Carboidrato, Proteína e Lipídeos Flashcards
(134 cards)
1
Q
Quais são as principais funções dos peptídeos e proteínas?
A
Estruturais, motoras, hormonais, enzimas, anticorpos, de transporte, de reserva, nucleoproteínas e de membrana.
2
Q
Quais são os níveis hierárquicos de organização da estrutura tridimensional das proteínas?
A
Estrutura primária, estrutura secundária, estrutura terciária e estrutura quaternária.
3
Q
O que determina as propriedades das proteínas?
A
As propriedades das proteínas são o resultado de sua composição de aminoácidos.
4
Q
Como as proteínas podem ser classificadas quanto à conformação?
A
Globulares e Fibrosas
5
Q
Como as proteínas podem ser classificadas quanto à presença de conjugação?
A
Simples e Conjugadas.
6
Q
Como as proteínas podem ser classificadas quanto ao número de cadeias?
A
Monoméricas (cadeias únicas) e Oligoméricas (mais de uma cadeia).
7
Q
O que são proteínas simples?
A
Proteínas simples possuem apenas resíduos de aminoácidos.
8
Q
O que são proteínas conjugadas?
A
Proteínas conjugadas apresentam componentes químicos além dos aminoácidos.
9
Q
O que é um grupo prostético em uma proteína conjugada?
A
É a porção não-aminoácido de uma proteína.
10
Q
Cite exemplos de proteínas conjugadas e seus respectivos grupos prostéticos
A
Lipoproteínas: Lipídios (Ex: \beta_{1}-Lipoproteína do sangue)
Glicoproteínas: Carboidratos (Ex: Imunoglobulina G)
Fosfoproteínas: Grupos fosfato (Ex: Caseína do leite)
Hemoproteínas: Heme (ferro porfirina) (Ex: Hemoglobina)
Flavoproteínas: Nucleotídeos de flavina (Ex: Succinato desidrogenase)
Metaloproteínas: Metais (Ex: Ferritina - Ferro; Álcool desidrogenase - Zinco; Calmodulina - Cálcio; Dinitrogenase - Molibdênio; Plastocianina - Cobre)
11
Q
O que é a conformação de uma proteína?
A
É o arranjo espacial dos átomos de uma proteína.
12
Q
Qual é a conformação mais estável de uma proteína?
A
A conformação mais estável é aquela que possui menor energia livre de Gibbs (-G).
13
Q
Quais são os 4 níveis estruturais da organização tridimensional das proteínas?
A
Sequência de aminoácidos (primária), enovelamento da cadeia polipeptídica (secundária e terciária) e associação de várias cadeias (quaternária).
14
Q
Quais são as características das proteínas globulares?
A
Têm forma de esfera, são relativamente solúveis em água e desempenham várias funções dinâmicas como catalisadores (enzimas), proteínas de transporte e reguladores da expressão gênica.
15
Q
O que é a estrutura primária de uma proteína?
A
É a sequência de aminoácidos, ligados covalentemente por ligações peptídicas, existentes na molécula de uma proteína.
16
Q
Por que a estrutura primária é considerada o nível mais simples de estrutura proteica?
A
É o nível de estrutura mais simples a partir do qual todos os outros derivam.
17
Q
O que acontece na anemia falciforme em termos de estrutura primária da proteína?
A
Ocorre uma mutação de sentido trocado, substituindo um aminoácido Glu (posição 6) por um Val na cadeia \beta, o que induz a formação de eritrócitos deformados (forma de foice).
18
Q
Como as hemácias normais diferem das hemácias falciformes?
A
As hemácias normais são arredondadas e maleáveis, enquanto as hemácias em formato de foice são menos maleáveis e podem bloquear o fluxo sanguíneo em capilares de pequeno diâmetro
19
Q
Quais são as consequências da interrupção do suprimento de oxigênio causada pelas hemácias falciformes?
A
Leva à hipóxia e necrose no tecido.
20
Q
O que é a estrutura secundária de uma proteína?
A
É a disposição espacial que adquire a espinha dorsal da cadeia polipeptídica, ou seja, arranjos particularmente estáveis dos resíduos de aminoácidos adjacentes, formando padrões estruturais recorrentes.
21
Q
Qual a conformação mais estável da estrutura secundária?
A
Hélices \alpha.
21
Q
Quais são os tipos principais de estrutura secundária?
