Chapitre 5: compartiments et vésicules Flashcards
(100 cards)
1
Q
Décrit en gros pas ou doivent passé les protéines?
A
la synthèse protéique commence toujours dans le cytoplasme et par la suite, les protéines doivent trouver le chemin vers leur <>. Selon le cas, elles doivent franchir un pore formé d’un gros complexe protéique (CPN), une membrane (RER, peryxosome) ou deux membranes (mitochondrie et choroplaste)
2
Q
Pour range une protéine dans une cellule ça prends quoi?
A
l’énergie (transport actif), l’étiquette (peptide signal et parfois sucre) et la destination (récepteur)
3
Q
Que faut-il faire pour qu’une protéine passe dans les membrane des mito et des plastes?
A
dérouler la protéine pour qu’elle deviennent linéaire
exception pour le noyau ou les pores sont très grand
4
Q
Qu’est ce qui est en continuité dans la cellule?
A
Nucléoplasme et cytoplasme
Membranes
5
Q
Comment se fait le transport des protéines pour chaque type d’organites?
A
- passe par les trous: noyau
- Passe par 2 membranes: mitochondrie et plastes
3: Passe une membrane: Réticulum endoplasmique
4: traffic vésiculaire: golgi, vésicules sécrétrices, endosomes, lysosomes, surface des cellules.
6
Q
Décrit un peu les pores nucléaire?
A
L’enveloppe nucléaire possède 2 membranes et un espace intermembranaire (la lumière du RER). Par contre, les pores nucléaires permettent une continuité entre le nucléoplasme et le cytoplasme: les protéines peuvent passer directement d’un endroit à l’autre, (certaines conditions s’appliquent)
7
Q
Donne une hypothèse de la formation du noyau ?
A
Propose l’invagination de la membrane plasmique. Cette même invagination a donné l’origine au réticulum endoplasmique
8
Q
Décrit le transport nucléaire
A
Le transport nucléaire est bidirectionnel à travers les pores nucléaires. Ces derniers ont un centre protéique qui fait varier la taille de l’ouverture. Les molécules de 9nm (petites protéines) entrent/sortent par diffusion simple.
Les molécules 9-40nm(sous unités ribosomales) doivent passer par le transport actif (le pore doit être ouvert d’avantage)
9
Q
Quel est le signal d’importation?
A
un signal de localisation nucléaire (NLS) est nécessaire pour entrer dans le npyau par le transport actif. Ce peptide signal est caractérisé par une forte charge (+)
10
Q
Quel est le signal d’exportation?
A
Un signal d’exportation nucléaire (NES) est nécessaire pour sortir du noyau par le transport actif. dans ce cas, il s’agit d’une hélice alpha-amphiphile donc plusieurs leucines (L) assurent la partie hydrophobe.
11
Q
Décrit les récepteurs?
A
Les karyophérine (karyon=noyau, pherein=porter) sont les récepteurs de signaux nucléaires. Elles lient le NLS (importines) ou le NES (exportines) et transportent les protéines à travers les pores
Une karyophérine possède 2 sites de liaison: un pour le signal spécifique et un autre pour la Ran-GTP (une GTPase monomérique de la famille de protéines RAS)
12
Q
Les karyophérines ont la capacité d’ouvrit le CPN d’avantage. c’est quoi le CPN?
A
est une structure modulaire construite à partir des protéines appelées nucléoporines (NUPS)
1000 protéines différentes
13
Q
Quelles sont les composantes du CPN et décrit les ?
A
- POMS: pore membrane protéines en bleu. sont responsables de l’ancrage du CPN dans l’environnement nucléaire
- Nups de liaison: lunker nups en vert, relient les 2 anneaux (rose et jaune)
- Nups asymétrique sont attahcés aux 2 anneaux (les filaments et le panier
- fg-NUPs: (phénylalanine-glycine rich repeat containing nups en violet) forment le canal central et interagissent avec les karyophérines. au milieu du pore
14
Q
C’est quoi RAS?
A
Ran est une protéine Ras
Toute protéine RAS à 2 conformations possibles, RAS-GTP et RAS-GDP
La structure RAS-GTP interagit avec d’autres protéines (dans notre cas, avec les karyophérines) et a une activité de GTPase en présence de la protéine GAP. Le GDP qui résulte de l’hydrolyse est libérée à l’aide d’une autre protéine, GEF
15
Q
Quel protéines transforme la karyophérine en karyophérine inactive?
