Cours 2.3 Structure tertiaires des protéines

Question 1

Quel est la définition du structure tertiaire d’une protéine?

Answer 1

Repliement du polypeptide en 3 dimensions dans l’espace. Conformation native= conformation active

Question 2

Quel est le motif d’une structure tertiaire?

Answer 2

Assemblage de plusieurs structures secondaires. Associé à une fonction spécifique

Question 3

De quels facteurs dépend les repliements?

Answer 3

Liaison H, Liaison électrostatiques, effet hydrophobe, liaison convalentes S-S (pont disulfure)

Question 4

Nommer les motifs protéique?

Answer 4

Hélice-tour-hélice, Coiled-coil, Tonneau Beta, Épingle à cheveu et clef grecque

Question 5

Nommer trois domaine protéiques?

Answer 5

Un domaine de liaison à l’ATP(feuillets béta), Un domaine de liaison au substrat (Hélices alpha, feuillets béta), Un domaine régulateur de l’activité (hélices alpha et feuillets béta)

Question 6

Explique le domaine hydrophobe?

Answer 6

les domaines hydrophobes sont maintenus à l’intérieur de la protéine. Le déploiement de la protéine est énergiquement défavorable parce qu’il expose les domaines hydrophobes au milieux aqueux. L’effet hydrophobe est la principale force de stabilisation de la structure protéique.

Question 7

Quels type de polypeptide peuvent former des ponts disulfures?

Answer 7

Les résidus cystéine peuvent former des ponts disulfures.

Question 8

Quels type de lien forme les résidus cystéine?

Answer 8

Ils forment des liens covalent

Question 9

Est ce que la réaction de formation de pont disulfure est réversible?

Answer 9

Oui

Question 10

Pourquoi les résidus cystéine forme des pont disulfure?

Answer 10

Elle est nécéssaire à la stabilisation de la structure 3D de certaines protéines. Formation catalysée par la disulfide isoméries présente dans le reticulum endoplasmique.

Question 11

Quels sont les conditions qui amène a la dénaturation?

Answer 11

Des conditions inadéquates de pH, T, concentration saline. Dénaturatio=Inactivation biologique. Cette modification est réversible.

Question 12

Qu’est ce qui assure le contrôle qualité des protéines?

Answer 12

Des chaperons moléculaires ATP-dépendantes assurent le repliement.

Question 13

Quels sont les trois possibilités si une molécules ne se repliement mal?

Answer 13

1. Agrégation
2. Dégradation
3. Nouveau repliement