Biochimie - Les enzymes Flashcards
(53 cards)
Qu’est-ce qu’une protéine?
C’est un polymère formé d’acides aminés liés entre eux par des liaisons peptidiques et qui possède une structure primaire, secondaire, tertiaire et quelques fois quaternaire
Quatre niveaux de structure d’une protéine
- Primaire
- Secondaire
- Tertiaire
- Quaternaire
Qu’est-ce qu’une enzyme?
Une protéine douée d’un pouvoir catalytique
Rôle d’un catalyseur
Accélérer la vitesse de réaction chimique en abaissant l’énergie d’activation nécessaire pour transformer le substrat en produit
Pourquoi dit-on que les enzymes sont spécifiques?
Elles ne catalysent qu’un type de réaction
Définition : enzyme simple
L’enzyme simple n’est constituée que d’acides aminés
Définition : holoenzyme
L’holoenzyme est une enzyme qui nécessite la présence d’un (de) cofacteur(s) pour accomplir la catalyse
Définition : apoenzyme
Partie protéique de l’holoenzyme
Définition : cofacteur
Ion métallique ou molécule organique liée au site actif de l’enzyme et qui participe à la réaction
Que signifie la Vmax?
C’est la vitesse (initiale) mesurée quand TOUTES les molécules d’enzymes sont saturées par des molécules de substrat
Effet de la variation de la concentration d’enzymes sur la vitesse initiale quand la concentration en substrat est élevée
Augmenter la quantité d’enzymes = augmenter le Vmax
Effet de la variation de la concentration de substrat sur la vitesse initiale quand la concentration en enzyme est constante
À faible concentration : la vitesse initiale est presque directement proportionnelle à la concentration de substrat et non à celle de l’enzyme car trop de molécules d’enzymes sont libres de substrat.
À forte concentration : la vitesse initiale est maximale, car toutes les molécules d’enzymes sont saturées de substrat.
Effets de la variation de pH et de la température sur une enzyme
En dessous et au dessus des valeurs optimales, l’activité enzymatique diminue de plus en plus
Mécanismes de contrôle de certaines réactions enzymatiques par les cellules
- Affecter la quantité d’enzymes
2. Modifier l’activité de certaines enzymes
Mécanisme qui augmente la synthèse des molécules d’une enzyme donnée
Induction
Mécanisme qui diminue la synthèse des molécules d’une enzyme donnée
Répression
La synthèse de tous les types d’enzymes est-elle sujette à ce type de contrôle?
Non. Il y a des enzymes dont la synthèse est constante
Deux mécanismes qui contrôlent l’efficacité catalytique des enzymes
Allostérie et modification covalente
Principe des enzymes allostériques
La structure subit une modification lors de leur association à des molécules de substrat, à des molécules d’effecteurs positifs et à des molécules d’effecteurs négatifs
Principe de la modification covalente
Modification d’une chaîne latérale d’un acide aminé (ex. addition d’un groupement phosphate fortement acide) pourrait se répercuter sur l’activité enzymatique en provoquant un remaniement des liaisons
Mécanisme de contrôle qui permet une adaptation rapide aux besoins de l’organisme ou de la cellule
Surtout l’allostérie mais aussi la modification covalente
Mécanisme de contrôle qui permet une adaptation de l’organisme à long terme
Induction, répression (augmentation ou diminution du taux de synthèse)
Définition : inhibiteur compétitif
Substance dont la structure chimique ressemble à celle du substrat.
En présence du substrat et de l’enzyme, l’inhibiteur fera compétition au substrat pour se fixer au même endroit sur l’enzyme.
L’inhibition compétitive est-elle réversible?
Dans quelles circonstances?
Oui, dans le cas où la quantité de vraie substrat est importante, l’analogue peut être délogé
