Chapitre 3 Flashcards
Qu’est ce que la construction modulaire ? Pourquoi a-t-elle lieu? Qu’est ce qui est important pour que les monomères s’alignent convenablement ?
Pendant la traduction, les ribosomes, à chaque 10 000 a.a , ils se trompent. La longueur des protéines est donc limité. Ainsi, on utilise la construction modulaire qui consiste à faire plusieurs partie de la protéines et de les assemblés à la fin.
La forme compatible et les groupements fonctionnels compatibles.
Quelles sont les conditions pour avoir une polymérisation ?
Le ∆G polymérisation doit être négatif ;
1- le ∆G° doit être négatif —> les filaments par rapport aux monomères sont plus stables
2- la concentration de monomères est élevée
Décris le fonctionnement de l’utilisation de l’ATP. Le cytosquelette utilise l’É libérée par l’ATP pour quelle réaction ?
Le P veut se lié à l’ADP mais c’est difficile de lié le P aux autres phosphates ; L’énergie qui provient de ce qu’on mange permet cette liaison ; Une fois que le P se détache à nouveau, il libère bcp d’É qui est utilisée par la cellule.
Pour la dépolymérisation et pour les moteurs protéiques.
Décris l’actine : ses caractéristiques, sa structure, le fonctionnement de sa structure (+/-)
L’actinie est un filament dont la construction modulaire se fait à partir d’actinie globulaire. Elle se situe principalement dans le cortex ¢ mais aussi dans le cytoplasme où elle agit comme faisceaux (formation des jonctions ¢ des épithéliums et dans l’ancrage de la MEC)
Actine = un filament fait de module polaire résultant en un filament dont les extrémités sont polaires.
Le coté + grandit davantage que le coté - (vitesse de polymérisation) —> la forme des côtés + est plus facile pour l’ajout des monomères. Après la polymérisation du coté +, du coté - l’ATP s’hydrolyse et libère de l’énergie qui est absorbé par le coté - et déclenche la dépolymérisation.
Pourquoi le coté + est favorable pour la polymérisation ? Et le coté - pour la dépolymérisation ?
Car le ∆G d’activation est plus petite et la forme du monomère change lorsqu’il rejoint un filament ; la bosse devient prononcée et + compatible avec le monomère suivant.
Le ∆G° est bonifié par l’É de l’hydrolyse d’ATP du coté -
Décris les filaments intermédiaires : structure, le type de FI,
Module de construction = tétramère non polaire (issus de 2 dimères polaires NH2-COOH)
Il s’agit d’un filament de tétramères liés entre eux sur le long et sur les cotés ce qui fait qu’ils sont très stable.
Dans le cytoplasme : Kératine (peau) / la vimentine (adipocyte) / neurofilaments (axone des neurones)
Dans le noyau de toutes les ¢ Eucaryotes : lamine nucléaire
Décris la structure des microtubules et ses caractéristiques - le fonctionnement, combien de filaments pour un MT ?
Construction modulaire avec a(-) et ß(+) tubuline (module hétérodimère)
Les modules s’agencent en protofilament par 2 —> résultat = filament polaire
Les tubuline utilisent le GTP ; ß tubuline hydrolyse sont GTP après un certain temps (même mécanisme que pour l’actine pour la poly et dépolymérisation)
13 protofilament en tubes = un microtubule
À quoi sont liés les microtubules ? Quelle molécule s’occupe de cette liaison ? Quel est son effet sur les microtubules ?
Les MT sont liés au centre organisateur de microtubules (MTOC) via leur extrémité -
La gamma tubuline lie la a-tubuline à l’extrémité - et bloque la polymérisation - facilite le début de la polymérisation du coté +
Est ce que la dépolymérisation peut se faire à l’extrémité + quand le MT a arrêter de croître et que cette région fini par hydrolyser son GTP ?
Oui car le réseau est dynamique
De quoi sont formés les cils et flagelles Eucaryotes ? Quelles sont les structures secondaire associé?
Ils sont formé de microtubules dans un arrangement axonème : neufs doublets de MT autours d’une paire centrale (9+2)
À la base de chaque cil/flagelle = kinétosome (petit MTOC)
Dynéine permet le mouvement et la nexin attache les doublets ensembles
Qu’est ce que la myosine ? Quelles sont les étapes du mouvement de la myosine sur l’actine ? Quel est le rôle de la myosine dans la cytokinèse ?
Une ATPase Actine dépendante
1-Sans ATP -ADP ; liée au filament d’actine
2-Liaison d’ATP ; détachement entre la myosine et filament
3- Hydrolyse de l’ATP ; changement de conformation de la myosine (orientation)
4- Phosphate relâché ; liaison au filament d’actine (retour case départ)
Pendant la cytokinèse, les filaments d’actine forme un anneau contractile qui étrangle la cellule en 2 grace à la myosine
Comment fonctionnent chacun des moteurs protéiques ? (Combien de têtes)
Kinésine ; dimère / toujours 2 têtes
Myosine ; en filament ou en équipe de quelques unes
Dynéine ; 2 têtes dans le cytoplasme et 3 à 8 têtes dans les axonèmes (bras externe = 3 —> pliure
Bras internes = 8 —> régulent forme de la vague produite )
Chez les bactéries, quelle protéine à des similarités structurales avec la tubuline ? Quelle est sa fonction ? Quel filament possède une fonction similaire ? Pourquoi cette protéine a cette fonction ?
La protéine FtsZ
Division cellulaire des bactéries en formant des ceintures qui se serrent en perdant des modules.
L’actine a une fonction similaire
La FtsZ se trouve près du cortex (membrane) comme l’actine
Décris le fonctionnement et les caractéristiques des flagelles bactériens (gram -). Précisément le corps basale.
-Tournent seulement dans leur racine
-Composé de 3 parties ; corps basales (moteur) , crochet (jointure) et filament ( propulseur)
- directement dans la MEC
CORPS BASALE :
C-ring (cytoplasme) ; structure dynamique dont les sous-unités changent de place selon le chimiotactisme qui contrôle sens de rotation —> antihoraire = course \ horaire = tourne
MS-ring (membrane) : roue qui tourne en même temps que le C-ring
C-ring et MS-ring forment le rotor
P-ring (peptidoglycane) et L-ring(lipopolysaccharides) ; dissipent les ions pour éviter champ magnétique nocif pour protéines (sur chauffage)
Stators : 12aine de canaux ioniques autour du rotor ; diffusion d’ions (h+,Na+) permet au stators de tourner le rotor (bras qui tournent la roue comme myosine ou kinésine)
Chez les bactéries, quelles protéines jouent un rôle dans la forme de la bactérie. Chacune d’elle ressemble en particulier à quelle protéine qu’on retrouve chez les Eucaryotes.
MreB —> même structure que l’Actine et joue sensiblement les mêmes fonctions
Crescentin —>même patron d’hélices alpha que les filaments intermédiaires mais forme bactérie