A
Hélices \alpha, conformações \beta (folhas \beta-pregueadas) e voltas (indefinida ou ao acaso, loops, coils, turns).
22
Q
Quais são as características da estrutura secundária em \alpha-hélice?
A
São os elementos de estrutura secundária mais abundantes (32-38% em proteínas globulares), possuem ponte de hidrogênio C=O_{i}…HN_{i+3}, 3.6 resíduos por volta de hélice, 1.5 Å entre resíduos, são de passo-direito (right-handed), as cadeias laterais orientam-se para o exterior da hélice em um ângulo de 20º entre resíduos adjacentes e ocorrem interações intra-cadeia.
23
Q
Por que a \alpha-hélice é comum e estável?
A
É comum porque as posições das ligações de hidrogênio estão otimizadas (entre um H ligado ao NH_{2} e um O do COOH). A ligação peptídica participa da ligação de hidrogênio, conferindo estabilidade. Para isso, todos os aminoácidos precisam ter o mesmo tipo de isomeria óptica (L ou D).
24
Quais são os dois tipos de conformação \beta (folha \beta-pregueada)?
Cadeias paralelas (orientações amino e carboxila iguais) e Cadeias antiparalelas (orientações amino e carboxila diferentes).
25
O que é a estrutura terciária de uma proteína?
Resulta de dobras na estrutura da proteína, estabilizadas por interações entre os radicais dos aminoácidos.
26
Quais são os tipos de interações que estabilizam a estrutura terciária?
Interações fracas (hidrofóbicas, pontes de hidrogênio, ligações iônicas) e ligações covalentes (pontes dissulfeto).
26
O que são interações iônicas na estrutura terciária e entre quais grupos ocorrem?
São atrações eletrostáticas que ocorrem entre grupos eletricamente carregados, como aspartato e lisina.
27
O que são interações hidrofóbicas na estrutura terciária e entre quais radicais são estabelecidas?
São estabelecidas entre radicais de aminoácidos apolares, que se aproximam e repelem água.
28
Como as pontes de hidrogênio ocorrem na estrutura terciária?
Ocorrem pela atração de um átomo de hidrogênio e outro elemento mais eletronegativo, geralmente oxigênio ou nitrogênio.
29
O que é uma ponte dissulfeto e como ela é formada?
É uma ligação covalente formada pela oxidação de dois resíduos de cisteína, resultando em um resíduo de cistina.
30
O que é a estrutura quaternária de uma proteína?
Refere-se ao modo pelo qual duas ou mais cadeias polipeptídicas interagem.
31
O que acontece na desnaturação de uma proteína?
É uma alteração na estrutura tridimensional nativa de uma proteína, levando a alterações nas propriedades físico-químicas e perda de função biológica.
31
Quais níveis estruturais cada cadeia polipeptídica de uma proteína com estrutura quaternária apresenta?
Cada cadeia apresenta os três níveis estruturais: primária, secundária e terciária.
31
Quais são as principais ligações que mantêm a estrutura quaternária?
Ligações iônicas, interações de hidrogênio e interações do tipo hidrofóbicas.
32
Durante a desnaturação, as cadeias polipeptídicas são quebradas?
Não, as cadeias polipeptídicas não são quebradas; o que se rompem são as interações fracas e covalentes (pontes dissulfeto) que estabilizam a conformação da proteína.
32
Qual a diferença entre monômeros, dímeros, oligômeros e protômeros na estrutura quaternária?
Monômeros são cadeias únicas. Dímeros são proteínas com duas cadeias polipeptídicas. Oligômeros são proteínas com mais de uma cadeia (como a hemoglobina, que é um tetrâmero). Protômeros são as subunidades que formam o oligômero.
32
Quais fatores podem causar a desnaturação proteica?
Card 37 Pergunta: Quais fatores podem causar a desnaturação proteica? Resposta: Calor, ácidos ou bases fortes, solventes orgânicos, solutos (ureia, hidrocloreto de guanidina) e detergentes.
33
Como a desnaturação por calor afeta a atividade de uma enzima?
O calor pode causar a inativação térmica da enzima, fazendo com que a velocidade da reação caia após uma temperatura ótima.
33
Quais são os principais elementos químicos que compõem os lipídeos?
Essencialmente carbono (C), hidrogênio (H) e oxigênio (O); em algumas classes, fósforo (P), nitrogênio (N) e enxofre (S).
