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Biologie 11 > Biologie Klausur 11/1 > Flashcards

Biologie Klausur 11/1 Flashcards

1
Q

Organelle der Zelle

A

Vakuole (nur bei Pflanzen)
Ribosomen
Endoplasmatisches Retikulum
Golgi-Apparat
Zellmembran
Zellwand (nur bei Pflanzen)
Zellplasma
Chloroplasten + Chlorophyll
Mitochondrien
Nucleus + Nucleolus

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2
Q

Aufbau von Biomembranen

A

Aufbau aus Phospholipiden
„Kopf“ aus Glycerin + Phosphat (polar - hydrophil)
„Körper“ aus 2 Fettsäureresten (unpolar - hydrophob)
Insg.: amphiphil

In Membran:
Phospholipiddoppelschicht aus gegengesetzten Phospholipiden mit integralen und peripheren Proteinen (+ Glykoproteine)

➡️ Flüssig - Mosaik - Modell

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3
Q

Biomembran - Aufbau (Struktur)

A

BMs ohne starre kristalline Struktur, sondern eher flüssige Lipiddoppelschicht, in der Proteine schwimmen

Integrale Proteine: Proteine, die die Lipidschicht ganz durchdringen und temporäre oder permanente Poren bilden

Periphere Proteine: innen oder außen auf der Membran (außen oft mit Glykoproteinen zur Zellerkennung)

Proteine sind Enzym-, Transport-, Porenproteine oder Chlorophyll, die durch ihre unpolaren Anteile in der Membran fixiert werden.

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4
Q

Eigenschaften von Biomembranen

A
  • Stabilität aber auch Flexibilität
  • Möglichkeit zum Stoff- und Informationsaustausch
  • Abgrenzung einzelner Reaktionsräume
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5
Q

Aufgaben von BMs

A
  1. Signalübertragung
    Hormone gelangen an Rezeptor, binden mit Schlüssel-Schloss-Prinzip, Enzym wird aktiviert
  2. Zell-Zell-Erkennung
    Glykoproteine auf der Zelloberfläche dienen als Erkennungsmerkmale
  3. Stofftransport
    Passiver Stofftransport: ohne ATP-Verbrauch, Transport mit dem Konzentrations- oder Ladungsgefälle durch Diffusion
    Aktiver Stofftransport: unter ATP-Verbrauch, Transport entgegen das Konzentrations- oder Ladungsgefälle
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6
Q

Passiver Transport

A
  1. freie Diffusion durch die Membran ohne Poren (nur bei sehr kleinen (unpolaren) Teilchen z.B H2O, CO2, O2,…)
  2. Diffusion durch Carrier-Proteine: binden einen Stoff auf der einen Seite der Membran, Konformationsänderung (räuml. Gestalt), Stoff wird an der anderen Membranseite abgegeben:
    3 Typen:
    - Uniport: 1Molekül, 1 Richtung
    - Symport: 2 Moleküle, 1 Richtung
    - Antiport: 2 Moleküle, entgegengesetzte Richtung
  3. Diffusion durch Kanalproteine (integrale Proteine): Kanäle, die aufgrund ihrer Größe für bestimmte Stoffe spezifisch durchlässig (dauerhaft geöffnet/regulierbar) sind
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7
Q

Steuerung von Kanälen in Biomembranem

A
  • Ligandenbindung o. chemisch gesteuert: Molekül bindet nach Schlüssel-Schloss-Prinzip (=Ligand) an Kanal ➡️ Öffnen/Schließen
  • Spannungsgesteuert: Änderung des Membranpotential ➡️ Öffnen/Schließen
  • Mechanisch gesteuert: Dehnung Cytoskelett
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8
Q

Aktiver Transport

A
  1. Primär aktiver Transport: Proteine transportieren unter ATP-Verbrauch Stoffe gegen das Konzentrationsgefälle durch die Membran
  2. Sekundär aktiver Transport: ATP wird indirekt verbraucht: Transport erfolgt entlang eines Konzentrations- oder Ladungsgradienten der unter ATP-Verbrauch aufgebaut wurde
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9
Q

Diffusion

A

Teilchen befinden sich in ständiger Bewegung, breiten sich dadurch gleichmäßig im zur Verfügung stehenden Raum aus

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10
Q

Osmose

A

Einseitig gerichteter Diffusionsvorgang durch eine semipermeable Membran bis ein Konzentrationsausgleich erreicht ist (falls möglich)

