Chapitre 2 - Composition chimique du vivant, Chapitre 1 - Généralité´ Flashcards
(114 cards)
1
Q
4 principaux éléments chimiques composant les êtres vivants
A
Carbone, oxygène, hydrogène, azote (représentent 96% de notre masse)
2
Q
Autres éléments importants dans la composition des êtres vivants (4%)
A
Calcium, phosphore, potassium, soufre, sodium, chlore, magnésium
3
Q
Description liaison covalente
A
Liaison chimique intramoléculaire qui implique deux atomes mettant en commun une ou plusieurs paires d’électrons de valence
4
Q
Qu’est-ce qui affecte la polarité d’une liaison covalente?
A
L’électronégativité des deux atomes impliqués dans la liaison. Elle est non polaire si les électronégativité sont environ égales, sinon polaire.
5
Q
Définition électronégativité
A
Attraction exercée par le noyau d’un atome sur les électrons qu’il partage dans une liaison
6
Q
Quels sont les deux types de liaisons intramoléculaires?
A
Liaisons covalentes et ioniques
7
Q
Qu’est-ce qui cause les liaisons ioniques?
A
Une trop grande différence d’électronégativité entre les atomes impliqués.
8
Q
Donne un exemple de liaison intermoléculaire.
A
Liaison hydrogène. Les atomes d’hydrogène impliqués dans des liaisons covalentes polaires qui leur donnent une charge partielle positive sont attirés par des atomes d’autres molécules ayant une charge partielle négative.
9
Q
Quelle est la principale différence entre les composés organiques et inorganiques?
A
Le carbone. Les composés organiques sont tous fait d’un squelette carboné (1 ou plusieurs atomes de carbone) auquel se rattachent d’autres atomes.
10
Q
Définition énergie chimique
A
Énergie emmagasinée dans les liaisons chimiques (énergie qui a été nécessaire pour former les liens. C’est l’énergie qui est rejetée quand ces liens sont défaits.)
11
Q
Définition groupement fonctionnel
A
Groupe d’atomes rattachés au squelette carboné et qui confèrent les propriétés caractéristiques de la molécule.
12
Q
Nomme les 5 groupements fonctionnels
A
- Groupement hydroxyle (OH)
- Groupement carbonyle (CO)
- Groupement carboxyle (CO et OH)
- Groupement amine (NH2)
- Groupement phosphate (PO4)
(schéma 1, chapitre 2)
13
Q
Où trouve-t-on les groupements hydroxyle?
A
Dans les glucides et les alcools
14
Q
Où trouve-t-on les groupements carbonyle?
A
Dans les glucides
15
Q
Où trouve-t-on les groupements carboxyle? Quelle propritété spéciale ont ces groupements?
A
Dans les protéines et certains lipides. Ils ont une propriété acide car sa forme ionisée rejette un H+.
16
Q
Où trouve-t-on les groupements amine?
A
Dans les protéines.
17
Q
Où trouve-t-on les groupements phosphate? Quelle propriété spéciale ont ces groupements?
A
Dans les acides nucléiques (ADN et ARN) et certains lipides. Ils ont une propriété acide sous la forme ionisée.
18
Q
Définition polymère
A
Grosse molécule (macromolécule) constituée d’un grand nombre d’unités structurales de bases identiques ou semblables (monomères) unies par des liaisons covalentes.
19
Q
Définition voie catabolique (catabolisme)
A
Série de réactions biochimiques conduisant à la dégradation de molécules complexes en molécules plus simples (destruction des liens covalents entre les monomères).
20
Q
Donne un exemple de processus catabolique
A
Digestion (ingestion de polymère puis destruction des liaisons pour avoir des regroupements plus simples)
21
Q
Quelle réaction permet la dégradation d’un polymère? Qu’est-ce qu’elle signifie? Apport vs sortie. Type de réaction
A
La réaction d’hydrolyse. C’est l’ajout d’une molécule d’eau qui brise la liaison entre deux monomères. Il y a un apport en eau et un rélâchement d’énergie, donc c’est une relation exergonique. (schéma 2, chapitre 2)
22
Q
Définition voie anabolique (anabolisme)
A
Série de réactions biochimiques conduisant à la synthèse de molécules complexes à partir de molécules plus simples.
23
Q
Donne un exemple de processus anabolique
A
Réparation et regénération des tissus comme la peau
24
Q
Quelle réaction permet la synthèse d’un polymère? Qu’est-ce qu’elle signifie? Apport vs sortie. Type de réaction.
