Brainscape's Knowledge GenomeTM


Top Flashcards (Certified)
All Flashcards

BCM1016 > Chapitre 7-Métabolisme des acides aminés > Flashcards

Chapitre 7-Métabolisme des acides aminés Flashcards

(54 cards)

Start Studying
1
Q

AA essentiels?

A

lysine, leucine, isoleucine, thréonine, tryptophane, valine

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
2
Q

Deux AA sont indispensables en période de croissance?

A

arginine et histidine

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
3
Q

« protéases qui brisent les liaisons peptidiques
d‘AA spécifiques au sein même de la molécule » (c à d des AA non
terminaux)

A

endopeptidases

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
4
Q

« protéases capables de briser les liaisons
peptidiques de l’extrémité carboxy terminal ( ou
amino terminale ( d’une protéine »

A

exopeptidases

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
5
Q

« Réaction d’échange réversible d’une fonction amine (NH3+) primaire entre un acide aminé et un acide α cétonique A a C »

A

La transamination

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
6
Q

« Réaction menant à la
formation des acides a cétoniques A a C et d’un coenzyme réduit avec libération de l’ion ammonium
NH 4 par élimination du
groupement amine d’un AA »

A

La désamination oxydative

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
7
Q

«cycle métabolique entre le foie et le muscle
permettant à la fois l’élimination de
l’ammoniaque au niveau des muscles et de
transformer en glucose les acides aminés libérés,
sous forme d’alanine, par le muscle »

A

Le cycle de l’alanine glucose,

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
8
Q 
« voie métabolique
qui permet d’éliminer de
l’organisme les excès d’azote d’origine endogène ou
exogène par détoxication de
l’ammoniaque (NH 4 sous
forme d’urée »
A

Le cycle de l’urée

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
9
Q

Quels enzymes font la digestion des acides aminés dans l’estomac?

A

HCl et pepsine

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
10
Q

Quelles sont les enzymes pancréatiques qui font la digestion des AA?

A

Trypsine, chymotrypsine et élastase (endopeptidases)

Carboxypeptidase A et B (exopeptidase)

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
11
Q

Quels enzymes font la digestion des acides aminés dans l’intestin grêle?

A

Enzymes de la bordure en brosse dans l cytoplasme des entérocytes (aminopeptidases)
diapo 21

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
12
Q

Comment les AA sont-ils absorbés dans la circulation sanguine?

A

Absorption par les entérocytes par des canaux protéiques (transport actif?) ; soit utiliser par la cellule ou libéré dans la circulation sanguine.

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
13
Q

Quel est le produit de la transamination? Quel enzyme catalyse cette réaction?

A
  • L’acide alpha-cétonique

- Transaminase

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
14
Q

Chez les mammifères, où ce déroule le cycle de l’urée?

A

Dans le foie

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
15
Q

Quels transporteurs le cycle de l’urée requiert entre la matrice mitochondriale et le cytosol pour fonctionner?

A

Le translocase glutamate-aspartate

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
16
Q

Où se déroule les étapes 1 et 2 du cycle de l’urée?

A

Dans la mitochondries

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
17
Q

Où se déroule les étapes 3 à 5 du cycle de l’urée?

A

Dans le cytosol

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
18
Q

Quels enzymes en général catalysent la désamination oxydative à des fins énergétiques? Quels sont les produits de la réaction?

A

-Réactions catalysées par des
aminoacides oxydases (glutamate déshydrogénase entres autres) activées selon les besoins en énergie
-acides alpha-cétoniques et
ion ammonium (NH4) ; acides alpha-cétoniques peuvent alors être transformés en énergie

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
19
Q

Quels enzymes catalyse la synthèse de la glutamine à partie du glutamate?

A

Glutamine synthétase

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
20
Q

À quoi sert la synthèse de la glutamine?

A

Le transport non-toxique de l’azote des tissus vers le foie et les reins

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
21
Q

Une fois au foie et aux reins, dans quelle réaction la glutamine est-elle impliquée? Quels sont les produits et quelles sont leurs sorts?

A

Réaction de désamidation par la glutaminase
-Produits = glutamate + NH3 (sous forme de NH4+ ammoniaque dans l’urine)
Foie = L’ammoniaque va ensuite entrer dans le cycle de l’urée pour former de l’urée
Reins = ammoniaque éliminé dans l’urine

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
22
Q

Quel est le sort de l’ammoniac?