A
GAP
16
Q
Quel protéine transforme la karyophérine inactive en karyophérine active?
A
GEF
17
Q
Ou se situe les RAN-Gtp et les RAN-GDP?
A
les importines peuvent lier le NLS ou la Ran-GTP (les 2 liaisons sont mutuellement exclusives). La cellule exploite cette propriété en favorisant la RAN-GDP dans le cytoplasme et la RAN-GTP dans le noyau. La proportion de Ran-gdp et ran-gtp dépend de la balance des activités GAP (activateur de GTPase) et GEF (facteur d’échange)
18
Q
Quelle est la voies de transport alternatif A?
A
utilisent les canaux périphérique
19
Q
Quelles est la voie de transport alternatif C?
A
Petite protéine. on voit le ribosome différence entre a et c : on veut un gradient de protéine rouge pour diffuser dans le noyau. Quand on a bcp de protéine rouge: importine spéciale qui s’accroche dans le gradient et on enlgine la protéine à l’intérieur, utilise le gradient d’importine dans les canaux périphériques.
20
Q
Quelles est la voir de transport alternatif d?
A
nouveau juste quelque années que c’est découvert. on peut faire des vésicules dans l’enveloppe nucléaire. pas de limite de taille. si on a vrm une grosse protéine c’est la meilleure solution.
21
Q
Décrit la symbiose des cellules eucaryotes (sauf plantes)?
A
1- hétérotrophe anaérobique (archea) ils produisent l’énergie par la fermentation et sont l’hôte des endosymbiontes (logement commun)
2- hétérotrphes aérobiques (bactéries pourpres) (bactéries pourpres): ils produisent l’énergie par la respiration des déchets des «1» . Ils utilisent l’o2 qui est toxique aux «1» et aux «3»
22
Q
Symbiose des cellules végétales?
A
1 heterotrphes anaéro
2 hétérotrohpes aéro
3- autrotrophes anérobique: cyanobactéries. ils produisent l’énergie, le sucre (donné aux «1» et «2») et O2 (donnée à «2») par la photosynthèse
23
Q
C’Est quoi le but de la fermentation?
A
Accumulation de pyruvate inhibe la première réaction de la glycolyse, le but de la fermentation c’est d’épuiser les pyruvate.
24
Q
Quel sont les deux résultats de la fermentation?
A
animaux: acide lactique
Levures, plantes: alcool et co2
25
Explique la production d'ATP dans la respiration cellulaire?
2 atp dans a glycolyse
détacher les électrons pour se faire transporter par le Nadh,
cycle de krebs, sort 3CO2. produit des électrons et 1 ATP
Chaines de transport d'électrons se combine et fait un gradient de H+. bouge la protéine pompe et produit bcp d'ATP.
total: 36 atp
26
Décrit comment on fait pour dérouler une protéine?
il leur faut une étiquette (et parfois, plus q'une), un récepteur, de l'énergie et 2 canaux de translocation
27
Quels sont l'hélice alpha qui déroule la protéine dans la mitochondrie?
L'un des signaux, est une hélice-alpha amphiphile N terminale. Elle a un côté hydrophobe et un côté chargé (+). La partie hydrophobe est reconnue par un récepteur membranaire qui possède un sillon hydrophobe.
28
Dans les mitochondrie décrit l'idée générale du transport de protéine?
Les récepteurs et les deux translocateurs opèrent ensemble sous forme de complexes TOM et TIM. Le récepteur fait partie du TOM et passe le peptide signal au translocateur: l'énergie pour <> provient des hsp70 cytosoliques (elles tenaient la protéines linéaire) qui hydrolisent l'ATP et se dissocient (Sans ATP). Finalement la protéine entre dans la matrice grâce à l'hydrolyse par les hsp70 mitochondriales qui <>
29
Comment se passe le transfert tom tim?
Les translocations de protéines ont lieu au niveau de complexes d'importation enzymatiques, les translocases, désignés par le sigle TOM (Translocase of Outer Membrane) au niveau de la membrane externe et TIM (Translocase of Inner Membrane) dans la membrane interne (Truscott et al., 2002). Ces translocases se comportent comme des pores fixes, des portails.
