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HTL1006 > Cours 1 > Flashcards

Cours 1 Flashcards

(53 cards)

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1
Q

Histologie définition :

A

L’étude des tissus biologiques

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Q

3 sujets importants de l’histologie

A
  • Structure/organisation microscopique (tissus)
  • Interactions (pour formation des tissus)
  • Agencement tissus fondamentaux (fonction organes)
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3
Q

Les tissus biologiques sont un _______ de cellules, généralement homogène, et leur matrice extra cellulaire.

A

Les tissus biologiques sont un ensemble organisé de cellules, généralement homogène, et leur matrice extra cellulaire.

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4
Q

Quels sont les 4 types de tissus fondamentaux?

A
  • Épithélial (barrière physique)
  • Soutien (relie et soutien : conjonctif, adipeux, os, sang)
  • Musculaire (contraction et mouvement : lisse, strié, squelettique)
  • Nerveux (transmet l’information : neurones et gliales)
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5
Q

Quelle technique est raffinée au 17e siècle ?

A

Microscopie

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6
Q

Dans quels domaines l’histologie demeure pertinente et actuelle? (2)

A
  • Recherche
  • Pratique médicale
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7
Q

Tout organisme vivant est principalement composé de plusieurs …

A

Tout organisme vivant est principalement composé de plusieurs … éléments chimiques majeurs (CHONPS à environ 95%)

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8
Q

Qui suis-je ?
Élément central de la chimie de la vie qui forme le squelette des biomolecules.

A

Carbone (C)

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9
Q

Qui suis-je ?
Présents dans nombreuse molécules organique, l’atome participe à la stabilité des molécules et à L’INTERACTION ENTRE LES BIOMOLECULES.

A

Hydrogène (H)

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10
Q

Qui suis-je ?
Essentiel à la respiration cellulaire, l’atome aide à la production de l’énergie sous forme de ATP.

A

Oxygène (O)

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11
Q

Qui suis-je ?
Le composant clé des acides aminés, unité de base des protéines.

A

Azote (N)

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12
Q

Qui suis-je ?
Élément important dans les acides nucléiques et dans les molécules ATP

A

Phosphore (P)

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13
Q

Qui suis-je ?
Essentiel à la formation des liaisons disulfure dans les protéines .

A

Soufre (S)

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14
Q

Les macro-minéraux représente 5 % de l’organisme. Que sont-ils?

A
  • Calsium (Ca)
  • Magnésium (Mg) : cofacteur enzymatique
  • Potassium (K) : Équilibré électrolytes
  • Sodium (Na) : Équilibre hydrique, régulation de la pression artérielle et transmission nerveux
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15
Q

Les oligo-éléments représentés moins de 0.005% due l’organisme. Que sont ils ?

A
  • Fer
  • Zinc
  • Cuivre
  • Sélénium
  • Manganèse
  • Chrome
  • Cobalt
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16
Q

5 molécules de la vie

A
  • Eau
  • Acides nucléiques
  • Protéines
  • Glucides
  • Lipides
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17
Q

Compartiments liquidiens :

A
  1. Compartiment intracellulaire (40% poids corporel)
  2. Compartiment extracellulaire (20% poids corporel)
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18
Q

Molécule polarisée c’est quoi

A

Distribution inégale des charges (pôles positif/négatif)

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19
Q

Rôle de l’eau dans le corps

A
  • Solvant universel
  • Facilitateur d’interaction entre les molécules apolaires dans un processus appelé l’établissement de liaisons hydrophobes
  • Structure des biomolécules/cellules
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20
Q

2 types d’acide nucléique

A
  • Acide désoxyribonucléique
  • Acide ribonucléique
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21
Q

Composition acide nucléique

A
  • Sucre à 5 C (pentose)
  • Base azotée
  • Groupe phosphate
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22
Q

2 familles de nucléotides :

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A

Purines
- Guanine
- Adénine

Pyrimidines
- Cytosine
- Thymine (ADN)
- Uracile (ARN)