Study These Flashcards
A

Transformée en urée par le cycle de l’urée, qui sera éliminée dans les urines

23
Q

« molécule organique possédant un squelette carboné
(ou chaîne latéral, R) et deux groupements chimiques une amine (NH2
et un acide carboxylique (COOH )»

Study These Flashcards
A

Acide aminé (AA)

24
Q

Toutes les protéines sont

synthétisées à partir de cb d’AA élémentaires?

25
Quel pourcentage de l'énergie par jour est produite par les AA? Comment peut-on qualifier son rôle énergétique?
10% | Rôle secondaire, mais non négligeable
26
Différences entre les AA et les lipides/glucide?
- AA ne peuvent pas être mis en réserve | - constituant chimique caractéristique des protéines = fonction amine (NH2)
27
Quel est la différence entre un amine et un amide?
``` Amine = NH3 Amide = NH2 + cétone (asparagine et glutamine en ont) ```
28
Besoin nutritionnel quotidien des AA? G par kg de poids corporel?
52 g/j, homme moyen de 65 kg | –0 8 g/kg de poids corporel
29
Rôle essentiel du HCl? et celui de l'acidité de l'estomac sur la pepsine?
- essentiel pour faire baisser le pH de l’estomac à pH 2 3 | - transformer le pepsinogène en pepsine
30
Quels AA cible la pepsine? Quels sont ses produits?
- Hydrolyse principalement le côté carboxylique de la Leu, la Phe et la Tyr dans un peptide - Produit un nombre limité de dipeptides et d’AA libres
31
Vrai ou faux? Les endopeptidases seules peuvent briser les peptides en monomères.
Faux, les endopeptidases ne peuvent pas briser des peptides en monomères, la digestion complète des protéines exige l’action des endopeptidases et des exopeptidases
32
Quel est l'interaction entre les exopeptidases et endopeptidases? (diapo 20)
Il travaille de concert, une voie dépend de l'autre pour son fonctionnement ; ls endopeptidases fournissent les substrats pour les exopeptidases
33
En clinique, le bilan azoté permet.. | Que représente un BA positif? négatif?
D'évaluer l'équilibre entre l'apport en azote (protéines du régime alimentaire) et l'azote excrété par l'urine (urée) et les matières fécales BA positif (phénomène de synthèse sont plus importants que les phénomènes de dégradation) : un gain protéique net BA négatif (perte d'azote dépasse les apports) : une diminution de la masse protéique
34
principale hormone qui active la protéosynthèse dans les muscles en période postprandiale? Quelles sont les autres qui sont impliquées aussi?
Principale : insuline | autres : la GH, l'IGF 1, les androgènes et la thyroxine
35
Quelles hormones inhibent la protéosynthèse? Que font-ils en parallèle?
-les glucocorticoïdes (stress et déficit énergétique) -En parallèle, les glucocorticoïdes augmentent la libération d‘AA par le muscle et favorisent la gluconéogenèse hépatique
36
Le catabolisme des protéines a lieu dans trois situations physiologiques, lesquels? (diapo 28)
``` 1-Au cours de la dégradation naturelle des protéines corporelles (muscles) 2-Lorsque l’apport de la diète en AA excède les besoins de l’organisme 3-Au cours du jeûne ```
37
Quelles réactions enzymatiques impliquent le catabolisme des AA?
-Des transaminations –Des désaminations (Oxydatives et non oxydatives) –La désamidation –La décarboxylation
38
Étapes du catabolisme des AA des tissus extra-hépatiques ( intestins, cerveau, os, peau, poumons, etc?)
1. Enlèvement du groupement amine NH 3 +(désamidation et/ou désamination) 2. Transport des groupements amines NH 3 des AA vers les tissus excréteurs (foie et reins) sous forme de glutamine ou d’alanine 3. Enlèvement du groupement amine NH 3 avec synthèse d’urée (au foie ou d’ammoniaque NH 4 + ( dans les reins 4. Élimination de l’urée ou d’ammoniaque NH 4 dans les urines 5. Élimination irréversible par décarboxylation ou utilisation du squelette hydrocarboné des acides a cétoniques restants dans le cycle de Krebs ou recyclage dans les voies anaboliques de l’organisme
39
Le catabolisme hépatique des acides a cétoniques, formés après enlèvement du groupement amine NH 3 conduit à des produits finaux différents suivant les circonstances physiologiques, lesquels?