La première porte d’entrée, pour presque toutes les protéines mitochondriales solubles d’origine cytosolique, est le complexe TOM. Les énergies requises pour ces transferts dépendent, soit de l’ATP, soit de la force protonomotrice. Des transporteurs de nature polypeptidique ou protéique interviennent pour ce trafic entre cytoplasme et espace intermembranaire mitochondrial. Ils sont encodés par les gènes nucléaires.
TOM permet l'importation et le tri de ces protéines : une partie restera dans les espaces intermembranaires, une autre franchira le portail TIM23 et ces protéines gagneront leur place dans la matrice (figure V-3).
Les TOM sont des complexes protéiques formés par 7 éléments (récepteurs de surface, pores de translocation).
Les TIM sont des complexes plus compliqués : 9 structures protéiques débordant largement de part et d'autre de la membrane interne, avec un moteur fonctionnant à l'ATP pour l'importation des protéines (Neupert et Hermann, 2007).
Les chaperones sont des protéines connues sous le sigle HSP (heat shock proteins), telle que la HSP60. Elles permettent aux pré-protéines d'être transportées dans le milieu aqueux des espaces intermembranaires.
30
C'est quoi le update de connaissance de Tim tom?1
```
Certaines protéines sont effectivement apportées au TOM par les hsp70 cytosoliques(b), mais d’autres ont une configuration linéaire sans aide des chaperonines(a).
Dans le (a), l’hélice-αamphiphile (presequence) est reconnue par les sous-unités TOM20-22. Dans le (b), l’hélice-αestabsente et c’est la hsp70qui est reconnue par la sous-unité TOM70(la protéine «precursor» peut être reconnue également par TOM70).
```
31
Quel enzymes coupent les protéines mitochondriale?
La maturation des protéines mitochondriales après leur incorporation : différentes peptidases en coupent des morceaux.
32
Comment fonctionne l'incorporation des protéines dans les chloroplastes?
L’incorporation des protéines dans les chloroplastes fonctionne selon les mêmes principes que l’incorporation dans les mitochondries, avec autant de complexité, mais avec des protéines différentes.
Les protéines principales sont les complexes de translocation TOC et TIC.
Comparativement à la mitochondrie, des signaux supplémentairessont nécessaires pour avoir accès au 3ièmecompartiment (thylakoïde) et à sa membrane.
33
Comment on distingue les réticulum dans la centrifugation?
Lorsqu’un échantillon de réticulum endoplasmique passe à travers la centrifugation par gradient de densité, il se sépare en 2 types de «microsomes»: les lisses (REL) et les rugueuses/granuleuses (RER).
34
C'est quoi la fonction du REL?
synthèse des lipides
35
C'est quoi la fonction du RER?
de la synthèse protéique destinée en grande partie à la sécrétion.
36
Explique la naissance et la distribution des membranes?
L’enzyme acyltransférase est située dans la membrane du REL, mais son site actifse trouve dans le cytoplasme. Elle construit les phospholipides à partir de 2 a. gras et du glycerolphosphaté. Les «nouveaux» p-lipides s’ajoutent au feuillet externe de la bicouche membranaire du REL.
37
Comment fonctionne la scramblases?
Les enzymes scramblases égalisent les 2 couches membranaires
38
Qu'est ce que le REL héberge comme enzymes?
Appart acyltransférase (étape 1), le REL héberge d’autres enzymes pour faire toute la gamme des lipides membranaires différents.ex: choline, phosphatase.
39
À partir du REL ou vont les membranes?
sont envoyées par transport vésiculaire à la plupart des autres organites. Rendues à la membrane plasmique, les nouvelles membranes sont réarrangées par les flippases. Ces enzymes hydrolysent l'ATP pour générer une distribution asymétrique des lipides.
40
Décrit la composition lipidique totale dans les 2 couches de la membrane?
varie entre les organites
41
Ou se retrouve les lipides destinés à un organite en particulier ?
site de bourgeonnement.
42
Décrit la biogénèse des peryxosmes?
