biochimie structurale

Question 1

quelles sont les catégories des acides Aminés

Answer 1

-polaire hydrophile
-apolaire hydrophobe

Question 1

citez les acides aminés apolaires hydrophobes

Answer 1

les aa apolaires se divisent en deux catégories :
-les aa aliphatiques: valine leucine isoleucine proline glycine alanine.
-les aa aromatiques:
tryptophane, phénylalanine et tyrosine

Question 2

quelle est la particularité de tyrosine

Answer 2

tyrosine possède une double chaine latérale: aromatique et hydroxyle

Question 3

en combien de sous catégories se divise les aa polaire hydrophiles

Answer 3

aa non chargés et aa chargés positivement ou négativement

Question 4

quels sont les aa non chargés et précisez leurs chaines latérales

Answer 4

-sérine et thréonine :chaine hydroxyle
-méthionine : fonction thiol
-cystéine:fonction souffre
-glutamine et asparagine: fonction amide

Question 5

quels sont les aa chargés positivement

Answer 5

lysine , histidine et arginine

Question 6

quels sont les aa chargés négativement

Answer 6

glutamate et aspartate

Question 7

quels sont les caractéristiques de la liaison peptique

Answer 7

liaison covalente , plane, polaire et rigide
-pas de rotation
-liaison amide particulière
-nécessite de l’ATP
-configuration trans stable
- peut se détruire par Hcl à 120 degré pendant 72h

Question 8

combien d’aa possèdent les peptides

Answer 8

entre 2 à 99

Question 9

quelle est la structure des peptides

Answer 9

Extrémité N terminale à gauche et extrémité c terminale à droite. avec une possibilité de rotation au niveau des angles phi et psi

Question 10

quels sont les facteurs qui peuvent dénaturer la structure des protéines

Answer 10

-facteurs physiques: température, pH, radiations
-facteurs chimiques: urée, solvants organiques et détergents

Question 11

combien de structures possèdent les protéines

Answer 11

structure primaire
structure secondaire
structure tertiaire
structure quaternaire

Question 12

les caractéristiques de la structure primaire

Answer 12

linéaire , la structure obtenue lors de la synthèse d’une protéine (traduction)
possède une extrémité N-terminale à gauche et une extrémité C-terminale à droite

Question 13

les caractéristiques de la structure secondaire

Answer 13

la structure secondaire se divise en structures répétitives régulières ( hélice alpha et feuillets beta )
et structures irrégulières et non répétitives ( coudes et boucles )

Question 14

la structure tertiaire

Answer 14

structure tridimensionnelle ayant une séquence en aa primaire

Question 15

structure quaternaire

Answer 15

structure formée de plusieurs sous-unités , elle est insoluble dans l’eau

Question 16

quelles sont les liaisons qui stabilise les structure tertiaire et quaternaire

Answer 16

-liaisons ioniques
-liaisons hydrophobes
-liaisons hydrogènes
-liaisons de van der waals
-ponts disulfure

Question 17

combien de site de fixation d’o2 possède l’hémoglobine

Answer 17

4 sites de fixation

Question 18

de combien de segment est formé hb

Answer 18

32 segments ou 8 segments en hélice alpha

Question 19

quelle est la composition de HB

Answer 19

une globine et une hème
(protoporphorine IX) formée de 4 noyaux pyroles ,un atome de fer ferreux , 2 vinyles, 4 méthyle et 2 propionate

Question 20

quelles sont les deux conformations de hb

Answer 20

active oxygénée à l’état relâché R et une conformation inactive désoxygéné à l’état tendu T

Question 21

que se passe lors de la fixation du 2,3 DPG

Answer 21

il diminue l’affinité de o2

Question 22

quels sont les conditions qui facilitent la fixation de o2 à hb

Answer 22

pression élevée en oxygène

Question 23

les conditions qui diminuent l’affinité de hb pour o2

Answer 23

-pression élevée en co
-diminution de pH
-présence de co2

Question 23

quelle est la particularité de Hb

Answer 23

c'est une protéine allostérique

Question 24

quelle est la cause de la drépanocytose

Answer 24

mutation au niveau de la chaine beta de Hb ( subtitution de glu par val)

Question 25

est ce que la fixation de l'oxygène lors de la drépanocytose est altéré

Answer 25

non

Question 26

que présente Hbs hétérozygotes

Answer 26

une résistance contre la malaria

Question 27

la composition de HbA1

Answer 27

2 alpha et 2 beta

Question 28

c'est quoi une enzyme

Answer 28

c'est une protéine ayant un pouvoir catalytique elle catalyse la réaction substrat =produit

Question 29

quel est l'influence de l'enzyme sur la réaction

Answer 29

elle augmente la vitesse de la réaction sans altérer son équilibre

Question 30

quels sont les deux types de cofacteurs

Answer 30

cofacteur organique ( vitamines) ou inorganique comme les ions

Question 31

est ce que les cofacteurs interviennent dans toutes les réactions enzymatiques ?