34
Como a alteração do pH afeta as proteínas?
A alteração do pH pode causar a desnaturação da proteína, como a coalhada da caseína, e afetar a atividade enzimática, que possui um pH ótimo.
34
Por que muitos hormônios peptídeos e antibióticos devem ser estocados em baixas temperaturas e não devem ser ingeridos com alimentos ácidos ou básicos?
Porque são peptídeos e proteínas, e suas estruturas tridimensionais podem ser alteradas (desnaturadas) por variações de temperatura ou pH extremo, levando à perda de sua função biológica.
35
Quais são as características gerais dos lipídeos em relação à solubilidade?
São insolúveis em água e solúveis em solventes orgânicos apolares (éter, clorofórmio e benzeno).
35
Qual é a principal função dos triglicerídeos no organismo?
Principal reserva energética do organismo.
36
Além de reserva energética, quais outras funções os lipídeos desempenham no organismo?
Componentes estruturais de membranas celulares (fosfolipídios e esfingolipídios), fonte de ácidos graxos essenciais, agem como hormônios (esteróides), fonte de vitaminas lipossolúveis (A, D, E e K), isolamento térmico e proteção mecânica.
36
Descreva o processo de digestão e absorção de gorduras da dieta.
Sais biliares emulsificam as gorduras da dieta formando micelas no intestino delgado.
Lipases intestinais (pancreáticas) degradam os triacilgliceróis.
Ácidos graxos e outros produtos são absorvidos pela mucosa intestinal e convertidos novamente em triacilgliceróis.
Triacilgliceróis, colesterol e apoproteínas formam os quilomícrons.
Os quilomícrons circulam pelos vasos sanguíneos e linfáticos até os tecidos.
A lipoproteína lipase é ativada pela apoproteína periférica (apoC-II) no capilar, liberando ácidos graxos e glicerol.
Os ácidos graxos entram na célula, onde são oxidados como combustível ou reesterificados para armazenamento.
37
Como os lipídeos são classificados?
Simples: contêm somente C, H e O. Incluem glicerolipídeos (ésteres de glicerol com ácidos graxos) e cerídeos (ésteres de álcoois superiores com ácidos graxos superiores).
Compostos: contêm outros elementos químicos (P, N e S). Incluem fosfolipídeos e esfingolipídeos.
Esteróides: possuem estrutura em anéis.
37
O que caracteriza a natureza anfipática dos ácidos graxos?
Apresentam uma região hidrofóbica (sem afinidade pela água) e uma região hidrofílica (com afinidade pela água)
38
Como a fluidez e a solubilidade dos lipídeos em água se relacionam com o grau de insaturação?
A fluidez e a "solubilidade" dos lipídeos em água aumentam com o aumento do grau de insaturação.
38
Qual a diferença entre ácidos graxos saturados e insaturados?
Ácidos graxos saturados não contêm ligações duplas, enquanto os insaturados contêm ligações duplas (cis e trans).
39
Qual a diferença entre a conformação cis e trans em ácidos graxos insaturados?
A conformação cis forma uma curva na cadeia, enquanto a conformação trans é linear (mais rígida). Ácidos graxos trans não são sintetizados pelos seres humanos.
39
Como a presença de ligações duplas afeta a flexibilidade e o ponto de fusão da cadeia de ácidos graxos?
A presença de ligações duplas afeta a flexibilidade da cadeia, diminuindo o ponto de fusão. Por exemplo, o ácido esteárico (saturado) tem PF = 70°C, enquanto o ácido oléico (uma ligação dupla) tem PF = 14°C, e o ácido linoléico (duas ligações duplas) tem PF = -5°C.
40
Qual a representação da estrutura dos ácidos graxos em termos de carbonos e ligações duplas?
A representação indica o número de carbonos da cadeia, o número de ligações duplas e o número do carbono que contém a ligação dupla. O carbono contendo a carboxila (COOH) é considerado o carbono número 1.
40
Como as gorduras trans são obtidas e qual seu efeito no organismo?
São obtidas pela hidrogenação industrial de óleos vegetais poli-insaturados, formando uma gordura de consistência mais firme. Elas se comportam como gorduras saturadas no organismo, aumentando o risco de desenvolvimento de aterosclerose.
41
O que são ácidos graxos \omega-6 e \omega-3?
