Cours 1 - Protéines Flashcards
(113 cards)
1
Q
Combien avons-nous de chromosomes? De paires?
A
46 chromosomes, 23 paires
2
Q
De quoi est constitué un chromosome?
A
d’acide désoxyribonucléique (ADN)
3
Q
Définir l’ADN
A
contient l’ensemble de nos gènes qui dictent notre phénotype: code génétique transcrit en une information/fonction spécifique qui gouverne notre organisme
4
Q
Définir l’ARNm + fonctions
A
copie de l’ADN, c’est le messager spécifique de chaque information génétique et sert de matrice/cadre de lecture pour la synthèse de la protéine correspondante
5
Q
Décrire la composition de l’ADN
A
double brin,
groupement phosphate + sucre (désoxyribose) + bases azotées (C, G, A, T)
6
Q
Décrire la composition de l’ARNm
A
simple brin,
groupement phosphate + sucre (ribose) + bases azotées (C, G, A, U)
7
Q
Nommer les 5 bases azotées
A
Cytosine, Guanine, Adénine, Thymine, Uracile
8
Q
Expliquer les 3 étapes de la synthèse des protéines
A
- L’ARNm quitte le noyau pour s’attacher à un ribosome pour initier la traduction
- Liaison anticodon/codon correspondant pour amener chaque a.a. correspondant à former la chaine polypeptidique selon l’ARNm qui sert de modèle
- Le code génétique dicte la formation de chaque a.a
9
Q
Codon
1- composition
2- le code génétique comprend combien de codons différents?
3- associés à combien d’a.a
4- VRAI ou FAUX, un seul codon pour un seul a.a.
A
1- assemblage de 3 bases nucléiques (A, C, G, U)
2- 64
3- 20
4- faux, plusieurs codons pour un même acide aminé
10
Q
Définir le codon (triplet) initiateur
A
signale le début de l’information génétique pour initier la traduction: AUG (MET)
11
Q
Définir le codon STOP
A
Signale la fin de l’information génétique pour arrêter la traduction: codon de terminaison
12
Q
Définition métabolisme
A
ensemble de réactions biochimiques convertissant les nutriments en énergie ou signal cellulaire; réactions reposant sur l’action de protéines spécifiques catalysant les réactions substrats/produits
13
Q
Quels sont les 4 facteurs qui influencent le phénotype ?
A
Génome (ensemble des gènes) , transcriptome (ensemble des transcrits ARNm), Protéome (ensemble des protéines), métabolome/lipidome (ensemble des métabolites/lipides)
14
Q
Définition polymorphisme
A
variant au sein de la population avec une fréquence de plus de 1%, transmission héréditaire, non pathogène
- Phénomène fréquent, crée de la diversité dans une population
- Non pathogène, mais peut apporter une plus grande sensibilité au développement de certaines maladies
15
Q
Définition mutation
A
variant au sein de l’individu avec une fréquence rare (moins de 1%); Proviennent soit d’erreurs dans la réplication de l’ADN ou lors de divisions cellulaires, soit induites par des agents mutagènes
16
Q
Est-ce que les mutations ont toujours des répercussions négatives?
A
Non, l’effet est variable selon si le produit du gène (Protéine) est affectée ou non:
- neutre
- amélioration d’une fonction (diversité, évolution)
- altération d’une fonction (effet pathogène)
17
Q
Nommer les deux types de mutations + expliquer d’où ça vient
A
Mutations germinales: transmission héréditaire, maladies génétiques héréditaires
Mutations somatiques: acquises dans la vie d’un individu (ex: cancer)
18
Q
Dans quelles cellules se produisent les mutations germinales? Sont-elles transmissibles à la descendance?
A
Gamètes; transmise
19
Q
Dans quelles cellules se produisent les mutations somatiques? Sont-elles transmissibles à la descendance?
A
Cellules non-reproductrices; non transmise
20
Q
De quelle façon notre environnement influence le phénotype?