A
La réaction de condensation. C’est la perte d’une molécule d’eau (déshydratation) qui permet la formation d’une nouvelle liaison. Apport d’énergie et sortie d’eau, donc c’est une réaction endergonique. (schéma 3, chapitre 2)
25
Utilité couplage énergétique
Optimisation des transferts d'énergie en couplant les réactions endergoniques aux réactions exergoniques. (schéma 4, chapitre 2)
26
Quels sont les 4 types de molécules complexes?
1. Glucide
2. Lipides
3. Protéines
4. Acides nucléiques
27
De quoi sont composés les glucides (éléments)?
Carbone, oxygène et hydrogène
28
Quels sont les trois sous-groupes des glucides?
Monosaccharides, disaccharides et polysaccharides
29
À quoi servent les monosaccharides?
Ce sont les monomères qui servent de sources d'énergie à la cellule. Ils servent aussi à la synthèse d'autres composés organiques plus complexes (schéma 5, chapitre 2).
30
Définition disaccharide
Union de 2 monosaccharides par une liaison covalente appelée liaison glycosidique issue d'une réaction de condensation. C'est un dimère (2 monomères)
31
Fonction disaccharides
Identiques aux monosaccharides lorsqu'hydrolysés (séparés en monosaccharides suite à une réaction d'hydrolyse). Il faut couper la réaction glycosidique pour avoir ses propriétés.
32
Définition polysaccharides
Union de centaines à quelques milliers de monosaccharides par des liaisons glycosidiques. Ils diffèrent par la nature des monomères, mais surtout par la position des liaisons glycosidiques. Ils sont les polymères des glucides (macromolècules)
33
Nomme les 2 types de polysaccharides, leurs fonctions et des exemples.
1. Polysaccharides de réserve. Ils jouent un rôle de substance de réserve et seront hydrolysés en fonction des besoins de la cellule. Les glucides qui ne sont pas utilisés sont transformés en polysaccharides de réserve, puis après 24h en lipides.
ex: amidon (chez algues et végétaux), glycogène (chez champignons et animaux (stocké dans le foie et les muscles))
2. Polysaccharides structuraux. Ils sont utilisés comme matière première pour la construction des structures car ils sont très rigides.
ex: cellulose (chez algues et végétaux dans paroi cellulaire), chitine (chez champignons et certains animaux (carapace, crustacés,...))
34
Est-ce que les lipides sont des polymères?
non
35
Quelle caractéristique des lipides fait qu'ils sont un groupe très hétérogène?
Leur hydrophobicité, c'est-à-dire qu'ils ont peu ou pas d'affinité pour l'eau.
36
Quels sont les trois types de lipides les plus abondants?
1. Triglycéride (triaglycérol ou graisse)
2. Phosphoglycérolipides
3. Stéroïdes
37
Quelles sont les fonctions des triaglycérides?
1. Réserve d'énergie plus compacte et à plus long terme. Emmagasinée dans les adipocytes (animaux) et les graines (végétaux)
2. Isolation thermique
3. Protection contre les chocs
38
Pourquoi les glucides non utilisés sont transformés en lipides après 24h sans utilisation pour le stockage?
Car ça prend moins de place de stocker les lipides que les glucides.
39
Définition hydrocarbure
Section carbone-hydrogène du glycérol
40
Décrit de quoi est formé un phosphoglycérolipide
Une tête hydrophile et une queue hydrophobe (donc une molécule ampiphile: comportement ambivalent avec l'eau). La tête hydrophile est composée d'un groupement phosphate, de glycérol et d'une petite molécule chargée électroniquement (+ ou 1). Les queues hydrophobes sont composées d'acides gras (queue courbée ou non = acide gras saturé ou non)
41
Quel est le comportement des phosphoglycérolipides dans un milieu aqueux?
Exposition des têtes hydrophiles au milieu aqueux et regroupement ainsi qu'isolement des queues hydrophobes.
42
Définition bicouche
2 couches de phosophoglycérolipides avec les têtes aux extrémités. La bicouche peut également former une sphère creuse, appelée liposome, qui contient une solution aqueuse à l'intérieur.
43
Fonction des phosphoglycérolipides
Principal constituant des membranes cellulaires (permet la séparation de 2 milieux ayant des compositions différentes)
44
Définition stéroïdes
Des hormones qui permettent de développer des muscles, et non des protéines.