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11
Q

Semipermeabel

A

BMs sind semipermeabel oder selektiv permeabel, d. h. durchlässig nur für bestimmte Stoffe

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12
Q

Hypotonisches Medium

A

c innen > c außen
H2O strömt aus der Zelle
Vakuole dehnt sich aus (Pflanze)
Zellwand verhindert platzen
➡️ osmotischer Druck außen größer als innen

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13
Q

Isotonisches Medium

A

c innen = c außen
➡️ osmotischer Druck außen gleich groß wie innen

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14
Q

Hypertonisches Medium

A

c innen < c außen
H2O strömt aus der Zelle
➡️ osmotischer Druck innen größer als außen

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15
Q

Biomoleküle

A

Allg. Cn(H2O)m

a) Monosaccharide z. B. Glucose, Fructose
b) Disaccharide z. B. Maltose, Laktose, Saccharose
c) Polysaccharide z. B. Cellulose, Glykogen

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16
Q

Proteine - Aufbau allg.

A

➡️ Aufbau aus Aminosäuren

Peptidbildung (AB):
- 2-10 AS: Oligopeptid
- 10-100 AS: Polypeptid
- > 100 AS: Proteine

17
Q

Struktur der Proteine

A
  1. Primärstruktur: Abfolge der AS: Aminosäuresequenz
    ➡️ Vielfalt der Proteine allg. 20^n
  2. Sekundärstruktur: jedes Protein nimmt aufgrund seiner AS-Sequenz eine best. räuml. Gestalt ein
    Alpha-Helix: schraubenartige, gewundene Struktur ➡️ dehnbar
    Bsp. Wolle, Haare
    Beta-Faltblatt: Zick-Zack-Kette ➡️ fest, undehnbar (Baustoffe)
    Bsp. Krallen, Schuppen
  3. Tertiärstruktur: räuml. Anordnung von Alpha-Helix und Beta-Faltblatt-Strukturen durch Van-der-Waals-WW, H-Brücken, ionische Kräfte, Atombindungen
  4. Quartärstruktur: nur bei Proteinen, die aus mehreren Polypeptidketten bestehen (deren räuml. Anordnung)
18
Q

Definition Enzyme

A

Enzyme sind Proteine, die als Biokatalysatoren wirken, d. h. sie beschleunigen biochemische Reaktionen, indem sie die zum Start benötigte Aktivierungsenergie herabsetzen, dabei jedoch nicht verbraucht werden.

Coenzyme: Zusatzstoffe, ohne die viele Enzyme nicht funktionieren. Wird aber, im Gegensatz zum Enzym, bei der Reaktion verbraucht. Deshalb besser: Cosubstrat z. B. ATP, Vitamine

19
Q

Substratspezifität

A

Enzyme sind substratspezifisch, d. h. sie können nur ein bestimmtes Substrat umsetzen.

Schlüssel-Schloss-Prinzip: Enzyme sind Riesenmoleküle mit einer bestimmten räuml. Gestalt (Tertiärstruktur). An das aktive Zentrum passt das Substrat genau in das Enzym hinein.
1. Bildung eines Enzym-Substrat-Komplexes
2. Umsetzung des Substrats
3. Freisetzung des umgesetzten Substrats

20
Q

Benennung von Enzymen

A

Substratname + „ase“
z. B. Amylase spaltet Amylose, Maltase spaltet Maltose

21
Q

Wirkspezifität

A

Enzyme können nur eine bestimmte Reaktion katalysieren.
Klassifikation: Einteilung der Enzyme nach ihrer Wirkungsweise
Bsp. Hydrolasen katalysieren Hydrolysen, Ligasen verbinden DNA

22
Q

Definition Enzymaktivität

A

Maß für die Zahl der Substratmoleküle, die ein Enzym pro Zeit umsetzt
= Umsatzrate, Wechselzahl

23
Q

Definition Reaktionsgeschwindigkeit

A

Stoffumsatz pro Zeit, d. h. Abnahme des Substrats oder Zunahme des Produkts

24
Q

Abhängigkeit der Enzymaktivität von der Temperatur

A

Mit steigender Temperatur erhöht sich die Reaktionsgeschwindigkeit, denn bei erhöhter Temperatur bewegen sich die Teilchen schneller ➡️ Wahrscheinlichkeit, dass Enzym und Substrat zusammentreffen steigt

ABER: zu starke Hitze führt zur Denaturierung der Enzyme und damit der Zerstörung der Tertiärstruktur (keine Enzymwirkung mehr)

25
Q

RGT-Regel

A

Reaktionsgeschwindigkeits-Temperatur-Regel: Bei einer Temperaturerhöhung um 10°C nimmt die Reaktionsgeschwindigkeit um das 2-3-fache zu.