A
Notre environnement a une influence sur les régulations épigénétiques qui ont un impact sur notre phénotype
21
Q
Donner 3 exemples de modification des régulations épigénétiques
A
Modification des histones (méthylation, acétylation, phosphorylation)
Modification des ADN ou ARN (méthylation ou modifications chimiques)
ARN non codants (dégradation ou répression traduction ARNm)
22
Q
Définir la nutrigénétique
A
Vise à évaluer l’influence des variations génétiques individuelles sur la réponse à l’alimentation/aux nutriments chez un individu; science qui vise à établir les liens entre les interaction gène-nutriment et le risque de développer des maladies
23
Q
Définir la nutrigénomique
A
l’application des technologies « omiques » à l’étude de l’impact de l’alimentation sur l’expression génique, le métabolisme et ultimement la santé
24
Q
Quels sont les 3 groupements qui composent les acides aminés? Lequel varie selon l’acide aminé?
A
- Groupement R spécifique à chaque a.a.
- Groupement amine
- Groupement carboxylique -COOH
25
Qu'est-ce qu'un acide aminé essentiel? Combien en existe-t-il?
Acide aminé ne pouvant pas être synthétisé - 9
26
Qu'est-ce qu'un acide aminé non-essentiel? Combien en existe-t-il?
Acide aminé qui peut être synthétisé - 11
27
Qu'est-ce qu'un acide aminé conditionnellement-essentiel? Combien en existe-t-il?
synthétisés dans certaines circonstances - 6
28
Définir acide aminé non protéionogène
intermédiaire du métabolisme ne formant pas de protéines mais ayant des effets biologiques importants
29
Nommer 6 exemples d'acides aminés non protéinogènes
1- Ornithine et citrulline
2- Homocystéine
3- Hydroxylysine et hydroxyproline
4- 3-méthylhistidine
30
Quel est le rôle de l'ornithine et citrulline?
Intermédaires majeurs du cycle de l'urée; Importance dans la gestion de l'excrétion des molécules azotées
31
Quel est le rôle de l'homocystéine?
Produit du catabolisme de l'acide aminé méthionine; L'augmentation de l'homocystéine est un facteur de risque cardiovasculaire (associé à des bas niveaux de vit B6 B9 B12)
32
Quel est le rôle de l'hydoxylysine et de l'hydroxyproline ?
Modification post-traductionnelle ajoutant un groupement -OH à la lysine et la proline; composants importants du collagène (Protéine structurale)
33
Quel est le rôle du 3-méthylhistidine?
Enrichi dans les protéines musculaires myosines, son élévation reflète la dégradation des protéines musculaires; son dosage urinaire ou sanguin reflète l'intégrité des muscles
34
Phénylcétonurie
1- Qu'est-ce qui fonctionne moins bien?
2- Qu'est-ce qui s'accumule?
3- Ça cause une déficience en quoi?
4- Quels aliments sont à éviter?
5- Quels aliments sont à favoriser?
1- Défaut de l'enzyme phénylalanine hydroxylase (qui transforme le phénylalanine en tyrosine)
2- Accumulation de Phénylalanine
3- Déficience en tyrosine
4- aliments riches et protéines (et en phénylalanine)
5- Aliments pauvres en phénylalanines (compléments alimentaires, compenser carences autres)
35
Combien d'acides aminés composent..
1- Dipeptide
2- Tripeptide
3- Oligopeptide
4- Polypeptide
1- Dipeptide: 2 aa
2- Tripeptide: 3 aa
3- Oligopeptide: 4-10 aa
4- Polypeptide: Plus de 10 aa
36
La conformation 3D des protéines dépend de quoi?
