chapitre 7 Flashcards
(122 cards)
1
Q
la première fonction des acides aminés est?
A
anabolique (protéines doivent sans cesse renouvelées)
2
Q
L’utilisation des protéines comme sources d’énergie est-elle plus importante chez les mammifères ou poisson?
A
- peu importante chez les mammifères
- carburant chez poisson avant lipides
3
Q
pourquoi les poisson peuvent utiliser mieux utiliser les protéines comme carburant que les mammifères?
A
faciliter à éliminer les déchets azotés sous forme d’ammoniaque
4
Q
peut ont stocké les acides aminés?
A
non
alimentation
synthétisé de novo
5
Q
quelle est la source essentiel d’acides aminés dans l’alimentation?
A
protéines
6
Q
Acides aminés semi essentiel?
A
histidine et arginine
7
Q
pourquoi l’arginine est dite semi-essentiel si elle est synthétisée dans le cycle de l’urée?
A
un taux trop faible pour rencontrer les besoins de croissance chez l’enfant.
8
Q
Quelle acide aminé est requise pour synthétiser la cystéine?
A
méthionine
9
Q
La phénylalanine est requise en grande concentration pour quoi?
A
former tyrosine
10
Q
Comment les protéines sont elles absorbée dans les cellules épithéliales de l’intestin?
A
dégradées en molécules simples
11
Q
ou commence la digestion?
A
estomac
12
Q
Décrit le mécanisme de digestion? (chimique/mécanique)
A
- chimique : sucs gastriques
- mécanique : péristaltisme
13
Q
Nomme les enzymes des sucs gastriques:
A
HCl
pepsine
rennine (chymosine)
gélatinase
14
Q
Le HCl gastrique cause:
A
La dénaturation des protéines.
Change la solubilité.
Active la pepsine.
Permet de rendre le pH de l’estomac optimal pour l’activité de la pepsine.
15
Q
La pepsine est quoi?
A
une endopeptidase (coupe intérieur des chaine polypeptidiques) sécrétée par l’estomac sous forme de pepsinogène.
16
Q
L’activité optimale de la pepsine est à quelle pH?
A
1.5-2.2
17
Q
explique l’autoactivation de la pepsine
A
Le pepsinogène et HCl sont sécrétés.
HCl convertit le pepsinogène en pepsine
La pepsine active plus de pepsinogène (autoactivation).
18
Q
Ou retrouves-t-on la rennine (chymosine)?
A
estomac des jeunes enfant/animaux
19
Q
Role de la rennine et son ph optimal?
A
ph optimal de 4 :convertit la caséine en sa forme soluble (paracaséine)
20
Q
Formation de calcium paracaséniate?
A
La paracaséine se fixe ensuite à du Ca2+ pour former du calcium paracaséinate qui est clivé par la pepsine.
21
Q
Qu’est ce qu’est la rennine?
A
Hydrolase (utilise une molécule de H2O) endopeptidase spécifique de la caséine
22
Q
Que fait la gélatinase?
A
liquéfie la gélatine
23
Q
Ou est complétée la digestion des protéines?
A
dans le petit intestin par des enzymes protéolytiques présentes dans les sucs pancréatiques et intestinaux.
24
Q
Que sont les sucs pancréatiques ? (nomme juste)
A
trypsine
chymotrypsine
élastase
carboxypeptidase
25
Trypsine:
endopeptidase sécrétée sous forme de trypsinogène.
Activée par une
entéropeptidase liées aux parois intestinales, puis auto-activation (pH 8).
26
chymotrypsine:
chymotrypsinogène activé par la trypsine (pH 8).
27
élastase:
proélastase activée par la trypsine (pH 8), digère l’élastine et le collagène
28
carboxypeptidase;
procarboxypeptidase activée par la trypsine (pH 7.4).
29
que sont les sucs intestinaux ? (nomme juste)
aminopeptidase
dipeptidase
tripeptidase
30
aminopeptidase:
Les produits finaux sont des acides aminés libres, des dipeptides et des tripeptides.
31
dipeptidase:
agit sur les dipeptides et relargue 2 acides aminés.
32
tripeptidase:
agit sur les tripeptides et relargue un acide aminé et un dipeptide.
33
Absorption des acides aminés se déroule ou? et vitesse?
petit intestin (intestin grêle)
vite duodénum et jéjunum
slow iléum
34
absorption des acides aminés nécessite quoi?