Le RERproduit les protéines membranaires d’importation, les peroxines, qui migrent vers le REL. Ce dernier donne, par bourgeonnement, une vésicule précurseur. Les autres protéines peroxsont synthétisées dans le cytoplasme et incorporées par les peroxinesde façon post-traductionnel (une séquence signal «SKL» en C terminal). Les peroxysomes matures peuvent croître et se diviser.
43
Quelles sont les fonctions des péryxosomes?
Oxydation des molécules org.
| -Neutralisation du H202
44
La croissance se fait comment pour les peryxosomes?
la synthèse de novo par la fusion hétérotypiquede 2 vésicules de RE (V1 et V2) suivit par l’incorporation post-traductionnelle des protéines
-la croissance –fission des peroxysomes existants: réception des vésicules V3 et incorporation post-traductionnelle des protéines, les DRP(dynamin-relatedprotein) s’occupent de la constriction membranaire.
45
Décrit de quoi dépend la fonction des péryxosomes?
dépenddes protéines qui y sont importées et peutchangeren fonction de l’environnement cellulaire.
Différents types de peroxysomes spécialisés peuvent coexisterdans la même cellule.
La formesphérique du peroxysome peut s’allonger et devenir réticulaire selon les nécessités métaboliques.
Certaines enzymes peroxse trouvent dans d’autres organites aussi (possibilité de communication).
46
Décrit le métabolisme de peryxosomes?
Normalement le taux de multiplication des peroxysomes est similaire au cycle cellulaire. Par contre, lorsqu’ils sont en demandepour leur rôle métabolique, ils grossissent et se multiplie davantage.
Le contrôle se fait au niveau transcriptionnelen réponse aux conditions environnementales.
-acides gras
+ acides gras
Saccharomyces cerevisiae (levure)
Hansenulapolymorpha(levure)
Le même peroxysome d’origine peut se subdiviser en 2 peroxysomes ayant des activités métaboliques différentes.
Ici, le peroxysome séquestre une enzyme spécifique dans une vésicule à part qui deviendra un nouveau peroxysome
47
Décrit les peryxosomes chez les champignons?/
Le corps de Woronin et la guérison des hyphes.
| bouche les pores
48
Décrit les peryxosomes chez les plantes?
Les glyoxosomes font la gluconéogénèse durant la germination des graines
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Décrit les peryxosomes dans les trypanosomes?
Ce pathogène humain contient des peroxysomes spécialisés, les glycosomes. Ils n’ont pas de catalase et font la glycolyse.
50
Le trafic vésiculaire est t-il en communication avec la mitochondrie et les chloropladtes?
NON
| Ces organites reçcoivent leur lipides grâce aux protéines d'échange des phospholipides (PEP) à partir du RE.
51
Décrit le RE particulier?
Le RE dans les cellules musculaires squelettiques joue un rôle dans la régulation de la contraction musculaire.
Il porte le nom de réticulum sarcoplasmique
(sarcolemme = membrane plasmique
52
À quoi sert le réticulum sarcoplasmique?
Le réticulum sarcoplasmique (RS) a un rôle dans le stockage des ions calcium dans les cellules musculaires et donc dans la régulation de l’homéostasie4. Il a aussi un rôle dans la détoxification de molécules toxiques et la prolifération cellulaire (= division cellulaire), l’apoptose et le métabolisme cellulaire. Il synthétise aussi des lipides.
53
explique la contraction musculaire?
Ainsi, pour permettre la contraction musculaire, le taux de Ca2+ va augmenter dans le cytosol et ce Ca2+ va se lier à la troponine. Le complexe troponine-Ca2+ va se déplacer en entraînant avec elle la tropomyosine, la retirant ainsi du site de liaison de l'actine G (actine globulaire). La myosine va finalement pouvoir se lier à l'actine et achever la libération de puissance permise par hydrolyse de l'ATP, grâce au démasquage actif du site de liaison permis par la troponine. Le filament va se déplacer, et la contraction musculaire va pouvoir aboutir.1 On notera néanmoins que ce système n'est pas applicable en ce qui concerne la contraction des muscles lisses, où l'on observe aucune inhibition du site de liaison par la tropomyosine.
54
Comment ça marche l'entrée dans les RER?
Àpart les protéines peroxysomaux, les protéines qui doivent passer à travers 1 membranepour leur destination finale, aboutissent dans le RER au début de leur traduction. L’entrée dans le RER est co-traductionnelle(pendant la synthèse de la protéine) et l’énergiepour ce transfert vient du ribosome.