de la séquence en aa et des propriétés de chaque aa
37
Décrire les 4 structures 3D des protéines
1. Structure primaire: chaine polypeptidique, séquence d'aa
2. Structure secondaire: repliement/assemblage, liaison hydrogène entre aa
3. Structure tertiaire: forme 3D, interactions faibles entre groupements
4. Structure quaternaire: forme finale 3D formée par tous les polypeptides formant la protéines (association de plusieurs polypeptides ensemble)
38
Nommer les 2 critères pour les recommandations nutritionnelles des ANREF
Maintien d'un bilan azoté à l'équilibre + besoins de croissance chez l'enfant
*ici on considère l'ingestion de protéines de haute qualité
39
Quels sont les 3 facteurs qui influencent les besoins nutritionnels en protéines et acides aminés ? (quantité et qualité)
1- Renouvellement des protéines corporelles/ autres substances azotées
2- Formation de nouveaux tissus
3- Qualité des protéines alimentaires
40
De quelle façon le renouvellement des protéines corporelles/autres substances azotées influence les besoins nutritionnels en protéines et acides aminés ?
La teneur en protéines doit être suffisante pour remplacer les pertes d'azote. Les protéines alimentaires sont essentielles pour maintenir cet état d'équilibre
41
De quelle façon la formation de nouveaux tissus influence les besoins nutritionnels en protéines et acides aminés ?
Les besoins en protéines dépendent des besoins de renouvellement des protéines endogènes et du degré de synthèse de nouveaux tissus (ex: croissance, grossesse, allaitement)
42
De quoi dépend la qualité des protéines alimentaires? (3)
1- dépend de l'apport en aa essentiel selon les besoins
2- apport suffisant aa pour sources synthèse des aa non essentiels
3- facile à digérer
43
Quels types de protéines sont généralement complètes ou de haute qualité? Exception?
Généralement origine animale à l'exception de la gélatine qui est déficiente en tryptophane
44
Quels types de protéines sont généralement incomplètes ou de basse qualité? Exception?
généralement origine végétale, à l'exception des protéines de soja (bien que faible en cystéine)
45
Qu'est-ce qu'une protéine de qualité?
fournit tous les aa indispensables reflétant les besoins de l'organisme
46
Quels sont les deux types de méthodes d'évaluation de la qualité des protéines?
Méthodes d'évaluation chimique et biologique
47
Qu'est-ce que la méthode d'évaluation chimique?
score d'aa basé sur une table de référence = score chimique
mg aa essentiel dans 1g de prot test / mg aa essentiel dans 1g de prot référence
48
Définition aa limitant
celui qui parmi les aa essentiels présente le plus grand déficit / a la valeur jugée souhaitable (sauf si tous les aa sont présents en quantité adéquate)
49
Quelles sont les 2 méthodes d'évaluation biologique?
Coefficient d'efficacité protéique et utilisation protéique nette (UPN)
50
Décrire le coefficient d'efficacité protéique (tient compte de quoi, équation)
tient compte de la composition en aa ET de la digestibilité
gain poids corporel (g) / Protéines ingérées (g)
51
Décrire l'utilisation protéique nette (UPN) (mesure quoi; équation)
mesure la quantité de protéines alimentaires utilisées par l'organisme
azote retenue/azote ingérée
52
La qualité protéique repose non seulement sur sa composition en aa essentiel mais également sur ....
le niveau de digestibilité des protéines
53
Définir la digestibilité
capacité de notre tube digestif à absorber les acides aminés
54
Quels sont les 6 facteurs qui influencent la digestibilité des protéines? Et comment?