45
De quoi sont formés les stéroïdes?
De 4 cycles carbonés accolés (noyau stérane), puis de différents groupements fonctionnels. (schéma 6 chapitre 2)
46
Fonction des stéroïdes
1. Régulation de la fluidité de la membrane plasmique
2. Fonction hormonale
47
Donne un exemple de stéroïde.
Le cholestérol. Il est présent dans les membrans plasmiques animales seulement pour en réguler la fluidité. C'est un précurseur d'hormones stéréoïdiennes comme la testostérone et l'oestrogène.
48
Définition protéine
Un polymère d'acides aminés. Ce sont les molécules les plus complexes et les plus diversifiées des organismes vivants.
49
Définition liaison peptidique
Liaison covalente entre deux acides aminés (monomères) pour former un polypeptide (polymère). Relie deux acides aminés entre le groupement carboxyle et le groupement amine. Liaison covalente issue d'une réaction de condensation/déshydratation entre amine et carboxyle.
50
Définition polypeptide
Séquence linéaire d'acides aminés non repliée dans l'espace
51
Disposition des protéines
Repliement, entortillement et enroulement d'un ou plusieurs polypeptides dans l'espace pour lui donner une forme unique et donc, une fonction.
52
Quels sont les 4 niveaux d'organisation structurale des protéines?
1. Structure primaire
2. Structure secondaire
3. Structure tertiaire
4. Structure quaternaire
53
Définition structure primaire des protéines
Séquence linéaire des acides aminés dans la chaine polypeptide.
54
Définition structure secondaire des protéines
Enroulement (hélice) ou repliement (feuillet) du polypetide par la formation répétitive de liaisons hydrogène entre les groupements amine et carboxyle des acides aminés
55
Définition structure tertiaire des protéines
Ensemble des contorsions irrégulières découlant des interactions entre les chaines latérales d'acides aminés différents. C'est à cette étape que la protéine adopte sa forme finale qui lui donne sa fonction.
56
Types d'interactions dans la structure tertiaire des protéines
1. Interactions hydrophobes: Regroupement des chaînes latérales non polaires
2. Liaisons ioniques: Attraction des chaines latérales ionisées
3. Liaisons hydrogène: Attraction des chaines latérales polaires
4. Ponts disulfures: Liaisons covalentes entre les chaines latérales avec un atome de soufre
57
Définition structure quaternaire des protéines
Association de polypeptides pour former une protéine fonctionnelle. Ce niveau de structure n'est pas toujours présent.
58
Définition dénaturation des protéines
Quand les liens qui forment les structures primaires et secondaires se brisent, rendant la protéine biologiquement inactive. Elle est alors dénaturée. La structure primaire (chaîne d'acides aminés) n'est pas affectée.
59
Principaux agents dénaturants d'une protéine
1. Chaleur
2. Sels
3. pH
60
Fonctions (8) des protéines
1. Soutien: Matériau de construction rigide et/ou souple
ex: Kératine, colagène
2. Transport: Déplacement de substances dans les cellules et entre elles
ex: hémoglobine
3. Hormonale: Certains hormones sont des protéines
ex: insuline (régule la glycémie)
4. Réception: Captation de stimulus chimique
ex: réception de neurotransmetteurs dans un neurone
5. Défense: les anticorps sont des protéines
ex: globules blancs
6. Mouvement (et contraction): Les protéines contractiles et motrices effectuent cela
ex: contraction des muscles
7. Entreposage: réserve d'acides aminés qui va contribuer à la croissance
ex: albumine de l'oeuf, caséine du lait
8. Enzymatique: Certaines protéines sont des enzymes
ex: lactase (pour digérer les produits laitiers)
61
Définition hormone
Substance régulatrice produite dans les glandes et qui génère une réponse chez d'autres cellules du corps
62
Définition enzyme
Protéine servant de catalyseur, c'est-à-dire d'agent chimique modifiant la vitesse d'une réaction sans que la réaction n'agisse sur lui (demeure intact). Il accélère la réaction en abaissant l'énergie d'activation. Ils sont spécifiques à leur substrat (réactif sur lequel un enzyme agit)
63
Définition énergie d'activation
Énergie nécessaire pour briser les liaisons existantes dans les réactifs, permettant ainsi la formation de nouvelles liaisons (produits)
64
Définition site actif
La partie de l'enzyme qui se lie au substrat. C'est le centre catalytique d'une enzyme.