ATP
35
nomme les 2 mécanisme pour l'absorption des acides aminés:
1. système de transport des protéines
| 2. système de transport du glutathion
36
conditions de l'oxydation des a.a.?
1. turnover des protéines : certains a.a. ne sont pas requis pour la synthèse et sont donc dégradés.
2. a quantité d’acides aminés ingérée excède les besoins de synthèse, le surplus est catabolisé.
3. glucides ne sont pas disponibles ou sont mal utilisés, les protéines sont utilisées comme carburant.
37
2 étapes du survol du catabolisme des a.a.:
1. perte de leur groupement amine (transamination ou désamination): dirigé voie métabo des amine (urée)
2. squelette carboné résiduel : oxydé (krebs) ou convertie en glucose (néo)
38
quelle est la destinée du groupement amine?
- recyclée ( utilisée autres voies)
- excès excrétée (urée ou acides urique)
- excès ammoniaque se rend au foie (convertie forme exécrétable)
39
ou sont métabolisée la plupart des a.a.?
foie
40
les a.a. rentant dans le cytosol des hépatocytes et se lient à quoi?
a-kétoglutarate pour former le glutamate (formation kéto acide)
41
lors de la transamination, le groupement amine est transféré à quoi?
autre support carboné
42
conservation des amines en une forme unique?
glutamate
43
quesquer le glutamate?
donneur universel d'amine pour les voies de biosynthèse ou pour les voies d'excrétion de l'azote
44
nomme moi les différents type d'aminotransférases?
Elles sont nommées en fonction de ce donneur:
Alanine aminotransférase.
Aspartate aminotransférase.
45
Pourquoi les réaction catalysées par les aminotransférases sot elles réversible?
facilement réversibles puisqu’elles possèdent un deltaG’° très près de 0 kJ/mol. (réversible)
46
Toutes les aminotransférases fonctionnent avec le même quoi?
groupe prosthétique,
| le phosphate de pyridoxal, dérivé de la vitamine B6.
47
qui joue le rôle de transporteur intermédiaire de groupe amine?
groupe prosthétique,
| le phosphate de pyridoxal, dérivé de la vitamine B6.
48
ALT et AST utilisée en médecine pourquoi?
quantifier dommages au coeur ou au foie
49
le glutamate subit une désamination oxydative ou ? et par quoi?
mitochondries par glutamate déshydrogénase
50
que se passe t-il avec l'ammonium produit par la désamination?
pris en charge par une voie d’excrétion, l’ a-kétoglutarate peut être utilisé par le cycle de Krebs ou pour la synthèse de glucose.
51
Dans certains tissus, incluant le tissu nerveux, des processus comme la dégradation des nucléotides génèrent?
ammoniaque libre
52
ammoniaque libre + glutamate =
glutamine (par glutamine synthétase)
53
quelles sont les rôles de la glutamine?
- moyen de transport non toxique de l'ammoniaque
| - donneur d'amine
54
glutamine en excès?
retransformée par l’intestin, le foie ou les reins en glutamate, et l’amine contenant l’azote est libéré par la glutaminase.
55
ou est dirigé le NH4+ libéré de l'intestin et des reins?
dirigé vers le foie où il est pris en charge par le cycle de l’urée.
56
Dans les muscles et autres tissus utilisant les acides aminés comme source d’énergie, les groupes amines sont récoltés sous forme de ?
glutamate
57
Transfert de l’amine au pyruvate, grâce à ? formation de ?
grâce à l'alanine aminotrnasférase et formation d'a-kétoglutarate et d'alanine
58
L’alanine ainsi formée se rend au foie par la circulation sanguine où elle transfère quoi? pour former quoi?
elle transfère son amine à a-kétoglutarate pour former pyruvate et glutamate.
59
économie :
contractions musculaires anaérobies produisent lactate+pyruvate+ammoniaque
60
coûts de la glycolyse?
Les coûts de la glycolyse sont donc transférés au foie et tout l’ATP produit dans le muscle y est conservé pour la contraction musculaire.