1- Taille des particules; ex grains moulus augmentent digestibilité en exposant les protéines aux enzymes digestives
2- Cuisson; modifie structure des protéines, dépend de la température de cuisson; Si temp augmente, protéine se dénature (donc + digestible)
3- Réaction de Maillard; diminue digestibilité et qualité
4- Ingestion de fibres; diminue digestibilité
5- Type de protéines; animal + digestible que végétal; selon présence d'inhibiteurs d'enzymes digestives comme soya
6- Composition en aa; digestibilité augmente si + aa essentiels
55
Expliquer les étapes de la digestion des protéines (protéolyse); quels organes interviennent et comment
1 - Ingestion des protéines
2 - Digestion dans l'estomac
a) acidité estomac: destruction des protéines pour favoriser l'action des enzymes digestives
b) Pepsine: active en pH acide (2.5), hydrolyse des protéines (a.a et peptides)
c) Pancréas => trypsinogène/ chymotrypsinogène sécrétées dans intestin
3 - Petit intestin
a) Trypsine/ chymotrypsine: clivage en plus petits peptides
4- Cellules intestinales
a) absorption: aa et petits peptides
b) Transport: dans la circulation + apport aux tissus pour utilisation et formation nouvelles protéines
56
Décrire le métabolisme de l'azote dans le catabolisme des acides aminés
1) Groupement amine
2) NH2 (non stable)
3) NH3/ammoniac (toxique)
4) Urée (excrétion)
*Si reste du NH3 => hyperammoniémie (toxicité, cerveau très sensible)
57
Décrire le métabolisme du groupement acide dans le catabolisme des acides aminés
- Biosynthèse (a.a non-essentiels)
- Dégradation (CO2 + H2O)
- Substrats énergétiques (ag ou glucose) = source énergétique)
58
Le groupement aminé est surtout dégradé de quelles façons? Pour former quoi? À quel endroit?
Par transamination ou désamination oxydative; pour former un a-cétoacide; dans le foie
59
Transamination
1) Que se passe-t-il?
2) Production de quoi?
3) Réversible ou irréversible?
4) Enzyme impliquée
5) Coenzyme essentiel à la réaction
6) À la base de quel cycle?
1) Transfert groupement amine vers un a-cétoglutarate
2) Production glutamate + a-cétoacide
3) Réversible
4) Réaction catalysée par transaminase selon le substrat
5) Dérivé de la vitamine B6 (Phosphate de pyridoxal)
6) cycle de l'urée
60
Donner deux exemples de transaminases fréquemment dosées en biochimie pour refléter l'état de santé du foie
ALT (alanine aminotransférase) et ASAT (aspartate aminotransférase)
61
Désamination oxydative
1) Expliquer la réaction
2) A lieu où?
3) Coenzyme impliquée
4) Réversible ou irréversible?
5) Enzyme impliquée
6) Réaction stimulée quand?
1) Désamination du glutamate formé en a-cétoglutarate/ élimination d'un groupement amine sous forme de NH3
2) Dans la mitochrondrie
3) Coenzyme NAD+
4) irréversible
5) Glutamate déshydrogénase
6) Si déficit énergétique: activation pour stimuler le catabolisme et la production d'énergie (et inversement)
62
Décrire les étapes du cycle urée
1) Glutamate et acetyl CoA forment NAG grâce à l'enzyme NAGS
*dans la mitochondrie
2) NAG active l'enzyme CPS1; catalyse la réaction entre HCO3-/NH3/ATP qui produit carbamyl phosphate
3) Carbamyl phosphate réagit avec ornithine grâce à l'enzyme OTC pour former citrulline
4) La citrulline va dans le cytosol
5) La citrulline réagit avec l'aspartate sous l'action de ASS1 pour former l'argininosuccinate
6) L'enzyme arginosuccinase clive l'arginosuccinate en..
- Arginine ->poursuit cycle)
- Fumarate -> cycle de Krebs
7) L'enzyme arginase transforme arginine en..
- Ornithine
- Urée -> éliminée par les reins
8) Ornithine retourne dans la mitochondrie pour recommencer le cycle
63
Pourquoi la transformation de l'azote en urée est essentielle chez l'homme?
En raison de la toxicité de l'ammoniac; l'homme est un organisme urotélique
64
Nommer deux cas particulier par rapport à la toxicité de l'ammoniac (être vivants qui sont différents de nous)
- Animaux aquatiques (ammoniac dilué dans l'eau donc moins toxique)
- Oiseaux et reptiles (excrétion sous forme d'acide urique)
65
L'élimination de l'azote est importante pour éviter quelle substance neurotoxique?
ammoniac (NH3)
66
Expliquer la neurotoxicité de l'ammoniac
- liposoluble donc passe facilement la barrière hémato-encéphalique
- si en excès dans le cerveau: va provoquer des lésion cérébrales
67
Que se passe-t-il dans les réactions de transamination lors d'un excès de NH3?