Ácido graxo \omega-6: A ligação dupla mais próxima da metila terminal encontra-se a 6 átomos de carbono dela (Ex: Ácido Araquidônico, encontrado em óleos de sementes).
Ácido graxo \omega-3: A ligação dupla mais próxima da metila terminal encontra-se a 3 átomos de carbono dela (Ex: Ácido Eicosapentaenoico - EPA, encontrado em óleos de peixe).
42
Cite dois ácidos graxos essenciais e suas fontes
Ácido Linolênico (C_{17}H_{29}-COOH): encontrado em óleo de linhaça.
Ácido Linoléico (C_{17}H_{31}-COOH): encontrado em óleos de peixes de água gelada. É o precursor do ácido araquidônico.
43
O que são triacilglicerídeos?
São os lipídeos mais comuns, formados por um glicerol e três ácidos graxos, que podem ser diferentes.
43
O que são esfingofosfolipídeos e qual seu exemplo mais conhecido?
Apresentam um radical fosfato e o aminoálcool esfingosinol (esfingosina). O exemplo mais conhecido é a esfingomielina, que forma a bainha de mielina do sistema nervoso.
44
O que são glicerofosfolipídeos?
São lipídeos que apresentam um radical fosfato e um aminoálcool, onde uma das hidroxilas do glicerol é esterificada com ácido fosfórico.
44
Cite exemplos de glicerofosfolipídeos e suas funções.
Lecitina: Contém o aminoálcool colina, é componente das membranas celulares e encontrada em ovos, fígado e soja.
Cefalina: Contém o aminoálcool etanolamina, é componente das membranas celulares (principalmente no sistema nervoso) e importante para a coagulação sanguínea.
45
Qual a causa da síndrome da angústia respiratória (SAR) em crianças prematuras e como o surfactante pulmonar atua?
A SAR está relacionada com a deficiência de surfactante pulmonar. O surfactante pulmonar (principalmente dipalmitoil-fosfatidilcolina) reduz a tensão superficial da água que reveste a superfície do saco alveolar, prevenindo o colapso e facilitando a reinflação.
46
O que são glicolipídeos?
Apresentam o aminoálcool esfingosinol (esfingosina) e um carboidrato.
47
Qual a origem do colesterol no organismo e por que ele precisa ser "empacotado" para transporte?
30% é obtido da dieta e 70% da biossíntese. Por ser insolúvel em água, precisa ser "empacotado" sob a forma de lipoproteínas (LDL e HDL) para ser transportado no organismo.
48
Qual a diferença entre HDL e LDL?
LDL (Colesterol Ruim): Transporta lipídios do fígado para os tecidos e seu acúmulo pode formar placas ateroscleróticas nas artérias.
HDL (Colesterol Bom): Transporta lipídios dos tecidos de volta para o fígado.
49
O que é o CICLOPENTANOPERIDROFENANTRENO e qual sua importância?
É a estrutura química em anéis, comum a todos os esteróides, composta por um núcleo cíclico similar ao fenantreno (anéis A, B e C) ligado a um anel ciclopentano (D).
49
O que é a saponificação?
É a reação de hidrólise básica de óleos e gorduras (ésteres) que produz glicerol e os sais de ácidos graxos, que são o que chamamos de sabão.
50
Qual a relação entre o colesterol e os hormônios esteróides?
O colesterol faz parte da estrutura das membranas celulares e é o precursor da síntese dos hormônios esteróides.
51
Como as moléculas de detergente atuam na detergência?
As moléculas de detergente alteram a interação entre as moléculas de água da superfície e reduzem a tensão superficial. Suas cabeças hidrofílicas formam a superfície da micela, enquanto as caudas hidrofóbicas constituem o interior da micela, encapsulando a gordura.
51
Qual a fórmula geral dos carboidratos?
C_{X}(H_{2}O)_{Y}
52
Quais são as principais funções dos glicídios?
Estrutural: Em vegetais (celulose, hemicelulose e pectina nas paredes celulares) e em animais (quitina, quitosana e mucopolissacarídeos).
Reserva energética: Como o glicogênio em animais.
52
Como os carboidratos são classificados?
Carboidratos simples (açúcares): formados pela ligação entre carboidratos.
Não-hidrolisáveis: Monossacarídeos (pentoses, hexoses, etc.).
Hidrolisáveis: Oligossacarídeos (2 a 10 subunidades) e Polissacarídeos (muitas subunidades).