65
Définition cycle catalytique
E + S = ES -> E + P
E= enzyme
S= substrat
P= produit
66
Facteurs influant l'activité des enzymes
1. Température
- Température au dessus de la température optimale de l'enzyme: Dénaturation de l'enzyme et cessement de l'activité enzymatique
- Température sous la température optimale de l'enzyme: Pas de dénaturation, mais activité enzymatique diminuée ou cessée (baisse énergie cinétique donc baisse chance de rencontre entre site actif et substrat)
2. pH
- Dénaturation de l'enzyme si le pH est plus ou moins élevé que le pH optimal de l'enzyme. Cessement de l'activité enzymatique
67
Définition rétro-inhibition
Processus de régulation métabolique par lequel le produit final d'une voie métabolique inhibe une enzyme et bloque cette voie. Ralentit/arrête un processus, par exemple pour diminuer les dépenses énergétiques.
68
Définition acide nucléique
Les polymères des nucléotides (schéma 8, chapitre 2). Il y en a deux sortes: acide désoxyribonucléique (ADN) et acide ribonucléique (ARN).
69
Quels sont les 3 éléments qui composent un nucléotide?
1. Base azotée
2. Pentose
3. Groupement phosphate
70
Quels sont les 5 types de bases azotées?
Il y en a 5 regroupés en 2 groupes:
1. Purines: Composées de 2 cycles accolés (Adénine (A) et Guanine (G))
2. Pyrimidines: Composées d'un seul cycle (Vracile (V), Thymine (T) et Cytosine (C))
ADN = A, G, T, C
ARN = A, G, V, C
71
Décrit les pentoses des nucléotides
Composés de 5 atomes de carbone. Il y a 2 types, un avec un H au 2e carbone (ADN) (=désoxyribose) et un avec un OH au 2e carbone (ARN) (=ribose)
72
Définition liaison phosphodiester
Les nucléotides s'associent pour former de longues chaînes d'acides nucléiques grâce à la formation de liaisons covalentes (liaisons phosphodiester) entre le groupement phosphate associé au carbone 5' et le groupement hydroxyle associé au carbone 3' (schéma 9, chapitre 2)
73
Explique la disposition de l'ADN
Double hélice: Une molécule d'ADN est composé de deux chaînes de nucléotides qui forment une double hélice en tire-bouchon. Le squelette pentose-phosphate de chacune des chaines est orienté vers l'extérieur alors que les bases azotées se trouvent à l'intérieur où elles pourront s'apparier. Il y a des liaisons hydrogène entre les brins d'acides nucléiques. Les 2 brins sont complémentaires et non identiques.
74
Explique les règles d'appariement des bases azotées entre 2 brins d'ADN
A-T: 2 liaisons hydrogène
G-C: 3 liaisons hydrogène
Purines associés au pyrimidines
75
Comment sont orientés les 2 brins d'acides nucléiques de l'ADN?
Ils sont antiparallèles pour maintenir la stabilité. (schéma 10, chapitre 2)
76
Fonction ADN
Représente l'information génétique qui est transmis de génération en génération. 1 partie d'ADN = 1 gène.
77
Définition ARN
Un polymère de nucléotides simple brin (+simple, copie d'un gène) qui s'associe parfois avec de l'ADN ou ARN lors de la synthèse de protéines
78
Règles d'appariement des bases azotées entre ADN et ARN
ADN -> ARN
A -> V
T -> A
C -> G
G -> C
79
Fonction ARN
L'ARN est dérivé de l'ADN et sert d'intermédiaire pour la synthèse des protéines
80
Quels sont les 3 types d'ARN?
1. Messager
2. Transfert
3. Ribosomique
81
Définition ATP
L'adénosine triphosphate est un nucléotide modifié (monomère) qui est formé de l'union de trois types de sous-unités:
1. Base azotée (Adénine (A))
2. x3 groupements phosphate
3. Ribose (pentose)
Les 3 groupements phosphate chargés négativements le rendent très instable et donc hautement réactif.
82
Fonction de l'ATP
Fournir de l'énergie à la cellule pour lui permettre de faire différents travaux. Il constitue une forme d'énergie utilisable par les cellules de l'organisme.