Consomme plus d'a-cétoglutarate
Cette molécule a un rôle d'intermédiaire dans le cycle de Krebs. Ainsi, ce débalancement est associé à un dysfonctionnement de la mitochondrie; cela entraine une moins bonne production énergétique pouvant conduire à la mort neuronale
68
Le bilan azoté est un indicateur de quoi?
de l'apport, adéquat ou non, en protéines
*bilan azoté équilibré = individu sain (apports = excrétion)
69
Donner des exemples d'individus où l'apport alimentaire en azote est plus élevée que l'excrétion (bilan positif)
nourrissons, enfants en croissance, femmes enceintes
70
Donner des exemples d'individus où l'excrétion est plus élevée que l'apport alimentaire en azote (bilan négatif)
infection, cancer, trauma
71
Nommer 4 autres mécanismes d'élimination des substances azotées
1. Matières fécales
2. Voie cutanée
3. La sueur
4. Menstruations
72
Expliquer les deux rôles du foie dans la production énergétique à partir d'acides aminés
1. Le foie peut transformer les chaines carbonées des acides aminés dits glucogéniques en glucose (utile lorsque les réserves sont épuisées; jeune prolongé)
2. Le foie peut transformer les chaines carbonées des acides aminés dits cétogéniques en acides gras (lors d'un bilan énergétique positif, augmenter réserves graisses)
73
**diapo 48 cycle de krebs**
74
Définir un acide aminé cétogénique; lesquels sont glucogéniques et cétogéniques; lesquels sont exclusivement cétogéniques
contribution à la formation d'acétylCoA qui agit comme un précurseur de la formation des corps cétoniques
Glucogéniques/cétogéniques = thréonine, isoleucine, phénylalanine, tryptophane, tyrosine
Cétogéniques = lysine, leucine
75
Qu'est-ce que le cycle glucose-alanine en bref?
un exmple de coopération métabolique entre le muscle et le foie
76
Nommer les 8 fonctions générales des protéines
Hormones, transport, enzymes, canaux/pompes, structure, balance acide-base, balance fluides, anticorps
77
Nommer 3 exemples de protéines ayant des rôles structuraux et mécaniques
1- Protéines du cytosquelette: protéines de structure conférant la structure/forme aux cellules
2- Protéines motrices: protéines utilisatrices de l'énergie produite par la cellule (ATP) pour la convertir en travail mécanique
3- Protéines fibreuses: en opposition aux protéines membranaires ou globuleuses, forment de longs filaments
78
Nommer 4 protéines ayant des fonctions cellulaires
Récepteur, canaux, échangeurs, récepteurs 7 domaines transmembranaires
79
Qu'est-ce qu'une lipoprotéine?
association protéine/lipide, donc peu soluble dans l'eau ce qui favorise leur transport dans la circulation sanguine. Transport notamment des triglycérides et cholestérol
80
Nommer et expliquer 3 exemples de transport par des lipoprotéines
1- Lipoprotéines de basse densité (VLDL et LDL): transport du foie vers les tissus périphériques
2- Lipoprotéines de haute densité (HDL): transport des tissus périphériques vers le foie
3- Chylomicrons: transport de l'intestin vers le foie
*autres exemples: transferrine pour le fer, hémoglobine pour l'oxygène, albumine pour les acides gras et vit, etc.
81
Expliquer le rôle des protéines dans l'équilibre hydrique (balance des fluides)
*L'équilibre protéique a un impact sur l'eau qui traverse les membranes
1. Plusieurs protéines circulent dans le sang dont l'albumine
2. Protéines ne traversant pas la paroi vasculaire
3. Favorise la rétention d'eau dans les vaisseaux
*Pression osmotique
82
Que se passe-t-il au niveau de l'équilibre hydrique lorsqu'il y a une concentration d'albumine optimale dans le sang?
rétention de l'eau dans le sang
83
Que se passe-t-il lorsque la concentration d'albumine dans le sang baisse?