Carboidratos complexos: formados pela ligação entre carboidratos e outros tipos de moléculas (Nucleotídeos, Proteínas, Lipídeos).
53
Por que os carboidratos são considerados macronutrientes?
São usados em grandes quantidades pelo organismo e fornecem energia no metabolismo.
53
Cite exemplos de hexoses importantes.
Glicose, Frutose e Galactose.
53
Como os monossacarídeos são classificados?
Em relação ao grupo funcional: aldose, cetose.
Em relação ao número de carbonos: triose, tetrose, pentose, hexose.
Em relação à configuração: D, L.
53
O que é a curva glicêmica?
É um exame no qual a concentração de glicose é medida em amostras de sangue de um paciente, retiradas em intervalos de tempo regulares, antes e depois da ingestão de uma grande quantidade de glicose.
54
Quais são os valores normais de glicose no sangue e o que caracterizam hiperglicemia e hipoglicemia?
Valores normais: 70 a 110 mg/dL.
Hiperglicemia: > 110 mg/dL (pode ser causada por ingestão excessiva de carboidratos).
Hipoglicemia: < 70 mg/dL (pode ser causada por jejum prolongado ou excesso de bebidas alcoólicas).
55
O que são isômeros em carboidratos?
São carboidratos que apresentam a mesma fórmula química, mas estruturas diferentes (Ex: frutose, glicose, manose e galactose são isômeros uns dos outros com fórmula C_{6}H_{12}O_{6}).
56
O que são epímeros em carboidratos?
São carboidratos isômeros que diferem na sua configuração ao redor de apenas um átomo de carbono (com exceção do grupo carbonila) (Ex: glicose e galactose são epímeros de carbono 4).
56
Como a classificação D e L em monossacarídeos é determinada?
É determinada pela posição da hidroxila do carbono assimétrico mais distante da carbonila (grupo C=O), seja das aldoses ou das cetoses.
56
O que são enantiômeros em carboidratos e como são designados?
São isômeros que são a imagem especular um do outro, mas não são sobreponíveis. São designados com D- e L-açúcares.
57
Qual a composição da maltose e onde ela é encontrada?
É um dissacarídeo composto por glicose-glicose. É o açúcar do malte, encontrado em grãos em germinação e é o principal produto da hidrólise do amido.
57
Cite exemplos de pentoses e sua importância.
Ribose e Desoxirribose. São componentes dos ácidos nucleicos (RNA e DNA, respectivamente). A Ribose também é componente do ATP (moeda energética do organismo).
57
Qual a forma predominante dos glicídios nas células e por que ocorre a ciclização?
Nas células, os glicídios comportam-se, em 90% dos casos, como hemiacetais cíclicos. A ciclização cria um carbono anomérico (o carbono que fazia parte da carbonila), gerando as configurações \alpha e \beta dos monossacarídeos, que são energeticamente mais favoráveis.
57
O que são dissacarídeos e qual sua principal característica?
São compostos formados pela união de 2 monossacarídeos.
57
Qual a diferença entre as configurações \alpha e \beta dos monossacarídeos cíclicos?
\alpha (ALFA): O grupo OH do carbono anomérico (C1) do hemiacetal cíclico reside do lado oposto ao do grupo terminal CH_{2}OH (C6).
\beta (BETA): O grupo OH do carbono anomérico (C1) do hemiacetal cíclico reside do mesmo lado do grupo terminal CH_{2}OH (C6).
58
Qual a composição da lactose e onde ela é encontrada?
É um dissacarídeo composto por galactose-glicose, conhecido como açúcar do leite.
58
Quais são as principais patologias relacionadas à lactose?
Intolerância à lactose e Galactosemia (Clássica e Não clássica).
58
O que é intolerância à lactose e qual sua causa?
Caracteriza-se por náusea, diarreia e flatulência após a ingestão de lactose. Uma das causas é o baixo nível de lactase (enzima que cliva a lactose em galactose e glicose), que decresce após a infância na maioria da população mundial.
59
O que são polissacarídeos?
São polímeros de condensação que contêm centenas de moléculas de monossacarídeos. Por hidrólise, dão origem a um grande número de monossacarídeos.
60
O que é amido e quais suas principais frações?
O amido é uma reserva energética em plantas, composto por amilopectina e amilose.