83
Décris le fonctionnement de l'ATP
L'ATP s'hydrolyse (apport eau et rejet énergie) pour se séparer d'un de ses groupements phosphate et donc devenir de l'ADP (adénosine diphosphate). Il peut se réhydrolyser et relâcher un autre groupement phosphore pour devenir de l'AMP (adénosine monophosphore). Les groupements phosphate inorganiques relâchés, hauts en énergie, s'associent à des substrats (réaction de phosphorylation). Le substrat phosphorylé devient instable, ce qui l'incite à réagir avec l'autre substrat. Une fois l'énergie du phosphate transférée dans la réaction chimique et le produit créé, le groupement phosphate est relâché. (schéma 11, chapitre 2)
84
Définition gène
Séquence de nucléotides sur un brin d'ADN et contenant l'information pour la synthèse d'une protéine
85
Obstacles à la synthèse des protéines
1. Lieu: L'ADN est dans le noyau, mais la machinerie pour l'assemblage des protéines est dans le cytoplasme (solution = ARN messager)
2. Langage chimique: Le gène est composé de nucléotides et est transformé en protéines à l'aide de plusieurs acides aminés associés aux différents nucléotides.
86
Quelles sont les 2 étapes de la synthèse des protéines?
1. Transcription
2. Traduction
87
Définition transcription
Synthèse d'ARN messager à partir du gène de l'ADN. Celui-ci ira dans le cytoplasme. C'est une retranscription fidèle (complémentaire avec les règles d'appariement des bases azotées) du gène en ARMm (nucléotides -> nucléotides). La transcription a lieu dans le noyau.
88
Définition brin transcrit (matrice)
Brin d'ADN servant à la transcription. Le brin transcrit et l'ARNm sont complémentaires.
89
Définition traduction
Synthèse d'un polypeptide à partir de l'ARNm. Traduction du langage nucléotide en langage acides aminés. Elle a lieu dans le cytoplasme sous le contrôle des ribosomes. Elle se fait du 5' au 3'.
90
Définition code génétique
Permet la traduction des nucléotides en acides aminés. Repose sur des triplets de nucléotides appelés codons dans l'ARNm. Plusieurs codons peuvent coder pour le même acide aminé mais aucun codon ne code pour 2 acides aminés différents.
91
Quel est le code du codon d'initiation de la traduction chez l'ARNm?
AUG
92
Définition ARN polymérase
Enzyme (protéine) qui écarte les 2 brins d'ADN et assemble les nucléotides d'ARN au fur et à mesure que leur base azotée s'apparie avec le brin du transcrit
93
Qu'est-ce qui initie la transcription dans la synthèse des protéines?
Le promoteur, qui est une séquence spécifique de nucléotides de l'ADN couvrant plusieurs douzaines de nucléotides en amont du point de départ de la transcription et où l'ARN polymérase va se lier. Le promoteur détermine lequel des 2 brins servira de matrice pour la synthèse de l'ARN. Chez les eucaryotes, le promoteur contient une séquence essentielle, la boîte TATA, un séquence riche en thymine et adénine.
94
Définition facteurs de transcription
Protéines qui permettent la liaison de l'ARN polymérase et le début de la transcription.
95
Qu'est-ce qui constitue le complexe d'initiation de la transcription?
L'ARN polymérase et les facteurs de transcription liés au promoteur.
96
Quelles sont les étapes de la transcription des protéines?
1. Initiation de la transcription
2. Élongation du brin d'ADN
3. Terminaison de la transcription
4. Maturation de l'ARN
97
Décrit l'élongation du brin d'ADN (transcription)
L'ARN polymérase déroule les 2 brins d'ADN en allant de 3' à 5' du brin transcrit. L'ARNm est alors synthétisé dans le sens 5' à 3'. Chaque nouveau nucléotide d'ARN est ajouté à l'extrémité 3' libre du brin en cours de synthèse.
98
Décrit la terminaison de la transcription
Quand l'ARN polymérase rencontre le terminateur (séquence spécifique de nucléotides de l'ADN (TTATTT) marquant la fin de la transcription), il se décoche de l'ADN et libère l'ARNm après avoir transcrit une dizaine de nucléotides au-delà du terminateur.
99
Décrit la maturation de l'ARN (transcription)
Un nucléotide de guanine (G) modifié est ajouté à l'extrémité 5' et 50-250 nucléotides d'adénine à l'extrémité 3' de l'ARNm. Il y a aussi l'épissage (introns excisés de l'ARNm).