26
Q

Abhängigkeit der Reaktionsgeschwindigkeit von der Substratkonzentration

A

Eine Erhöhung der Substratkonzentration führt zu einer Erhöhung der Reaktionsgeschwindigkeit, da die Wahrscheinlichkeit steigt, dass Enzymmoleküle auf Substratmoleküle treffen und einen Enzym-Substrat-Komplex bilden.

Wenn alle Enzymmoleküle mit Substratmolekülen besetzt sind, kann die RG nicht weiter steigen
➡️ Sättigungskurve

27
Q

K_M

A

Michaelis-Menten-Konstante: da eine genau Bestimmung der Sättigungskonzentration schwierig ist (schwer abzulesen), nimmt man die halbmaximale Reaktionsgeschwindigkeit als Kenngröße.

28
Q

Einfluss des pH-Wertes

A

Jedes Enzym hat einen pH-Wert bei dem es optimal arbeiten kann.
Eine ph-Änderung bewirkt eine Änderung der Tertiärstruktur des Proteinmoleküls.

Amylose im Speichel, nicht Magen oder Darm; Pepsin im Magen, nicht Speichel oder Darm; Trypsin im Darm, nicht Speichel oder Magen

29
Q

Irreversible Hemmung

A

Säuren, Schwermetall-Ionen und Hitze führen zur Denaturierung von Eiweißen und damit auch der Tertiärstruktur:
Wirkungsweise:
Schwermetallionen und andere Gifte binden sich an die Eiweißmoleküle der Enzyme ➡️ Blockierung der Enzymwirkung durch Veränderung der Tertiärstruktur und irreversible Verringerung der RG je nach Giftdosis

Hitzedenaturierung: >45°C: Sekundär- und Tertiärstruktur zerstört ➡️ keine Enzymwirkung mehr

Vergiftung der Enzyme: Schwermetallionen oder andere Giftstoffe lagern sich an das aktive Zentrum an und blockieren es ➡️ keine Enzymwirkung

30
Q

Reversible Hemmung: Einfluss von Bindungspartnern auf die Enzymaktivität (Effektoren)

A
31
Q

Kompetitive Hemmung

A

Ein Hemmstoff, der dem Enzym strukturell ähnlich ist, wird an das aktive Zentrum eines Enzyms gebunden, aber nicht umgesetzt.
➡️ je nach Konzentration des Hemmstoffs kommt es zur teilweisen oder vollständigen Hemmung des Enzyms, da diese aktiven Zentren für das Substrat nicht zur Verfügung stehen.
Die Hemmung ist reversibel und lässt sich mit einer Erhöhung der Substratkonzentration rückgängig machen.

Im Diagramm:
Vmax wird erreicht, verschiedene K_Ms ➡️ mit Hemmstoff größer

32
Q

Allosterische Regulation

A

Das Enzym hat ein aktives Zentrum für das Substrat und ein allosterisches Zentrum für den Hemmstoff. Am allosterischen Zentrum bindet ein Regulatormolekül (Hemmstoff/Aktivator) nach dem Schlüssel-Schloss-Prinzip und kann auch wieder abgehen. Deshalb ist die Hemmung reversibel.
➡️ Bindung des Regulatormoleküls bewirkt eine Veränderung der Tertiärstruktur des Enzyms am aktiven Zentrum

Im Diagramm: mit Hemmstoff erreicht die Reaktion nicht Vmax aber die K_M ist gleich groß

Man unterscheidet zwischen allosterisch gehemmten und allosterisch aktivierten Enzymen.
Bei allosterischer Aktivierung: Enzym zunächst inaktiv, Bindung des Aktivators am allosterischen Zentrum: Veränderung der Tertiärstruktur am aktiven Zentrum (Substrat kann jetzt erst binden).
Durch Erhöhung der Substratkonzentration kann diese Hemmung nicht aufgehoben werden.

33
Q

Endprodukthemmung

A

Das Endprodukt E ist ein allosterischer Hemmstoff für das Enzym E1.
➡️ bei hoher Konzentration des Endprodukts wird dessen Produktion abgeschaltet ➡️ Endprodukthemmung durch negative Rückkopplung ➡️ Selbstregulation

Biologie 11 (1 decks)

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