23
Q

ADN ou ARN
Double brins enroulés l’un sur l’autre

24
Q

ADN ou ARN
Majoritairement à simple brin

25
Quelle sont les bons couplages des bases azotées
ADN : - A et T - C et G ARN : - A et U - C et G
26
Fonctions de l'acide nucléique
- Stockage information génétique - Transmission information génétique - Expression génétique - Régulation génique
27
Fonctions ARNm
- ARNm : Transport information hors noyau qui sera traduite en protéine
28
Fonctions des 4 ARN fonctionnels
ARN de transport (ARNt) : Transport AA ARN ribosomiaux (ARNr) : Constituants des ribosomes (guide l'assemblage protéines) Petit ARN (ARNs) : Régulation de l'expression génétique (essentiel maintien/destruction ARN) Petit ARN interférents (ARNsi) : Défense contre virus
29
Structure de l'ATP
Nucléosides (Adénine) et 3 groupes phosphate en série
30
Rôles ATP
- Stockage d'énergie chimique - Libère énergie qui alimente réactions cellulaires
31
Structure GTP
- Nucléosides (Guanine) et 3 groupes phosphate en série
32
Rôles GTP
- Source d'énergie pour protéine G (signalisation cellulaire)
33
Quelle la biomolécule la plus abondante sur Terre
Glucide (hydrate de carbone)
34
Structure glucide
- Chaîne de carbone subissant une cyclisation - Souvent présence aldéhyde ou cétone (Bcp de groupement OH, la molécule est très hydrophile)
35
Classification glucides
- Monosaccharide - Disaccharide - Polysaccharide
36
Quel est le type de liaison entre les 2 monosaccharides?
- Liaison glycosidique
37
Fonctions glucides
- Énergie - Stockage énergique - Structure - Reconnaissance cellulaire/communication
38
Lipide hydrophile ou hydrophobe
Hydrophobe (molécule non polaire)
39
Classification lipides
- Tryglycérides (stockage) - Phospholipides (compartimentation aka membranes) - Stéroïdes (Hormones/stabilisation) - Sphingolipides (Signalisation aka gaine de myéline/membrane cellulaire)
40
Composition lipides
- Glycérol - Acides gras
41
Structure acide gras
- Chaînes de carbone - Liaisons simples/doubles - Fin par groupe carboxyle
42
Classification acides gras
- Saturés - Monoinsaturés - Polyinsaturés
43
Fonction acide gras
Chaîne d'hydrocarbure lié à glycérol qui vont former triglycérides/phospholipides
44
Fonctions tryglycéride
3 acides gras+glycérol - Stockage énergie - Isolation thermique - Protection organe - Fonctions indirect métaboliques
45
Fonctions phospholipides
Phosphate+glycérol+2 acides gras Barrière sélective : - Bicouches - Micelle
46
Fonctions stéroïdes
Base tétracyclique+chaîne latérale+groupes fonctionnels spécifiques (produit par glande endocrine) - Hormone - Immunité (anti-inflammatoire) - Structure (fluidité membranaire)
47
Classification protéines
Polymère d'AA - Forme - Composition - Fonction
48
Fonctions acides aminés
Groupement amine+Groupemenet carboxyle+Résidu R - Monomère des protéines - Précurseur de neurotransmetteurs/hormones
49
Classification AA
- AA apolaire - AA polaire neutre - AA acides (chargé -) - AA basiques (chargé +)
50
Description des 4 structures protéines
1. Primaire - Séquence linéaire d'AA - Liaisons peptitiques 2. Secondaire - Motifs structuraux formé par repliement polypetidique (hélice alpha/feuillet bêta - Liaisons hydrogènes 3. Tertiaire - Repliement tri-dimensionnel global d'une protéine. Alpha+bêta - Liaisons hydrogène/hydrophobes/ionique/pont disulfures 4. Quaternaire - Protéine fonctionnelle formée de sous-unités/chaînes polypeptidiques (regroupement de tertiaire) - Liaisons même que tertiaire mais entre chaîne polypeptidique
51
Forme : 2 protéines
Fibreuse : - Longue/filamenteuse - Insoluble dans l'eau -kératine/collagène/myosine Globulaire : - Pliées en une forme sphérique/globulaire - Soluble dans eau - Enxyme/hormone/hémo/anticorps
52
Composition : 2 protéines
Simple : - AAs - Myoglobule/albumine Conjuguée : - Groupe protéique + groupe non protéique
53
Fonctions protéines
- Enzyme - Structure - Transport - Hormone - Réception - Contraction - Protection

HTL1006 (1 decks)

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