Biology 1

Question 1

Da cosa è data la stabilità di una proteina?

Answer 1

La stabilità della struttura ripiegata di un polipeptide dipende dai legami covalenti disolfuro e dei quattro fattori non covalenti: legami idrogeno, legami ionici, interazioni van der Waals e interazioni idrofobiche.

Question 2

Quali sono i legami non covalenti della proteina? (4)

Answer 2

→ legami idrogeno tra gruppi laterali che rappresentano buoni donatori e accettori;
→ legami ionici tra gruppi aminoacidici R carichi;
→ interazioni van der Waals transitorie tra molecole apolari in stretta prossimità;
→ interazioni idrofobiche che spingono i gruppi apolari verso l’interno della molecola.

Question 3

Struttura primaria

Answer 3

Sequenza aminoacidica di una catena polipeptidica

Question 4

Struttura secondaria

Answer 4

Conformazioni regolari e ripetitive che la catena polipeptidica assume nello spazio, stabilizzata da legami idrogeno tra NH di un legame peptidico e CO di un altro legame peptidico.

Question 5

Struttura terziaria

Answer 5

Forma complessiva assunta da ciascuna catena polipeptidica.

Question 6

Struttura quaternaria

Answer 6

Disposizione tridimensionale delle diverse catene polipeptidiche di una proteina.

Question 7

Da cosa è determinata la funzione di una proteina?

Answer 7

Dalla sua conformazione, che è determinata dalla sua sequenza aminoacidica.

Question 8

Che cosa determina la conformazione di una proteina?

Answer 8

Determina la sua funzione.

Question 9

Lipidi anfipatici

Answer 9

Lipidi che hanno una regione polare e una regione apolare.

Question 10

Funzioni lipidi (5)

Answer 10

→ Riserva energetica
→ Isolante termico
→ Componenti principali delle membrane
→ Messaggeri chimici
→ Vitamine

Question 11

Acidi grassi

Answer 11

Catene non ramificate di idrocarburi.

Question 12

Composizione acidi grassi

Answer 12

“Testa” polare COOH, “coda” idrocarburica apolare, numero pari di atomi di carbonio (12-20, i più frequenti hanno 16-18)

Question 13

Differenza tra un acido grasso saturo e uno insaturo

Answer 13

Gli acidi grassi insaturi formano doppi legami, i carboni degli acidi grassi saturi formano il massimo numero di legami con l’idrogeno possibile.

Question 14

Glicerolo

Answer 14

Alcool a 3 atomi di carbonio, tre gruppi OH, a ciascuno dei quali può essere legato un acido grasso.

Question 15

Legame tra acido grasso e glicerolo

Answer 15

Legame esterico: OH del glicerolo e OH dell’acido grasso → C - O - C + eliminazione di H2O

Question 16

Principali lipidi di deposito

Answer 16

Trigliceridi

Question 17

Struttura fosfogliceride

Answer 17

Alcol idrofilo (serina, colina, ecc.) + gruppo fosfato + glicerolo + 2 acidi grassi (1 saturo e 1 insaturo)

Question 18

Sfingolipidi

Answer 18

Fosfolipidi basati sull’amino-alcol sfingosina;
?

Question 19

Steroidi

Answer 19

Complesso scheletro carbonioso ciclico ad anelli condensati a cui sono legate catene laterali e gruppi funzionali.

Question 20

Colesterolo

Answer 20

Importante componente della membrana (aumenta la fluidità) e precursore degli ormoni steroidei.

Question 21

Unità di ripetizione dei polisaccaridi

Answer 21

Monosaccaridi

Question 21

Monosaccaridi

Answer 21

Zucchero semplice, unità di ripetizione dei polisaccaridi.

Question 22

Categorie di zuccheri (2)

Answer 22

Aldozuccheri e chetozuccheri.