61
quelle est l'acide aminé le plus abondant dans le sang?
glutamine
62
la glutamine est important pour quoi?
synthèse de protéines, d'acide gras et de nucléotides
63
Quand niveaux de glucose sont faibles, certaines cellules augmente la glutaminolyse:
Glutamine en glutamate (glutaminase)
| Glutamate en α-kétoglutarate (glutamate déshydrogénase)
64
L’ α-kétoglutarate entre dans le cycle de Krebs pour produire
NADH et ATP
65
L’ α-kétoglutarate peut aussi être converti en ?
citrate dans le cytosol (synthèse de lipides)
66
cellules cancéreuses?
besoins augmentés en glutamine pour la prolifération
67
les amine sont soient?
Recyclés en de nouveaux acides aminés.
| Transformés en forme excrétable.
68
forme excrétable des amines?
- NH4+ (vertébrés aquatiques)
- Urée (vertébrés terrestres, requins)
- Acide urique (oiseaux, reptiles)
69
pour l'urée:
NH4+ transmit aux mitochondries des cellules hépatiques
Converti en urée (cycle de l’urée)
Circulation sanguine
Éliminée par reins
70
le cycle de l'urée débute ou?
| les trois autre réactions se déroule ou?
début : mitochondries
| continue dans le cytosol
71
Le NH4+ généré dans le foie est immédiatement utilisé avec le CO2 (ss forme de bicarbonate) provenant du cycle de Krebs pour former le ?
carbamoyl phosphate
72
première étape du cycle de l'urée?
Transfert du carbamoyl sur l'ornithine pour former la citruline (catalysée par l'ornithine transcarbamoylase, libération d’un Pi.
73
2e étape du cycle de l'urée?
Formation d’arginosuccinate à partir de citrulline et de l’aspartate (Catalysée par l’arginosuccinate synthétase, consommation d’un ATP.)
74
ou provient l'aspartate dans le 2e étape du cylce de l'urée?
Aspartate provient d’une transamination dans la mitochondrie et est transporté dans le cytosol.
75
3e étape du cylce de l'urée?
Clivage de l’arginosuccinate en arginine et fumarate.(Catalysée par l’arginosuccinase.)
76
que se passe-til avec le fumarate à la fin du cycle de l'urée?
retourne dans la mitochondrie et rejoint le cycle de Krebs
77
dernière étape du cycle de l'urée?
clivage de l'arginine en urée et ornithine (catalysée par l'arginase)
78
quelle est la seule étape réversible du cycle de l'urée?
3
79
le cycle de l'urée consomme combien d'ATP?
4
80
le fumarate peut aller rejoindre?
cycle de krebs
81
Si apport en protéines ↑:
Squelette carboné utilisé comme carburant
| Amine est excrété sous forme d’urée
82
Si apport en protéines ↓ (jeûne complet )?
Dégradation des protéines musculaires
| et production d’urée.
83
régulation allostérique du cycle de l'urée:
Cycle activé par le N-acétylglutamate dont la [] cellulaire dépend de la [glutamate] et [acétyl-CoA].
N- acétylglutamate agit sur la carbamoyl phosphate synthétase (étape préliminaire du cycle) en l’activant.
84
La dégradation des acides aminés conduit à:
1. Perte de leur groupement amine (transamination ou désamination), qui entrera dans le cycle de l’urée.
2. squelette carboné résiduel
85
20 voies différentes qui convergent vers?
formation de 6 produits principaux qui entrent dans le cycle de Krebs.
86
À partir de là, les squelettes carbonés peuvent être convertis par?
néoglucogenèse (glucose) ou kétogenèse (corps cétoniques) ou encore être oxydés complètement dans le cycle de Krebs.
87
acides aminés kétogéniques
Certains acides aminés sont convertis entièrement ou partiellement en acétoacétyl-CoA et/ou en acétyl-CoA et peuvent donc contribuer à produire des corps kétoniques dans le foie
88
acides aminés glucogéniques:
D’autres sont convertis en pyruvate, -kétoglutarate, succinyl-CoA, fumarate et/ou oxaloacétate et peuvent donc être convertis en glucose et glycogène
89
Parfois les 2 : acides aminés kétogéniques et glucogéniques (5)
```
Tryptophane.
Phénylalanine.
Tyrosine.
Thréonine.
Isoleucine.
```
90
6 acides aminés sont dégradés en pyruvate:
```
Alanine.
Tryptophane.
Cystéine.
Sérine.
Glycine.
Thréonine.