55
Quelles sont les truc qui sont inclus dans l'entrée du ribosomes?
1. Quelques a.a chargés (+) se trouvent avant le signal peptide signal
2. Le peptide signal: est une zone hydrophobe N terminale de 20 a.a (peptide signal d'initiation de transfert: PSIT)
3. Le signal peut être suivit d'un site de clivage AXA. Il est enlevé par une peptidase membranaire à la fin de la traduction
FAIT LES TRANSLOCATEUR
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C'est quoi le Psit?
Le PSIT lie une poche hydrophobe dans la particule de reconnaissance de signal (SRP).
57
C'Est quoi la SRP?
Cette dernière est une GTPase soluble formée de 6 protéineset d’un ARN.
Lorsque lié avec le PSIT, une partie de la SRP bloque le site Asur le ribosome: inhibition de la traduction.
58
À quoi sert la SRP?
récepteur: reconnait le signal psit
Bloque la traduction
SRP elle même reconnu par le réticulum dans ces récepteurs membranaires.
59
Explique les sites de traduction RE?
Le ribosome complet est lié à l’ARNmet possède 3 sites qui participent dans la traduction.
Le site P (peptidyle) retient l’ARNtqui porte la chaîne d’a. aminés en élongation.
Le site A (accepteur) retient l’ARNtqui porte le prochain a. aminé.
Le site E est le «exit» de l’ARNtlibéré.
*ARNt: un adaptateur entre un codon et son a. aminé
60
comment la SRP bloque le site A?
site A complémentaire a une arn de transfert et on veut l'imiter.
vu que la SRP contient de l'ARN ça va fonctionner et bloquer.
question de forme propice
61
Que se passe t'il quand la SRP est liée au PSIT?
La SRPliée avec le PSITest reconnue par son récepteursitué sur le RER.
Une fois attachée à son récepteur, la SRPhydrolyse son GTP ce qui provoque le relâchement du signal.
Les translocateurssont situés à proximité des récepteurs: le PSIT relâché «tombe» dedans.
SRP reconnu par le récepteur membranaire sur le RER. bien positionné à côté du translocateur. on veut que le signal tombe directement dans le translocteur.
SRP capable d'hydrolyser le GTP. qui va ensuite se décrocher pis le psti tombe dans le translocateur
62
Décrit le translocateur psit et SRP?
Le translocateurSec61αβϒaune poche hydrophobe dans la “couture”et un bouchondans le fond. Le PSIT tasse le bouchon et par la suite, passe dans la couture qui s’ouvre. Ainsi le reste de la protéine a de la place pour glisser dans la lumière du RER au fur et à mesure qu’elle est traduite et pendant que le PSIT est gardé dans le translocateur.
63
Protéine soluble vs protéine membranaire?
Les protéines solubles perdent leur PSIT après l’incorporation dans le RER: il est coupé par une peptidase membranaire associée avec le translocateur. Cette enzyme coupe dans le site AXA situé après le PSIT.
Certaines protéines garderont leur PSIT. Ce dernier leur servirait d’ancrage à la membrane. Souvent il s’agit d’un PSIT situé un peu plus loin dans la chaîne peptidique.
64
Qu'est ce qu'on doit faire si je veux garder mon psit?
on enlève le AXA
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Décrit l'orientation des protéines membranaires?
L’orientation des protéines membranaires (un PSIT situé un peu plus loin):
Le PSIT s’insère dans le translocateurde façon que les a.a. chargés (+)qui le précèdent se retrouvent du côté cytoplasmique. Ainsi il est possible de faire entrer dans la lumière du RER l’extrémité C ou N de la protéine, selon l’orientation du PSIT.
la couture qui accwepte le psit est hydrophobe.
66
Le bout N ne peut pas être trop long s'il doit entrer dans le RER pourquoi?
la séquence tourne pour garder la + à l'extérieur donc au lieu de rentrer le C je rentre le N. sauf que le N doit être court
parce que l'énergie pour mettre le sprot c'est le ribosome mais partie déjà traduite donc on peut pas utiliser le ribosome
67
De quelle autre manière une prot membranaire peut etre produite?