Question 23

Aldozuccheri

Answer 23

Zucchero con gruppo carbonilico (CO) terminale

Question 24

Chetozuccheri

Answer 24

Zucchero con gruppo carbonilico (CO) interno

Question 25

Monosaccaride più comune

Answer 25

Aldoesoso D-glucosio

Question 26

Disaccaridi

Answer 26

Due monomeri di zucchero uniti da un legame covalente glicosidico

Question 27

Legame glicosidico

Answer 27

Legame covalente tra zuccheri (OH e OH → H2O e rimane O)

Question 28

Legame glicosidico glucosio

Answer 28

Legame tra C1 e C4 C1 - OH OH - C4 → C1 - O - C4 + H2O

Question 29

Lattosio

Answer 29

Disaccaride → glucosio + galattosio

Question 30

Saccarosio

Answer 30

Disaccaride → glucosio + fruttosio

Question 31

Maltosio

Answer 31

Disaccaride → glucosio + glucosio

Question 32

Che funzioni svolgono i polisaccaridi?

Answer 32

Funzioni strutturali e di riserva

Question 33

Da cosa sono costituiti glicogeno e amido?

Answer 33

Sono costituiti da unità di alfa-D-glucosio unite da legami glicosidici.

Question 34

Quali sono le unità monomeriche degli acidi nucleici?

Answer 34

I nucleotidi

Question 35

Nucleotidi (cosa sono)

Answer 35

Unità monomeriche degli acidi nucleici

Question 36

Nucleotidi (struttura)

Answer 36

Zucchero a cinque atomi di carbonio, a cui sono legati un gruppo fosfato e una base aromatica contenente azoto.

Question 37

Purine

Answer 37

Adenina e guanina

Question 38

Pirimidine

Answer 38

Timina e citosina

Question 39

Acidi nucleici

Answer 39

Polimeri lineari (informazionali), formati dal legame di ciascun nucleotide al successivo tramite un gruppo fosfato.

Question 40

Precursori per la sintesi di DNA

Answer 40

dATP, dCTP, dGTP e dTTP (trifosfati)

Question 41

Perché sono necessari nucleotidi trifosfato per la sintesi del DNA?

Answer 41

Perché i nucleotidi trifosfato forniscono l'energia necessaria alla reazione.

Question 42

Proteine monomeriche

Answer 42

Proteine costituite da un singolo polipeptide.

Question 43

Proteine multimeriche

Answer 43

Proteine che consistono di due o più polipeptidi.

Question 44

Legame disolfuro

Answer 44

Legame che si forma tra gli atomi di zolfo di due residui aminoacilici di cisteina (si rimuovono i due idrogeni dai gruppi sulfidrici delle due cisteine).

Question 45

Quale legame stabilizza la alfa elica e il beta foglietto?

Answer 45

Il legame idrogeno

Question 46

Struttura primaria

Answer 46

Ordine con cui gli aminoacidi compaiono dall'estremità N-terminale a quella C-terminale

Question 47

Struttura secondaria

Answer 47

Interazioni locali tra gli idrogeni dei gruppi NH e CO degli aminoacidi lungo lo scheletro polipeptidico. Alfa elica e beta foglietto.

Question 48

Quale legame determina la struttura secondaria?

Answer 48

Legame idrogeno

Question 49

Struttura terziaria

Answer 49

La catena polipeptidica ripiegata nella sua conformazione nativa, che rappresenta la condizione più stabile per quella particolare sequenza di aminoacidi.

Question 50

Cosa determina la struttura terziaria?

Answer 50

Le interazioni tra i diversi gruppi laterali.

Question 51

Struttura quaternaria

Answer 51

è il livello di organizzazione che riguarda le interazioni tra subunità e il loro assemblaggio (solo proteine multimeriche).

Question 52

Legami che stabilizzano la struttura quaternaria (3)

Answer 52

Legami covalenti disolfuro, legami idrogeno e interazioni idrofobiche.

Question 53

Proteine chaperon

Answer 53

Proteine che controllano il processo di avvolgimento nello spazio di una proteina.

Question 54

Funzioni chaperon molecolari (3)

Answer 54

- prevengono folding non corretti delle proteine neosintetizzate, legandosi ad esse; - consentono una sorta di "controllo di qualità"; - se il folding delle neo-proteine non è corretto, le “srotolano” e consentono loro un’altra chance. Se il folding rimane scorretto, la proteina neo-sintetizzata viene inviata alla degradazione.