Cours 1

Question 1

Quels sont les différents compartiments impliqués dans la voie de sécrétion?

Answer 1

Compartiments : RE (rugueux et lisse), ERGIC, appareil de Golgi (cis, médian, trans), réseau trans-Golgien, membrane plasmique, granules de sécrétion.

Question 2

Quel est le rôle de l’ERGIC?

Answer 2

ERGIC : Compartiment intermédiaire RE-Golgi servant de centre de tri.

Question 3

Quelle est la différence entre le réseau cis et trans de l’appareil de Golgi?

Answer 3

Réseau cis = entrée des protéines au Golgi; Réseau trans = sortie vers la membrane plasmique ou autres destinations.

Question 4

Quel est le rôle de la SRP (signal recognition particle)?

Answer 4

SRP : reconnaît le peptide signal, arrête la traduction, dirige le complexe ribosome-protéine vers le RE.

Question 5

Quelle est la différence entre une translocation co-traductionnelle et post-traductionnelle?

Answer 5

Co-traductionnelle = translocation pendant la traduction (RE); post-traductionnelle = après (ex. mitochondrie).

Question 6

Quelle est la fonction du translocon?

Answer 6

Translocon : canal formé par Sec61 permettant l’entrée de la protéine dans le RE.

Question 7

Que signifie le “signal d’ancrage” dans une protéine transmembranaire?

Answer 7

Signal d’ancrage : séquence hydrophobe qui détermine l’insertion d’un domaine transmembranaire dans la membrane du RE.

Question 8

Quelle est la séquence consensus reconnue pour la N-glycosylation?

Answer 8

Séquence consensus : Asn–X–Ser/Thr (où X ≠ Pro).

Question 8

Quelle règle détermine l’orientation du peptide signal dans la membrane?

Answer 8

Règle du positif à l’intérieur : les résidus chargés positivement restent côté cytosolique.

Question 9

Où débute la N-glycosylation? Quelle enzyme la réalise?

Answer 9

Débute dans le RE, enzyme : oligosaccharyl transférase.

Question 10

Quel est le rôle des chaperonnes comme calnexine et calréticuline?

Answer 10

Calnexine / Calréticuline : lectines qui retiennent les protéines mal repliées en se liant aux oligosaccharides avec un glucose terminal.

Question 11

Quelles sont les fonctions principales de la glycosylation?

Answer 11

Fonctions de la glycosylation :

Favorise repliement, solubilité, stabilité

Code pour le tri intracellulaire (ex. Mannose-6-phosphate)

Protection contre dégradation

Rôle antigénique et de reconnaissance intercellulaire

Question 12

Qu’est-ce que l’ERAD et dans quelles circonstances est-elle activée?

Answer 12

ERAD : dégradation des protéines irréparablement mal repliées via rétrotranslocation et le protéasome.

Question 13

Qu’est-ce que la réponse UPR et quels sont ses effets sur la cellule?

Answer 13

UPR (Unfolded Protein Response) :

Augmente la synthèse de chaperonnes

Diminue la traduction globale

Augmente la dégradation des protéines mal repliées

Question 14

Quel est le rôle d’IRE1 dans la réponse au stress du RE?

Answer 14

IRE1 : senseur du RE activé par les protéines mal repliées; déclenche signalisation vers le noyau.

Question 15

Quelle est la fonction du motif KDEL?

Answer 15

Motif KDEL : présent à l’extrémité C-terminale des protéines solubles résidentes du RE, permet leur retour depuis le Golgi.

Question 16

Où se trouve le récepteur KDEL et quel est son rôle?

Answer 16

Récepteur KDEL : se trouve dans le Golgi cis; capte les protéines KDEL pour les ramener via les vésicules COPI.

Question 17

Quelle est la différence entre les signaux de rétention pour protéines transmembranaires et solubles?

Answer 17

Différence :

Protéines transmembranaires : motifs cytoplasmiques (ex. KKXX)

Protéines solubles : KDEL

Question 18

Quelle est la protéine G impliquée dans la formation des vésicules COPII? Et dans les COPI?

Answer 18

COPII : Sar1 (protéine G); COPI : ARF1

Question 19

Quels sont les rôles des manteaux COPII et COPI?

Answer 19

COPII : transport anterograde RE → Golgi
COPI : transport rétrograde Golgi → RE

Question 20

Comment les petites protéines G (Sar1, ARF1) sont-elles activées?

Answer 20

Activation : GEF échange GDP contre GTP → activation;
Inactivation : GAP hydrolyse le GTP → retour à l’état inactif

Question 21

Quelle protéine motrice transporte les vésicules du RE vers le Golgi?

Answer 21

Dynéine : RE → Golgi (transport antérograde, vers extrémité -)

Question 22

Quelle protéine motrice transporte les vésicules du Golgi vers le RE?

Answer 22

Kinésine : Golgi → RE (transport rétrograde, vers extrémité +)

Question 23

Quelle est la polarité du transport pour la dynéine et la kinésine?

Answer 23

Dynéine vers extrémité - ; Kinésine vers extrémité +

Question 24

Quel est le rôle des protéines SNARE dans la fusion des vésicules?

Answer 24

SNAREs : assurent la fusion spécifique des vésicules avec le compartiment cible.

Question 25

Quelle est la différence entre v-SNARE et t-SNARE?

Answer 25

v-SNARE = sur la vésicule (souvent R-SNARE); t-SNARE = sur la membrane cible (souvent Q-SNARE).

Question 26

Quel est le rôle des protéines Rab dans le ciblage des vésicules?

Answer 26

Rab : petites protéines G qui assurent le ciblage spécifique des vésicules via interaction avec des effecteurs ("Velcro").

Question 27

Quelle protéine permet le désassemblage des complexes SNARE?

Answer 27

NSF (ATPase) et SNAP : dissocient le complexe SNARE après fusion.

Question 28

Quelle est la différence entre la voie de sécrétion constitutive et régulée?

Answer 28

Voie constitutive : exocytose continue, dans toutes les cellules. Voie régulée : déclenchée par un stimulus (ex. Ca²⁺).

Question 29

Donne un exemple de cellule ou de molécule utilisant chacune de ces voies.

Answer 29

Constitutive : cellules épithéliales (collagène, ECM). Régulée : cellules bêta pancréatiques (insuline).

Question 30

Quel est le rôle de la synaptotagmine dans la voie régulée?

Answer 30

Synaptotagmine : capteur du calcium, déclenche la fusion rapide des granules de sécrétion (permet achèvement du « zippage » des SNAREs).