```
91
5 acides aminés sont dégradés en α-kétoglutarate :
```
Proline.
Glutamate.
Glutamine.
Arginine.
Histidine.
```
92
4 acides aminés sont dégradés en succinylCoA:
Méthionine.
Isoleucine.
Thréonine.
Valine.
93
2 acides aminés sont dégradés oxaloacétate:
asparagine
| aspartate
94
7 acides aminés dégradés en acétylCoA.
```
Tryptophane.
Lysine.
Phénylalanine.
Tyrosine.
Leucine.
Isoleucine.
thréonine
```
95
complexe enzymatique nitrogénase-réductase:
complexe est présent dans certains microorganismes diazotrophes: cyanobactéries, Rhizobium (symbiotique, racines des plantes).
96
transfert d'électrons ? (complexe enzymatique nitrogénase-réductase.)
L’hydrolyse de l’ATP cause un changement de conformation de la réductase qui permet un transfert d’électrons à la nitrogénase.
97
le NH4+ est assimilé dans un acide aminé par ?
Par l’intermédiaire de la glutamine et du glutamate.
98
par la glutamate déshydrogénase:
consomme NADPH
99
par la glutamine sythétase:
consomme ATP
100
le flux d'azote dans le cycle de l'urée varie avec l?
l'alimentation
101
Régulation allostérique (court terme) de l’enzyme préliminaire du cycle:
la carbamoyl phosphate synthase
102
carbamoyl phosphate sythase activée par quoi?
par le N-acetylglutamate synthétisé à partir d’acetylCoA et de glutamate par la N-Acetylglutamate synthase (elle-même activée par l’arginine).
103
régulation de la glutamine synthase chez les mamifères?
inhibée de manière allostérique par la glycine, la sérine, l’alanine et le carbamoyl phosphate.
Activée par l’α-kétoglutarate.
104
régulation de la glutamine synthase chez les bactéries?
- Inhibition allostérique et additive par beaucoup d’inhibiteurs.
105
adénylation et désadenylation effectuées par ?
adénylyl transférase (modulée par une protéine régulatrice PII)
106
PII est régulée par ?
uridylylation (uridylyl transférase), processus lui-même régulé de manière allostérique.
107
que permet la désadenylation de la gluthamine synthase pour l'activer?
complexe adénylyltransférase-PII-UMP
108
que permet l’adénylylation de la glutamine synthétase et l’inactive ?
- Complexe Adénylyltransférase-PII
109
le retrait d’un CO2, formation d’un amine se produit ou?
processus intervenant lors de la putréfaction dans l’intestin.
110
Certaines protéines ne sont pas complètement digérées et non-absorbées, qu'arrive d'elles?
Sont décomposés de manière anaérobie par les bactéries de l’intestin.
111
glutamate en GABA:
Très important dans la régulation neuronale:
| neurotransmetteur qui inhibe le système nerveux central.
112
Cystéine en taurine:
Présent dans la bile (précurseur des sels biliaires qui aident à digérer les lipides), neurotransmetteur, intervient aussi dans les fonctions cardiaques et musculaires.
113
Histidine en histamine:
Neurotransmetteur qui agit sur l’hypothalamus. Agent anaphylactique et inflammatoire relargué en présence d’un antigène.
114
Tryptophane en sérotonine:
Neurotransmetteur et hormone impliquée dans la régulation du cycle circadien et dans d’autres processus physiologiques: cible de diverses substances anti-depressives.
115
Divers rôles physiologiques des polyamines:
Putrescine impliquée dans la prolifération et la croissance.
Inhibiteurs de certaines kinases.
Spermidine, protection contre le stress oxydant, la nécrose cellulaire…
116
formation de S-Adénosyl-Methionine (SAM) par?
adénosyl transférase
117
SAM est le donneur de ?
méthyl dans l’organisme pour toutes les enzymes qui transportent des méthyls.
118
SAM est important pour?
Important pour la synthèse notamment de choline et de créatine.
119
Cystéine et cystine (formation de quoi?)
Formation de PAPS: coenzyme des sulfotransférases (donneur des groupement sulfates aux autres molécules).
120
PAPS important pour quoi?
Très important pour la synthèse des hormones stéroïdes
121
Tyrosine peut être convertie en ?
dopamine
adrénaline
mélanine
122
Tryptophane peut être convertie en ?
sérotonine
