques d’une molécule à une autre AGF + B → A + BGF
41
Qu'est-ce qu'une hydrolase ?
Catalysent l’hydrolyse de différents types de composés | AB + H2O → AOH + BH
42
Qu'est-ce qu'une lyase ?
Catalysent la rupture de liaisons chimiques autrement qu’en hydrolysant ou en oxydant Forment habituellement une nouvelle double liaison A ↔ B +C
43
Qu'est-ce qu'une isomérase ?
Catalysent des réarrangements de groupements fonctionnels à l’intérieur d’une molécule A → B ( B est l’isomère de A)
44
Qu'est-ce qu'une ligase ?
Catalysent la liaison de 2 molécules par de nouvelles liaisons covalentes. Nécessite l’hydrolyse de l’ATP (processus énergivore)
45
Qui suis-je ? Processus par lequel les systèmes vivants vont utiliser l’énergie libre (ΔG) pour différentes fonctions biologiques Combinaison de réactions exergoniques et endergoniques On décrit un organisme selon sa source d’énergie = son tropisme Phototrophe Chimiotrophe
Le métabolisme
46
Que sont les voies métaboliques ?
Séries de réactions enzymatiques formant des produits spécifiques.
47
Qu'est-ce que le catabolisme ?
Ensemble des voies métaboliques qui dégradent les molécules en petites unités simples pour former de l’énergie.
48
Qu'est-ce que l'anabolisme ?
- Ensemble des voies métaboliques qui servent à la synthèse de molécules (de stockage, de construction cellulaire) - Nécessite de l’énergie, qui est fournit par les réactions cataboliques - L’hydrolyse de l’ATP fournit l’énergie à plusieurs processus anaboliques

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