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Chapitre 2 : Nutriments et biochimie Flashcards

(56 cards)

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1
Q

Enzymes

A
  • Elles catalysent les réactions chimiques de chacune de nos cellules
  • Accélère la vitesse d’une réaction chimique et se retrouve intacte à la fin de la réaction
  • Molécules très spécifique
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2
Q

Site actif

A
  • L’endroit où se déroulera la réaction, les a.a situé sur une région spécifique sont responsable de l’activité catalytique de l’enzyme
  • Elle va réagir à grande vitesse avec le substrat pour former le produit
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3
Q

Cofacteur

A

Substance non protéique inorganique qui aide l’enzyme

ex: fer, cuivre…

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4
Q

Coenzyme

A

Substance non protéique organique qui aide l’enzyme

ex: vitamine

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5
Q

Glucides

A

Ils sont composé (C,H,O), ils procure l’énergie à l’organisme et sont classés en 3 groupes: monosaccharide, disaccaride et polysaccharide

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6
Q

Monosaccharides (monomère)

A
  • Le glucose utilisé pour produire de l’énergie
  • Le fructose et le galactose sont après la digestion convertie en glucose
  • Le ribose et le désoxyribose sont retrouvés dans les acides nucléiques
    ( ce n’est que sous forme monomère qu’ils pourront être absorbé dans le sang)
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7
Q

Les trois hexoses (glucose, galactose, fructose)

A

ils possèdent les même atomes en même quantité mais ceux-ci ne sont pas disposé de la même manière, ils sont donc isomères.

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8
Q

Les deux pentoses (désoxyribose et ribose)

A

Ces deux molécules possèdent les même molécules aux mêmes endroits sauf que l’une d’entre elle a un oxygène de moins soit le désoxyribose

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9
Q

Disaccharides

A

Deux molécules de monosaccharide qui selon leurs combinaisons peuvent produire : le maltose (malt), lactose (lait) et le saccharose (canne)

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10
Q

Polysaccharide

A

Longues chaine de glucose, ils se classent selon 2 critères: polysacch. de réserve ou de structure. L’on peut en trouver plusieurs par exemple l’amidon (réserve), le glycogène (réserve) et la cellulose (structure)

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11
Q

Protéines

A

Principal matériaux structural de base du corps et exercent de nombreuses fonctions vitales. Elles sont composées des atomes (C,H,O,N)

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12
Q

Acides aminées (monomère)

A

Il en existe 20 dont 8 essentiels, elles diffèrent par la structures atomique de leur groupement R

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13
Q

les proteines

A

Un polypeptides qui contient plus que de 50 a.a

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14
Q

Proteines fibreuses

A
  • Insoluble dans l’eau donc très stable, idéal pour la structure :
    Collagène : + abondante du corps, muscles
    Actine et myosine : assure le mouvement, contraction musculaire
    Kératine : peau, cheveux
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15
Q

Proteines globulaires

A
  • Solubles dans l’eau, mobile et chimiquement actives, - stables
    Enzyme: catalyse les réactions chimique (grosse catégorie)
    Hémoglobine : transport de l’oxygène dans le sang
    Anticorps: participent à la défense de l’organisme (immunité)
    Hormone :messagers chimique circulant dans le sang
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16
Q

Structure des protéines (s. primaire)

A

La séquence d’a.a forme une chaine polypeptidique, cette structure est le squelette de la molécules

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17
Q

Structure des protéines (s. secondaire)

A

La chaine primaire forme des spirales (hélice a) et des rubans (feuillets b), elles sont toutes deux possible grâce à des liaisons d’hydrogène.

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18
Q

Structure des protéines (s. tertiaire)

A

Les hélices et les feuillets se replient et forment une molécules tridimensionnelle maintenue par des liaisons intramoléculaires. Cette structure 3D fait intervenir le group R des a.a. ( détermine la fonction de la protéine)

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19
Q

**Structure des protéines (s. quaternaire)

A

Deux chaines polypeptidiques ou plus se combinent et forme une protéine complexe (** on ne la retrouve pas chez toute les protéines, mais est essentiel pour certaine ex: hémoglobine)

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20
Q

3 critères d’une protéine

A
  • Le nb d’acide aminés
  • La nature/sorte des a.a
  • La séquence/ordre des a.a
    (ces 3 critères permettent à une protéine d’adopter une forme tridimensionnelle qui lui est unique)
    (Tout changement dans la séquence des a.a (dues a une mutation sur l’ADN) affecte la fonction de la protéine. Elle sera moins ou plus du tout fonctionnelle)
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21
Q

Dénaturation des protéines

A
  • Perte de la structure 3D de la protéine
  • Certains facteurs chimique ou physique peuvent facilement détruire ces liaisons fragiles. la chaleur ou des variations de ph de la solution dans laquelle elles baignent sont les plus courantes
  • les protéines fibreuses sont très stables, mais les protéines globulaires le sont moins donc plus à risque
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22
Q

Effet de la chaleur sur les protéines

A

La protéine est plus rigide à basse température, elle n’est pas dénaturé, mais peut ne pas être fonctionnelle. Alors qu’à haute température il y a une rupture des interactions intramoléculaires qui cause une dénaturation de la protéine

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23
Q

Effet du pH sur les protéines

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A

Les liaisons intramoléculaires sont détruites en dessous et au-dessus du pH optimal. Il y a alors une dénaturation lorsque le pH est acide mais aussi alcalin.

