Ch. 08 - Métabolisme Cellulaire Flashcards

(31 cards)

1
Q

définition métabolisme

A

somme de réaction biochimiques d’un organisme pour maintenir vie

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2
Q

importance du métabolisme parmi les caractéristiques du vivant

A

Permet transformer molécules en énergie pour construire/ réparer tissus et se défendre

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3
Q

catabolisme

A

briser poly en mono
dégradation par hydrolyse
libère atp
besoin h2o

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4
Q

anabolisme

A

former poly à partir de mono
synthèse par déshydratation
libère h2o
besoin ATP

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5
Q

principaux polymères et monomères impliqués dans voies métaboliques

A

Protéines= AA
ADN/ARN= nucléotides
Polysaccharides= monosaccharides= glucose
Lipides= glycérol / acides gras

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6
Q

quelles sont les 3 grandes étapes du cycle de l’ATP (structure)

A
  1. Synthèse ATP
    2.Hydrolyse ATP
    3.Régénération ATP
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7
Q

explique le cycle de l’ATP

A

1.Synthèse ATP :
*produit dans mitochondries via respiration cellulaire (glycolyse, cycle de l’acide citrique et phosphorylation oxydative).

2.Hydrolyse ATP :
*Quand ATP utilisé comme source d’énergie= il est hydrolysé (réaction avec de l’eau), ce qui libère un groupe phosphate et forme ADP (Adénosine Diphosphate) et un phosphate inorganique (Pi).
*hydrolyse libère de l’énergie, utilisée pour des processus comme les transports actifs, la contraction musculaire, et la synthèse de molécules.

3.Régénération ATP :
*L’ADP et le phosphate sont ensuite recombinés pour reformer de l’ATP via des processus comme la phosphorylation dans les mitochondries

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8
Q

explique l’utilité de l’ATP dans les transports actifs vs passifs

A

*actif : besoin ATP pour déplacer des substances contre leur gradient de concentration (ex. : pompe sodium-potassium).
*passif : N’a pas besoin d’ATP (ex. : diffusion, osmose).

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9
Q

explique l’utilité de l’ATP dans réaction anabolisme

A

Utilisation de l’ATP pour construire des molécules complexes à partir de plus simples (ex. : synthèse des protéines, des acides nucléiques, etc.).

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10
Q

explique l’utilité de l’ATP dans le Mouvement cellulaire

A

Permet le transport intracellulaire de vésicules via des protéines motrices comme kinésine

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11
Q

quels sont les 3 modes de régulation

A

allostérie, coopérativité, rétro-inhibition

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12
Q

explique l’allostérie

A

enzymes structure quaternaire, 1 site 3D, pour stabiliser enzyme dans une forme active ou inactive de façon transitoire

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13
Q

explique la coopérativité

A

enzyme stabilisée par le substrat dans le site actif, affinités des autres sites augmente si un 1er site est comblé

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14
Q

explique la rétro-inhibition

A

ralentir/ fermer voie métabolique grâce au produit final qui inhibe étape précédente

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15
Q

quels sont les 5 facteurs qui affectant l’activité enzymatique

A

*Concentration substrat
*Concentration d’enzymes
*Cofacteurs (inorganique) et coenzymes (organique et non protéique)
*Conditions physo-chimqiues
*Inhibiteurs enzymatiques

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16
Q

explique l’effet de la concentration en substrat sur l’activité enzymatique et courbes

A

l’augmentation de la [substrat] augmente vitesse réaction jusqu’au pt de saturation de l’enzyme (sur un plateau, tous les sites actifs sont saturés et donc substrat en excès)

17
Q

explique l’effet de la concentration d’enzymes sur l’activité enzymatique

A

plus ya d’enzymes, plus la vitesse de réaction est grande, jusqu’à ce que le substrat devienne limitant

18
Q

explique l’effet des cofacteurs et coenzymes sur l’activité enzymatique

A

site actif plus efficace, activité enzymes augmente

19
Q

explique l’effet de la température sur l’activité enzymatique

A

températures élevées dénaturent enzymes mais si juste correct alors l’augmentation de l’énergie cin peut favoriser les rencontres entre substrat et enzyme

20
Q

explique l’effet du pH sur l’activité enzymatique

A

ph extrêmes dénaturent enzymes

21
Q

explique l’effet de la salinité sur l’activité enzymatique

A

salinité extrêmes dénaturent enzyme

22
Q

explique l’effet des inhibiteurs enzymatiques sur l’activité enzymatique et sur les courbes

A

-inhibiteurs diminuent productivité d’une enzyme

-inhibiteur non compétitif courbe la plus basse (moins d’activité enzymatique), maximum très bas

-inhibiteur compétitif plus bas que normal mais même maximum

23
Q

explique la complémentarité ES

A

Enzymes spécifiques à leur substrat (comme clé dans serrure) (complémentarité structurelle 3D)

24
Q

explique l’importance de la complémentarité ES

A

garantit que l’enzyme ne catalyse que des réactions spécifiques, ce qui rend les processus biologiques efficaces et contrôlés et abaisser énergie activation

25
c'est quoi un inhibiteur compétitif
molécules qui imitent le substrat et bloquent l'accès au site actif
26
c'est quoi un inhibiteur non compétitif
molécules qui se lient à l'enzyme qqpart loin du site actif et baisse activité enzymatique, plus efficace si on veut diminuer activité enz.
27
c'est quoi un cofacteur
une molécule inorganique (ions)
28
c'est quoi un coenzyme
molécule organique et non protéique (vitamine)
29
quels sont les 3 éléments qui font qu'une enzyme est complète
-apoenzyme (protéine) -coenzyme (partie non protéique) -cofacteur
30
quelles sont les types de liaisons à l'apoenzyme pour le coenzyme
fortes et permanentes
31
quelles sont les types de liaisons à l'apoenzyme pour le cofacteur
faibles et réversibles