L'eau diffuse au travers des vaisseaux => envahit les tissus environnants => gonflement des tissus environnants => OEDÈME
84
Quel est le rôle des protéines dans la balance acido-basique?
Les protéines agissent comme un tampon des ions H+ pour maintenir un pH optimal
85
Lorsqu'il y a un pH alcalin, y a-t-il trop ou pas assez d'ions H+? Les protéines jouent quel rôle dans ce cas?
Peu d'ions H+; les protéines agissent comme des donneurs de H+
86
Lorsqu'il y a un pH acide, y a-t-il trop ou pas assez d'ions H+? Les protéines jouent quel rôle dans ce cas?
Beaucoup d'ions H+, les protéines agissent comme des accepteurs de H+
87
Quel est le pH sanguin idéal?
7.4
88
Définir une acidose ou alcalose métabolique
Perturbation de l'équilibre acido-basique qui n'est pas du à une anomalie de l'élimination du CO2 (donc respiratoire)
ex: jeune, choc, insuffisances rénale
89
Les acides aminés sont précurseurs pour la synthèse de quels autres produits azotés non protéiques? (8)
1- créatine
2- monoxyde d'azote
3- mélanine
4-NEUROTRANSMETTEURS
5- Hème
6- glutathion
7- hormones
8- Purines et pyrimidines
90
Les aa précurseurs suivants ont un rôle dans la synthèse de quel(s) neurotransmetteur(s)
1- Tyrosine
2- Tryptophane
3- Histidine
4- Glutamate
*NEUROTRANSMETTEURS
1- dopamine, noradrénaline, adrénaline
2- Sérotonine
3- Histamine
4- GABA (Acide y-aminobutyrique)
91
Décrire brièvement le rôle de ces neurotransmetteurs:
1- Dopamine
2- Adrénaline
3- Sérotonine
4- GABA
5- Histamine
1- favorise apprentissage, productivité, planification; contrôle humeur, motivation, mémoire (hormone du bonheur)
2- Hormone du stress; lors d'une émotion/stress intense
3- régulation du comportement, humeur, anxiété, apprentissage; un peu considéré comme hormone du bien être et du bonheur
4- de type inhibiteur: ralentissement de fonctions cérébrales; diminue stress, anxiété, améliore sommeil
5- réponse aux allergènes, réponse inflammatoire et immunité
92
Définition neurotransmetteurs
messagers chimiques qui assurent le transfert d'informations entre les neurones jusqu'à avoir un impact sur la fonction des organes
93
1- Qu'est-ce que la Kwashiorkor?
2- Affecte quelle population principalement?
3- Causé par quoi?
1- malnutrition résultant d'une grave carence en protéines
2- Enfants dans les pays en voie de développement
3- Lors d'un arrêt prématuré de l'allaitement et passage en alimentation pauvre en protéine mais riche en glucides; Aussi en réponse à des infections (vers parasitaires) ou diarrhée chroniques entrainant des pertes d'azote importantes
94
Quelles sont les conséquences possibles du Kwashiorkor?
- Contribue grandement à diminuer la résistance aux infections
- Stéatose hépatique
- Cachexie
- Perte de poids
- Retard de croissance
- Changement dans la texture des cheveux
- Atrophie musculaire
- Oedème périphérique
- Peau fine, sèche et friable
95
VRAI OU FAUX Chez un enfant atteint de Kwaschiorkor, il est recommandé de réintroduire les protéines le plus rapidement possible
FAUX, il faut faire une réintroduction progressive des protéines et faire de la surveillance (car son corps n'est plus habitué à dégrader un grand nombre de protéines)
96
1- Qu'est-ce que la marasme?
2- Atteint quel genre de population?