Une protéine membranaire peut être produite à l’aide d’un 2ièmesignal hydrophobe dans la chaîne peptidique: SAT (séquence d’arrêt de translocation).
Les protéines membranaires avec des hélices-αhydrophobessonttoutessynthétiséesdansle RER.
(à l’exceptiondes protéinesmitochondrialeset chloroplastiques)
Le centre du translocateurest hydrophile et les régions hydrophobes ne peuvent pas le traverser.
Le SAT ne peut pas traverser le translocateur, ni d’aller dans la couture de ce dernier (sa forme est non complémentaire). Il est relâché dans la membrane directement et l’incorporation de la protéine s’arrête (même si sa traduction continue).
68
Que se passe til avec les protéines destinées au RER?
Les protéines destinées au RER ont une séquence de rétention C terminale: KDELpour les solubles et KKXXpour les membranaires.
TOUTES les protéines transfèrent vers le Golgi via les vésicules, certaines retournent au RER (KDEL, KKXX), d’autres vont plus loin.
69
Quelles sont les modifications apportés aux protéines dans le RER?
La plupart des protéines synthétisées sur le RER vont à l’extérieur de la cellule et doivent être préparées à «affronter» l’environnement.
1) Une disulfideisomérase catalyse la formation ou la rupture de ponts disulfures: elle s’assure que les liens S-S sont bien arrangés avant que la protéine ne quitte le RER.
2) Une ancre lipidique de GPI (glycosylphosphatidylinositol) peut-être ajoutée de façon covalente sur les protéines par le complexenzymatique transamidase. Les protéines-GPI se trouvent dans les radeaux et peuvent être libérées par une phospholipase.
3) Une oligosaccharyltransférase membranaire ajoute une «unité préformée» de sucre sur l’a.a. asparagined’une protéine. L’asparagine doit faire partie du motif N-X-S/T.
Le sucre ajouté est toujours le même: un oligosaccharide de 14 sucres (glucose, mannose, N-acetylglucosamine).
Durant la maturation de la protéine (dans le RER et le Golgi), l’unité ajoutée va être taillée et sera constituée de 2 N-acetylglucosamineset de 3 mannoses.
70
Taillage des sucres?
Taillage des sucres = «qualitycontrol»
Les 2glucoses terminaux sont enlevés à la fin de la traduction et les différentes chaperonnesvérifient la forme de la protéine. Si la protéine est «OK», le dernier glucose est clivé et elle sort du RE. Par contre, si elle est mal repliée, une glucosyltransférase lui ajoute un glucose et la protéine doit repasser par les chaperonnes qui essayeront de la plier correctement.
71
trafic vésiculaire et compartiments cellulaires?
Les compartiments cellulaires entourés par une membrane sont liés par le trafic vésiculaire. Les vésicules transportent les protéines d’un endroit à l’autre à l’aide des moteurs protéiques et des filaments cytosquelettiquespolaires (MT et actine-F). Les vésicules «naissent» par bourgeonnement(à partir du compartiment A) et une fois rendues à leur destination, ils font la fusion membranaire(avec le compartiment B).
72
Décrit les vésicules Cop-II?
Les vésicules COP-II se forment uniquement à partir du RE et sont acheminées vers le Golgi. Elles se forment autour de leur cargaison.
1) La Sar1(GTPasemonomérique) est activée par un GEFde la membrane RE: exposition d’une hélice amphiphile et insertion dans la membrane RE.
2) Les protéines Sec23/24lient Sar1-GTPet un récepteur de cargaison. Elles forment l’intérieur du manteau protéique COP-II.
3) Les protéines Sec13/31se lient par-dessus les Sec23/24 et forment l’extérieur du manteau protéique COP-II. Elles sont courbéeset leur forme définit le diamètre de la vésicule.
73
Que se passe t-il une fois que les COP-II ont bourgeonné du RER?
fusionner à une membrane cible. Deux types de protéines sont utilisées pour ce ciblage: les Rabs(GTPasede type RAS) et les SNAREs(protéines de fusion). Les deux travaillent ensemble pour sélectionner la bonne membrane.
Comme Sar1, Rab-GTPs’insère dans la membrane de COP-II lorsqu’elle est activée par un GEFmembranaire situé sur la membrane donneuse de vésicule. Le récepteur de la Rab-GTP se trouve sur la membrane cible (acceptricede la vésicule).