1. Des AA non essentiels synthétisés par des processus d’amination ou transamination 2. Des intermédiaires énergétiques pyruvate, acétyl CoA en période active 3. Des acides gras et des triacylglycérols de réserve (en période de repos) 4. Du glucose ( et des corps cétoniques (au cours du jeûne)
40
Coenzyme de la réaction de transamination?
Le pyridoxal phosphate (PLP), transporteur intermédiaire de la fonction amine
41
Étapes (2) de la transamination? (diapo 35)
• Étape 1 Le complexe enzyme PLP se charge du groupement amine de l’AA donneur (ou AA 1 et se transforme en pyridoxamine phosphate ( après libération du premier produit, l’AαC 1 • Étape 2 Le complexe enzyme PAP donne son groupement amine à l’AαC accepteur (ou AαC 2 substrat qui se transforme en AA (ou AA 2
42
Fonction de la GPT (glutamate-pyruvate transaminase)? | diapo 36
Transamination ; synthèse d'alanine - muscle : pyruvate + glutamate vers alanine + alpha-cetoglutarate - foie : alanine + alpha-ceto vers pyruvate + glutamate * Utilise l'intermédiaire pyridoxal phosphate
43
Deux fonctions du cycle de l'alanine-glucose?
``` 1) Maintien de l'homéostasie glucidique musculaire – L’ Ala transporté au foie est désaminé par transamination pour produire du glucose à partir du pyruvate par la voie de la gluconéogenèse hépatique 2) Élimination de la potentielle toxicité du NH4+ sanguin ``` diapo 57
44
Enzyme qui clive le groupement amine issu des bactéries dans l'intestin? Dans quel segment de l'intestin l'absorption s'effectue-t-elle?
uréase | segment iléal de l'intestin grêle
45
origine (3) des 2 atomes d'azote éliminés dans l'urine? Origine du carbone de l'urée?
1. Du NH 4 tissulaire transporté par Glu 2. Ala (cycle de la glutamine et cycle de l’alanine glucose), 3. De l’aspartate formé dans le foie par transamination de l’ oxaloacétate CO 2 libéré par le métabolisme oxydatif hépatique
46
1ere réaction du cycle de l'urée? activateur de la réaction? (diapo 65)
formation de carbamyl-phosphate à partir de bicarbonate et d'ammoniaque activateur = N-acetyl-Glutamate
47
dernière réaction du cycle de l'urée? inhibiteur?
synthèse d'urée à partir d'arginine par l'enzyme arginase | inhibiteur = ornitine
48
Après les étapes de transamination et de désamination, chaque A alpha cétonique peut avoir 4 destinées au niveau hépatique
a) En cas d’excès en AA libres 1. Il peut être irréversiblement détruit après décarboxylation 2. Il peut être transformé en intermédiaire métabolique du glucose, des corps cétoniques ou des lipides 3. Il peut être oxydé dans le cycle de Krebs pour fournir de l’énergie (aux cellules hépatiques) b) En cas des besoins ponctuels ou de carence en AA libres 4. Il peut être ré aminé  synthèse d’AA non essentiels – AA identique ou un autre après modification diapo 72
49
En cas de carence énergétique ou au cours du jeûne le foie peut transformer les A alpha C en intermédiaires métaboliques qui peuvent être convertis :
–En glucose par gluconéogenèse (à partir du pyruvate ou l’ oxaloacétate –En corps cétoniques par cétogenèse (à partir de l’acétyl CoA) –Glucose et corps cétoniques  libérés par le foie - captés par les tissus extra hépatiques afin de combler leurs besoins énergétiques diapo 74
50
Caractère glucogène des AA AA glucogènes? AA cétogènes?
- AA glucogènes = directement transformés en pyruvate, en alpha CG, en fumarate, en succinyl CoA ou en oxaloacétate - AA cétogènes directement transformés en acétyl CoA ou en acétoacétyl CoA
51
V ou F | Puisque la plupart des AA sont glucogènes, leur participation à la cétogenèse et la lipogenèse est très modeste
Vrai
52
Le plus important des AA glucogène est..
Alanine
53
Dans la ré-amination des AA, les transaminases et la GDH jouent un rôle très important, car..
Glu = principal donneur du groupe NH 2 qui peut être transféré aux AAC pour former les AA correspondants par des réactions de transamination
54
Fonctions de la GOT (glutamate-oxaloacetate transaminase)?
Dans le foie, utilise l’ oxaloacétate (acide oxaloacétique), l’ A a C accepteur, comme substrat pour produire de l’aspartate

BCM1016 (3 decks)

Brainscape helps you reach your goals faster, through stronger study habits.
© 2025 Bold Learning Solutions. Terms and Conditions