61
Cite exemplos de polissacarídeos importantes
Amido (amilose e amilopectina), glicogênio e celulose.
62
Quais são as principais funções dos aminoácidos?
São unidades formadoras dos peptídeos e das proteínas (resíduos), substrato energético, neurotransmissores (como a dopamina) e atuam na sinalização celular. São também a principal fonte de nitrogênio para a formação de ácidos nucleicos.
62
Qual a principal característica da celulose e qual sua função no organismo humano?
Possui estrutura fibrosa, resistente e é insolúvel em água. Não é digerível, mas ajuda a estimular o movimento do alimento no trato intestinal e favorece a formação de fezes normais.
63
O que são aminoácidos quirais e por que são importantes?
Aminoácidos quirais apresentam pelo menos um carbono assimétrico (exceto a glicina), originando duas formas de imagem especular não sobreponíveis (enantiômeros): L-Aminoácido e D-Aminoácido. Os aminoácidos que formam as proteínas humanas são todos do tipo "L".
63
Onde o glicogênio é armazenado no corpo?
No fígado e no músculo.
63
Qual a estrutura geral de um aminoácido?
Um carbono central (\alpha-carbono) ligado a um grupo amino (NH_2 ou H_3N^+), um grupo carboxila (COOH ou COO^-), um átomo de hidrogênio (H) e uma cadeia lateral (grupo R).
64
Onde os aminoácidos do tipo "D" podem ser encontrados?
Os aminoácidos do tipo "D" estão presentes nas paredes celulares de bactérias Gram-positivas.
64
Quantos tipos de aminoácidos formam as proteínas humanas?
Apenas 20 tipos.
65
O que são aminoácidos essenciais?
São os aminoácidos que não podem ser sintetizados por um organismo e devem ser obtidos através de fontes alimentares (dieta).
66
Em pH fisiológico, como se encontram os grupos carboxila e amino de um aminoácido?
O grupo carboxila encontra-se dissociado, formando o íon carboxilato carregado negativamente (-COO^{-}), e o grupo amino encontra-se protonado (NH_3^+).
66
Como os aminoácidos são classificados em relação à polaridade da cadeia lateral? Cite exemplos.
Apolares (hidrofóbicos): Possuem grupos alquila (C e H) na cadeia lateral (Ex: Glicina, Alanina, Prolina, Valina, Leucina, Isoleucina, Fenilalanina, Triptofano, Metionina).
Polares (hidrofílicos): Possuem grupos amida, hidroxilas e sulfidrilas na cadeia lateral (Ex: Asparagina, Glutamina, Serina, Treonina, Tirosina, Cisteína).
67
Por que a cadeia lateral (grupo R) de um aminoácido é tão importante na função da proteína?
Em proteínas, a maioria dos grupos carboxila e amino estão combinados nas ligações peptídicas. Portanto, a natureza das cadeias laterais é que determina o papel do aminoácido na proteína.
67
Como os aminoácidos são classificados em relação à carga da cadeia lateral? Cite exemplos.
Com carga negativa (ácidos): Possuem um grupo carboxila na cadeia lateral (Ex: Aspartato, Glutamato).
Com carga positiva (básicos): Possuem grupos amino na cadeia lateral (Ex: Arginina, Lisina, Histidina).
68
O que significa dizer que os aminoácidos são anfóteros?
Significa que se comportam como ácidos e bases, podendo doar ou receber H^+ (prótons). Em meio aquoso (pH fisiológico), adquirem a forma de íon dipolar (zwitterion).
68
O que são aminoácidos incomuns e como são produzidos?
São aminoácidos produzidos pela modificação de aminoácidos após a proteína ter sido sintetizada pelo organismo, em um processo chamado de modificação pós-traducional.
68
Cite exemplos de aminoácidos incomuns e suas funções
Hidroxiprolina e Hidroxilisina: Formam o colágeno.
\gamma-carboxiglutamato: Presente em fatores de coagulação.
6-N-metil-lisina: Presente na miosina.
Taurina: Envolvida no metabolismo de aminoácidos sulfurados.
Selenocisteína: Contém selênio no lugar de enxofre; presente em algumas enzimas de reações de redução.
Ornitina e Citrulina: Participam do ciclo da ureia.
Homocisteína: Envolvida em reações de transmetilação.
Tiroxina: Hormônio secretado pela glândula tireoide, difere da tirosina por ter um grupo aromático com iodo.
