Cours 2

Question 1

Vrai ou Faux

presque tous les réactions biochimiques sont sous la dépendance d’enzyme

Answer 1

vrai

Question 2

les enzymes diffèrent des catalyseurs chimiques pour plusieurs points, lesquels? (4)

Answer 2

vitesse de réaction plus grande
condition plus douce
spécificité de réaction plus grande
plusieurs possibilités de régulation

Question 3

dans le mécanisme clé-serrure, que représente la clé et que représente la serrure?

Answer 3

clé = substrat
enzyme = serrure

Question 4

Qu’est-ce qui permet la liaison de substrats aux enzymes? (2)

Answer 4

complémentarité géométrique

forces non covalentes (van der waals, électrostatique, liens H et interractions hydrophobes)

Question 5

d’où provient la capacité de stéréospécificité des enzymes?

Answer 5

les enzymes en raison de leur chiralité inhérente forment des sites actifs asymétriques

Question 6

la trypsine catalyse l’hydrolyse de protéines formées de _____________

Answer 6

L-aminoacid

PAS DE D-AMINOACID

Question 7

les enzymes permettent une distinction prochirale. Qu’est-ce que cela veut dire?

Answer 7

distinguent la forme L de la forme D

Question 8

Vrai ou Faux

une enzyme peut à l’occasion reconnaitre 2 configurations différentes

Answer 8

Faux

Question 9

Qu’est-ce qu’un cofacteur? Dans quel type de réaction peuvent-ils aider les enzymes?

Answer 9

petites molécules qui sont les dents chimiques des enzymes.

catalyse des réactions d’oxydoréduction et de transport

Question 10

Nommez des exemples de cofacteur (4)

Answer 10

Zn2+
Mg2+
molécules inorganiques
NAD+

Question 11

nommez un exemple où les coenzymes agissent comme des cofacteurs?

Answer 11

Le NAD+ ne s’associe que transitoirement à une molécule d’enzyme donnée.

Question 12

Qu’est-ce qu’un groupement prostétiques ?

Answer 12

Une molécule qui est associée en permanence avec la partie protéique de l’enzymatique ?

Question 13

comment nomme-t-on le complexe enzyme et cofacteur catalytiquement actif ?

Answer 13

holoenzyme

Question 14

qu’est-ce qu’un apoenzyme ?

Answer 14

la forme inactive de l’enzyme (enzyme sans son cosubstrat)

Question 15

que sont les vitamines ?

Answer 15

Ce sont des cofacteurs que certains organismes sont incapables de synthétiser, fournis par l’apport alimentaire.

Question 16

Une déficience en nicotinamide peut engendrer quelle déficience chez l’humain?

Answer 16

Pellagra

Question 17

Comment le corps humain peut-il métaboliser la coenzyme nicotinamide coenzymes?

Answer 17

À partir du tryptophane

Question 18

un organisme doit réguler son activités catalytiques en fonction de ses voies métaboliques. comment peut-il s’y prendre? (2)

Answer 18

Contrôler la disponibilité en enzyme
(vitesse de synthèse et vitesse de dégradation)

Contrôler l’activité enzymatique
(modification conformationnelle ou structurale)

Question 19

La vitesse d’une réaction enzyme-substrat est directement proportionnelle à ______________

Answer 19

la concentration de son complexe enzyme substrat

Question 20

De quoi dépend la concentration du complexe enzyme-substrat ? (3)

Answer 20

de la concentration en enzyme
de la concentration en substrat
affinité de liaison au substrat

Question 21

comment peut-on moduler l’affinité d’un enzyme pour son substrat?

Answer 21

par régulation allostérique

petites molécules effectrices qui modifient l’activité catalytique positivement ou négativement

Question 22

Nommez 2 effecteurs allostériques

Answer 22

ATP et CTP

Question 23

À quoi sert le CTP?

Answer 23

Inhibe l’ATCase

Question 24

À quoi servent les:
Oxidoreductase?
Transferases?
Hydrolases?
Lyases?
Isomerases?
Ligase?

Answer 24

catalyse les réactions de:
Oxydoréduction
Transfert
Hydrolyse
Élimination (formation de double liaison)
Isomérisation
Formation de liaison couplé à l’hydrolyse de l’ATP

Question 25

qu'est-ce que la cinétique?

Answer 25

Étude des vitesses des réactions chimiques

Question 26

Les études de cinétiques chimiques permettent de déterminer quoi?

Answer 26

les affinités de liaisons à l'enzyme des substrats et des inhibiteurs

Question 27

À température constante, les vitesses de réactions élémentaires varient en fonction de ___________

Answer 27

la concentration de substrat

Question 28

Comment peut-on trouver l'ordre d'une réaction?