100
Fonctions (3) de la maturation de l'ADN (transcription)
1. Facilite le transport de l'ARNm vers le cytoplasme
2. Protège l'ARNm de la dégradation
3. Facilite la fixation des ribosomes à 5'
101
Définition épissage (transcription)
Les brins d'ADN comportent des introns (segments non codants) et des exons (segments d'acide nucléique codant). Les introns sont transcrits, mais pas traduits. Dans le noyau de la cellule, les introns sont excisés de l'ARNm lors de l'épissage.
102
Définition ARN de transfert
Molécule d'ARN dont le rôle est d'interpréter les instructions codées (codons) de l'ARNm et de diriger un acide aminé qui se trouve dans le cytosol vers le ribosome. Ils portent un triplet de nucléotides (anticodon) complémentaire au codon de l'ARNm et un acide aminé, ce qui permet l'ajout du bon acide aminé au polypeptide au cours de sa formation.
103
Définition ribosome (traduction)
L'organite cellulaire responsable de diriger la synthèse des protéines en permettant l'appariement des anticodons de l'ARNt avec les codons de l'ARNm. Il est formé d'une grande et petite sous-unité, composées de protéines et de l'ARN ribosomique. Les sous-unités s'assemblent en se fixant à l'ARNm pour former un ribosome fonctionnel.
104
Quelles sont les étapes de la traduction dans la synthèse des protéines?
1. Initiation de la traduction
2. Élongation
3. Terminaison de la traduction
105
Décrit l'initiation de la traduction (synthèse des protéines)
La petite sous-unité du ribosome s'attache à l'extrémité 5' de l'ARNm et l'ARNt d'initiation (qui porte la méthionine) se fixe au codon de départ AUG sur l'ARNm. La grande sous-unité du ribosome s'ajoute ensuite. (schéma 12, chapitre 2)
106
Décrit l'élongation (traduction)
Les acides aminés sont ajoutés un à un pour former le polypeptide.
1. Reconnaissance du codon: Un anticodon d'ARNt est appareillé à un codon complémentaire d'ARNm dans le site A du ribosome.
2. Formation d'une liaison peptidique: Le polypeptide en formation dans le site P est transféré à l'acide aminé du site A pour former une nouvelle liaison peptidique
3. Translocation: Le ribosome se déplace de 3 nucléotides (d'un codon) de 5' à 3'. L'ARNt qui était dans le site P se retrouve dans le site E et se détache du ribosome. Un nouvel ARNt peut arriver dans le site A pour traduire le prochain codon.
107
Décrit la terminaison de la traduction
Un codon d'arrêt (UAA, UAG ou UGA) arrive au site A. Il ne code pour aucun acide aminé, donc un protéine appelée facteur de terminaison s'associe au codon et entraine la dissociation du complexe de traduction.
108
En quoi consiste la régulation de l'expression génique et à quoi sert-elle?
C'est l'activation ou désactivation des gènes en fonction du milieu. Car les cellules ont différents sous-ensemble de gènes (ex: cheveux vs oeil)
109
Définition épissage différentiel
Plusieurs polypeptides peuvent être formés à partir d'un même gène selon quels segments d'introns sont conservés dans l'ARN prémessager avant de former l'ARNm lors de la maturation.
110
Définition opéron
Regroupement de gènes ayant des fonctions similaires qui sont regroupés ensemble dans un même région du chromosome et transcrits souls l'action d'un seul promoteur.
111
Où a lieu la régulation génique lors de la transcription? Comment fonctionne-t-elle?
Elle a lieu à l'opérateur de la séquence d'ADN, qui est soit dans le promoteur, soit entre le promoteur et les gènes. Les protéines de régulation se lient à l'opérateur, pouvant ainsi réguler l'accès à l'ARN polymérase.
112
Quels sont les types de régulation génique? Quelle caractéristique spéciale ont certaines protéines de régulation.
1. Régulation génique négative: Un répresseur se lie à l'opérateur et empèche la transcription
2. Régulation génique positive: Un activateur se lie à l'opérateur et permet la transcription.
Certaines protéines de régulations sont produites sous forme inactive et dépendent de la liaison avec de petites molécules (effecteurs) pour être fonctionnelles.
113
Définition émergence
Apparition de nouvelles propriétés à chaque échelon de l'organisation biologique. Elle résulte de l'interaction entre les différentes composantes.
114
Définition corrélation structure-fonction
Corrélation constante entre les structures biologiques et leurs fonctions. Elle est le résultat de l'évolution, qui favorise une adaptation poussée des structures pour accomplir le mieux possible leurs fonctions.