69
Quais são as características de uma ligação peptídica?
Origina cadeias polipeptídicas formadas por resíduos de aminoácidos.
Origina extremidades N-terminal e C-terminal.
Possui caráter parcial de ligação dupla devido às estruturas de ressonância.
É planar e rígida, com os átomos que participam da ligação peptídica (H-N-C-O) formando um plano rígido.
A rotação só é possível em torno do C\alpha.
Praticamente todas as ligações peptídicas das proteínas são trans (os 2 átomos de carbono \alpha estão em lados opostos da ligação peptídica).
69
Como os peptídeos são formados?
São formados quando os aminoácidos se unem a partir dos grupos carboxila e amino, formando uma ligação peptídica, com a eliminação de uma molécula de água.
70
O que é o Ponto Isoelétrico (pI) de um aminoácido ou proteína?
É um pH no qual uma amostra de aminoácidos ou proteínas tem um igual número de cargas positivas e negativas, resultando em uma carga líquida zero.
70
Qual a convenção para a escrita de peptídeos?
A escrita é feita da esquerda (aminoácido livre, N-terminal) para a direita (carboxiaminoácido livre, C-terminal).
70
Qual a diferença entre peptídeos e proteínas em relação ao número de aminoácidos?
A diferença está no número de aminoácidos ligados. Um peptídeo é uma "proteína pequena" (geralmente com peso molecular < 10.000 Da ou aproximadamente até 100 aminoácidos), enquanto uma proteína é um "grande peptídeo" (peso molecular > 10.000 Da ou mais de 100 aminoácidos).
71
Cite exemplos de hormônios peptídeos e suas características
Ocitocina, hormônio antidiurético (vasopressina), insulina, glucagon e GH. São hidrofílicos e seus receptores estão localizados na membrana celular.
71
O que é o Dogma Central da Biologia Molecular?
É o processo de replicação do DNA, seguido pela transcrição do DNA em RNA, e então a tradução do RNA em proteínas. Os aminoácidos são os "blocos" que formam as proteínas.
71
O que é a conformação nativa de uma proteína?
É a conformação tridimensional específica que uma proteína assume, determinada pela sua sequência de aminoácidos, sendo o estado ativo da proteína.
72
O que é o processo de enovelamento (protein folding)?
É o processo pelo qual uma proteína recém-traduzida, que é apenas uma longa cadeia de aminoácidos, assume sua estrutura tridimensional específica (conformação nativa) para se tornar biologicamente ativa.
72
Qual o processo reverso ao enovelamento?
A desnaturação.
73
Como a ureia e o cloreto de guanidínio desnaturam as proteínas?
São eficazes em romper as ligações não-covalentes das proteínas. Acredita-se que substituem a água na solvatação da proteína, rompendo as interações de van der Waals que estabilizam a estrutura
73
O que acontece com a atividade biológica de uma proteína quando ela sofre desnaturação?
Há um rompimento das ligações que mantêm a conformação nativa, levando à perda da atividade biológica da proteína.
73
Quais são os principais agentes desnaturantes de proteínas?
Temperatura, agitação mecânica, detergentes, metais pesados, pH, ureia e cloreto de guanidínio.
74
O que são modificações pós-tradução?
São adições de grupos químicos aos resíduos de aminoácidos que ocorrem após a tradução da proteína. Quase sempre são reversíveis.
75
Quais são as estratégias celulares para promover o dobramento adequado das proteínas?
Chaperonas: Ligam-se e estabilizam proteínas não-dobradas ou parcialmente dobradas (emergindo dos ribossomos), evitando sua agregação e degradação.
Chaperoninas: Atuam diretamente, facilitando o dobramento das proteínas.
76
Cite alguns tipos comuns de modificações pós-traducionais
Hidroxilação, fosforilação, metilação, lipidação, glicosilação, ubiquitinação, acetilação, formação de pontes dissulfeto e SUMOilação.
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Quais são os dois tipos principais de glicosilação e onde ocorrem?
N-ligação: Açúcar ligado ao nitrogênio amídico da cadeia lateral da asparagina.
O-ligação: Açúcar ligado ao átomo de oxigênio da hidroxila da cadeia lateral de serina ou treonina.
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Como os grupos sanguíneos ABO estão relacionados à glicosilação de proteínas?
