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Bio > Chpitre 1 Macromolecule > Flashcards

Chpitre 1 Macromolecule Flashcards

(58 cards)

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1
Q

4 element 4% matiere vivante ?

A

Calcium, Phosphore, Potassium , souffre

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2
Q

fer a lisser et LH?

A

chaleur brise LH entre les aa formant la keratine

ce qui favorise L instable, c pq cheveux refrise sous la pluie

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3
Q

cite les 5 propri de h2o

A
  • adherence et chohesion
  • solvant ideal
  • chaleur specifique eleve
  • t° de vaporisation eleve
  • point de congelatiob eleve
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4
Q

surfactant?

A

sub secrete par alveole pulmonaire, diminue tension superficielle du liquide tapissant la surface des alveole pour ne pas quelle s affaisent

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5
Q

tension superficielle?

A

LH cree un film invi a surface.

que mercure qui en a une plus importante

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6
Q

citez les diff monomere et polymere

A

sucre -» polysaccharide
AG» lipide
AA» proteine
Nucleotide»Acide nucleique

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7
Q

hydrolyse et condensation?

A

condensation ( desyhdrataion) : LC entre deux monomere avec perte de mo d eau. (1 perd OH , lautre H)
hydrolyse, l inverse

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8
Q

role principale glucide et exemple

A

stock E sous forme de polymere (amidon chez vege et glycogene chez animaux)

structure » cellulose » forme paroi cellulaire chez veg

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9
Q

monosaccarhide forme general, particularité.

A

MULTIPLE de CH2O, possede groupe hydroxyle (alcool) sur tout les C exept celui avec C=O ( groupe carbonyle)

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10
Q

ou est stocké l amidon?

constitution?

A

chloroplaste

amylose (helicoidale , L alpha 1-4. une chainde mono) + amylopectine ( idem mais + chainr laterzl L alpha 1-6

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11
Q

a quoi ressemble le glycogene?

ou est il enmagsine?

A 
a amylopectine mais plus ramifié.
cellule hepatique(foie) et musculaire
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12
Q

cellulose?

A

assemblage de glucose, L glyco B 1-4

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13
Q

chitine?

A

polyssacharide de structure. contruction exosquelle chez anthropode et paroi cellulzire chez champi

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14
Q

role des lipide?

A

source E
structure , grace a hydrophobie, ils construisent les M separant cell du millieu exterieur
Precurseur de mediateur » synthese d’hormone

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15
Q

5categorie de lipide

A

AG, Triglyceride, phospholipid, cires, steroide

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16
Q

cité les deux partie des AG

A

une chaine hydrocarbure hydrophobe

un grpt carboxyle hydrophile

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17
Q

AG instauré?

A

si 1 ou pls C=C
w-3 w6 w9
t° de solidification basse

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18
Q

AG saturé?

A

solide a t° ambiante, pas de c=c

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19
Q

w3 , fonction et ex

A

controle inflamation
fluidification du sang
control croissance

legume vert noix poisson.

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20
Q

w6

A

coagulation, inflammation, stimule croissance cell

huile vege viande oeufnonbio

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21
Q

prostaglandine et leucotrienes

A

mediateur signalant inflammation

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22
Q

role et composition Triglycerides

A

stock E

3 mol AG lié par L ester sur 1 mil de glycerol

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23
Q

tryglyceride instauré et saturé, L? type?

A

instauré: ds graisse veg, liquide (huile) L cis

saturé: ds graisse animal, solide, L trans

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24
Q

triglyceride , hydrolysée par? et réaction inverse?

