Chapitre 2 - PEPTIDES Flashcards
Formation pont disulfure
Liaison covalente entre résidus cystéine à l’intérieur d’un même polypeptide
Réaction d’oxydation des groupes SH des cytéines
Nécessaire à la formation et/ou la stabilisation de la structure 3D
Réaction réversible, les liaisons peuvent être réarrangés après la synthèse protéique
Catalysé par la DISULFIDE ISOMÉRASE présente dans le RE.
Liaison disulfure
Liaisons intra et intermoléculaire = stabilisation de la structure protéique
Insuline = protéine ayant recours aux ponts diS pour être active
Les aa dans les protéines sont quelle conformation ?
L
Quel est l’acide qui peut participer à la formation d’un pont disulfure ?
Cystéine
Liaison peptidique
Condensation de deux aa pour former un peptide.
Le lien est entre le C=O et le N-H
Un peptide est une courte chaine d’aa
Glutathion, la liaison peptidique est faite avec la chaine latérale
Les e- libres peuvent se déplacer pour se partager entre les atomes.
Liaison double !!!
Planaire, peut donc être cis ou trans
Proline
Cis et trans = même énergie
10% des prolines dans une protéines sont cis
Rigide
C alpha = rotule entre deux plans peptidiques voisins
Angle phi entre N et C alpha
Angle psi entre C et C alpha
Dependent de l’encombrement stérique entre les O carbonyles du lien peptidique et les atomes de la chaine latérale.
Proline = les angles autour de la liaison N-C alpha sont fixes à cause du cycle de la chaine latérale
Hélice alpha
Hélice à droite
3,6 aa par tour = 10 tour d’helice, le pas = 0,54 nm
Stabilité influencé par le type de chaine latérale :
Gly et Pro déstabilisent l’hélice alpha
Gly = faibles contrainte psy et phi
Pro = fortes contraintes psy et phi, empêche l’hélice droite
Pro = pas de H sur N du lien pep -> pas de pont H
Gly et Pro aux extrémités de l’hélice
Caractéristiques biochimiques des aa
Hydrophobique : insoluble = non polaire
Hydrophilique : solubles = chargé (liaisons ioniques, basique et acide). Polaire (non chargé, liaisons H –> chaine avec groupe amine et hydroxyle)
Spéciaux : ponts disulfure (cystéine), très petit (glycine), conformation particulière (proline = tournant)
Fibroïne de la soie
Exemple de protéine fibreuse de feuillets beta.
Feuillet b anti-parallèle
Polypeptides Gly-Ser-Gly-Ala-Gly-Ala
Inextensible dans une direction (résistant) et souple dans l’autre direction
Structure tertiaire
Repliement du polypeptide en 3D. Conformation native = active Composé de l'assemblage de plusieurs motifs. Chaque motif = fonction protéique Repliement dépend : Liaison H Liaison électrostatique Liaison hydrophobe Liaison covalente S-S
Exemple de motifs protéiques
Motif tonneau B : assemblage de 8 feuillets B et 8 hélices a
Ex. Triosephosphate isomérase
Motif doigt de zinc : ADN/ARN
Changement de 1 aa
Anémie falciforme : E6 –> V6
Hb anormale polymérise dans le globule rouge et le déforme, sont éliminés et entraine l’anémie.
Résistance malaria
Domaine protéiques
Domaine régulateur de l’activité : hélice a + feuillets B
Domaine liaisons au substrat : hélice a + feuillets B
Domaine liaison ATP : feuillets B
Repliement VS dégradation
R : des chaperonnes moléculaires ATP-dép assurent le repliement.
Plusieurs types existent
Super structure autour de la protéine nouvellement synthétisée (triC, groEL) ou pas (heat shock)
D : le protéasome assure la dégradation des protéines mal repliées (activité protéase)
Les protéines sont ubiquitylées (liaison Ub aux aa lysine)
Une ubiquitine ligase E3 est responsable de la spécificité de dégradation pour la protéine cible