Os grupos sanguíneos baseiam-se em padrões de glicosilação de proteínas e glicolipídeos na superfície dos eritrócitos. O antígeno O é o básico. Os antígenos A e B diferem do O pela adição de um açúcar extra (N-acetilgalactosamina no A e Galactose no B) por uma glicosiltransferase específica.
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Por que o fenótipo O é considerado doador universal?
O fenótipo O resulta de uma mutação que leva à terminação prematura e, portanto, à falta de produção de ambas as glicosiltransferases necessárias para adicionar os açúcares dos antígenos A e B.
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Qual a importância da fosforilação na regulação da atividade proteica?
A fosforilação (adição de um grupo fosfato) é uma modificação covalente reversível que pode alterar a atividade de proteínas, como a glicogênio fosforilase, que é ativada quando fosforilada na serina 14 (glicogênio fosforilase a).
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O que é palmitoilação e qual sua função?
É a adição de palmitato a resíduos de cisteína em proteínas. Aumenta a hidrofobicidade das proteínas, contribuindo para sua associação a membranas, transporte entre compartimentos sub-celulares e modulação de interações proteína-proteína.
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O que são histonas e qual sua importância na cromatina?
Histonas são proteínas presentes na cromatina, ricas em aminoácidos básicos (arginina, lisina, histidina), o que as torna positivamente carregadas. Elas formam ligações iônicas com o DNA, que é negativamente carregado, e são essenciais para o empacotamento do DNA no nucleossomo e na cromatina.
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Como a acetilação de histonas influencia a estrutura do nucleossomo?
As cadeias laterais de lisina das histonas são acetiladas por Histona Acetiltransferases (HATs), que utilizam acetil-CoA como doador. A acetilação de histonas é importante para o reconhecimento dos promotores de genes alvos durante a transcrição.
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O que é controle alostérico?
Refere-se a qualquer alteração na estrutura terciária (monomérica) ou quaternária (oligomérica) de uma proteína induzida pela ação de um ligante, que tem repercussão na função da proteína.
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Como um ligante pode ativar uma enzima por controle alostérico? Dê o exemplo da PKA.
No controle alostérico, quando moléculas sinalizadoras se unem a enzimas alostéricas, induzem uma mudança conformacional no sítio ativo. No caso da Proteína Quinase A (PKA), a forma inativa é constituída de duas subunidades regulatórias (R) e duas catalíticas (C). A ligação do cAMP às subunidades regulatórias induz uma mudança conformacional que causa a dissociação das subunidades catalíticas, tornando a enzima ativa.
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Quais são os dois tipos de enzimas alostéricas em relação à ativação/repressão por moléculas sinal?
Enzimas alostéricas que podem ser reprimidas: Estão ativas na ausência de moléculas sinal, mas tornam-se inativas na presença delas (repressores destroem o sítio ativo).
Enzimas alostéricas que dependem da ativação: Estão inativas na ausência de moléculas sinal, mas requerem a molécula sinal para estarem ativas (ativadores restabelecem o sítio ativo).
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O que é proteólise e quais são seus tipos?
Proteólise é o processo de degradação de proteínas por enzimas (proteases) ou por digestão intramolecular. Pode ser classificada em:
Intracelular: Degradação por lisossomos, pelo proteassoma (dependente de ATP e ubiquitina), por calpaínas (dependente de cálcio) e pela cascata das caspases, além da degradação de oligopeptídeos por peptidases.
Extracelular: Degradação de proteínas secretadas na matriz extracelular por peptidases.
Digestiva: Realizada no estômago ou duodeno sobre os alimentos.
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Cite exemplos de classes de proteínas quanto à função e suas atividades.
Regulatórias: Regulam atividades de outras proteínas (Ex: Insulina, glucagon).
Transportadoras: Transportam substâncias (Ex: Hemoglobina, mioglobina).
Armazenamento: Reservatório de aminoácidos essenciais (Ex: Ovoalbumina, caseína).
Contráteis e móveis: Promovem movimentos na célula (Ex: Actina, miosina).
Estruturais: Responsáveis pelas estruturas biológicas (Ex: Queratina, colágeno).
Protetoras: Envolvidas na defesa (Ex: Imunoglobulinas/anticorpos).
Exóticas: Funções específicas (Ex: Proteínas anticongelamento).
Enzimas: Catalisam reações, acelerando sua taxa (Ex: Tripsina, RNAse, amilase).