Answer 28

en additionnant les coeffiscients moléculaires | a+b+c dans la réaction aA +bB --> cC

Question 29

donner un synonyme d'ordre de réaction

Answer 29

molécularité | nombre de collision qui doivent entrer en collision simultanément

Question 30

qu'est-ce que l'état de transition ?

Answer 30

complexe activé | moment où une liaison covalente est sur le point d'être rompue et une autre est sur le point de se former

Question 31

quel est le facteur limitant dans une réaction?

Answer 31

la décomposition du complexe activé est le facteur limitant de cette réaction

Question 32

Vrai ou Faux | la température influence l'énergie d'activation

Answer 32

Faux | elle fait seulement augmenter le nombre de collision entre les molécules favorisant ainsi la réaction

Question 33

Vrai ou Faux | Avec un catalyseur, on augmente la vitesse de réaction dans la direction qui est favorisée par la réaction

Answer 33

Faux | on augmente la vitesse de réaction dans les 2 sens

Question 34

effet de l'enzyme sur l'énergie d'activation ?

Answer 34

Réduit l'énergie d'activation

Question 35

de quoi dépend la vitesse d'une réaction enzymatique ?

Answer 35

Dépend de la concentration en substrat et de celle en enzyme

Question 36

Que permet l'enzyme invertase ?

Answer 36

Favorise l'hydrolyse du sucrose | produit du sucre invertit

Question 37

Dans quelles conditions obtient-on la vitesse maximale d'une réaction ?

Answer 37

forte concentration en substrat | lorsque l'enzyme est saturée (complètement sous la forme ES)

Question 38

Quelle est l'équation de Michaelis-Menten ?

Answer 38

Vo = Vmax [S] / Km + [S]

Question 39

Que représente Km ?

Answer 39

[S] lorsque VMax/2

Question 40

dans un graphique en représentation double inverse Lineweaver-Burk, où se situe la Vmax? la Km? que signifie la pente ?

Answer 40

Axe des Y = 1 / Vmax Axe des X = 1 / [S] Pente: Km / Vmax

Question 41

Que représente la valeur de Kcat ?

Answer 41

Le nombre de molécule de substrat converties en produit par unité de temps par un seul site actif de l'enzyme en saturation

Question 42

Pour un enzyme efficace, comment doivent être la valeur de Kcat? de Km? et le ratio Kcat/Km ?

Answer 42

Kcat: très élevé Km: très petit Kcat/Km: très élevé

Question 43

qu'est-ce qu'un inhibiteur?

Answer 43

Substance qui diminue l'activité d'une enzyme

Question 44

il existe 3 grands types de mécanismes d'inhibition enzymatique, lesquels?

Answer 44

Inhibition compétitive Inhibition non compétitive Inhibition incompétitive

Question 45

Quels sont les effets de l'inhibition compétitive sur la Vmax et la Km?

Answer 45

Vmax: aucun effet Km: augmente en fonction de la concentration de l'inhibiteur

Question 46

Vrai ou Faux | une inhibition compétitive peut être surmontée en augmentant la [S]

Answer 46

Vrai

Question 47

Comment fonctionne l'inhibition compétitive?

Answer 47

La substance inhibitrice entre directement en compétition avec un site de liaison enzymatique. Peut être réversible ou irréversible

Question 48

Comment fonctionne l'inhibition non compétitive?

Answer 48

l'inhibiteur se lie, de manière réversible, à un site allostérique (autre que le site réactif) de l'enzyme.

Question 49

Quel est l'effet d'un inhibiteur non compétitif pur?

Answer 49

Diminuer le Vmax | Km inchangé

Question 50

que signifie un inhibiteur non compétitif qui diminue l'affinité du substrat pour un enzyme?

Answer 50

on est en présence d'une inhibition mixte où le Vmax est diminué et le Km est augmenté

Question 51

Comment fonctionne l'inhibition incompétitive ?

Answer 51

l'inhibiteur se lie au complexe enzyme substrat sans pouvoir se fixer à l'enzyme libre

Question 52

Quels sont les effets de la Vmax et de la Km avec l'inhibition incompétitive ?

Answer 52

Vmax diminué | Km diminué

Question 53

Vrai ou Faux | l'inhibition anticompétitive affecte l'affinité de liaison du substrat à l'enzyme

Answer 53

faux

Question 54

dans quel sens l'équilibre est déplacé dans le cadre d'une inhibition compétitive?

Answer 54

favorise la formation du complexe enzyme substrat

Question 55

Pourquoi les enzymes sont actifs seulement dans une zone étroite de pH? (entre 5 et 9)

Answer 55

Parce qu'en modifiant le pH on modifie la charge des molécules et donc l'interaction de l'acide aminé, ou la portion de la molécule ou la conformation de l'enzyme.