74
Combien y a t-il de Rabs dans une cellule animale?
Environ 60 et leur récepteurs spécifiques
75
Les Rabs et les SNARES participent dans le ciblage de toute les vésicules? (Cop1, cop-II et clathrine?
OUI
76
Décrit les SNARES?
Les SNAREssont des protéines membranaires qui se trouvent sous forme de paires complémentaires. Une v-SNAREest située dans la membrane vésiculaire et une t-SNARE est formée de 2 protéines, dont une se loge dans la membrane cible. La liaison v/t-SNARE est tellement forteque l’eau entre les membranes est expulsée. Sans eau, les 2 couches externes de chaque membrane fusionnent: formation d’une «tige». Cette tige se défait dans le sens opposé de sa formation
77
Que se passe t-il quand les vésicules arrivent au Golgi?
Les vésicules de COP-IIfusionnent avec le Cis-Golgi.
Une partie des protéines sera retournée vers le RERpar les vésicules COP-I.
D’autres protéines poursuivront leur route vers mediane-Golgi et finalement vers le Trans-Golgi.
Dans le mediane, les protéines subissent une maturation de leurs sucres.
Dans le trans, les protéines sont triées et emballées pour leur destination finale: endosome-lysosome (vésicules de clathrine) ou membrane plasmique (vésicules de COP-I)
78
Décrit en gros les vésicule cop 1?
les protéines vers le RE, entre les parties du Golgiet vers la membrane plasmique.
Les vésicules COP-I sont similaires aux COP-II, mais utilisent les protéines de recouvrement différentes. Leur formation commence par l’activation de la GTPase(de type RAS) ARF1au lieu de Sar1
79
Dans le Cis-golgi comment les manteaux de cop 1 se forment?
Dans le Cis-Golgi, les manteaux de COP-Ise forment autour des protéines transmembranaires ayant la séquence KKXXen C terminale. Les récepteurs de KDELfont partie de ces protéines transmembranaires (ont la KKXX).
80
Explique le retour des lipides et protéines KKXX/KDEL du cis golgi vers le RE?
Le retour de lipides et des protéines KKXX/KDEL du cis-Golgi au RE est constitutif (continuel) et a besoin de Rab-snares appropriés.
81
explique le modèle de maturation des citernes?
le Golgi serait une structure dynamique où les différents compartiments se transformeraient au fur et à mesure et migreraient progressivement vers la face trans. Ainsi, les vésicules du RER fusionneraient pour donner le premier compartiment (face cis) qui se transformerait à son tour au fur et à mesure qu'il avance pour devenir un compartiment médian et ainsi de suite jusqu'à se dissocier en diverses vésicules. Là aussi, un flux rétrograde de vésicules assurerait la spécificité de chaque compartiment en ramenant les enzymes spécifiques du compartiment qui vient de migrer.
Nécessite une certaines organisation
82
Décrit la matrice extra-golgienne?
Elle est responsable de l’intégrité structuraledu Golgi, aide au transport vésiculaireet positionnele Golgi dans la cellule.
83
De quoi est composé la matrice extra golgienne?
Elle est composée de nombreuses protéines, majoritairement de golgines, associées aux membranes golgiennes du côté cytoplasmique. Ces protéines s’allongent et forment un filetqui exclue la majorité des organiteset mêmes les ribosomes.
84
Décrit en gros les golgines?
Les golginessont des protéines «coiled-coil» (superhélice) retrouvées chez tous les eucaryotes. Il s’agit de différents types d’attachespour les membraneset le cytosquelette.
Il existe plusieurs types de golginesqui localisent à des différents régions de Golgi et interagissent avec différentes protéines.
85
Décrit comment est l'attache,ent des golgines au golgi?
Leur attachement au Golgi est C terminale et l’extrémité N peut s’en éloigner de 100-600 nm (c’est loin). La structure en superhéliceest interrompuepar endroits pour permettre plus de flexibilité.
86
Avec qui s'associe les golgines?
La plupart des golginespeuvent s’associer aux protéines «d’identité membranaire» des familles Rab, Arfet Arl(ainsi les golginessont recrutées à des citernes spécifiques et «pêchent» les vésicules spécifiques).