3- Facteurs qui augmentent les risques
1- Malnutrition entrainant une déficience protéique et énergétique globale
2- Dans pays ou le taux d'insécurité alimentaire est élevé
3- Favorisé par maladies infectieuses et affections parasitaires, facteurs socio-économiques
97
Quelles sont les conséquences du Marasme?
Contribue grandement à diminuer la résistance aux infections
- Perte musculaire sévère
- Absence de réserves lipidiques
- Retard de croissance
- Anxiété
- Pas d'oedème
- Pas de stéatose
98
VRAI ou FAUX le marasme nécessite une renutrition progressive, prudente et contrôlée
VRAI
99
Décrire ce que cause un excès en protéines
Excès en protéines => risque accru d'apport en a.a soufrés => acidification du sang => résorption osseuse (pour palier acidification)
Excès en protéines => Travail du rein augmenté (élimination subst. azotées)
Résorption => fragilité squelettique; risque accru ostéoporose
Hypercalciurie + acidification sang + travail rein augmenté => favorise apparition pierres au rein; risque accru néphrolithiase
100
Quelle est la prévalence pour qu'une maladie soit considérée rare?
1:10 000 - 1:200 000
101
De quelles façons se traduit une mutation affectant le cycle de l'urée? (2)
1) la concentration en ammoniaque
2) La concentration de l'intermédiaire métabolique qui précède l'enzyme affectée dans le cycle
102
Quels sont les symptômes cliniques d'une erreur innée du métabolisme du cycle de l'urée?
Nouveaux nés: vomissement, irritabilité, incapacité d'ingérer aliments riches en protéines, ataxie intermittente, léthargie, retard mental, encéphalopathie et peut conduire au coma voir décès si non-traité
103
Quelle est l'intervention nutritionnelle recommandée lors d'une erreur innée du métabolisme du cycle de l'urée?
Rationnement des protéines alimentaires; favoriser les protéines de haute qualité mais en faibles quantités
104
Nommer les 5 enzymes impliquées dans le cycle de l'urée
CPS1, OTC, Arginase, ASS1, Arginosuccinase
105
Si une enzyme du cycle de l'urée est déficiente, que se passe-t-il avec la molécule qui se situe ...
- Avant l'enzyme
- Après l'enzyme
Avant: augmentation (accumulation)
Après: diminution
106
Définition cétonurie
Déficience partielle ou complète d'une enzyme impliquée dans le métabolisme des acides aminés sauf: aspartate, glutamate, asparagine et glutamine
107
Décrire les symptômes/conséquences de la cétonurie à odeur de sirop d'érable
Formes légères à sévère: la classique la plus commune avec léthargie, atteintes neurologiques progressives; évolution vers coma et mort si non traité
*odeur de sirop d'érable
*Augmentation aa chaines branchées
108
Décrire les symptômes/conséquences de la phénylcétonurie
si non traité: retard mental sévère par neurotoxicité de la phénylalanine qui s'accumule
*odeur de souris
*augmentation phénylalanine
109
Décrire les symptômes/conséquences de la tyrosinémie
II: retard mental, kératite (cornée oeil) et hyperkéatose (épaississement peau)
I: maladie hépatique progressive pouvant évoluer vers la cirrhose
*odeur de chou
*augmentation tyrosine
110
Décrire les symptômes/conséquences de l'alcaptonurie
Pigmentation noire des tissus conjonctifs, arthrite des jointures et de la colonne vertébrale
*noircit à l'air
111
Décrire l'erreur innée de la cétonurie à odeur de sirop d'érable
1) L'action de BCKDK est bloquée
2) La voie devient déficiente
3) Diminution du glutamate (neurotransmetteur) dans le cerveau
4) Accumulation de leucine dans le cerveau
112
Nommer 6 manifestations neurologiques de la cétonurie à odeur de sirop d'érable
1- Défauts d'apprentissage
2- Problèmes de mémoire
3- Troubles d'attention et d'hyperactivité
4- Psychoses
5- Anxiété
6- Dépression
113
**Diapo 71**