24
Q

Composés inorganiques

Study These Flashcards
A
  • Eau
  • Sels
  • Acides et les bases (pH)
  • Minéraux
  • Tampons
25
Composés organiques
Composé d'un ou plusieurs atomes de carbones dont au moins 1 lié à un atome d'hydrogène - Glucides - Protéine - Lipides - Acides nucléiques - Vitamine
26
Compartiments hydrique de l'organisme
a) À l'intérieur des cellules (eau intracellulaire forme 2/3 du volume total d'eau) b) Entre les cellules (liquides interstitiel) c) Comme constituant du sang (plasma)
27
Molécules hydrophiles et hydrophobe
Hydrophobe: Ne peuvent pas se mélanger à l'eau ex: lipides Hydrophile: Se dissolvent dans l'eau, les moléc. non-électrolytes (glucose) se dissolvent, mais demeurent intactes. Les électrolytes se dissolvent et se dissocient (NaCl). Amphipatique: Phospholipides avec un coté hydrophobe et l'autre hydrophile (tête)
28
Bases
Substances qui captent les ion H+ (accepteurs de protons)
29
Acides
Substances qui libèrent des ions H+ (donneur de protons)
30
Sel organique
-Ne contient pas de liaisons CH
31
Hydrolyse
Dégradation des polymères où l'on « coupe avec de l'eau »
32
Hydrolyse
Dégradation des polymères où l'on « coupe avec de l'eau »
33
Synthèse
Déshydratation, il y a perte de molécule d'eau lors de l'union des sous-unités.
34
Acides nucléiques
Atomes de (C,H,O,N,P), elles composent les gènes, c'est-à-dire le matériel génétiques des cellules
35
Nucléotides (monomères)
Constituant de base des acides nucléiques qui est lui-même constitué de 3 éléments : 1)Gr. Phosphate, 2)Pentose, 3)Base azotée
36
Nucléotides de l'ADN (double brin)
(Base azotée) - Adénine (A) - Guanine (G) - Cytosine (C) - Thymine (T)
37
Nucléotide de l'ARN (simple brin)
(Base azotée) - Adénine (A) - Guanine (G) - Cytosine (C) - Uracile (U)
38
L'acide désoxyribonucléique (ADN))
- Brin double - Retrouvé dans le noyau des cellules, où elle constitue les gène (le matériel génétique) 2 fonctions principales: la réplication et la synthèse des protéines
39
Réplication ADN
Division cellulaire pour produire 2 cellules identiques (mitose) ou des gamètes (méiose)
40
Synthèse des protéines
Fournit l'information pour toutes les protéines de l'organisme
41
Complémentarité des nucléotides (ADN)
La nucléotide d'adénine (A) sera toujours complémentaires a celui de thymine (T). Le nucléotide de cytosine (C) sera toujours complémentaire a celui de guanine (G). Grace à cette règle d'appariement des bases azoté on pourra toujours construire un brin complémentaire d'ADN à partir d'un seul brin.
42
l'acide ribonucléique (ARN)
- Brin simple - Se retrouve dans le noyau lors de la transcription de l'ADN en ARN - Se retrouve surtout dans le cytoplasme des cellules où ils jouent un rôle directe dans la synthèse des protéines. - Il existent 3 principales variétés d'ARN
43
Complémentarité des nucléotides (ARN)
Le nucléotide d'adénine (A) sera toujours complémentaires à celui d'uracile (U) et le nucléotide de cytosine (C) à celui de guanine (G)
44
l'adénosine triphosphate (ATP)
-Molécule d'ARN de type adénine modifié Composé de ribose, de bases azotée adénine et de 3 groupements phosphate -Molécule de stockage d'énergie, elle comporte des liens riches en énergie entre les groupes phosphates,. Elle emmagasine l'énergie provenant de la dégradation du glucose.
45
Travail cellulaire nécessitant l'ATP
1) Travail cellulaire transport membranaire, comme le transport actif 2) Travail mécanique contraction musculaire 3)Travail chimique Réactions chimiques catalysées par les enzymes
46
Vitamines liposolubles
absorbé dans l'intestin grêle avec les graisse possibilité d'hypervitaminose (puisqu'ils se stockent dans les graisses, il peut y en avoir un excès) ex: A,D,E,K
47
Vitamines hydrosolubles
absorbées dans l'intestin grêle avec l'eau, élimination de l'excès dans l'urine ex: B,C
48
Lipides
- Hydrophobe - Atomes (C,H,O) - Triglycéride - Stéroïde - Phospholipide (P)
49
Triglycéride
- Fournissent protection et isolation des organes - Réserve d'énergie - 2 types de molécules complexe : acides gras et glycérol , 3 pour 1 - diffèrent par la sorte d'acide gras qui les compose, ce qui expliquent différents type de graisse
50
3 critères d'acide gras qui font varier les triglycérides
1- le nb d'atomes de carbones 2- le nb de liaisons double 2- Position des liaisons
51
Acide gras saturé
- Ne comporte pas de liaison double entre deux carbone | - Origine animal, solide à t. de la pièce
52
Acide gras insaturé
- Graisse végétale, liquide à t. de la pièce | - une (monoinsaturé) ou plusieurs (polyinsaturé) liaisons double entre des carbones
53
Acide gras trans
- Retrouvé dans les produits transformés | - Obtenus industriellement avec l'ajout d'atome d'hydrogène à l'emplacement des liaisons doubles entre les carbones
54
Acide gras Oméga 3
Acide gras polyinsaturé
55
Phospholipides
Triglycéride modifié, ils ont un groupe phosphate et deux chaine d'acide gras au lieu de 3. (C,H,O,P) - Structure, constituant majeur des membranes cellulaires/ plasmique (sépare le cytoplasme du liquide extracellulaire) . Grâce a leur propriété amphipatiques, ils ont à la fois une région polaire (hydrophile) et non polaire (hydrophobe)
56
Stéroïdes
- Atomes (C,H,O) Le plus important est le cholestérol - Stabilise la membrane fluide de phospholipide

Bio 1 (8 decks)

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