87
Comment est la caractérisation des golgines?
Caractérisation: quelle golgineattrape quoi
Un type de golgineà la fois est exprimé sur la mitochondrie (ajout du signal d’insertion dans la membrane mito. externe) et par la suite une analyse de ce qui a aboutit sur la mitochondrie (quel type de vésicule et de cargaison).
88
Comment les golgines attrapient leur cible?
L’attachement d’une vésicule ou d’une citerne à la golginepeut mener à la fusion membranaire (certaines golginesinteragissent avec les SNAREs) ou à une stabilisation dans la matrice externe du Golgi (empilement des citernes
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Quels sont les deux mécanismes d'attachement connu à date?
-Le motif ALPS(amphipathiclipidpacking sensor) N terminalreconnaît et s’attache à une courbure particulière, très prononcée (vésicules plus rondes)
-Les motifs de liaison à différents Rab. Ces motifs se trouvent vers le milieu des golgines(non terminaux et donc probablement secondaires)
(efficace pour transport intragolgien: le site de bourgeonnement est proche de la destination
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Explique la maturation des sucre dans le Golgi?
Les protéines arrivent au golgi ayant une glycosylation fournit par le RER: toutes ont la même unité préformée attachée aux Asnset composée de GlcNacet de mannose. Différentes enzymes golgiennes «travailleront» cette unité davantage et de façon séquentielle (chaque produit est reconnu comme le substrat pour la prochaine enzyme).
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Quel sont les deux type de sucres des mannifères?q
complexe
| riche en mamnose
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Décrit la tomographie immunoélectronique?
envoyer des électrons sur tout les côté pour en tirer le portrait des anticorps.
localisation de l’enzyme mannosidaseI (ManI) par les anticoprscouplés aux particules d’or
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Pourquoi on veut glycolyser?
Ciblage: un moyen de signaler le lieu d’appartenancede la protéine lors du tri dans le trans-golgi.
•Augmente la solubilitéde la protéine, ce qui aide au repliement.
•Couche protectrice: résistance aux protéases, ce qui est très utile pour les constituants des lysosomes.
•Adhérenceintercellulaire et au substrat (jonctions, glycocalyx).
•Signalisationintercellulaire (ex. antigènes et les globules blancs)
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en plus de protéines le golgi participe dans la produciton de quoi?
glycolipides.
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que se passe t'il a partir de trans golgi? on va ou?
1) vers les endosomes-lysosomes: par les vésicules de clathrine ayant des Rabs et SNAREs appropriés, les protéines-cargaison sont ciblées par un sucre riche en mannose et phosphaté.
2) vers la membrane plasmique: par les vésicules de COP-Iayant des Rabs et SNAREs appropriés, les protéines-cargaison sont ciblées par un sucre complexe.
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Quels sont les voies pour les vésicule sécrétoires?
Il existe, pour les vésicules sécrétoires, des voies constitutiveset des voies contrôlées.
Dans le deuxième cas, les protéines sont emmagasinées dans les vésicules qui attendent un signal avant de fusionner à la membrane plasmique.
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Explique la localisaion cellulaire chez les vertébrés?
Chez les vertébrés, le Golgi est adjacent au MTOC. Il s’attache aux MTet au MTOC directement. Pour se déplacer, il s’accroche sur la dynéine.
Plusieurs protéines participent dans le positionnement du Golgi, dont les golgines.
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Explique la localisation cellulaire chez les plantes et fungi?
Chez les plantes et les fungi,
| le Golgi se positionne et se déplace grâce à l’interaction de sa matrice externe avec l’actine-F et avec la myosine.
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Décrit le golgi durant la mitose?
Durant la mitose, la phosphorylationdes protéines de la matrice extra-golgienne (et donc des golgines) bloque la voie de sécrétion et défait les citernes en petites vésicules.
Ainsi le Golgi est distribué par «petits paquets» de façon égale entre les cellules filles.
La distribution se fait en utilisant le fuseau mitotique (avec dynéine).
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Décrit le golgi durant l'apoptose?
Durant l’apoptose, la voie de sécrétion est bloquée et le Golgi est fragmenté de façon similaire, mais irréversible. Les enzymes protéolytiques, les caspases, détachent et dégradent les protéines de la matrice.