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A

hydrolysée par intestin par lipasee»»» libere AG et.glycerol

condensation par lecithine»» fourni energie

25
role phospholipide? et.composition
formation M | 2ag »» grp hydroxyle de glycerol lié a grpt phosphate lié a mo organique polaire: cholinr
26
role des steroide?
precurseur de synthese.hormone steroidiennes(testo, oestrogene) precurseur A biliaire
27
cires?
AG tres.long + grp alcool par L ester | imperméable »» protege du.milieur exterieur
28
composition proteine?
m fonctionelle constitué de 1 ou pls polypeptide, enroulé dans une strct 3d specifique constitué de AA (une vingtaine par proteine)
29
9 AA essentiel?
``` HISTIDINE ISOLEUCINE LEUCINE LYSINE METHIONINE PHENYLALANINE THREONINE TRYPTOPHAN VALINE ```
30
10 fonction des protéine?
enzyme defense (anticorps) stockage ( feritine, ovalbumine» aa pour.les embryon, caseine aa pr embryon vache) transport, hémoglobine hormonal( regule activité d un organisme) ex: insuline qui regule concentration en glucose dans le.sang ``` receptrices: contractile et matrice » mouvement structural regulation signalisation ```
31
structure primaire proteine?
sequence des aa , arrengement est dictee par info genetique
32
structure secondaire des.proteine?
colonne de la Pr. forme globale de la PR organisation 3d local. 2 type: helice alpha qui est flexible et feuillet.beta quie st rigide
33
structure tertiaire Pr?
forme globale qui est def par interzction entre atome des chaine AA different.
34
structure quaternaire PR?
pas chez toute. chez les proteine multimerique. | formation de domaine.ex hemoglobine.
35
quest ce que la dénaturation dune proteine?
Pr se deroule et devieny biologicement neutre.
36
role enzyme et nom alternatif
agent chimique changent vitesse de reactionsans que celle ci ne les affectent. Catalyseur organique.
37
toute les enzyme sont des proteine?
faux, ribozyme (ARN) ont act rnzymatique)
38
delta g«0 et delta g »0
si «0 exergonic | si »0 endergonic
39
voie anabolqie et catabolique?
anabolique: endergonique, synthese m complexe catabolique: exergonic, decomposition m complece en m simple
40
quest ce que la constante de michaelis?
``` det activité d une enzyme. rpst la concentration en substrat.pour sur v = 1/2Vmax si bas : affinité enzyme-substrat élevé. si haut( affinité enzyme sub faible) ```
41
cite 6 facteur changeant l activite enzymatique
- concentration en enzyme et substrat - pH - t° - inhibiteur - regulatuon alloesterique - cofacteur
42
pepsine gastrique?
enzyme dans milieur acide avec un ph optimal de 1-2
43
trypsine intestinal?
enzyme basique (,ph =8
44
que ce passe il quand t° augmente trop au.niveau des enzyme?
agitation thermique va rompre les L faible et denature les enzyme »» v chute »»» irreversible
45
quest ce qu un inhibiteur?
sub ch qui diminue v enzymatique. 1: compétitif, struc proche du substrat, bloque accès aux site actif pour le substrat. Peut etre contré par un excès de substrat. L ionique 2non compétitif: se lie a un domaine distant di site actif, deforme enzyme »»» ne peut etre contré ex aspirine. L covalente
46
regulation alloesteriuqe?
site alloesterique lient sub regulatrice : 1) activateur qui maintient la forme active de l enzyme 2) inhibiteur qui maintient forme inactive »»» a faible [ ] les sub regulatrice se dissocie des enzyme.
47
cofacteur enzyme?
substznce non proteique necessaire a l activité catalytique de l enzyme. molecule inorgonique » at de meteau (Zn Fe Mg.. molecule organique»» COENZYME »» vitamine = precurseur
48
apoenzyme et coenzyme?
``` apoenzyme= partie proteique de l enzyme coenzyme= partie non proteique ```
49
2 type d acide nucleique
acide desoxyribonucleique ADN | acide ribonucleique ARN
50
role acide nucleique
permettre aux organisme de reproduire leurs composante compkexe d une generation a. lautre en formant de nouv organisme identique
51
etape formation proteine
transcri par adn puis traeuit par arn pour faire des proteine
52
a partir de quoi est synthetiser l ARN ?
a partir des genes ADN
53
structure des acide nucleique?
polymere : polynucleique | composé de monomere : nucleotide.
54
composé des nucleotide
grpt phosphote, pentose et une base azoté le pentose varie , si desoxyribose, cest adn sii ribose cest arn
55
nucleotide sans grpt phosphate?
nucleoside
56
5base, nucleoside et abbreviation?
``` adenine adenosine A guanine guanisine G cytosine cytidine C Uracil uridine U thymine thymidine T ```
57
autres fonction des nucleotide?
formation de coenzyme ex: acetyle coenzyme A messager specifique ex: Adenune monophosphate cyclique transport E :: atp est tres énergétique et les 3 grpt phosphate sont chargé negatif. et agissent comme des ressort energetique
58
polynucleotide? role composition liaison
nucleotide se lie grace a liaison phosphodiester, entre grpt OH du 3ieme C dun nucleotide et le phosphate sur le 5 irmr C du suivant. forme squelette pentose-phosphate- pentose

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