Answer 31

non

Question 32

donnez par ordre la classification des enzymes

Answer 32

-oxydoréductase -transférases -hydrolases -lyases -isomérases -ligases

Question 33

quel est l'aspect des enzymes michaeliennes

Answer 33

courbe en hyperbole

Question 34

est ce que les enzymes sont évalués par leurs concentrations

Answer 34

non, par leur vitesse

Question 35

quel est l'effet des inhibiteurs sur les enzymes micheliennes

Answer 35

ils diminuent la vitesse de la réaction

Question 35

quels sont les types d'inhibiteurs

Answer 35

-inhibiteurs irréversibles -inhibiteurs compétitifs -inhibiteurs non compétitifs

Question 36

quel est l'effet des inhibiteurs non compétitifs sur les enzymes

Answer 36

Vmax diminue et l'affinité constante (Km cst)

Question 37

l'effet des inhibiteurs compétitifs

Answer 37

Vmax reste constante et l'affinité diminue (Km augmente)

Question 38

que fait l'acide acétylsalicylique (anti inflammatoire non-stéroïdien (AINS))

Answer 38

inhibiteur de COX, il empêche la formation des prostaglandines

Question 39

définir la constante de Michaelis menten

Answer 39

a constante de Michaelis (Km) est égale à la concentration de substrat à laquelle la vitesse d’une réaction enzymatique est égale à la moitié de la vitesse maximale (Vmax)

Question 40

combien de sites de fixation possède une enzyme allostérique

Answer 40

elle possède en moins un site de fixation pour le substrat et un site de fixation pour le modulateur allostérique

Question 41

c'est quoi une enzyme allostérique

Answer 41

protéine composée de plusieurs sous unités

Question 42

comment peut se faire la régulation d'une enzyme allostérique

Answer 42

Régulation par concentration E Régulation par disponibilité de coacteur Régulation par passage à la forme active de E --> Protéolyse limité : inactif -> actif --> Modification covalente : phosphorylation déphosphorylation --> Liaison avec un cofacteur ou coenzyme lié --> Fixation d'une protéine de controle

Question 43

quels sont les deux types de vitamines

Answer 43

hydrosolubles et liposolubles

Question 44

quels sont les seuls vitamines qui ne sont pas des coenzymes

Answer 44

C ,A, D

Question 45

de quel vit provient TPP ( thiamine tryphosphate)

Answer 45

B1

Question 46

TPP est un Co libre ou lié

Answer 46

lié à un groupement prosthétique

Question 47

quel fonction joue TPP

Answer 47

décarboxylation des acides alpha cétonique

Question 48

la déficience en B1 cause quelle maladie

Answer 48

Béri-béri

Question 49

quel coE donne B2

Answer 49

FAD et FMN

Question 50

FAD est un co lié ou libre

Answer 50

lié à un groupement prosthétique fibrovlavine

Question 51

quel fonction assure FAD

Answer 51

Oxydoréduction

Question 52

la déficience en B2 cause quelle maladie

Answer 52

dermatose

Question 53

NAD et NADP interviennent dans quelle réaction

Answer 53

oxydoréduction

Question 54

quel est le précurseur de NAD (CoE libre)

Answer 54

B3

Question 55

la déficience en B3 se manifeste par quelle maladie

Answer 55

pellagre

Question 56

quel est le coE donné par B5

Answer 56

coA

Question 57

coA est libre ou lié

Answer 57

libre

Question 58

quelle fonction assure coA

Answer 58

transport des groupements acétylène

Question 59

Quel est le coE donné par vit B6

Answer 59

PLP : phosphate de pyrixoxal

Question 60

PLP est libre ou lié , et dans quelle réaction intervient-il

Answer 60

lié; transfert des groupements amines

Question 61

de quel vit provient la biotine, coE libre ou lié

Answer 61

B8, COE Lié à un groupement prosthétique de carboxylase

Question 62

dans quelle réaction intervient la biotine

Answer 62

transfert des groupements co2

Question 63

quel est le précurseur de THF

Answer 63

B9

Question 64

dans quelle réaction intervient-il

Answer 64

transfert des groupements monocarbonés autre que CO2

Question 65

la déficience en B9 se manifeste par quelle maladie

Answer 65

anémie macrocytaire

Question 66

B12 est une vit et un coE au même temps, dans quelle réaction intervient-il

Answer 66

transfert des groupements monocarbonés autre que CO2

Question 67

la déficience en B12 se manifeste par quelle maladie

Answer 67

anémie macrocytaire

Question 68

vitamine c est un coE intervenant dans quelle réaction

Answer 68

hydroxylation de proline et lysine du collagène

Question 69

la déficience en vitamine c se manifeste par quelle maladie

Answer 69

scorbut

Question 70

quels sont les coE qui ne dérivent pas de vitamines

Answer 70

-ubiquinone -acide lipoique -coE hémique

Question 71

dans quelle réaction intervient UQ et quelle est sa particularité

Answer 71

c'est un CoE libre qui intervient dans les réactions d'oxydoréduction

Question 72

le coE hémique est-il libre ou lié , il intervient dans quelle réaction

Answer 72

lié à un groupement prosthétique de cytochrome , il intervient dans les réactions d'oxydoréductions

Question 73

l'acide lipoique assure quelle fonction

Answer 73

transfert des groupements monocarbonés autres que co2