Biochimie_enzyme Flashcards
(34 cards)
Comment nomme-t-on le mécanisme qui augmente la synthèse de molécules d’une enzymes et celui qui la diminue?
induction et répression
Distinguer les différents mécanismes de contrôle de certaines réactions enzymatiques par les cellules
Les cellules et l’organisme lui-même contrôlent certaines réactions enzymatiques afin d’adapter leurs besoins métaboliques à leur environnement. Ces contrôles sont réalisés, ou bien en affectant la quantité d’enzymes et/ou en modifiant l’activité de certaines enzymes.
La synthèse de tous les types d’enzymes est-elle sujette à ce type de contrôle(augmentation/diminution du nbr d’Enzyme)?
Non. Il y a des enzymes dont la synthèse est constante.
Il y a des enzymes dont la synthèse est constante dans certains tissus et variable dans d’autres tissus.
Le nom d’une enzyme qui est constante (qui ne réagit pas aux mécanisme)
On nomme ces enzymes, « enzymes constitutives ».
Nommez et expliquez les deux mécanismes qui contrôlent l’efficacité catalytique des enzymes.
Allostérie et modification covalente.
Qu’est-ce que des enzymes allostérique?
des enzymes de régulation dont l’activité est contrôlée par des molécules modulatrices effectrices qui interagissent avec l’enzyme de façon réversible non covalente
En plus du site catalytique, qu’est-ce que l’enzyme allostérique a de plus?
En plus du site catalytique, ces enzymes ont un ou plusieurs sites régulateurs ou allostériques pour la liaison d’un effecteur. Ce site allostérique est spécifique de son effecteur.
Vrai/Faux. L’activité enzymatique dépend de structures secondaire et tertiaire (et quelques fois quaternaire) données.
Vrai
Quel exemple de modification covalente pourrait répercuter sur l’Activité enzymatique?
une modification d’une chaîne latérale d’un acide aminé par addition par exemple d’un groupement phosphate fortement acide pourrait se répercuter sur l’activité enzymatique en provoquant un remaniement des liaisons (hydrogène, hydrophobes, électrostatiques)
Les enzymes sont-elles toutes susceptibles à l’allostérie et la modification covalente?
Non. La majorité des enzymes ne sont pas contrôlées.
Quel rôle ont les enzymes contrôlés par certains mécanismes?
Celles qui le sont agissent au niveau de réactions clés des voies métaboliques, des réactions qui sont généralement physiologiquement irréversibles et qui catalysent des réactions limitantes (c’est-à-dire les réactions qui sont responsables de l’activité de toute la série de réactions d’une voie métabolique). Leur contrôle permet de moduler l’activité de ces voies.
Parmi tous les mécanismes de contrôle de l’activité enzymatique, lequel (lesquels) permet (permettent) une adaptation rapide aux besoins de l’organisme ou de la cellule ?
Surtout l’allostérie mais aussi la modification covalente.
Parmi tous les mécanismes de contrôle de l’activité enzymatique, lequel (lesquels) permet (permettent) une adaptation à long terme ?
Induction, répression (augmentation ou diminution du taux de synthèse).
Qu’est-ce qu’un inhibiteur compétitif?
Un inhibiteur compétitif est une substance dont la structure chimique ressemble à celle du substrat. En présence du substrat et de l’enzyme, l’inhibiteur fera compétition au substrat pour se fixer au même endroit sur l’enzyme.
quel est l’effet d’un inhibiteur compétitif sur la vitesse maximale de la réaction?
La Vmax ne change pas, car elle est obtenue quand toutes les molécules d’enzyme sont saturées par des molécules de substrat. Il faut seulement plus de molécules de substrat pour l’atteindre.
Vrai/Faux: L’inhibiteur compétitif modifie l’enzyme.
Faux. L’enzyme n’est pas modifiée mais puisqu’il y a une compétition entre le substrat et l’inhibiteur, c’est comme si l’enzyme avait moins d’affinité pour son substrat.
Qu’est-ce qu’un inhibiteur non compétitif?
Il y a plusieurs façons selon lesquelles une molécule peut être un inhibiteur non compétitif, mais la plus commune est de réagir avec l’enzyme de façon irréversible (ex. liaison covalente) et de modifier la structure de l’enzyme ou encore d’empêcher que le substrat atteigne le site actif de l’enzyme. Toute augmentation de la concentration du substrat ne peut rompre la liaison entre l’inhibiteur et l’enzyme. Il y a non compétitivité.
Existe-t-il des inhibiteur non compétitifs irréversible spécifique? et si oui, donner un exemple
oui, l’Aspirine
Vrai/Faux. les enzymes actives intactes ne conservent pasleur affinité pour leur substrat lorsqu’un inhibiteur non compétitifs été libérés dans le système
Faux. enzymes actives intactes conservent leur affinité pour leur substrat de la même façon que si l’inhibiteur n’y était pas.
quel est l’effet d’un inhibiteur non compétitif sur la Vmax de la réaction ?
La Vmax diminue, car plusieurs molécules d’enzymes sont détruites, ce qui respecte la proportionnalité entre la concentration en enzymes actives et la Vmax.
Vrai/Faux. Les inhibiteurs irréversibles sont toujours non compétitifs.
Vrai
Un inhibiteur non compétitif irréversible peut-il agir à un autre site qu’au site actif ?
Oui. Il peut s’attacher à l’enzyme, modifier sa structure tertiaire et ainsi affecter indirectement la structure du site actif et donc l’activité de l’enzyme.
Où est déversé le suc pancréatique et que contient-il principalement?
Il est déversé dans le duodénum. Il contient les enzymes digestives synthétisées par le pancréas exocrine. Il contient aussi du bicarbonate de sodium et de potassium chargé de la neutralisation de l’acide provenant de l’estomac.
Sous quelle forme retrouve-t-on les enzymes protéolytiques dans le suc pancréatique? Quel en est l’avantage pour le pancréas?
Elles sont sécrétées sous forme de proenzymes. La trypsine est sécrétée sous forme de trypsinogène, la chymotrypsine sous forme de chymotrypsinogène, l’élastase sous forme de proélastase, les carboxypeptidases A et B sous forme de procarboxypeptidases A et B.
Avantage: pour empêcher une autodigestion du pancréas qui réalise la synthèse d’enzymes potentiellement dangereuses.
